Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología.

CEA “García Alix”

PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES (2011-12)

15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o
básica). Aminoácidos esenciales (concepto).
16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas.
17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que
estabilizan la estructura, proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).
18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas
(transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).
19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática
(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como
coenzimas.

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Eva Palacios Muñoz
 Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”

15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o básica). Aminoácidos
esenciales (concepto).

2. 3. 1. PROTEÍNAS: Biomoléculas (macromoléculas) orgánicas más abundantes de la materia viva, compuestas por C, H, O y N. Son polímeros de más de 50 aminoácidos.
AMINOÁCIDOS (aa): Son los componentes de las proteínas. Son moléculas sencillas, no hidrolizables
DEFINICIÓN Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.
Tienen actividad óptica y son anfóteros.
COMPOSICIÓN Bioelementos C, H, O y N
QUÍMICA Fórmula general H2N-CHR-COOH
ESTRUCTURA Contienen varios grupos unidos por 1 grupo carboxilo,
enlace covalente a un átomo de C-  1 grupo amino y
una cadena lateral o grupo R
CLASIFICACIÓN Según formen parte Aminoácidos Según su Polar Neutros Sin más grupos carboxilos Glicina (Gly)
de las proteínas o no proteicos grupo R ni amino. Dan enlace de H
(20) Ácidos Con grupos -COOH Aspártico y glutámico
Básicos Con grupos –NH2 Lisina, asparagina e histidina
Apolar Cadena Alifáticos (lineales) Ala (alanina),Val, Leu, Ile, Met,
(no polares o hidrocarbonada Trp,
hidrofóbicos) Aromáticos (con ciclos Phe (fenilalanina),
derivados del benceno) Pro (prolina)
Aminoácidos Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas
no proteicos (150)
PROPIEDADES Isomería El C- es Presentan actividad Dextrógiros (+)
asimétrico óptica Levógiros (-)
Hay 2 configuraciones D Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la derecha
o estereoisómeros L Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la izquierda
(la mayoría)
Comportamiento Son anfóteros en Pueden ionizarse En medio ácido Se comporta como base Los grupos amino captan H+,
químico disolución acuosa. como ácidos y/o bases quedando como –NH3+
(regulan el pH) según sea el pH En medio básico Se comporta como ácido Los grupos carboxilo liberan H+,
quedando como –COO-
En medio neutro Se comporta como ácido Se ionizan doblemente, apareciendo
y base a la vez un zwitterion o forma dipolar
iónica:
+H3N-CHR-COO-
Punto isoeléctrico Es el valor de pH para el cual un determinado aminoácido no
tiene carga eléctrica neta
Aminoácidos No pueden ser Deben ingerirse en la En el hombre son 8 Fenilalanina Isoleucina Metionina
esenciales sintetizados por dieta Leucina Treonina Valina
los animales Lisina Triptófano

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PROTEÍNAS: AMINOÁCIDOS (versión inicial sin color)

DEFINICIÓN Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.
Son los componentes de las proteínas. Tienen actividad óptica y son anfóteros.
COMPOSICIÓN Bioelementos C, H, O y N
QUÍMICA Fórmula general H2N-CHR-COOH
ESTRUCTURA Contienen varios grupos unidos por 1 grupo carboxilo,
enlace covalente a un átomo de C  1 grupo amino y
una cadena lateral o grupo R
CLASIFICACIÓN Según formen Aminoácidos Según su grupo R Alifáticos Neutros Sin más grupos carboxilos ni amino.
parte de las proteicos Acidos Con grupos -COOH
proteínas o no (20) Básicos Con grupos –NH2
Aromáticos Con ciclos derivados del benceno
Heterocíclicos Con ciclos complejos
Aminoácidos Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas
no proteicos
(150)
PROPIEDADES Isomería El C- es Presentan actividad Dextrógiros (+)
asimétrico óptica Levógiros (-)
Hay 2 configuraciones D Pueden ser + o Grupo -NH2 a la derecha
o estereoisómeros -
L Pueden ser + o Grupo -NH2 a la izquierda
(la mayoría) -
Comportamiento Son anfóteros en Pueden ionizarse En medio Se comporta Los grupos amino captan H+,
químico disolución acuosa. como ácidos y/o bases ácido como base quedando como –NH3+
(regulan el pH) según sea el pH En medio Se comporta Los grupos carboxilo liberan H+,
básico como ácido quedando como –COO-
En medio Se comporta Se ionizan doblemente, apareciendo
neutro como ácido y un zwitterion o forma dipolar iónica:
base a la vez +H3N-CHR-COO-
Punto Es el valor de pH para el cual un determinado
isoeléctrico aminoácido no tiene carga eléctrica neta
Aminoácidos No pueden ser Deben ingerirse en la En el hombre Fenilalanina Treonina
esenciales sintetizados por dieta son 8 Leucina Triptófano
los animales Lisina Metionina
Isoleucina Valina

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AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA GENERAL, CLASIFICACIÓN (Más detallado)

CLASIFICACIÓN CADENA LATERAL R TIPOS CARACTERÍSTICAS EJEMPLOS

(CARGA ELÉCTRICA,…)
Polares Es una cadena con radicales que forman Neutros Sin carga Gly, Ser, Thr, Cys, Gly (glicina), Cys (cisteína), Asn,
puente de H con el agua (son más solubles) Asn, Gln, Tyr Gln
Con un grupo -OH Ser, Tyr (tirosina), Thr
Tiene un grupo ácido (-COOH) Ácidos Con carga - Asp (ácido aspártico), Glu (ácido glutámico)
Tiene un grupo básico (-NH2) Básicos Con carga + Lys (lisina), Arg (arginina), His (histidina)
Apolares Es una cadena hidrocarbonada Alifáticos Lineales Ala (alanina), Val, Leu, Ile, Met
(no polares o Aromática Con ciclos derivados del benceno Phe, Pro, Trp
hidrofóbicos)

ISOMERÍA
CON O SIN CARBONOS EJEMPLOS ESTEREOISÓMEROS
ASIMÉTRICOS (C*) (configuraciones)
Sin C* Gly (glicina) No hay configuraciones
Con un C*- alfa Casi todos los aminoácidos Hay 2 configuraciones (L y D) Todos loa aminoácidos que forman parte de las
proteínas son de forma L
Con 2 C* Ile (isoleucina) y Trh (treonina)

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16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas

2. 3. 2. PROTEÍNAS: ENLACE PEPTÍDICO Y PEPTIDOS

ENLACE PEPTÍDICO:
Unión de dos aminoácidos. (Importante)
DEFINICIÓN Unión covalente (enlace amida)entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente, perdiendo una molécula de agua (y
formando un dipéptido)
REACCIÓN Se unen el C (del COOH) con el N (del NH2) del segundo aminoácido. H2N-CHR-COOH + H2N-CHR’-COOH =
QUÍMICA = H2N-CHR-CO-HN-CHR’-COOH + H2O
PROPIEDADES Es un enlace covalente C-N Es más corto que la mayoría de los
enlaces C-N
Posee cierto carácter de enlace No puede girar libremente
doble
Los 4 átomos (C = O y N- H) se Mantienen distancias y ángulos fijos.
hallan en un mismo plano Sólo pueden girar algo los enlaces del C alfa (C- C y C- N)

PEPTIDOS:
Polímeros hidrolizables que por hidrólisis (reacción contraria al enlace peptídico) total originan aminoácidos

DEFINICIÓN Compuestos formados por la unión de aminoácidos (residuos) por enlace peptídico
CLASIFICACIÓN Según el nº de aa Oligopéptidos Contienen de 2 a 9 residuos Dipéptidos
Tripéptidos
Polipéptidos Contienen más de 10 residuos

CARACTERES Presentan 2 extremos N-terminal Amino terminal Se empiezan a numerar los residuos por este
extremo.
C-terminal Carboxilo terminal
FUNCIONES Hormonal Oxitocina
Insulina
Glucagón
Transportadora Glutatión Transporta aminoácidos hacia el exterior de las células

Antibióticos Valinomicina

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17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que estabilizan la estructura,
proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).

2. 3. 3. PROTEÍNAS: La forma de las proteínas, responsable de su función, se debe a su secuencia (orden de aa en la cadena) y organización tridimensional o estructura.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: Disposición en el espacio de las moléculas proteicas. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.
TIPOS DE PROTEÍNAS QUE LAS DEFINICIÓN TIPOS CARACTERES TIPO DE ENLACES QUE EJEMPLOS
ESTRUCTURAS PRESENTAN ESTABILIZAN
PRIMARIA Todas Secuencia de aminoácidos La secuencia de una proteína
de la proteína se escribe como los péptidos
(desde el extremo N- terminal
al extremo C-terminal)
SECUNDARIA Proteínas filamentosas Disposición de la secuencia hélice Se forma por enrollamiento Enlaces o Entre 2 aa: el –
(sin estructura terciaria) de aminoácidos o estructura helicoidal de la estructura puentes de H CO de un aa y
y segmentos de muchas primaria en el espacio primaria. intracatenarios el –NH2 del 4º
proteínas globulares. (3,6 aa/ vuelta) aa
Hélice de colágeno Se forma por enrollamiento No se pueden formar fácilmente Colágeno (asociación de 3
helicoidal de la estructura los puentes de H intracatenarios, hélices)
primaria, pero es más debido a la abundancia de aa con
alargada R de gran tamaño (Prolina e
(3 aa/ vuelta) hidroxiprolina)

Conformación o Cadena en zig-zag Puentes de H Entre cadenas Proteínas filamentosas como
lámina plegada (conservan su estructura intercatenarios (No hay la .- queratina de la seda o
primaria) puentes de H fibroína.
intracatenarios)
TERCIARIA ¡Sólo presentan estructura Disposición de la estructura Tramos hélice o La forma globular permite su Enlaces entre los radicales R de Proteínas globulares como las
terciaria las proteínas secundaria de un rectos lámina plegada  solubilidad en agua y los aa por: globulinas
globulares! polipéptido disoluciones salinas y, por
(plegamiento sobre sí “Codos” Sin estructura tanto, sus funciones Covalente Débiles:
mismo para adoptar forma determinada biológicas. fuerte:
globular). Puente Puentes de H
Dominios estructurales:
combinaciones de -hélice o disulfuro Fuerzas de Van
der Waals.
lámina plegada
Interacciones
estables, globulares, que son
iónicas e
monómeros de varias
hidrofóbicas.
proteínas globulares.
CUATERNARIA ¡Sólo la presentan las Unión de varias cadenas Unión débil de Puentes de H Dímeros 2 protómeros
proteínas complejas! polipeptídicas (subunidades protómeros Fuerzas de Van tetrámeros Hemoglobina,
o protómeros) para formar der Waals polímeros Cápsida viral
un complejo proteico.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: (muy completa)

Es la disposición en el espacio que adoptan estas moléculas. Todas las proteínas tienen, al menos, estructura primaria y secundaria.
Las proteínas globulares tienen primaria, secundaria y terciaria. Todas las proteínas pueden tener e. cuaternaria. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.

TIPOS DE GRADO DE DEFINICIÓN TIPOS CARACTÉRES TIPO DE ENLACES EJEMPLOS

ESTRUCTURAS/ Enlaces ORGANIZACIÓN (QUE MANTIENEN ESTA ESTRUCTURA)
PRIMARIA Secuencia Secuencia lineal de La secuencia de una proteína se Enlaces peptídicos Los aa que componen la
(Enlaces peptídicos) aminoácidos de la escribe como los péptidos (desde el proteína y en el orden:
proteína extremo N- terminal al C-terminal) Ala- Gly- Ile….
SECUNDARIA Conformación Disposición élice- 3,6 aa/ vuelta Enlaces o puentes Entre el – CO de un aa Ej.- queratina
(Puentes de H) (forma espacial de la Se forman por de H intracatenarios y el –NH2 del 4º aa
tridimensional) secuencia de enrollamiento
aminoácidos o (Hélice de colágeno) helicoidal de la Es más alargada Los enlaces o Abundancia de aa con Una molécula de colágeno =
¡Sólo proteínas estructura primaria estructura (3 aa/ vuelta) puentes de H no se R de gran tamaño asociación de 3 hélices
filamentosas y en el espacio primaria. pueden formar (Prolina e
segmentos de fácilmente debido a hidroxiprolina)
muchas proteínas Hoja plegada  Cadena en zig-zag Hay puentes de H ¡No hay enlaces o Proteínas filamentosas
globulares! (Conformación o (conservan su estructura primaria en intercatenarios puentes de H (sin estructura terciaria)
lámina plegada) zig-zag) intracatenarios! Ej .- queratina de la seda o
fibroína.
TERCIARIA Conformación Disposición de la Tramos hélice Enlaces entre los Puente disulfuro Ej. globulinas
(Enlaces (covalentes o no estructura rectos o hoja radicales R de los (covalente) Dominios estructurales:
covalentes) ¡Sólo presentan secundaria de un plegada  ¡La forma globular (interior apolar y aa Puentes de H. Unidades estructurales con
entre los radicales R de los estructura polipéptido. “Codos” Sin exterior hidrófilo) permite su Fuerzas de Van der funciones específicas. Son
aa) terciaria las estructura solubilidad en agua y disoluciones Waals combinaciones de -hélice o
proteínas Plegamiento determinada salinas y, por tanto, sus funciones Interacciones iónicas e lámina plegada
globulares! espacial sobre sí biológicas (enzimática, hormonal, hidrofóbicas (no estables, globulares, que son
mismo para adoptar transportadora)!. covalentes). monómeros de varias
forma globular. proteínas globulares. Son
“clichés estructurales” de
elevada eficacia biológica.
CUATERNARIA Asociación Unión de varias Unión débil de Puentes de H. Dímeros (2 protómeros)
(Uniones débiles, cadenas protómeros por: Fuerzas de Van der trímeros (colágeno)
no covalentes de las ¡Sólo la presentan polipeptídicas Waals tetrámeros (hemoglobina)
subunidades) las proteínas (subunidades o polímeros (cápsida viral)
complejas, monómeros o
(fibrosas o protómeros) para
globulares)! formar un complejo
proteico

