CAPITULO VI

Contracción del
músculo esquelético
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO

El cuerpo está
formado en un 40 %
por musculo
esquelético
Únicamente por un 5
a 10 % de músculo
liso
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• MUSCULO-
FASCÍCULO-
FIBRA-
MIOFIBRILLA
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• Sarcolema es
la membrana
celular de la
fibra
muscular
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• MIOFIBRILLAS
• Cada miofibrilla
contiene 1500
filamentos de miosina y
3000 de actina
• Actina y miosina =
CONTRACCIÓN
MUSCULAR
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• Actina y
miosina se
interdigitan
y forman
bandas
alternas:
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• BANDAS
CLARAS
con actina
bandas I
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• BANDAS
OBSCURAS
con miosina
(bandas A)
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• Los
filamentos de
actina están
unidos a la
LÍNEA Z
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• Los
filamentos
de actina se
extienden a
cada lado de
la línea Z
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• La porción de
la miofibrilla
situada entre
dos LÍNEAS Z
se llama
SARCÓMERA
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• Cuando la fibra
muscular se
estira los
filamentos se
estiran y dejan
una zona clara
en medio de la
banda A
llamada:
ZONA H
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• Las miofibrillas
están
suspendidas en
una matriz
llamada:
SARCOPLASMA
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• El sarcoplasma
contiene K, Mg,
P, mitocondrias,
retículo
endoplasmático
(retículo
sarcoplasmático)
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• MECANISMO DE LA
CONTRACCIÓN
–La contracción se da por un
mecanismo de deslizamiento
de los filamentos
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO

• CONTRACCIÓN

– Los filamentos de actina son atraídos hacia dentro

entre los filamentos de miosina
– Se superponen en mayor grado
CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO A M A
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO

RELAJACIÓN

– Los extremos de lo filamentos de actina apenas se

superponen a los filamentos de miosina
CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO A M A
CARACTERÍSTICAS DE LOS FILAMENTOS DE
MIOSINA

Formada por seis

cadenas
polipeptídicas,
–Dos cadenas
pesadas,
–Cuatro cadenas
ligeras,
CARACTERÍSTICAS DE LOS FILAMENTOS DE
MIOSINA

Las dos cadenas

pesadas se
enrollan entre sí
y forman una
hélice doble:
COLA
CARACTERÍSTICAS DE LOS FILAMENTOS DE
MIOSINA

Un extremo de
cada una de las
cadenas pesadas
se pliega
bilateralmente
para formar una
estructura
globular: cabeza
CARACTERÍSTICAS DE LOS FILAMENTOS DE
MIOSINA

Hay dos 1
cabezas en
un extremo de
la molécula de
miosina.
2
CARACTERÍSTICAS DE LOS FILAMENTOS DE
MIOSINA

Las cuatro
cadenas A
B

ligeras, dos
en cada
cabeza.
CARACTERÍSTICAS DE LOS FILAMENTOS DE
MIOSINA

La combinación
de 200
A
moléculas de B

miosina
formaran un
FILAMENTO
CARACTERÍSTICAS DE LOS FILAMENTOS DE
MIOSINA

Puentes
Cruzados: Los A
B
brazos y las
cabezas que
protruyen
CARACTERÍSTICAS DE LOS FILAMENTOS DE
MIOSINA

El puente
cruzado es
A
flexible en dos B

puntos
denominados
bisagras
CARACTERÍSTICAS DE LOS FILAMENTOS DE
MIOSINA

una en el punto
en el que el
A
brazo sale del B

cuerpo del
filamento de
miosina
CARACTERÍSTICAS DE LOS FILAMENTOS DE
MIOSINA

y la otra en el
punto en el que
A
la cabeza se une B

al brazo
 Los filamentos de actina
–Constituido por
• ACTINA
• TROPOMIOSINA
• TROPONINA
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• ACTINA
• Doble tira enrollada en
espiral
• A cada una de las
moléculas de actina se le
une una molécula de ADP
(puntos activos)
• Los puntos activos
interactúan con los
puentes cruzados para
producir la contracción
muscular
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• Los puntos activos
interactúan con los
puentes cruzados
para producir la
contracción
muscular
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• TROPOMIOSINA
• Filamento proteico
adicional adherido a la
actina
 CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
ESQUELÉTICO
• TROPONINA
• Está formado por un
complejo de 3 proteínas
globulares
• Cada una tiene afinidad
por: actina (troponina I) ,
tropomiosina (troponina
T) y calcio (troponina C)
Inhibición del filamento de actina por
el complejo troponina-tropomiosina
• Los puntos activos del
filamento de actina
están cubiertos por el
complejo troponina-
tropomiosina.
• Por lo tanto, estos
puntos activos no se
pueden unir a las
cabezas de la miosina
para producir la
contracción.
Interacción de un filamento de miosina, dos de actina
y calcio para producir la contracción

