BIOQUÍMICA III

M S C . M Ó N I C A VA C A P R O A Ñ O
 Semana 1
UNIDAD 1

Enzimas en procesos industriales

TEMA

Introducción
Objetivos
• Definir el concepto de enzima y catálisis enzimática.
• Analizar las principales características de una enzima.
 Un poco de historia de las
enzimas
• Se estudia la Digestión de carne –por parte de las secreciones
Años 1700´ estomacales.

• Se analiza la conversión de almidón a azúcares por medio de la saliva y

Años 1800´ extractos de plantas.

• La primera enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-François

1833 Persoz.

1850´Louis Pasteur • Fermentación de azúcar a alcohol – “fermentos”

• Extractos sin levaduras igual fermentaban azúcar (Sin elementos vivos).

1897 - Eduard Buchner
• Las enzimas pueden funcionar fuera de una célula viva

Frederick W. Kühne • Denominación “enzima” que viene del griego ενζυμον "en levadura".

• Aislamiento y cristalización de ureasa. Summer hizo lo mismo con la

1926 – James Sumner enzima catalasa en 1937.
• Investigación intensiva.
Actualidad
• Aplicaciones industriales.
 ENZIMAS
Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN catalítico, todas
las enzimas son proteínas.

Actividad enzimática
Depende de la integridad de su conformación de proteína nativa.
Las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las enzimas
proteicas son esenciales para su actividad catalítica.
 ENZIMAS: Características
Son las proteínas más notables y altamente
especializadas

Poseen un extraordinario poder catalítico,

mayor a los catalizadores sintéticos o
inorgánicos.

Tienen una alta especificidad por sus

sustratos

Aceleran enormemente las reacciones

químicas Figura 1. Energía de una reacción con
y sin catálisis enzimática.

Disminuyen la energía de activación.

 ENZIMAS: Características
La mayoría funcionan en soluciones acuosas. Tienen rangos de pH y temperaturas
óptimos para trabajar.

(a) (b)
Figura 2. Representación de la actividad enzimática en rangos de pH (a) y
Temperatura (b) de una enzima
 ENZIMAS: Características
Pesos moleculares: 12.000 daltons a más de 1 millón.

Algunas enzimas no requieren grupos químicos para la actividad que no sean sus residuos de
aminoácidos.

Otros requieren un componente químico adicional llamado cofactor, una molécula orgánica o
metalorgánica compleja llamada coenzima, o tanto una coenzima como uno o más iones metálicos
para la actividad.

Algunas proteínas enzimáticas se modifican covalentemente mediante fosforilación, glicosilación y

otros procesos.
 Cofactor
Uno o más iones inorgánicos
 Coenzima
Molécula orgánica o metalorgánica compleja

Las coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales

específicos. La mayoría se derivan de vitaminas, nutrientes orgánicos necesarios en
pequeñas cantidades en la dieta.
ENZIMAS
• Una coenzima o un ión metálico
Grupo que está estrechamente unido o
prostético incluso covalentemente a la
proteína enzimática

• Una enzima completa

Holoenzima catalíticamente activa junto con su
coenzima y/o iones metálicos.

• La parte proteica de una enzima

Apoenzima (apoproteína).
 ENZIMAS
Las enzimas son centrales en todos los procesos
bioquímicos

Actúan en secuencias organizadas

Catalizan cientos de reacciones escalonadas que degradan las

moléculas de nutrientes

Conservan y transforman la energía química

Producen macromoléculas biológicas a partir de precursores

simples.

Gracias a las enzimas reguladoras, las vías

metabólicas están altamente coordinadas para
producir una interacción armoniosa entre las
muchas actividades necesarias para sostener la vida.
Mecanismo de catálisis
El modelo de ajuste
inducido propone que las
interacciones iniciales
entre la enzima y el
sustrato son
relativamente débiles,
pero suficientes para
producir ciertos cambios
conformacionales en la
enzima, que estabilizan e
incrementan la fuerza de
la interacción.
Mecanismo de catálisis
Estos cambios
conformacionales
implican a una serie de
aminoácidos del centro
activo, en los que se
producen los enlaces
químicos entre enzima y
sustrato. Después de la
unión, los mecanismos de
catálisis disminuyen la
energía del estado de
transición de la reacción,
por medio de una ruta
alternativa a la reacción.
 Mecanismo de catálisis
Estado de transición inestable

La variación
de energía como función
del avance de la
reacción muestra la
estabilización del estado
de transición cuando
dicha reacción es llevada a
cabo por una enzima.
Estado de transición más estable
 Nomenclatura de las enzimas
Para denominar una enzima, primero se nombra el nombre del sustrato, a
continuación el nombre de la coenzima, si la hay, y finalmente la función que
realiza la enzima. Por ejemplo, la malonato coenzima A-transferasa, la
citocromo oxidasa, la succinato flavín-deshidrogenasa, etc.