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PROTEÍNAS FILAMENTOSAS

TIPOS RICAS EN ENLACES PROPIEDADES ESTRUCTURA SECUNDARIA EJEMPLOS

ALFA- Cys 22% Puentes disulfuro Se estiran cuando hélice Duras y frágiles Cuernos, uñas
QUERATINAS 10-14% transversales entre se calientan Las cadenas peptídicas se Haces de Blandas y flexibles Piel, pelo y lana
cadenas polipeptídicas (pelo...). hallan retorcidas o macrofibrillas-
adyacentes Forma estirada es arrolladas de forma fibrillas más delgadas-
inestable diferente (al estirar la lana haces paralelos de
Puentes de H y el pelo, se parecían a la filamentos proteicos
intracatenarios queratina)
BETA- No contienen Cys No poseen puentes No se estiran Lámina plegada Fibroína de la seda
QUERATINAS disulfuro transversales cuando se calientan Hilo de arañas
Escamas, garras y picos de reptiles y
Puentes de H aves
intercatenarios
COLÁGENO Prolina e Triple hélice Tendones: haces paralelos- estructuras
Hidroxiprolina Las fibrillas de colágeno muy resistentes; pero poca o nula
se hallan dispuestas de capacidad de estiramiento.
modo diferente según sea
la función:

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18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas
(transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).

2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (II): Dependen básicamente de la naturaleza de los radicales R

PROPIEDADES CAUSAS CONSECUENCIAS EJEMPLOS

SOLUBILIDAD Depende de la Los grupos -R polares o hidrófilos se hallan Las proteínas se rodean de una capa Proteínas filamentosas Insolubles
proporción de aa hacia fuera y de agua que impide su precipitación (estructurales)
con radicales
polares Forman puentes de H Proteínas globulares Solubles
(dinámicas)
DESNATURALIZACIÓN Reversible Cambios de: Rotura de los enlaces Disminuye su solubilidad: Proteínas globulares
(pérdida de la estructura terciaria y (renaturalización) -pH que mantienen las precipitación (ovoalbúmina, etc)----
cuaternaria) -Concentración estructuras secundarias Proteínas filamentosas
Irreversible - Temperatura (a veces), terciarias y Pierde su forma nativa (la más
agitación molecular cuaternarias estable) y pasa a forma filamentosa

Pierde su actividad biológica

ESPECIFICIDAD
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
(comportamiento anfótero)
De función Posición de determinados aa de su secuencia Pérdida de algunos aa
lineal Pérdida de la función
De especie Hay proteínas exclusivas de cada especie y
Proteínas homólogas (hacen = función en Por eso puede haber rechazo en
especies diferentes; pero son diferentes) trasplantes de órganos
Sus aa son anfóteros Son disoluciones tampón o
Se pueden comportar como ácidos o como amortiguadoras, es decir,
bases amortiguan las variaciones del pH
del medio

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2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (muy completo):

Dependen básicamente de su composición química (la naturaleza de los radicales R) y su estructura.
PROPIEDADES DEFINICIÓN TIPOS CAUSAS CONSECUENCIAS EJEMPLOS
Solubilidad Capacidad de disolverse en Insolubles Depende de los aa con radicales polares Las proteínas se rodean de una capa Proteínas Insolubles
agua, que depende del pH, Tª, que, al ionizarse, establecen puentes de de agua que impide su filamentosas
salinidad, etc. H con el agua precipitación. (estructurales)
Solubles Las proteínas son macromoléculas, Proteínas Solubles
por lo que forman disoluciones globulares
coloidales. (dinámicas)

Desnaturalización Pérdida de su configuración Reversible Cambios de: Rotura de los enlaces Disminuye su solubilidad: Coagulación por calor de la
espacial característica (de su (renaturalización) -pH que mantienen las precipitan clara del huevo:
forma nativa y adopción de una -Concentración estructuras
forma al azar) debido a agentes - Temperatura secundarias (a veces), Proteínas globulares
físico-químicos y, pérdida de su Irreversible agitación terciarias y Pierde su forma nativa (la más (ovoalbúmina, etc)--
actividad. molecular cuaternarias estable) y pasa a forma filamentosa Proteínas filamentosas

Pierde su actividad biológica (no

Especificidad Las proteínas son específicas, es De función
decir, se diferencian por la
secuencia polipeptídica (a
diferencia de glúcidos y
lípidos), por eso hay un gran
polimorfismo proteico
Capacidad Comportamiento anfótero (son
amortiguadora disoluciones tampón o
amortiguadoras, es decir,
amortiguan las variaciones del
pH del medio)
Hay aa que determinan la conformación
espacial y su alteración produce
patologías
De especie Hay proteínas exclusivas de cada
especie (e incluso de individuo) y
Proteínas homólogas (hacen = función
en especies diferentes; pero son
diferentes)
Sus aa son anfóteros, es decir,
se pueden comportar como ácidos o
como bases (liberan o toman H+)
depende de su secuencia
polipeptídica, sino de su
configuración tridimensional)
La pérdida de algunos aa => La anemia falciforme es una
Pérdida de la función enfermedad hereditaria
debida al cambio de sólo un
aa de la Hb
Por eso puede haber rechazo en
trasplantes de órganos y
transfusiones sanguíneas

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Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas (transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa,
contráctil).

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

CLASE SUBCLASES EJEMPLOS FUNCIÓN

(composición)
HOLOPROTEÍNAS Proteínas globulares Histonas Estructural
(sólo aminoácidos) Albúminas Transporte y reserva de
aminoácidos
Globulinas Anticuerpos
Proteínas filamentosas Queratina Estructural
Colágeno
Miosina Contracción muscular
Elastina Estructural
HETEROPROTEÍNAS Cromoproteínas Porfirínicas Hemoglobina Transporte de oxígeno
(aminoácidos y otras ( grupo prostético es un Mioglobina
moléculas denominadas pigmento) No porfirínicas Hemocianina
grupo prostético) Rodopsina Visión
Glucoproteínas Hormona estimulante del folículo Biocatalizadores, etc.
(glúcido) Hormona luteinizante Glucoproteínas
de membrana
Inmunoglobulinas
Mucus
Líquido sinovial, etc.
Lipoproteínas Lipoproteínas sanguíneas Transporte
(ácidos grasos)
Nucleoproteínas Asociaciones ADN- histonas Regulación genética
(ácidos nucleicos)
Fosfoproteínas Caseína, vitelina Reserva de aminoácidos
(ácido ortofosfórico)

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2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)

Sus funciones más importantes son la estructural y enzimática; pero también transporte, almacenamiento, movimiento, reserva, defensa, protección, recepción y transmisión de
estímulos, regulación hormonal y control del crecimiento y diferenciación.

CLASE COMPOSICIÓN TIPOS CARACTERES/ EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/ TIPOS LOCALIZACIÓN FUNCIÓN

GRUPO PROSTÉTICO
H Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y con Histonas Básicas Asociadas a los Estructural
O funciones dinámicas ácidos nucleicos
L Albúminas Ovalbúmina Clara de hiuevo Transporte y
O Lactalbúmina Leche reserva de
P Seralbúmina Sangre aminoácidos
R Globulinas Ovoglobulina Clara de hiuevo
O Lactoglobulina Leche
T
E Seroglobulinas Sangre Anticuerpos
Í Proteínas Insolubles en agua y con Queratina Muy resistente a sustancias químicas Epidermis de Estructural
N filamentosas funciones estructurales y de vertebrados
A protección. Casi sólo en Colágeno Muy resistente a tracción Tejidos conectivos Estructural
S animales. Miosina Contráctil Músculos Contracción
(proteínas muscular
simples) Elastina Muy elástica Vasos sanguíneos Estructural

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2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)

CLASE COMPOSICIÓN TIPOS CARACTERES/ EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/ LOCALIZA FUNCIÓN

G. PROSTÉTICO TIPOS CIÓN
Aminoácidos y Cromoproteínas Porfirínicas Hemoglobina Pigmento respiratorio Sangre de Transporte de
otras moléculas (su grupo Con grupo prostético formado por: 4 cadenas vertebrados oxígeno
denominadas prostético es un (porfirina o anillo llamado hemo polipeptídicas globulares
grupo prostético pigmento o tetrapirrólico + (ferroporfirina = (globinas) + 4 grupos hemo
H (G.P.) sustancia + catión metálico) Mioglobina porfirina + Fe2+) Con 1 cadena polipeptídica + Músculos Transporte de
E coloreada) + grupo prostético hemo oxígeno
T Citocromos Interconversión de Fe 2+ a Transporte de e- en
E Las más Fe3+ respiración celular
R importantes No porfirínicas Hemocianina Con metal (Cu) Pigmento respiratorio de En “sangre” de Transporte de
O tienen un catión algunos invertebrados algunos oxígeno
P metálico invertebrados
R Rodopsina Sin metal Pigmento fotosensible Retina Visión
O Su G. P. deriva de Vit A
T Glucoproteínas Glúcido Glucoproteínas de membrana Receptores
E
Í Mucus Digestivo, Protección
N respiratorio
A Hormonas Hormona estimulante Biocatalizadora
S gonadotróficas del folículo (FSH)
Hormona luteinizante
(LH)
Peptidoglicanos Paredes Protección
bacterianas
Inmunoglobulinas o anticuerpos Defensiva ante
antígenos
Lipoproteínas Ácidos grasos Lipoproteínas sanguíneas Transporte

Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Asociaciones ADN- histonas Regulación

genética
Fosfoproteínas Ácido ortofosfórico Caseína, vitelina Reserva de
aminoácidos

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2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (muy completa)

CLASE COMPOSICIÓN TIPOS CARACTERES/ EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/ LOCALIZACIÓN FUNCIÓN
GRUPO PROSTÉTICO TIPOS
H Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y con Histonas Básicas Asociadas a los Estructural
O funciones dinámicas ácidos nucleicos
L Albúminas Ovalbúmina clara de hiuevo Transporte y
O Lactalbúmina leche reserva de
P Seralbúmina sangre aminoácidos
R Globulinas Ovoglobulina clara de hiuevo
O Lactoglobulina leche
T
E Seroglobulinas sangre Anticuerpos
Í Proteínas Insolubles en agua y con Queratina Muy resistente epidermis de Estructural
N filamentosas funciones estructurales y de vertebrados
A protección. Casi sólo en Colágeno Muy resistente tejidos conectivos Estructural
S animales. Miosina Contráctil Músculos Contracción
(proteínas muscular
simples) Elastina Muy elástica vasos sanguíneos Estructural
H Aminoácidos y Cromoproteínas Porfirínicas Hemoglobina Pigmento respiratorio en sangre de Transporte de
E otras moléculas (El grupo prostético (porfirina o anillo formado por 4 cadenas vertebrados oxígeno
T denominadas es un pigmento) tetrapirrólico + polipeptídicas globulares
E grupo prostético catión metálico) (globinas) + 4 grupos hemo
R Con grupo (ferroporfirina)
O Mioglobina prostético Con 1 cadena polipeptídica en músculos Transporte de
P hemo + grupo prostético hemo oxígeno
R Citocromos Interconversión de Fe 2+ a Respiración
O Fe3+ celular
T No porfirínicas Hemocianina Con metal Pigmento respiratorio de “sangre” de Transporte de
E (Cu) algunos invertebrados algunos oxígeno
Í invertebrados
N Rodopsina Sin metal Pigmento fotosensible Retina Visión
A Glucoproteínas Glúcido Hormona estimulante del Biocatalizadores,
S folículo etc.
Hormona luteinizante
Glucoproteínas de
membrana
Inmunoglobulinas
Mucus
Líquido sinovial, etc.

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Lipoproteínas Ácidos grasos Lipoproteínas sanguíneas Transporte

Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Asociaciones ADN- Regulación

histonas genética
Fosfoproteínas Ácido ortofosfórico Caseína, vitelina Reserva de
aminoácidos

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FUNCIONES DE LOS PRÓTIDOS

FUNCIONES EJEMPLOS
ESTÁTICAS ESTRUCTURAL A nivel celular Glucoproteínas de membrana
Microtúbulos del citoesqueleto, cilios y flagelos
Histonas
A nivel histológico Queratina, elastina, colágeno.

RESERVA Ovoalbúmina, vitelina

ACTIVAS FISIOLÓGICA CONTRÁCTIL Actina y miosina
Tubulina, dineína, flagelina
HORMONAL Insulina,
Tiroxina,
Hormona de crecimiento.
DEFENSA Proteínas reguladoras del pH
TRANSPORTE A nivel celular Permeasas
A nivel sanguíneo Pigmentos respiratorios
Seroalbúmina
Transferrina
Lipoproteínas
REGULACIÓN GENÉTICA
ENZIMÁTICA O CATALIZADORA Tripsina, ribonucleasa,
Catalasa, peroxidasa, citocromos
INMUNITARIA Inmunoglobulinas,
Toxinas.

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19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática
(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como
coenzimas.

ENZIMAS:

BIOCATALIZADORES O CATALIZADORES BIOLÓGICOS:

Sustancias químicas orgánicas que aumentan la velocidad de reacción (catalizan) las reacciones biológicas
CATALIZADORES ENZIMAS
NO BIOLÓGICOS
SEMEJANZAS Función Aumentan (aceleran) la velocidad de reacción.
Energía de activación Disminuyen la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición.

¿Se consumen? No se consumen durante la reacción, sino que se recuperan intactas al final del proceso.
Cantidad necesaria Se requieren cantidades muy pequeñas para acelerar la reacción.

DIFERENCIAS Especificidad - Son muy específicas
Tª a la que actúan - Actúan a Tª ambiente
Actividad - Son muy activas
Peso molecular - Tienen un peso
molecular muy elevado
Actúan sólo en una reacción determinada, (para cada sustrato y para
cada reacción)
Se desnaturalizarían a altas temperaturas
Aumentan la velocidad de la reacción hasta más de un millón de veces
(mucho más que los catalizadores no biológicos)
--

TIPOS DE BIOCATALIZADORES
TIPOS COMPOSICIÓN QUÍMICA PROPIEDADES ¿LOS PODEMOS SINTETIZAR ¿CÓMO ES SU ACTUACIÓN
(SOLUBILIDAD) LOS ANIMALES? SÍNTESIS?
ENZIMAS Proteínas globulares Solubles en agua, Sí, son sintetizadas por el Como cualquier Catalizan de forma específica
difunden fácilmente en los organismo proteína, pues van determinadas reacciones
líquidos orgánicos. codificadas bioquímicas uniéndose a la
genéticamente molécula a transformar (S)
ARN (ribozimas) - - -
VITAMINAS Glúcidos o lípidos sencillos Hidrosolubles y No, hay que obtenerlas en la dieta _ Actúan como coenzimas
liposolubles
HORMONAS Proteínas o esteroides, Sí Son sintetizadas en Son mensajeros químicos.
generalmente. glándulas endocrinas y Sólo actúan en su órgano
Derivados de aminoácidos o de vertidas al medio blanco o diana (receptores
ácidos grasos interno (sangre) específicos)

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Eva Palacios Muñoz
 Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”

Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).

3. 1. ENZIMAS: DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS.

Son catalizadores orgánicos coloidales, de naturaleza proteica, producidos por los seres vivos.
Son proteínas globulares (salvo ribozimas), solubles en agua y difunden fácilmente en los líquidos orgánicos.

TIPOS DE ENZIMAS POR SU ESTRUCTURA: COFACTORES ENZIMÁTICOS

TIPOS DE ENZIMAS COMPOSICIÓN UNIONES DE TIPOS DE DEFINICIÓN/ COENZIMAS EJEMPLOS DE
COFACTORES Y COFACTOR PROPIEDADES HOLOENZ.
ENZIMAS TIPOS CLASES EJEMPLOS

1.Estrictamente proteicas Una o más cadenas - - - - - - -

polipeptídicas
2.HOLOENZIMAS = Apoenzima - - - -
= Apoenzima + (parte proteica)
+ Cofactor Cofactor Débil 1.Activadores Ión metálico u oligoelemento Mg2+ Quinasas
(parte no proteica) inorgánicos
2.Coenzimas Moléculas orgánicas Nucleótidos
Adenosín- ATP
complejas. fosfatos
Nucleótidos y Piridín- NAD
Son inespecíficas (un coenzima derivados de nucleótidos NADP
puede actuar como cofactor de Vitaminas Flavín- FMN
muchas apoenzimas diferentes. nucleótidos FAD
Ej. ATP). -
Coenzima A
Se alteran durante la reacción;
pero luego se regeneran y
vuelven a ser funcionales. Derivados de - Derivados de
Vitaminas Vit B12
Fuerte (covalente): 3.Grupos Grupo hemo Citocromos
el cofactor se llama prostéticos (ferroporfirina (poseen un grupo
grupo prostético = porfirina + prostético
Fe2+) ferroporfirínico
que actúa como
cofactor)

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Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática).

2. ENZIMAS. CENTRO ACTIVO: Región de la enzima que se une al sustrato y que suele ser una depresión en la superficie de la E
CARACTERÍSTICAS DEL CENTRO ACTIVO
TAMAÑO ESTRUCTURA CONSTITUCIÓN
Muy pequeño Tridimensional, con forma de hueco Aminoácidos que quedan próximos debido a plegamientos de la cadena polipeptídica

TIPOS DE AMINOACIDOS DE LAS ENZIMAS

LOCALIZACIÓN TIPOS DE FUNCION DE AA ¿SE UNEN AL ¿CÓMO SON LAS UNIONES E-S?
AMINOACIDOS SUSTRATO?
Fuera del centro activo AA estructurales Dan la forma a la enzima, no son dinámicos No -
En el Centro Activo AA de fijación Unión del E y el S Débiles (se unen débilmente al S)
AA catalizadores Catálisis: rompen algunos de los enlaces del S. Sí Débiles o fuertes
No deben estar necesariamente cerca en la secuencia;
pero sí tras el plegamiento de la cadena polipeptídica.

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS EN LA REACCIÓN QUE CATALIZAN:

La actividad enzimática depende de la configuración tridimensional, ya que la desnaturalización supone pérdida de la actividad.
La especificidad depende de la forma tridimensional del centro activo, que es complementaria a la molécula del S al que se une.

MODELOS QUE EXPLICACIÓN ¿CUANDO APARECE LA ¿CAMBIA LA FORMA DEL …?

EXPLICAN LA
ESPECIFICIDAD E-S
M. de la “llave y la
cerradura”. Fischer (1890)
M. del ajuste inducido
(del “guante y la mano”)
M. de la “tensión sobre el
sustrato”
La llave es el Sustrato y la
cerradura es la Enzima.
La mano es el Sustrato y el
guante es la Enzima.
Hay un cambio de
conformación de la enzima tras
unirse al sustrato
COMPLEMENTARIEDAD E-S?
CENTRO ACTIVO DEL SUSTRATO?
ENZIMA?
Antes de unirse E y S. No No
No
Sólo después de haberse unido E y Sí, algunas enzimas modifican la
S. forma de sus centros activos para Sí, los enlaces también provocan
adaptarse mejor al S un cambio en la forma del S
(tensan)

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Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).

ENZIMAS. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. MECANISMO DE ACCIÓN: E + S = ES = EP = E + P

Nº DE MECANISMO DE ACCIÓN
SUSTRATOS / 1º. INICIACIÓN 2º. TRANSFORMACIÓN 3º. FINALIZACIÓN
REACCIÓN
Un sustrato (S) 1º- Fijación al sustrato en su superficie Se debilitan los enlaces del 3º. Formación del 4º. Formación del 5º. Liberación de la enzima intacta
(adsorción) sustrato complejo enzima- complejo enzima – (E) y el producto (P)
E + S = ES = E + P 2º - Unión del S al E mediante enlaces sustrato (ES) producto (EP)
débiles (S + E) Se requiere mucha menor
energía para llegar al complejo
activado
(C. A.)
Dos sustratos (A, B) Mecanismo 1.Fijación de los dos Aumenta la probabilidad de Complejo ABE Complejo CDE Liberación de la enzima intacta (E)
normal sustratos en su superficie que se encuentren y reaccionen y los productos (C y D)
E (adsorción) los sustratos
A+B =C+D Mecanismo 1.Fijación de un S _ Complejo AE y Complejo BE y
E “ping-pong” primero y después, el liberación de C y E liberación de D y E
otro

TIPOS DE ENZIMAS POR SU ACTIVIDAD

TIPOS DE DEFINICIÓN EJEMPLO
ENZIMAS
Zimógenos o Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial, se transforman en la forma activa. Pepsinógeno (inactivo) ----HCl----> pepsina (activa)
proenzimas Sólo son activas cuando actúan sobre ellas otras enzimas o iones.
Isoenzimas Enzimas que realizan la misma función Lactato deshidrogenasa En músculo Tiene una > afinidad por el S,
(forma ácido láctico a esquelético <KM por tanto > velocidad
partir de pirúvico)
Pero en distintos órganos (o en diferentes Formas moleculares En miocardio Tiene una < velocidad
momentos de la vida) tienen distintas las: Vmáx y KM > KM

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Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).

MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS. REACCIÓN ENZIMÁTICA Y SU CINÉTICA:

Estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas que se define como la cantidad de materia transformada en función del tiempo y se mide por la desaparición de un S o
coenzima o por la aparición del P, en función del tiempo.
La representación gráfica de la cinética enzimática suele ser una hipérbola: la velocidad de la reacción aumenta de forma lineal hasta la saturación de la enzima.

CONSTANTES/ OTROS DEFINICIÓN EXPLICACIÓN

Vmáx Velocidad máxima que alcanza la reacción enzimática Sucede cuando hay Todas las moléculas de la enzima están
saturación de la enzima ocupadas por moléculas de sustrato
Constante de Michaelis-Menten Concentración del S para la cual la velocidad de la reacción es la A < KM > Afinidad hay entre Son inversamente
(Km) mitad de la Vmáx.-> La Km indica la afinidad del E por su S el S y la E proporcionales
(cada enzima posee una Km característica para cada S).
> Velocidad
La Km se puede determinar gráficamente. (> Eficacia catalítica)

Ecuación de Michaelis-Menten V = Vmáx . (S)/ KM + (S) Esta ecuación permite calcular la velocidad de la reacción en función de las
distintas concentraciones del S

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Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

PROPIEDADES TIPOS DEFINICIÓN GRADOS DE ¿LA ENZIMA RECONOCE EJEMPLO
ESPECIFICIDAD UN TIPO DE UN TIPO DE ENZIMA SUSTRATO
MOLÉCULAS? ENLACE?
Especificidad de la De acción La enzima sólo cataliza una _ _ _ Oxidación de un aa, …
catálisis enzimática determinada reacción
De sustrato La enzima sólo actúa sobre un Especificidad absoluta Sí, sólo un sustrato _ Ureasa Urea
determinado sustrato (la más específica) determinado

Especificidad de grupo Sí, un tipo de moléculas _ Quimiotripsina Proteínas con

(más amplia) que tengan una (hidroliza aa aromáticos
característica estructural enlaces
común peptídicos
diferentes)
Especificidad de clase _ Sí, Fosfatasas Grupos fosfato
(la menos específica) independientemente (separan
del tipo de fosfatos de
molécula cualquier S)
Reversibilidad - Un enzima cataliza por igual la
reacción (en ambos sentidos). No
cambia la cte. de equilibrio.
Eficacia - Una sola molécula de enzima
puede catalizar la reacción de miles
de moléculas de S
Gran poder - Superior al de catalizadores no
catalítico biológicos (multiplica la v por 1
millón o más)

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6. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES O REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:

(Concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores) (Importante)
La velocidad de la reacción varía con la concentración del E y del S, y es modificada por las condiciones del medio.
VELOCIDAD SUSTRATO (S) TEMPERATURA pH INHIBIDORES
DE REACCIÓN
¿Qué efecto produce Si aumenta la concentración del S-> Si aumenta la Tª -> Cambia las cargas eléctricas Disminuyen o impiden
un cambio en cada aumenta la velocidad -> Aumenta la movilidad molecular-> superficiales de las enzimas completamente la
factor? hasta la saturación de la enzima -> Acelera las reacciones químicas. actividad de una E.
(hipérbola) Pueden ser perjudiciales.
-> Cambia la conformación en estructura terciaria y cuaternaria de la E.-> o beneficiosos.
-> Altera el centro activo ->
-> Cambia su actividad biológica
1º. Valor < óptimo Aumenta o no Aumenta la velocidad Aumenta la movilidad molecular-> Desnaturalización -
->Aumenta la velocidad de formación del
producto.
2º.Valor óptimo Velocidad máxima Vmáx Cada enzima tiene una Tª óptima a la que Cada enzima tiene un pH -
su actividad es máxima óptimo para el que su eficacia
Suele ser la Tª corporal de seres vivos: Tª es máxima
óptima < 50- 60 ºC
3º. Valor > óptimo Se mantiene o cesa Saturación de la E Desnaturalización de las enzimas Desnaturalización -
proteicas
(pérdida de actividad enzimática)

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
TIPOS DE TIPOS DE EFECTO CLASES DE INHIBIDORES ¿SE UNE EL I AL EFECTOS EJEMPLO
INHIBIDORES ENLACE I-E SOBRE EL CENTRO ACTIVO (REVERSIBLES) CENTRO ACTIVO
¿Alteran su ¿Permanece el efecto? (según compitan o no con el S) DEL E?
estructura?
Irreversibles o Unión fuerte Sí Sí, el veneno se fija - SÍ Inutiliza a la E El ión cianuro
venenos covalente permanentemente al permanentemente (inhibe a la
centro activo del E citocromoxidasa
de la respiración
aerobia)
Reversibles Unión débil No No, sólo se impide Competitivos Compiten con el S Disminuyen la Sulfamidas
no covalente temporalmente el (conformación espacial velocidad de la
funcionamiento similar al S) reacción
normal del E No competitivos No compiten con el S (se No Complejo E-S Impiden la separación _
unen en otra zona del E) de E-S y formar el P
Otra zona del E Impiden el acceso del _
S al centro activo
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CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:

La actividad enzimática se puede regular de forma general por variaciones de pH, Tª, etc. ; pero a veces se necesita un control más específico, mediante: efectores alostéricos y
modificaciones covalentes.

TIPOS DE CONTROL DE LA ACTIVIDAD E. TIPOS EXPLICACIÓN

Muy general 1. Factores que regulan la actividad E
(Variaciones de pH, Tª, etc.)
Más específico 2.Efectores alostéricos Activadores o efectores Suelen ser los S
(regulación alostérica o alosterismo)
Inhibidores Suelen ser los P

3.Modificaciones covalentes REVERSIBLES Si se introduce un grupo funcional, fosfato,…

IRREVERSIBLES Zimógenos o proenzimas Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial,

se transforman en la forma activa.

