Palafox Pérez María Fernanda 315656732

Fisicoquímica de Sistemas Moleculares Organizados 22/10/2020

Hydrophobic Effect

El efecto hidrofóbico se refiere a la solubilidad relativamente pobre de sustancias apolares en agua. El efecto se
ve en la organización de biomoléculas de tal manera que las porciones no polares son en gran parte secuestradas
del medio acuoso. El origen del efecto radica en la respuesta de la red tridimensional de puentes de hidrógeno
del agua a diferentes tipos de solutos.

Las sustancias hidrófobas son aquellas que son poco solubles en agua a diferencia de su solubilidad en
disolventes no polares. El mayor interés biológico en la hidrofobicidad se basa en las asociaciones
intramoleculares e intermoleculares de las biomoléculas. Los lípidos contando con cabezas polares (se
encuentran en contacto con el agua) y colas no polares (se solvatan entre sí debido a que se separan del agua) se
ensamblan en bicapas. Con frecuencia, las solubilidades se racionalizan en términos de preferencia de
interacciones entre soluto y solvente, en comparación con las interacciones solvente-solvente y soluto-soluto
.
En seguida, tenemos a las proteínas, que cuentan con cadenas apolares y laterales, se pliegan con los grupos
apolares para evitar el agua. Los grupos hidrofóbicos que permanecen en la superficie de las proteínas,
generalmente se entierran en un ensamblaje supramolecular, incluido el acomodamiento con otras moléculas, la
inserción en membranas y el autoensamblaje en filamentos. A menudo, las solubilidades se racionalizan en
términos de la preferencia de interacciones entre soluto y solvente, en comparación con las interacciones
solvente-solvente y soluto-soluto. Lo que se esperaría entonces es que la inmiscibilidad se produzca porque las
desventajas entálpicas del mezclado prevalecen sobre las ventajas entrópicas del mezclado de modo que, en
general, la energía libre del mezclado es desfavorable.
Incluso siendo el disolvente universal que ha sido ampliamente estudiado, el agua no es un solvente polar
ordinario, y lo que se esperaba anteriormente no se cumple para la transferencia de solutos no polares de un
solvente no polar al agua. Es así, entonces, que la interpretación de la termodinámica de transferencia entre dos
disolventes es complicada porque implica cambios en ambos disolventes. Es deseable considerar la disolución
en cada fase por separado de un estado de referencia sin disolvente.

La hidratación de las moléculas polares es favorable, en cambio la hidratación de moléculas no polares como el
etano y el propano es desfavorable. Al analizar esto, se percibe que al sustituir un grupo metilo por un grupo
polar no tiene un efecto relevante o importante sobre la entropía de la hidratación, Sino que tiene un efecto más
marcado sobre la entalpía de hidratación y la capacidad calorífica de hidratación gracias a esto el cambio de
entalpía es mucho más favorable y el cambio de capacidad calorífica menos dramático. La diferencia entre los
dos grupos de moléculas es una unidad de metileno.
Se han realizado análisis de aditividad más cuantitativos en conjuntos de datos mucho más grandes con
resultados similares. La conclusión general es que los grupos polares y no polares hacen contribuciones
similares a la entropía de la hidratación y contribuciones distintivas a la entalpía y la capacidad calorífica
de hidratación. De hecho, las contribuciones de polares y grupos no polares a la capacidad calorífica de
hidratación son de signo opuesto. Una cuenta completa de hidratación debe permitir tanto para las similitudes
como para las diferencias entre y solutos apolares.

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Fisicoquímica de Sistemas Moleculares Organizados 22/10/2020

Una de las características más reconocidas del agua es que forma un líquido en condiciones ambientales. Los
hidruros simples de los no metales (XHn) son moléculas pequeñas, isoelectrónicas con el gas noble más cercano
en la tabla periódica. todos forman gases en condiciones estándar excepto en Lowa. Igualmente, el agua es la
única que tiene más de un donante de enlaces de hidrógeno y más de un aceptor de enlaces de hidrógeno en cada
molécula. Debido a esto, el agua es única entre los hidruros no metálicos simples ya que puede crear una red
tridimensional de enlaces de hidrógeno.

Es una estructura relativamente abierta y de baja densidad. Los enlaces se pueden deformar a temperaturas y
presiones más altas, dando lugar a estructuras con densidades más altas. Así, con el aumento de temperatura la
densidad aumenta hasta un máximo a 48ºC (después gracias al movimiento térmico, la densidad disminuye
nuevamente como en los líquidos normales), y a altas presiones se obtienen diferentes formas de hielo (hielo II,
III, etc.). Una imagen del agua que se centra en la flexión y el estiramiento de los enlaces de hidrógeno se
conoce como el modelo de red aleatoria (Sceats y Rice, 1980).

Las interacciones favorables solvente-solvente en solventes que forman redes de puentes de hidrógeno 3D son
altamente direccionales. Gracias a esto, se espera que las interacciones soluto-solvente sean más débiles que los
enlaces de hidrógeno solvente-solvente, entonces el solvente se orientará alrededor de soluto de tal manera que
se minimice la pérdida o distorsión de los enlaces de hidrógeno solvente-solvente. El resultado se puede
imaginar como una jaula con enlaces de hidrógeno alrededor del soluto, una estructura de “clatrato” que se
aproxima a las estructuras que se encuentran en los hidratos cristalinos de los solutos no polares.

Hasta ahora, consideramos la transferencia de soluto de una fase macroscópica a otra, no obstante, las moléculas
hidrofóbicas cuando se “secuestran” del agua se unen en pequeños agregados. Gracias a esto surge la pregunta
de cómo el agua que interviene afecta las interacciones entre las moléculas de soluto individuales. Por supuesto,
el efecto depende de la distancia. A largas distancias, las moléculas nos influyen entre sí. Cuando se acercan
más, sus capas de hidratación se superponen y las orientaciones preferidas de las moléculas de agua alrededor de
los dos centros entran en conflicto. Gracias a esto, las interacciones hidrófobas son repulsivas a medio alcance y
atractivas a corto alcance.

Finalmente, en las proteínas los grupos apolares están unidos a grupos polares; no son los recibos vecinos
pueden ser polares, sino que la estructura del péptido también es invariablemente polar. Por lo tanto, el
plegamiento de las proteínas implica la eliminación de grupos polares del agua, así como grupos no polares. Las
interacciones entre grupos polares prestan especificidad al plegamiento y provocan la formación de una
estructura de tipo sólido, esta solidificación hace su propia contribución a la termodinámica del plegado.

A manera de conclusión, podemos decir entonces que el efecto hidrofóbico se observa en la organización de las
biomoléculas de manera que las porciones apolares se secuestran en gran medida del medio acuoso, este mismo
se refiere a la solubilidad relativamente pobre de sustancias apolares en agua. El origen del efecto radica en la
respuesta de la red tridimensional de puentes de hidrógeno del agua a diferentes tipos de solutos.