INFORME N.

º 1

PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Integrantes

MSc.Orlando J. Pastrana

Docente

Universidad de Córdoba

Facultad de medicina veterinaria y zootecnia

Programa de Acuicultura
 OBJETIVOS

Objetivo General

Identificar algunas propiedades físicas de los aminoácidos a partir de reacciones

químicas.

Objetivos específicos:

• Identificar la presencia de aminoácidos por la reacción de estos con la

Xantoproteica.

• Observar el cambio de color que tienen los aminoácidos al reaccionar con

la Ninhidrina.

• Reconocer algunos aminoácidos por la reacción de estos con los reactivos

de Millon, ácido glioxílico y Sakaguchi.
 INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un

grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH. Son los monómeros de las
proteínas y todos, salvo la prolina (Curtis.Biología.,2002). La mayoría son α –
aminoácidos, existen alrededor de 300 aminoácidos, pero sólo 20 forman parte de
las proteínas. La mayoría se pueden sintetizar a partir de otros aminoácidos, pero
existen otros aminoácidos que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la
dieta habitual. Estos aminoácidos son diferentes para cada especie, así por ejemplo
para la especie humana estos aminoácidos son: Thr, Lys, Arg, His,Val, Leu, Ileu,
Met, Phe y Trp entre otros. La fórmula general de un aminoácido es:

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones

peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación)
entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo
aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo
de una reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de
tipo covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta
unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo
similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta
formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido,
porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal (Luque,M., 2009)
 METODOLOGÍA

Materiales y Reactivos

▪ 10 Tubos de ensayo
▪ 1 Gradilla
▪ 1 pinza para tubos de ensayo.
▪ 3 pipetas de 1, 5 y 10 mL
▪ 1 gotero.
▪ 1 Estufa
▪ 1 Beaker de 500mls
▪ Papel indicador
▪ Soluciones al 0.5% de aminoácidos: Glicina, Tirosina, Triptófano,
Fenilalanina, Arginina. Ninhidrina: Disolución al 0.2% en alcohol o acetona.
▪ HNO3 al 10%
▪ NaOH al 20% o amoniaco.
▪ Fenol, disolución al 0.1%
▪ Reactivo de Millon.
▪ Agua de bromo.
▪ α -Naftol: 0.2%
▪ Nitrito de sodio.
▪ Ácido glioxílico y sulfúrico.
 REACCIÓN DE LA NINHIDRINA

Tomar 3 tubos de ensayos

Adicionar 1 ml de solución de aminoácido (Glicina,

tirosina y Triptófano)

Ajustar pH, cerca de la neutralidad

Agregar 5 gotas de solución ninhidrina

Calentar Por 3 minutos hirviendo

Observar Anotar resultados

 REACCIÓN XANTOPROTEICA

Tomar 1 tubo de ensayo

1 ml de solución de ácido nítrico a

Adicionar 1 ml de solución de aminoácido aproximadamente

Ajustar pH, cerca de la neutralidad

Calentar Por 3 minutos

Dejar En reposo, hasta enfriar

Observar El cambio de color

Agregar NaOH al 20% hasta que la solución sea alcalina

Observar El cambio de color a naranja brillante, indica resultado

Positivo.
 REACCIÓN DE MILLON

Tomar 1 tubo de ensayo

Adicionar 0,5 ml de muestra (Glicina, tirosina y fenilalanina)

Agregar 3 gotas del reactivo de Millon

Calentar En un baño de agua hirviendo por 10 minutos

Dejar Enfriar a temperatura ambiente

Agregar 5 gotas de solución de nitrito de sodio

Observar La aparición de un color rojo ladrillo, indica resultado

Positivo.
 REACCIÓN DE LA NINHIDRINA

Tomar 1 tubo de ensayo

Adicionar 1 ml de solución de aminoácido

Ajustar pH, cerca de la neutralidad

Agregar 5 gotas de solución ninhidrina

Calentar Por 3 minutos hirviendo

Observar Anotar resultados

 REACCIÓN DEL ÁCIDO GLIOXÍLICO PARA EL TRIPTÓFANO

Tomar 1 tubo de ensayo

1 ml de ácido glioxílico a 1 ml de solución de la muestra

Adicionar (glicina, tirosina y Triptófano)