Normalmente se utiliza el nombre del sustrato con el sufijo –asa, como por
ejemplo: sacarasa, maltasa, amilasa, etc.

¿Cuál será el sustrato de una proteasa?

Algunas enzimas, sin embargo, conservan su antigua denominación, como la

tripsina, pepsina, etc.

• Existen varias formas de nombrar una enzima: por lo que es necesario

unificar.
 Clasificación internacional de
las enzimas
Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas, se clasifican en seis grupos:

1. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidación o

reducción del sustrato. Son enzimas propias de la cadena respiratoria. Son las
deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas.
2. Transferasas. Transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato a otro.
3. Hidrolasas. Actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces por
introducción de los radicales –OH y –H procedentes de la ruptura de una
molécula de agua.
4. Liasas. Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o C–O,
con pérdida de grupos y, generalmente, con la aparición de enlaces dobles.
5. Isomerasas. Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en las
que el sustrato se transforma en otra molécula isómera.
6. Ligasas o sintetasas. Unen moléculas o radicales mediante la energía
proporcionada por la desfosforilación de una molécula de ATP.
 Clasificación y nomenclatura

1. Oxidoreductasas: 2. Transferasas:
1.1. Actúa sobre >CH-OH 2.1. Un grupo de carbón
1.2. “” >C=O 2.2. Grupo aldehílico y cetónico
1.3. “” >C=CH- 2.3. Grupo acilo
1.4. “” >CH-NH2- 2.4. Grupo glicosilo
1.5. “” >CH-NH- 2.5. Grupo fosfato
1.6. “” NADH, NADPH 2.6. Grupo que contiene sulfuro
 Clasificación y nomenclatura
3. Hydrolasas: 4. Liasas:
3.1. Ester 4.1. >C = C<
3.2. Enlace glicosidico 4.2. >C = O
3.3. Enlace petídico 4.3. >C = N-
3.4. Enlace C-N
3.5. Ácido anhidrido

5. Isomerasas: 6. Ligasas:
6.1. C-O
5.1. Racemasas 6.2. C-S
5.2. Epimerasas 6.3. C-N
6.4. C-C
 Clasificación internacional de
las enzimas
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico,
encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro
números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis
clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro
de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos
específicos que intervienen en la reacción.

• Así, la ATP: glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como:

EC 2.7.1.2.

El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el

1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la
D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
 Clasificación internacional de
las enzimas
En el siguiente enlace, se puede acceder a la página de la enzyme commission,
en donde se puede consultar la nomenclatura enzimática:

ENZYME: https://enzyme.expasy.org/

ENZYME es un repositorio de datos relacionados con la nomenclatura de

enzimas que se basa principalmente en las recomendaciones del Nomenclature
Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology
(IUBMB).

Esta base de datos contiene la siguiente información para cada enzima

caracterizada a la cual la Comisión de Enzimas (Enzyme Commission) adjudica
un número (código) específico para ella, referido como "EC number"
 Clasificación internacional de
las enzimas
En el siguiente enlace, se puede acceder a la página de la enzyme commission,
en donde se puede consultar la nomenclatura enzimática:

ENZYME: https://enzyme.expasy.org/

EJEMPLO ENZIMA: “L-lactate dehydrogenase”

Averigua el código EC de la enzima y explica que indican cada uno de los

números. ¿A qué clase enzimática pertenece tu proteína?

¿Observas que hay una relación entre el código EC, el nombre oficial, el
nombre común y la reacción que cataliza?
 Conclusión y comentario final
• Las enzimas son macromoléculas complejas, mayoritariamente
proteínas, que catalizan reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles (ΔG<0): una enzima hace que una
reacción química que es energéticamente posible, pero que
transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable,
es decir, transcurra a mayor velocidad.

• La actividad enzimática depende de la integridad estructural de la

enzima. Si se denatura la enzima, se inhibe la actividad enzimática.

• Muchas enzimas requieren un cofactor, una coenzima, o ambos,

para activarse y catalizar una reacción química.