• El calcio al unirse a la
troponina hace que esta
cambie de forma y de
esta manera ejerza
tracción sobre la
tropomiosina (desplaza
la tropomiosina) y se
descubra los lugares
activos de la actina….
contracción
Teoría de la «cremallera» (o teoría
del «trinquete») de la contracción.
• Al activarse los
filamentos de actina por
acción del calcio las
cabezas de los puentes
cruzados se unen a los
sitios activos de los
filamento de actina
Teoría de la «cremallera» (o teoría
del «trinquete») de la contracción.
• La cabeza se desplaza
hacia el brazo (golpe
activo) y arrastra con
ella al filamento de
actina.
• Después la cabeza se
separa
automáticamente del
punto activo y recupera
su dirección extendida.
Teoría de la «cremallera» (o teoría
del «trinquete») de la contracción.
• Así, las cabezas de los
puentes cruzados se
incurvan hacia atrás y
hacia delante
desplazando los
filamentos de actina
hacia el centro del
filamento de miosina.
 ATP como fuente de energía para la
contracción
• EFECTO FENN: A mayor trabajo del músculo
más grande el volumen de ATP que se
segmenta en ADP
 Secuencia del efecto Fenn
• 1. Las cabezas de los
puentes cruzados se unen
al ATP.
• La ATPasa (cabeza de
miosina) escinde el ATP,
(en ADP y el ion fosfato)
los cuales se mantienen
unidos a la cabeza.
• La cabeza se extiende
perpendicularmente
hacia el filamento de
actina, pero todavía no
está unida a ella.
 Secuencia del efecto Fenn
• 2. Cuando el complejo
troponina-tropomiosina
se une al calcio quedan
al descubierto los
puntos activos de la
actina
• Las cabezas de miosina
se unen a los puntos
activos
 Secuencia del efecto Fenn
• 3. La unión de la cabeza y
el punto activo produce
cambio conformacional
de la cabeza, lo que
proporciona el golpe
activo para tirar del
filamento de actina.
• La energía que activa el
golpe activo es la energía
que ya se ha almacenado
 Secuencia del efecto Fenn
• 4. En el punto de
liberación del ADP se
une una nueva
molécula de ATP, lo cual
hace que la cabeza se
separe de la actina.
 Secuencia del efecto Fenn
• 5. Después de que la
cabeza se haya
separado de la actina,
se escinde la nueva
molécula de ATP para
comenzar el ciclo
siguiente,
 Tres fuentes de energía para la
contracción muscular
• El ATP se escinde para formar ADP, después el
ADP se vuelve a fosforilar para formar nuevo
ATP.
• Hay 3 fuentes de energía para esta nueva
fosforilación.
 Tres fuentes de energía para la
contracción muscular
• 1.- FOSFOCREATINA:
• Contiene un enlace fosfato de alta energía similar
a los enlaces del ATP.
• La fosfocreatina se escinde y el fosfato que libera
se une al ADP para reconstituir el ATP.
• La cantidad de fosfocreatina en la fibra muscular
también es pequeña. Por tanto, la energía
proveniente de la fosfocreatina es capaz de
producir una contracción durante solo 5 a 8 s.
 Tres fuentes de energía para la
contracción muscular
• 2.- «GLUCÓLISIS» DEL GLUCÓGENO
almacenado en el musculo.
• El glucógeno se escinde en ácido pirúvico y ácido
láctico liberando energía que se utiliza para convertir el
ADP en ATP;
• Las reacciones glucolíticas se producen en ausencia de
oxígeno, de modo que se puede mantener la
contracción más de 1 min, aun cuando no se disponga
de oxígeno.
• La velocidad de formación de ATP por el proceso
glucolítico es aproximadamente 2,5 veces más rápida
 Tres fuentes de energía para la
contracción muscular
• 3.- METABOLISMO OXIDATIVO,
• Combina oxígeno con los nutrientes celulares
para liberar ATP.
• El 95% de toda la energía procede del
metabolismo oxidativo.
• Los nutrientes provienen de: hidratos de carbono,
grasas y proteínas.
• Para una actividad muscular a largo plazo (de
muchas horas) la energía procede de las grasas,
para períodos de 2 a 4 h procede de hidratos de
carbono.
FISIOLOGIA MUSCULAR