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (I) (más sencilla)

TIPO REACCIONES CLASES ACCIÓN/ EJEMPLOS COENZIMA/TIPO EJEMPLO DE REACCION
que catalizan DE ENLACE (el signo = indica reacción reversible)
I. Oxido- De oxidorreducción de Un compuesto gana e- Las de respiración celular
reductasas S (transferencia de H, (se reduce) y otro los Glu + O2 = CO2 + H2O + Energía
O o e-) cede (se oxida) (se oxida) (se reduce)
II. Transferasas Transfieren grupos funcionales ( NH2, fosfato)o Acido aspártico + ácido pirúvico =
o quinasas radicales (salvo el H) ácido oxalacético + alanina
de unas moléculas a otras
A-X + B = A + B-X
III. Hidrolasas Hidrólisis Introducen grupos – Lipasas Énlace éster Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos
(rotura de sustratos OH y -H (ácido + alcohol) grasos
diversos mediante el (Esterasa)
agua disociada en sus
iones) Carbohidrasas Glucosídicos
A-B + H2O =
AH + BOH Peptidasas Peptídicos
IV. Liasas Rotura o soldadura de S Adición de grupos Descarboxilasas Liberación de CO2 a Acido pirúvico = acetaldehído + CO2
sin agua, con liberación funcionales (-NH2, partir de un S orgánico (Piruvato descarboxilasa)
de grupos químicos. CO2, H2O,…) a
moléculas que
tienen un doble
enlace.
V. Isomerasas Isomerización o transformación de moléculas Gliceraldehído- 3- fosfato =
en sus isómeros Dihidroxiacetona –3- fosfato
(Fosfotriosa isomerasa)
VI. Sintetasas o Síntesis de moléculas (forman enlaces) A + B + ATP = A-B + ADP + P
ligasas utilizando la energía de la hidrólisis de ATP

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (II) (muy completa)

TIPO REACCIONES CLASES ACCIÓN/ EJEMPLOS COENZIMA/TIPO EJEMPLO DE REACCION
que catalizan DE ENLACE (el signo = indica reacción reversible)
I. Oxido- De oxidorreducción Un compuesto gana Deshidrogenasas Son oxidantes: quitan H (H+ NAD, NADP Y FAD Acido málico + NAD+ = ácido oxalacético
reductasas de S (transferencia e- (se reduce) y otro y e-) de una molécula se reducen a NADH2, + NADH + H+
de H, O o e-) los cede (se oxida) NADPH2 Y FADH2 (Malato- deshidrogenasa)
Oxidasas o Son reductoras: quitan e- del
reductasas S y los ceden al oxígeno
II. Transferasas Transfieren grupos funcionales o Transaminasas Transfieren grupos –NH2 Acido aspártico + ácido pirúvico =
o quinasas radicales (salvo el H) = ácido oxalacético + alanina
de unas moléculas a otras Transcarboxilasas Transfieren grupos - COOH

III. Hidrolasas Hidrólisis Introducen grupos Esterasas Lipasas Énlace éster Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos grasos
(rotura de sustratos –OH y -H (ácido + alcohol) (Esterasa)
diversos mediante Fosfatasas Glucosa- 6- fosfato = glucosa + fosfato
el agua) Carbohidrasas Sacarasa Glucosídicos
Amilasa
Peptidasas Tripsina Peptídicos
Pepsina
Nucleasas
IV. Liasas Soldadura o rotura Adición de grupos Aminasas Adición de –NH2 a un doble
de S sin agua. funcionales (-NH2, enlace
CO2, H2O,…) a Carboxilasas Adición de –COO a un doble Acido pirúvico = acetaldehído + CO2
moléculas que enlace (Piruvato descarboxilasa)
tienen un doble Hidratasas Adición de H2O a un doble Ácido fumárico + H2O = ácido málico
enlace. enlace
V. Isomerasas Isomerización o transformación de Gliceraldehído- 3- fosfato =
moléculas en sus isómeros Dihidroxiacetona –3- fosfato
(Fosfotriosa isomerasa)
VI. Sintetasas o Síntesis de moléculas con hidrólisis de Acetil- CoA = Malonil- CoA
ligasas ATP (ATP --> ADP + P)

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1. REGULACIÓN ALOSTÉRICA O ALOSTERISMO: Sistema de regulación enzimática muy preciso.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS:
DEFINICIÓN Son las que pueden adoptar dos formas estables diferentes, permitiendo la autorregulación de la actividad enzimática (por el S y el P)

FUNCIÓN Catalizan reacciones importantes

EJEMPLO La 1ª E (E reguladora) de una ruta metabólica o en puntos de ramificación de las rutas metabólicas) es alostérica.

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS

Dos tipos de 1.Centro Activo Allí se une el S

centros 2.Centro Regulador a) Si el centro alostérico está vacío
(centro alostérico)
b) Si el centro alostérico está
ocupado por un ligando o efector
Dos formas Conformación activa Alta afinidad por el S
Estabilizada por activadores
Conformación inactiva Baja afinidad por el S
Estabilizado por inhibidores
alostéricos.
La E cataliza a v normal.
Activadores o efectores Cambia la conformación del E de Acelera o inhibe la reacción
(suelen ser los S) forma más o menos activa
Inhibidores alostéricos
(suelen ser los P)
Regulación por El P final se fija al centro regulador ->
retroinhibición o -> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma inactiva->
inhibición feed-back ->inhibe a la E (impide la unión de E al S)
Regulación por El S inicial se fija al centro regulador ->
inducción enzimática -> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma activa ->
-> activa a la E (favorece la catálisis)

Estructura Cada protómero del E Hay cooperativismo o efecto Permite regulación La unión del S al centro activo de una de las subunidades, facilita la unión del S
cuaternaria alostérico tiene centro/ s cooperativo entre las subunidades más rápida y con a los centros activos de otras subunidades.
(están formadas regulador/ es (allí se menor cantidad de (El cambio de conformación de este protómero o transición alostérica,
por varias puede unir un ligando o activadores e inhibidores. se transmite instantáneamente a los otros protómeros, activándolos)
subunidades) activador)

Cinética Es diferente a las demás E: es una sigmoide (no hipérbola) -> Cambio muy grande en la velocidad de reacción (“ley del todo o nada”).

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VITAMINAS: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función.

NOMBRE COENZIMA FUNCIÓN (BIOQUÍMICA, BIOLÓGICA) ENFERMEDAD CARENCIAL

DERIVADO
Vit C - Antioxidante Escorbuto, propensión a infecciones
Cofactor de hidroxilación
Coenzima en la síntesis de colágeno
B1 (Tiamina) Pirofosfato de tiamina Transferencia de grupos aldehídos Beri-beri (polineuritis)
B2 (Riboflavina) FAD, FMN Transferencia de H+ (e-) en la respiración celular Dermatitis, inflamación y agrietamiento de la
lengua, comisura de boca, etc.
B3 (Niacina) NADP+, NAD+ Transferencia de H+ (e-) en oxidaciones y en la respiración celular. Pelagra (dermatitis, diarrea y demencia)
B5 (Ácido pantoténico) Coenzima A Transferencia de grupos acilo, detoxificador, formación de ácidos Palpitación, dolor y quemaduras en pies,
(imprescindible en el grasos, hormonas y anticuerpos. Antiestrés. alteraciones nerviosas y circulatorias
metabolismo celular)
B6 (Piridoxina) Fosfato de piridoxal Transferencia de grupos amino en el metabolismo de aa Dermatitis, trastornos del aparato digestivo,
convulsiones
B8 (Biotina, Vit H) Biocitina Transferencia de grupos carboxilos, desarrollo de glándulas sexuales, Dermatitis, caída del pelo, anemia
sebáceas y sudoríparas
B9 (Acido fólico) Acido tetrahidrofólico Transferencia de grupos monocarbonados, antianémica, síntesis de Anemia, insomnio, depresión del sistema
glóbulos rojos inmunitario
B12 (cobalamina) Coenzima B12 Metabolismo de ácidos nucleicos, formación de glóbulos rojos, Anemia perniciosa, trastornos nerviosas,
síntesis de neurotransmisores ulceraciones en boca
A (retinol) 11-cis-retinal Ciclo visual, crecimiento, protección y mantenimiento del tejido Ceguera nocturna, xeroftalmía, desecación
epitelial epitelial, detención del crecimiento
D 1,2-Dihidroxi- Metabolismo del Ca2+, esencial en el crecimiento y mantenimiento de Raquitismo en niños, deformaciones óseas en
D2 (Ergocalciferol) colecalciferol huesos adultos
D3 (Colecalciferol)
E (Tocoferol) - Inhibe oxidación de ácidos grasos insaturados Envejecimiento celular, impide el crecimiento
K (Filoquinona) - Imprescindible en coagulación sanguínea (síntesis de protrombina) Retardo en coagulación sanguínea, hemorragias

