AMINOÁCIDOS Y

PROTEINAS

BIOQUIMICA MEDICA
2016
La mayoría de las enfermedades de la sociedad actual son debidas a nuestro estilo de vida,
tales como:

Obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfunción eréctil o la artritis.

Todas ellas son atribuibles a trastornos metabólicos básicos y lo mismo ocurre con la
pérdida de cabello o las arrugas profundas.

Esto se debe a la disminución de la calidad de la

alimentación.

ESTILO DE VIDA
El total de consumo energético para cubrir los altos gastos causados por el entrenamiento
diario en el caso de los deportes, se recomienda una dieta que contenga del 12 al 15 % de la
energía derivada de las proteínas.

Adicionalmente existen métodos mas específicos como el balance de

nitrógeno y la excreción de urea en el ejercicio para adecuar la
recomendación de proteínas por Kg. de peso / día

PROTEINAS
 La dieta debe ser balanceada
en todos los Macro y Micro
nutrientes, antes durante y
después de la actividad física
 Al igual la hidratación debe ser
óptima.

Después de realizar el ejerció es

importante llenar los depósitos
para la recuperación muscular.

Se recomienda un refrigerio que lo pueda suministrar, por ejemplo un

emparedado con queso y carnes acompañado de una bebida de fruta

PROTEINAS
Las proteínas se encuentran en distintos alimentos. Las fuentes
animales de proteínas como:

 La carne
 El pescado
 Los huevos
 La leche
 El queso
 El yogur

Proporcionan proteínas de alto valor biológico.

PROTEINAS
Los vegetales como las legumbres, los cereales, los frutos secos,
las semillas y las verduras proporcionan proteínas de escaso valor
biológico.

La combinación de distintas
fuentes vegetales en la misma
comida (por ejemplo,
legumbres con cereales) a
menudo constituye una mezcla
de mayor valor biológico.

PROTEINAS
https://www.youtube.com/watch?v=oRN17s50xFk

VIDEO
 PESO MOLECULAR

Polipéptidos

Péptidos

Proteína

PESO MOLECULAR
ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
Grupo
carboxilo

Grupo
amino

AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Se clasifican de acuerdo a su capacidad para interactuar con el
agua

 Polares
 No polares
 Ácidos
 Básicos

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
  Grupos R
hidrocarbonados sin
carga.
 Mantener estructura
tridimensional.
 Tipos de cadena R
(Aromáticas-
Alifáticas)

AMINOÁCIDOS NO POLARES
AMINOÁCIDOS NO POLARES
  Grupos funcionales
capaces de formar
enlaces de hidrogeno.

AMINOÁCIDOS POLARES
AMINOÁCIDOS BASICOS
AMINOÁCIDOS ACIDOS
AMINOÁCIDOS CON CARACTERÍSTICAS ÚNICAS

Prolina confiere rigidez la cadena peptídica

CARACTERISTICAS ÚNICAS
 GLICINA
 Es el más pequeño, poco variable
evolutivamente.
 Se adapta a ambiente hidrofílico ó hidrofóbico.
 Permite gran cercanía entre cadenas
polipeptídicas

GLICINA
 PROLINA
 Grupo R hidrofóbico
 Crea enrollamientos en las cadenas peptídicas
 Rompe estructuras secundarias ordenadas
 Puede haber una prolina cada tercer aminoácido en una cadena de
Colágeno
 La prolina ocasiona una torsión periódica que da origen a la hélice de
colágeno
 La prolina se hidroxila para darle estabilidad a las estructuras
 Se necesita vitamina C (acido ascórbico) para que ocurra la hidroxilación
(Escorbuto)

PROLINA
 CISTEINA

CISTEINA
 ENLACES PEPTIDICOS

Enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el

grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.

ENLACES PEPTIDICOS
 FORMACIÓN DE PUENTES DE DISULFURO

PUENTES DE DISULFURO
PUENTES DE DISULFURO
PUENTES DE DISULFURO
 AMINOACIDOS CON ACTIVIDAD BIOLOGICA

Mensajeros químicos
Neurotransmisores
Hormonas

Precursores de moléculas complejas

Intermediarios metabólicos
Aminoácidos estándar y no estándar
(Ciclo de la urea)
 AMINOACIDOS CON ACTIVIDAD BIOLOGICA

 Mensajeros químicos

 Neurotransmisores
Glicina
Serotonina
Glutamato
Melatonina
Acido aminobutírico
 Hormonas
Tiroxina
Acido idolacético

MENSAJEROS QUIMICOS
COMPORTAMIENTO DEL AMINOACIDO EN EL
MEDIO FISIOLÓGICO

Punto isoeléctrico

Zwitteriones
Moléculas neutras con
igual numero de
cargas
VALORES DE pKa GRUPOS IONIZABLES
 PEPTIDOS

 Vasopresina
 Factor natriurético auricular

Hipotensión
Hipernatremia

PEPTIDOS
 PEPTIDOS
Oxitocina

PEPTIDOS
 PROTEINAS
Funciones de las proteínas

Catálisis Regulación
Estructura Transporte
Movimiento Almacenamiento
Defensa Respuesta al estrés

PROTEINAS
 PROTEINAS

PROTEINAS
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Proteínas simples Proteínas conjugadas

Proteínas globulares Proteínas

fibrosas
Albuminas Glicoproteínas
Globulinas Colágeno Lipoproteínas
Gluteninas Queratina Cromoproteínas
Prolaminas Elastina

 ApoproteÍna  HoloproteÍna

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

 NIVELES ORGANIZACIONALES DE LAS
PROTEÍNAS

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA
PRIMARIA
Definición: cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos

ESTRUCTURA PRIMARIA
  Residuos invariables
 Residuos variables

 Mutaciones
Modificaciones
conservadoras
(leucina - isoleucina)

ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Nivel de organización que generalmente
define la función de la proteína
  - hélice

Caso especial
 Glicina
 Prolina

 Glutamato
 Aspartato
 Triptofano

α HELICE
 Hoja plegada 

HELICE PLEGADA
HELICE B - ANTIPARALELA
HELICE B - PARALELA
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS
ESTRUCTURA
TERCIARIA
 Plegamiento tridimensional,
en algunos casos funcional

Tipos de dominio
α β
α/ β α+ β

ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Acomodación de dos o mas subunidades para que la proteína sea
funcional

Oligomeros
Subunidades
Dimeros - Tretameros

Entrecruzamiento covalentes que estabilizan

proteínas
 Puentes de disulfuro
 Enlaces de desmosina y de lisiononorleucina

ESTRUCTURA CUATERNARIA
 DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS
 Acidos fuertes y bases fuertes
 Concentraciones salinas
Modificaciones del pH
 Iones metalicos pesados
 Solventes orgánicos
Mercurio - Plomo
Etanol
 Cambios de temperatura
 Detergentes
 Agresión mecánica
 Agentes reductores
Agitación y trituración
Mercaptoetanol

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS