Proteínas

Constitución química: Desde el punto de vista fisiológico los compuestos bioquímicos más importantes y complejos
son las proteínas.

El nombre de proteínas o prótidos deriva del griego ‘’proteios’’, lo primero lo fundamental.

Son lo compuestos más abundantes en los seres vivos. En los vertebrados representan alrededor del 50% del peso
seco de los tejidos.

Funciones

- Catalíticas: enzimas son catalizadores de reacciones químicas

- Reguladoras: hormonas, neurotransmisores
- De transporte: albúmina, hemoglobina, apoproteínas
- Estructurales: colágeno, elastina, queratinas.
- Defensivas: inmunoglobulinas, fibrinógeno, etc.
- Reserva: ferritina, mioglobina.

Composición de las proteínas

Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; casi todas poseen también azufre.

Composición centesimal:

- C: 50 – 55% - H: 6 – 7.3% - S: 0 – 2.5

- N: 15 – 19% - O: 19 – 24%

En las llamadas nucleoproteínas se encuentra P y en otras pequeñas cantidades de I, Br, Fe, Mg, Mn, etc.

Estructura química

Las proteínas están constituídas por aminoácidos los cuales están encadenados a través de enlaces peptídicos (-CO-
NH-), que se forman entre el grupo ⏦amino (-NH2) de otro, con la pérdida de agua.

Aminoácidos.

- Son ácidos amino – carboxílicos

- Los que forman parte de las proteínas son 20 a.a
- La secuencia de aminoácidos determina las funciones y propiedades de las proteínas.

Clasificación de las proteínas

- Péptido: unión de un bajo numero de aminoácidos.

- Oligopeptido: menor a 10 aminoácidos.
- Polipéptido: mayor a 10 aminoácidos
- Proteína: más de 50 aminoácidos.

Grupo de aminoácidos

Grupo I. Aminoácidos apolares: Aminoácidos cuyo resto R no s polar. Esto es, no posee cargas eléctricas en R al
tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la
hacen insoluble en agua.

Grupo II. Aminoácidos polares no ionizables: poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay
funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia
será soluble en agua.

Grupo III. Aminoácidos polares ácidos: pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo
carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.
Grupo IV. Aminoácidos polares básicos: son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las
proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente.

Los péptidos: son las moléculas formadas por aminoácidos:

- Dipéptido: formado por dos aminoácidos.

- Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
- Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
- Polipéptido: péptido compuesto por más de diez aminoácidos.

Propiedades de los aminoácidos

Algunas propiedades dependen de su distribución desigual de cargas.

En soluciones acuosas, los aminoácidos se comportan como moléculas anfóteras:

- El grupo amino con carga positiva

- El grupo carboxilo con carga negativa.

Clasificación de los aminoácidos

Según su cadena lateral.

- Hidrófobos: son los de bajo peso molecular
- Aminoácidos de cadena ramificada: Leu, Ile,
Val.
- Aminoácidos aromáticos: Phe, Tyr, Trp.
- Aminoácidos azufrados: Cys, Met.
- Aminoácidos hidrófilos neutros: Ser, Thr.
- Aminoácidos ácidos: Ácido glutámico y Ácido
aspártico
- Aminoácidos básicos: Lys, Arg, His

Concepto de aminoácido esencial

Es aquel que no puede ser sintetizado por el organismo y debe ser aportado por la dieta. Leucina, treonina,
isoleucina, fenilalanina, valina, metionina, lisina, triptófano. En niños: arginina e histidina. En adultos: Histidina.

Aminoácido limitante: Es el que limita la utilización de la proteína y que se encuentra en menor cantidad dentro de
la proteína. Ejemplo: cereales, legumbres, leche.

Músculo: Colágenos (glicina, prolina y lisina)

Pan: deficitario en lisina. La lisina es un aminoácido esencial que sirve para hacer colágeno. El cuerpo no lo puede
fabricar y debe ser aportado por la alimentación.

Calidad de la proteína de la dieta

La calidad proteica viene determinada lógicamente por los aminoácidos esenciales, ya que los no esenciales los
sintetiza el organismo. Así, a medida que una proteína proporciona mayor número de aa esenciales, y en la calidad
que el organismo necesita, tiene mayor calidad (mayor VB); lógicamente ocurre lo contrario cuando la proteína es
pobre en aa esenciales y/o los aporta en menor cantidad de los requerimientos del cuerpo.

Contenido de nitrógeno

Con ligeras variaciones el contenido de nitrógeno representa 16% de la masa total de la molécula, es decir, cada 6.25
g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6.25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una
muestra a partir de la medición del N de la misma.

Propiedades generales de las proteínas

Propiedades Ácido-Base

Dependientes de la ionización de los extremos N y C terminal, además de los grupos ionizables de las cadenas
laterales. Todas las proteínas también tienen un valor de punto isoeléctrico.
 - Proteínas ácidas: punto isoeléctrico (pI) inferior a 7 Ricas en Asp y Glu; al pH celular presentan. Carga
negativa neta.
- Proteínas básicas: punto isoeléctrico (pI) superior a 7 Ricas en Arg y Lys; al pH celular presentan. Carga
positiva neta.

En el medio biológico, son, por lo general, más abundantes las proteínas ácidas.

Electroforesis: Es la migración por acción de un campo eléctrico.

Masa molecular: desde 6000 Daltons hasta varios millones.

Solubilidad: los grupos funcionales ionizados y otros grupos polares se rodean de moléculas de agua, proceso
llamado hidratación.

Esto favorece a la solubilidad: La misma carga neta entre proteínas idénticas favorece a la repulsión entre ellas
evitando el agrupamiento y precipitación.

- Efecto del pH: influye en la aparición de cargas sobre las moléculas proteínicas.
- Efecto de sales: A bajas concentraciones, favorecen la solubilidad, por interacción de los iones orgánicos con
los grupos ionizados de moléculas proteínicas. A altas concentraciones, los iones se solvatan despojando a
las proteínas de su aureola de agua descendiendo la solubilidad.
- Efecto de solventes poco polares: Favorecen la disminución de la solubilidad de las proteínas siendo
acompañada por alteración de la proteína (desnaturalización)
Clasificación de las proteínas

I. Según solubilidad. Albuminas, globulinas, prolaminas, gliadinas, escleroproteínas, etc.

II. Según su presencia o no de un grupo prostético: proteínas simples y conjugadas. Holoproteina=
aproproteina + grupo prostético.
III. Según estructura global: Proteínas globulares: la proteína se enrolla y se pliega sobre sí misma. Ej.:
enzimas, hormonas, anticuerpos, hemoglobina. Proteínas fibrosas: las cadenas polipeptídicas se ordenan
paralelamente, formando fibras o láminas extendidas. Ej: proteínas de sostén, fibras de tejido
conjuntivo.

Niveles estructurales en las proteínas.

- Estructura primaria: incluye el número, identidad y secuencia de aminoácidos formando solo cadenas
lineales.
- Estructura secundaria: incluye la disposición de la cadena polipeptídica mantenida por enlaces de hidrógeno
entre grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: formando hélices alfa, disposición al azar y láminas plegadas
beta.
- Estructura terciaria: determina la arquitectura tridimensional de la proteína clasificándose en: Proteínas
Fibrosas y Globulares.
En la estructura HÉLICE ALFA, la hélice mantiene su forma mediante enlace de H2 que se forma entre el
átomo de O2 del grupo carbonilo de un aminoácido y el H2 del grupo amino de otro aminoácido que está a
cuatro aminoácidos de distancia de la cadena.
En la estructura LÁMINA PLEGADA B los pliegues se forman mediante enlaces de H2 entre los átomos de la
columna vertebral del polipéptido. Los grupos R se extienden hacia arriba y debajo de los pliegues de la
lámina.
- Estructura cuaternaria: aplicada a moléculas complejas, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas y su
distribución espacial incluyendo los enlaces implicados; siendo cada una un polipéptido.

Clasificación de proteínas

Proteínas simples: Son las que están compuestas exclusivamente por una o más cadenas polipeptídicas.

Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, se localizan principalmente en el pelo, la piel y los tejidos conectivos. Las
principales son: los colágenos, las elastinas y las queratinas.
 - Colágeno: Son la clase más importante de proteína en los tejidos conectivos y son las más abundantes en el
cuerpo humano, componentes de los tendones y ligamentos, huesos y dientes. Cuando se calientan se
hidrolizan a gelatinas de menor masa molecular.
- Elastina: componentes de tejidos conectivos, son los componentes de las paredes de los vasos sanguíneos.
Son elásticas y se pueden alargar (expansión bajo presión).
- Queratina: Son las proteínas fibrosas que se encuentran en el pelo, la piel, las uñas, las plumas, el algodón y
la lana. La mayoría contienen grandes cantidades de cisteína. Las polillas son uno de los pocos animales que
pueden digerir el algodón (rompen los enlaces disulfuros), lo que hace que sean más solubles en agua y
puedan ser digeridas por otras enzimas.