Observar Color inicial de cada caso

Agregar 1 ml de ácido sulfúrico, por las paredes del tubo

Observar Formación de un anillo de color púrpura, indica

Un resultado positivo
 REACCIÓN DE SAKAGUCHI

Tomar 3 tubos de ensayos

Adicionar Glicina, Alanina, Arginina respectivamente

Agregar 5 gotas de reactivo de Sakaguchi

Colocar en baño de maría

Calentar durante5 minutos

Dejar en reposo la mezcla

Observar cambio en la coloración

 RESULTADOS

REACCIÓN DE LA NINHIDRINA

Aminoácidos Resultados Observación

Glicina Positivo Presentó cambio de color
incoloro a purpura
Tirosina Positivo Presentó cambio de color
incoloro a purpura
Triptófano Positivo Presentó cambio de color
incoloro a purpura

REACCIÓN XANTOPROTEICA

Aminoácidos Resultados Observación

Glicina Negativo No presentó cambio de
color
Tirosina Positivo Presentó cambio de color
amarillo a naranja
brillante
Triptófano Positivo Presentó cambio de color
amarillo a naranja
brillante
Fenilalanina Positivo Presentó cambio de color
amarillo a naranja
brillante
 REACCIÓN DE MILLON

Aminoácidos Resultados Observación

Glicina Negativo No hubo cambio de color

Tirosina Positivo Presentó un color rojo

ladrillo
Fenilalanina Negativo No hubo cambio de color

REACCIÓN DEL ÁCIDO GLIOXÍLICO PARA EL TRIPTÓFANO

Aminoácidos Resultados Observación

Glicina Negativo No hubo cambio de color
Tirosina Negativo No hubo cambio de color
Triptófano Positivo Formó un anillo de color
purpura o azul.

REACCIÓN DE SAKAGUCHI

Aminoácidos Resultados Observación

Glicina Negativo No hubo cambio de color
Arginina Positivo Presentó un color rojo
ladrillo, se comprueba
con el control negativo
 ANALISIS DE RESULTADOS

Para la reacción de la ninhidrina con los aminoácidos glicina, tirosina y Triptófano

dieron positivos debido a que la ninhidrina reacciona con los grupos amino de todos
los aminoácidos dando un color púrpura que evidencia la presencia de estos.
Resultado que concuerdan con los reportados por (Fiñana, I., 2010), donde utilizo
el reactivo de ninhidrina para la detección de aminoácidos.

REACCIÓN DE LA NINHIDRINA CON AMINOÁCIDOS

Para la glicina:

Para el Triptófano:
Para la reacción Xantoproteica, los aminoácidos que poseen un núcleo aromático
forman nitroderivados de color amarillo al calentarse con ácido nítrico concentrado.
Si el medio es alcalino, son de color naranja. (Naranjo, M,. & Noreña, N., 2019)

Reacción Xantoproteica con aminoácidos:

Para la prueba de Millon es una reacción específica para los aminoácidos que
tengan en su estructura grupos fenoles, como es el caso de la tirosina, dando un
color rojo ladrillo, por otro lado, la glicina y la fenilalanina dieron negativo porque
no tienen en su estructura el grupo fenol.

Reacción general del reactivo de Millon con aminoácidos.

Para la reacción del ácido glioxílico para el triptófano, el grupo indólico del
triptófano reacciona con ácido glioxílico en medio ácido para dar un complejo color
púrpura (Naranjo, M,. & Noreña, N., 2019)

Reacción del ácido glioxílico para el triptófano

Para la reacción de Sakaguchi bajo condiciones alcalinas, el grupo guanidino

en la cadena lateral de la arginina reacciona para dar un compuesto color
rojo. (Naranjo, M,. & Noreña, N., 2019)

Reacción de Sakaguchi para arginina

Grupo guanidino
 CONCLUSIONES

En esta experiencia se logró observar algunas propiedades físicas de los

aminoácidos, también su grupo funcional presente por las reacciones hechas
dando colores específicos en cada una de ellas. Así mismo la reacción
Xantoproteica dio positiva para tirosina, triptófano y fenilalanina debido a que
poseen el grupo bencénico y esta reconoce a estos aminoácidos porque
reaccionan con el ácido nítrico formando un compuesto aromático nitrado de color
amarillo que se neutraliza con NaOH (forma sales nitradas).

En la reacción de la Ninhidrina: todas dieron positivo debido a que la Ninhidrina

reacciona con aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino
y uno carboxilo libre y se manifiesta con la aparición de un color purpura.

En la reacción de Millon: el resultado positivo para la glicina y la tirosina se debe

a que estos aminoácidos presentan el grupo hidroxi-fenilico (-C6H4OH).

Reacción del Ácido Glioxílico para el triptófano: el resultado se debió a que el

triptófano tiene un anillo indólico presente en la cadena lateral, ya que es un α-
aminoácido libre o también hace parte de péptidos y proteínas, el anillo se
puede reconocer mediante la reacción con el Ác. Glioxílico a pH ácido,
notándose la formación de complejos de coloración azulosa o violeta.

Para la reacción de Sakaguchi: en la prueba solo reacciono con la Arginina,

ya que este posee un grupo guanidino que reacciona con α-naftol y un agente
oxidante como es el agua de bromo, en un medio alcalino dando un resultado
positivo con un color rosado o rojizo.
 PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS

1. Escriba la reacción de cada prueba realizada.

R/ Están en el análisis de resultados

2. De acuerdo con las pruebas realizadas en esta práctica proponga

una clasificación para los aminoácidos.
R/ En relación con las pruebas realizadas en el laboratorio podemos
clasificar a los aminoácidos de la siguiente forma:
➢ Aminoácidos aromáticos: Triptófano y Tirosina. Esta
clasificación se hace de acuerdo a la reacción Xantoproteica, ya
que esta solo de un valor positivo con todos los α-aminoácidos
que tengan núcleos aromáticos
➢ Aminoácidos con grupos Guadininos: Arginina Básicos Se da
en la reacción de Sakaguchi.
➢ α -aminoácidos: todos aquellos que dan positivos en
la reacción con la ninhidrina, entre estos aminoácidos
están: Glicina, Triptófano, Arginina.
➢ Aminoácidos con grupos hidroxifenolicos: Tirosina

3. Indique los grupos químicos que caracterizan a los aminoácidos.

R/ Los aminoácidos se caracterizan por la presencia de un grupo
carboxilo y un grupo amino, unidos a un mismo átomo de carbono (C2)
que se encuentra en la posición alfa respecto al carbono (C1) y se
diferencian entre si por el resto de la cadena lateral R1 que puede ser un
radical alquílico, arilo o un grupo heterocíclico.
4. Explique cómo se encuentran estructuralmente los aminoácidos en
el plasma sanguíneo líquido intracelular cuyo pH es de 7.4 y 7.1
respectivamente.
Los aminoácidos son soluciones con pH neutro, son sobre todo iones
dipolares, que es la forma en que, por lo general, están presentes los
aminoácidos en el pH celular. Cada grupo carboxilo (-COOH) dona un
 protón y se disocia (-COO-), mientras que cada grupo amino (-NH2)
acepta un protón y se convierte en (-NH3). Debido a sus grupos aminos
y carboxilos, los aminoácidos en soluciones resisten los cambios de
acidez y alcalinidad, de tal suerte que son amortiguadores biológicos
importantes.
5. Cuáles son las explicaciones prácticas de las pruebas realizadas.
R/ La prueba de la ninhidrina cuantifica la reacción de los aminoácidos
del grupo α-amino. La ninhidrina reacciona rápidamente con el grupo
amino, lo oxida y libera amonio el cual se condensa con la ninhidrina
reducida y con otra molécula de un hidruro libre para producir un color
purpura. La reacción Xantoproteica se produce cuando una solución de
HNO3 con un aminoácido que posea un anillo aromático, mediante
calentamiento gradual se produce la nitración del anillo. El tratamiento
posterior con NaOH al 20% forma una sal amarilla o naranja. La
fenilalanina, tirosina y triptófano son aminoácidos característicos de ésta
 REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
Página web

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm#:~:text=Los%20amino%C3%A1cidos%
20(aa)%20son%20mol%C3%A9culas,forman%20parte%20de%20las%20prote%C3%ADnas.

https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

https://www.studocu.com/co/document/universidad-de-cordoba-
colombia/quimica/apuntes/informe-1/4080584/view

http://www.uco.es/organiza/departamentos/bioquimica-biol-mol/pdfs/26aminoacidos.pdf

http://www.cromlab.es/REAC_DER_AA_NINHYDRIN.htm

https://www.studocu.com/co/document/universidad-tecnologica-de-
pereira/bioquimica/informe/6-reporte-aminoacidos/5503412/view