Benemérita Universidad Autónoma de Puebla

Facultad de Ingeniería Química

Biotecnología
Otoño 2020
Galindo Romano Metzli Ariadna

MÉTODOS DE PURIFICACIÓN
SOLUBILIDAD DIFERENCIAL
La solubilidad diferencial es un ensayo fisicoquímico para la caracterización de la estructura fina de
las fibras de poliéster, poliamida, acrílicas y fibras químicas de celulosa.
CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO
Este es un tipo de cromatografía líquida, que es un proceso que permite la separación de iones y
moléculas polares en función de las propiedades de carga de las moléculas. Se basa en el equilibrio
de intercambio iónico entre los iones de la solución y los iones con el mismo signo que se encuentran
en la superficie de la resina.
CROMATOGRAFÍA DE ABSORCIÓN
La separación se basa principalmente en las diferentes afinidades de adsorción de los componentes
de la muestra a la superficie sólida activa.
CROMATOGRAFÍA DE EXCLUSIÓN MOLECULAR
Se basa en la diferencia de tamaño, forma o carga entre las moléculas de diferentes componentes de
la muestra, pero la más común es utilizar la diferencia de forma y tamaño.
CROMATOGRAFÍA DE AFINIDAD
La separación se basa en la especificidad biológica única de la interacción entre los componentes de
la muestra y otra molécula unida a un soporte inerte; los ejemplos más comunes son las interacciones
enzima-sustrato, antígeno-anticuerpo y ligando-receptor.
ELECTROFORESIS
Esta es una técnica para separar biomoléculas en solución en un campo eléctrico. Esta es una técnica
de análisis fundamental. Cada molécula se mueve bajo la acción de un campo eléctrico y, a medida
que la fuerza impulsora (fuerza del campo eléctrico) se equilibra con la resistencia de avance (fuerza
de fricción o fuerza de fricción) ejercida por el medio en el que se mueve, rápidamente alcanza una
velocidad constante.
ISOELECTROENFOQUE
Este es un método de electroforesis utilizado para separar moléculas cargadas en función de sus
puntos isoeléctricos. Cuando la mezcla de proteínas se introduce en el gel con un gradiente de pH, la
carga total de la proteína dependerá del pH del ambiente. Cuando se aplica un campo eléctrico, todas
las moléculas con una carga neta positiva serán atraídas al cátodo, y todas las moléculas con una carga
neta negativa serán atraídas al ánodo. A medida que las moléculas de proteína se acercan a su punto
isoeléctrico, perderán carga (lo más común) o ganarán una carga del signo opuesto hasta que alcancen
un valor de pH en que la carga neta sea cero y la proteína dejará de moverse.
BIBLIOGRAFÍA

Castaños, E. (2015, 15 agosto). Cromatografía de intercambio iónico. Cienciaonthecrest.

https://cienciaonthecrest.com/2015/08/15/cromatografia-de-intercambio-ionico/

Cromatografía. (s. f.). Biomedel. Recuperado 17 de noviembre de 2020, de

http://biomodel.uah.es/tecnicas/crom/inicio.htm

Gacen, J. (2010). El ensayo de solubilidad diferencial como método de caracterización de la

estructura fina de las fibras químicas | Afinidad. RACO.
https://www.raco.cat/index.php/afinidad/article/view/269629

Electroforesis. (s. f.). Biomodel. Recuperado 17 de noviembre de 2020, de

http://biomodel.uah.es/tecnicas/elfo/inicio.htm