Proteínas globulares: Se dispersan en agua formando dispersiones coloidales, como ejemplo tenemos las enzimas,
las inmunoglobulinas (anticuerpos) y las proteínas de la sangre. Las principales son: albúminas, globulinas y las
histonas

- Albuminas: son solubles en agua, coagulan por el calor y por acción del sulfato de amonio. Ejemplo: la
ovoalbúmina (clara de huevo), seroalbumina de la sangre y linfa de los vertebrados. Ayudan al transporte de
las sustancias hidrofóbicas a través del cuerpo. Forman parte de la estructura de las moléculas que
transportan lípidos a través de la sangre.
- Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en presencia de pequeñas cantidades de sales,
coagulan por el calor y precipitan con sulfato de amonio. Ej: fibrinógeno del suero sanguíneo (coagulación de
la sangre). Las globulinas vegetales como las leguminas aisladas de algunas semillas de leguminosas.
También las enzimas y anticuerpos.
- Histonas: Contienen gran cantidad de arginina y lisina. Se encuentran en células unidas a las moléculas de
ADN.

Proteínas conjugadas: Son las que están formadas por la unión de una sustancia proteica (grupo proteico) con otra
sustancia de distinta naturaleza (grupo prostético).

- Fosfoproteínas: cuyo núcleo prostético es el ácido fosfórico, como la caseína de la leche y la vitelina de la
yema de huevo (reservorios de fosfatos).
- Nucleoproteínas: compuestas de ácido nucleicos y proteínas.
- Lipoproteínas: compuestas de lípidos y proteínas. Ayudan a suspender y transportar los lípidos a través del
torrente sanguíneo.
- Glicoproteínas: compuestas de carbohidratos o derivados y proteínas. Ej: compuestos que combaten
enfermedades infecciosas.
- Cromoproteínas: formadas por una proteína simple unida a un grupo protético coloreado. Ej:
Hemoproteínas (contienen el grupo hemo), clorofila, etc.
- Metalproteínas: hay un conjunto numeroso de proteínas conjugadas con elementos metálicos como grupo
protético (Fe, Cu, Zn, Mg, Mn), esenciales para su estructura y función.

Funciones de las proteínas

- Estructurales
- Actividad biológica
- En el alimento: Poseen propiedades nutricionales y de sus componentes se obtiene nitrógeno. Sus
propiedades funcionales ayudan a establecer la estructura y propiedades del alimento.

Propiedades funcionales de las proteínas en los alimentos.

- Hidratación - Textura - Captación de aromas

- Solubilidad - Formación de masa - Interacción con otros
- Viscosidad - Emulsificación componentes de los
- Gelificación - Formación de espumas alimentos

Dependen de:

- Tamaño de la molécula - Secuencia de aminoácidos

 - Carga de la proteína - Factores extrínsecos: pH, temperatura otros
- Capacidad de reaccionar con otros componentes nutrientes.

Solubilidad: se debe a la interacción con el disolvente.

Ventajas

- Permite una dispersión rápida de las proteínas

- Esto conduce a un sistema coloidal homogéneo.
- Elaboración de salsas, puré, sopas deshidratadas.

Depende de:

Influencias del medio:

- pH - Sales - Temperatura
- Fuerzas iónicas: - Solventes.

Viscosidad: resistencia a fluir bajo una fuerza aplicada. Ej.: sopas, salsas, bebidas.

Gelificación: agregación ordenada de proteínas desnaturalizadas mediante enlaces covalentes o no covalentes para
dar origen a una red capaz de atrapar agua. Elaboración de lácteos, productos cárnicos, gelatinas, masa de pan.

Proteínas con propiedades gelificantes:

- Proteínas miofibrilares - Lacto sueros

- Caseína - Clara de Huevo.

Formación de pastas proteicas: El gluten.

- Masa visco-elástica. - Gran cantidad de a.a capaces de formar

- Fundamental para la panificación. puentes de hidrógeno y son poco ionizables.

Las proteínas que forman el gluten son: Glutenina y prolaminas.

Propiedades surfactantes

Emulsiones y Espumas: son sistemas dispersos en 2 fases inmiscibles entre si

Emulsiones

- L/L poco solubles: leche, manteca, mayonesa

Espumas

- G/L (líquida o semisólida). Requiere agentes que disminuyan la TS