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1. VITAMINAS LIPOSOLUBLES

NOMBRES PROVITAMINAS FUNCIÓN BIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA AVITAMINOSIS HIPERVITAMI- FUENTE

NOSIS
A (Retinol), Provitamina A o Ciclo visual, Xeroftalmia, ceguera Caída del pelo, Vegetales con carotenos (perejil,
(Antixeroftálmica) Betacaroteno Mantenimiento de epitelios y buen nocturna, alteraciones descamación, espinacas, zanahorias, orejones
funcionamiento de todos los tejidos epiteliales, detención del Debilidad, de albaricoque), mantequilla,
Antioxidante: ayuda a evitar el cáncer. crecimiento. vómitos hígado, huevos, leche de vaca.
Desarrollo de huesos.
D (Antirraquítica) Ergosterol (D2) y Metabolismo del calcio, esencial en el Raquitismo en niños, Calcificación Mantequilla, leche, yema de
D2 (Calciferol) 7-deshidrocolesterol crecimiento y mantenimiento de huesos y osteomalacia en adultos, corazón, riñón e huevo, levadura, cereales
(D3) dientes. caries, osteoporosis senil. hígado germinados y aceites vegetales,
pescados azules, hígado.
E (Tocoferol) Antioxidante (evita la oxidación de ácidos grasos Envejecimiento celular. Aceites vegetales prensados en
(Antiestéril) insaturados y la destrucción de vit. A y C) Impide el crecimiento. frío (germen de trigo, girasol,
Previene tumores y retarda el envejecimiento Trastornos de la oliva...), semillas, germen de
celular. reproducción. trigo, vegetales de hojas verdes,
cacahuetes crudos, nueces, yema
huevo.
K ( Menadiona) Síntesis de protrombina que coagula la sangre. Retardo en la coagulación Vegetales hojas verdes (escarola,
(Naftoquinona) Hemorragias lechuga, espinacas), huevos,
(Antihemorrágica) pescados

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2. VITAMINAS HIDROSOLUBLES
NOMBRES COENZIMA FUNCIÓN BIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA AVITAMINOSIS FUENTE
C (Acido ascórbico) Antioxidante (contrarresta la formación de Escorbuto Kiwi, guayaba, fresa, naranja, pimiento rojo,
(Antiescorbútica) nitrosaminas cancerígenas) Infecciones respiratorias brécol, perejil.
Coenzima en la síntesis de colágeno (crecimiento y
reparación tejidos).
Mejora el sistema inmunitario (previene y mejora el
resfriado).
Favorece la absorción del Fe
B1 (Tiamina,) Pirofosfato de tiamina Ayuda al funcionamiento del sistema nervioso, Beri-beri,(Polineuritis) y Levadura de cerveza, germen de trigo, soja
(Antineurítica) (Descarboxilasas : transferencia de músculos y corazón. otros trastornos nerviosos (envolturas de cereales y legumbres), pan y
(Antiberibérica), vit. grupos aldehído en el metabolismo de arroz integral, frutos secos sin tostar.
del estado de ánimo glúcidos y lípidos)

B2 (Riboflavina) FAD y FMN (Deshidrogenasas:
transferencia de H+ y e- en la
respiración celular)
B3 (Niacina) NAD+ y NADP+ (Deshidrogenasas:
(Antipelagrosa) metabolismo de glúcidos y proteínas.
(Oxidaciones y respiración celular)
B5 Coenzima A (imprescindible en
(Acido pantoténico) metabolismo celular: transporte de
grupos acilos oxidación de ácidos
grasos y pirúvico)
B6 (Piridoxina) Fosfato de piridoxal (Transaminasas:
transferencia de grupos amino en el
metabolismo de aminoácidos).
Ayuda al crecimiento y a la reproducción. Dermatitis (piel, boca, Levadura de cerveza, almendras, germen de
Favorece el buen estado de piel, cabellos y uñas. labios). Seborrea. trigo,
Queso, huevos, champiñones, leche, legumbres,
castañas, etc.
(Su necesidad aumenta con el estrés). (Las
bacterias intestinales evitan grandes
deficiencias).
Indispensable en salud del sistema nervioso. Pelagra (dermatitis, diarrea y Levadura de cerveza y germen de trigo, frutos
Favorece el sistema digestivo. demencia) secos (cacahuetes) harina integral de trigo,
Mejora el cutis. leche, carne
Detoxificador. Desórdenes de la piel En casi todos:
Formación de ácidos grasos, hormonas y anticuerpos. (dermatitis) yema de huevo, cereales integrales, germen de
Antiestrés. Alteraciones nerviosas y trigo, frutos secos.
circulatorias (anemia).
Imprescindible en la fabricación de anticuerpos y Anemia, dermatitis Levadura de cerveza, germen de trigo, salvado
glóbulos rojos y en la síntesis de ácidos nucleicos. seborreica y trastornos del de trigo, levadura de pan, frutos secos, plátano,
Ayuda a prevenir varias enfermedades nerviosas y de aparato digestivo. carne, vegetales, legumbres y cereales.
piel. (Bacterias intestinales)

B8 Biocitina (Carboxilasas: transferencia Desarrollo de glándulas sexuales, sebáceas y Dermatitis, caída del pelo Levadura de cerveza, yema de huevo, frutas
(Vit H, Biotina) de grupos carboxilos) sudoríparas. Anemia. frescas, frutos secos, leche, arroz integral.

B9 (Acido fólico) Acido tetrahidrofólico (síntesis de Antianémica. Anemia. Insomnio. Levadura, germen y salvado de trigo, escarola,
bases nitrogenadas de ADN y ARN) Formación de glóbulos rojos Depresión del sistema cereales, brécol, endibias, espárragos, col,
inmunitario. boniato y frutos secos.

B12 (Cobalamina) Coenzima B12 Formación de glóbulos rojos. Anemia perniciosa y daños Carne, pescado y lácteos, levadura, huevos,
(Antiperniciosa) (metabolismo de ácidos nucleicos) Síntesis de neurotransmisores. cerebrales, ulceraciones en la algas.
boca.

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Eva Palacios Muñoz