Las enzimas en la industria alimenticia

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La siguiente tabla resume algunos ejemplos de enzimas que se emplean en diferentes

procesos de la industria alimenticia. La gran mayoría hoy se obtiene de microorganismos
genéticamente modificados.

INDUSTRIA ENZIMAS USOS

Enmascara el gusto a
óxido. Fabricación de
Tripsina.
Láctea leche delactosada,
Lactasa
evita la cristalización
de leche concentrada.
Coagulación de las
Quimosina proteínas de la leche
(renina). (caseína). Influencia
Quesería
Lactasa. en el sabor y
Lipasa aceleración de la
maduración.
Evita la textura
“arenosa” provocada
Lactasa.
por la cristalización.
Helados Glucosa-
Permite la utilización
isomerasa
de jarabes de alta
fructosa.
Papaína. Ablandamiento de
Cárnicas Fiscina. carnes. Producción de
Bromelina hidrolizados.
Mejora la calidad del
pan. Disminuye la
Amilasa.
viscosidad de la pasta.
Proteasa.
Panificación Produce una miga
Lipoxidasa.
muy blanca Mejora la
Lactasa
coloración de la
superficie.
Usadas para licuar la
Amilasas. pasta de malta. Evitan
Cervecería Papaína. la turbidez durante la
Pepsina conservación de
ciertos productos.
Mejoran la clarificación
y extracción de jugos.
Pectinasas.
Evitan el
Vinificación Glucosa-
oscurecimiento y los
oxidasa
sabores
desagradables.
 Mejoran la clarificación
de jugos. Conversión
de la glucosa en
Pectinasas.
fructosa (jarabes de
Glucosa-
alta fructuosa).
Bebidas no isomerasa.
Aumenta la solubilidad
alcohólicas Tannasa.
y disminuye la turbidez
Glucosa-
del té. Evita el
oxidasa
oscurecimiento y los
sabores
desagradables.

PROCESOS INDUSTRIALES QUE APLICAN

ENZIMAS

Industria del almidón y del azúcar

Dependiendo de las enzimas utilizadas, a partir del almidón se pueden obtener jarabes de
diferente composición y propiedades físicas. Los jarabes se utilizan en una variedad de
alimentos tales como gaseosas, dulces, productos horneados, helados, salsas, alimentos
para bebés, frutas enlatadas, conservas, etc.

Hay tres etapas básicas en la conversión enzimática del almidón: licuefacción,

sacarificación e isomerización.

Productos Lácteos

La aplicación de enzimas en el procesamiento de leche está bien establecida ,por el uso

del cuajo (quimosina) en la producción de queso , que tal vez representa el empleo más
antiguo de enzimas en alimentos. Otras enzimas que participan en la producción de
quesos son las lipasas presentes en la leche, las cuales hidrolizan el componente graso,
proporcionando cambios característicos en el sabor. Para algunos quesos se pueden
aumentar las lipasas naturales, añadiendo enzima extra.

Por otra par te, también se recomienda agregar enzimas exógenas de tipo proteolítico
para acelerar el proceso de maduración de algunos quesos.

Molineros y Panaderia

El uso de enzimas en estas industrias se debe principalmente a la deficiencia en el trigo y

en la harina, de las enzimas naturalmente presentes. El contenido de a amilasa de la
harina depende de las condiciones de crecimiento y de cosecha. En climas húmedos la
tendencia será a tener alta actividad de a amilasa debido a germinación de los granos, en
tanto que en climas secos el nivel de a amilasa será bajo debido a escasa germinación.
Esto conlleva a grandes diferencias en el contenido de amilasa de diferentes lotes de
harina.
Productoras de Jugos de Frutas

Las primeras enzimas empleadas en las industrias de jugos de frutas fueron las enzimas
pécticas para la clarificación del jugo de manzana. Actualmente las enzimas pécticas se
usan en el procesamiento de muchas otras frutas, junto con amilasas y celulasas.

Durante el procesamiento de los jugos cuando se desintegran los tejidos vegetales, parte
de la pectina, que es un componente estructural de las frutas, pasa a la solución, parte se
satura con el jugo y parte permanece en las paredes celulares. Las enzimas pécticas se
usan para faci- litar el prensado, la extracción del jugo y la clarificación ayudando a la
separación del precipitado floculento.