•CARACTERÍSTICAS
DE LA
CONTRACCIÓN DEL
MÚSCULO
CARACTERÍSTICAS DE LA CONTRACCIÓN
DEL MÚSCULO
 Isométrica
• El músculo
no se acorta
durante la
contracción
Ejemplos Isométrica
Ejemplos Isométrica
 Isotónica
• El músculo se
acorta o se relaja
• Se divide:
– CONCÉNTRICA
(acorta)
– EXCÉNTRICA (relaja)
Ejemplos Isotónica
Diferencia Isotónica e Isométrica
Fibras musculares rápidas frente a
lentas
• Todos los músculos del cuerpo están formados
por una mezcla de fibras rápidas, lentas e
intermedias. Ej:
• Tibial anterior, formado por fibras «rápidas»,
y pequeñas cantidades de lentas.
• Sóleo (bajo los gemelos) formado
principalmente por fibras «lentas».
Fibras lentas (tipo I, músculo rojo)
• 1. Son más pequeñas que
las fibras rápidas.
• 2. Inervadas por fibras
nerviosas más pequeñas.
• 3. Tienen un sistema de
vascularización con más
capilares para aportar más
oxígeno.
• 4. Tienen gran cantidad de
mitocondrias, (metabolismo
oxidativo).
• 5. Tienen grandes
cantidades de mioglobina,
la que le da aspecto rojizo
 Fibras rápidas (tipo II, músculo
blanco)
• 1. Son grandes para obtener una
gran fuerza de contracción.
• 2. Tienen un retículo
sarcoplásmico extenso para
liberación de calcio
• 3. Tienen abundantes enzimas
glucolíticas para el proceso
glucolítico.
• 4. Vascularización menos
extensa, porque el metabolismo
oxidativo tiene una importancia
secundaria.
• 5. Tienen menos mitocondrias
• 6. Un déficit de mioglobina roja le
da el nombre de músculo blanco.
 Unidad motora
• Todas las fibras
musculares que
son inervadas
por una única
fibra nerviosa
Unidad motora
Unidad motora
Unidad motora
Unidad motora
 Remodelación del músculo para
adaptarse a la función
• Los músculos se modelan para adaptarse a
las funciones a realizar.
• Se altera su: diámetro, longitud, fuerza,
vascularización, y fibras musculares.
• Este proceso es rápido, y se produce en un
plazo de pocas semanas.
 Hipertrofia Muscular
•Aumento
de la masa
total de un
músculo
 Hipertrofia Muscular
• Aumenta el número de
filamentos de actina y
miosina en cada fibra
muscular, dando lugar a
aumento de tamaño de
las fibras.
 Hipertrofia Muscular
• Aparece en mayor grado cuando el músculo
está sometido a carga durante el proceso
contráctil.
• Son necesarias unas pocas contracciones
intensas cada día para producir una
hipertrofia significativa en un plazo de 6 a 10
semanas.
 Hipertrofia Muscular
• La velocidad de síntesis proteica es mayor, lo
que da aumento del numero de actina y
miosina (hasta un 50%).
• Se produce aumento de los sistemas
enzimáticos que proporcionan energía
(glucólisis).
 Atrofia muscular
•Cuando la
masa total
del
músculo
disminuye,
 Atrofia muscular
• Cuando un músculo no se utiliza durante
muchas semanas, la velocidad de degradación
de las proteínas contráctiles es mucho más
rápida que la velocidad de sustitución.
 Atrofia muscular
• La ruta para la degradación
proteica en un músculo que
experimenta atrofia es la ruta de
ubicuitina-proteasoma
dependiente del ATP.
 Atrofia muscular
• Los proteasomas son complejos
proteicos que degradan las
proteínas dañadas o innecesarias
por proteólisis, (rompe enlaces
peptídicos).
 Atrofia muscular
• La ubicuitina es una proteína
reguladora que básicamente
marca las células que serán diana
para una degradación
proteasómica.
 Ajuste de la longitud muscular
• Cuando los músculos
son distendidos hasta
una longitud mayor de
lo normal.
• La distensión hace que
se añadan nuevos
sarcómeros en los
extremos de las fibras
musculares, donde se
unen a los tendones.
Ajuste de la longitud muscular
Hiperplasia de las fibras musculares
• En generación extrema
de fuerza muscular hay
un aumento del número
de fibras musculares
• Mecanismo: división
lineal de fibras
La denervación muscular provoca una
rápida atrofia
• Cuando un músculo pierde su inervación, ya no
recibe las señales contráctiles y la atrofia
comienza casi inmediatamente, dos meses
comienzan a aparecer cambios degenerativos.
• Si la inervación del músculo se restaura
rápidamente, se puede producir la recuperación
completa de la función en un plazo tan corto
como 3 meses.
• No se produce recuperación de la función
después de 1 a 2 años.
 Rigidez cadavérica
• Los músculos del cuerpo
entran en un estado de
contractura y rigidez.
Rigidez: Por pérdida de todo
el ATP,
• El músculo permanece
rígido hasta que las
proteínas del músculo se
deterioran
aproximadamente 15 a 25 h
después,
• Se debe a la autólisis que
producen las enzimas que
liberan los lisosomas.