Procesamiento de Carne

Las enzimas importantes para ablandar carne son proteasas de orígen vegetal o de
microorganismos (Bacillus subtilis y Aspergillus oryzae). Las enzimas se inyectan antes
del sacrificio al animal o se trata la carne con las enzimas antes de cocerla, con lo que se
logra un franco ablandamiento sin provocar una proteólisis importante. (9)

Industria Cervecera

La cebada se utiliza tradicionalmente para la fabricación de bebidas alcohólicas como la

cerveza. En su producción se deben considerar dos operaciones distintas: la maltería y la
cervecería.

La preparación de la malta se logra por germinación de la cebada, durante la cual se

incrementa el contenido de a amilasa. Las enzimas a y b amilasas naturalmente
presentes en el grano actúan sobre el almidón produciendo dextrinas y maltosa, que
sirven como sustratos para la fermentación posterior. Las proteasas degradan proteínas
formando aminoácidos y péptidos. Hay muchas enzimas disponibles comercialmente para
el proceso cervecero, pero todas ellas caen en tres categorías: proteasas, amilasas y
glucanasas. La acción de estas enzimas durante las primeras etapas consiste en mejorar
la licuefacción del almidón, regular el contenido de azúcar y nitrógeno, mejorar la
extracción, facilitar la filtración y controlar la turbidez. En la filtración del mosto reducción
de las gomas y de la viscosidad. En la ebullición, control de la turbidez, eliminación final
del almidón. En esta etapa se inactivan las enzimas. Durante la fermentación y
maduración la adición de enzimas sirve para controlar la turbidez.

Industrias de Grasas y Aceites

El uso de enzimas en las industrias de aceites y grasas es muy bajo, aunque se

encuentran disponibles enzimas que pueden resolver algunos problemas, por ejemplo
minimizar los subproductos indeseables. Las enzimas también se pueden usar para
producir aceites y grasas novedosas. Lipasas específicas, pueden seleccionar los ácidos
grasos de algunas posiciones del triglicérido, para incorporar determinados ácidos grasos,
sin cambiar los de otras posiciones. De tal manera que es posible modificar por
interesterificación el contenido de ácidos grasos, o por transesterificación lograr el
rearreglo de algunos de ellos.

Por ejemplo la mantequilla de cacao se requiere en la producción de chocolate y con

frecuencia la disponibilidad y el costo fluctúan ampliamente. Sin embargo, aceites como el
de palma son baratos y se encuentra buen abastecimiento. Lo que se plantea es modificar
el aceite de palma por reacción con ácido esteárico mediante interesterificación
enzimática. La grasa resultante tiene propiedades similares a la mantequilla de cacao.

Industrias de Pulpa y Papel

La mayoría de las fabricas de pulpa y papel cierran pos periodos prolongados, una o dos
veces al año. Durante estos periodos se llevan a cabo los programas de mantenimiento
de la planta. Uno de los sistemas que se ve severamente impactado debido a estos
cierres temporales es la planta de tratamiento de aguas residuales. Durante estos cierres
el alimento llega en cantidad insuficiente para mantener la biomasa requerida en
condiciones normales, La población bacteriana se encuentra generalmente disminuida a
una fracción de lo que es necesario para la producción de un efluente de alta calidad.

Tratamiento de Desechos

Mezcla pulverizada de organismos selectivamente adaptados, con enzimas cr udas y

emulsionantes específicamente ideados para licuar, digerir y desodorizar desechos
agrícolas.

Empresas de servicios como hoteles, cafeterías entre otras Sustancia creada con la más
avanzada tecnología, que consiste en una mezcla sinérgica concentrada de bacilos, que
descomponen la materia orgánica con presencia de almidón, grasas, proteínas y celulosa.

Amilasas

Se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza, son las enzimas responsables

de la degradación del almidón, hidrolizan los enlaces glucosídicos a-1-4. Las amilasas se
pueden dividir en tres grupos: a amilasas (E.C. 3.2.1.1), las cuales rompen al azar los
enlaces en el interior del sustrato (endoamiladas); b amilasas(E.C.3.2.1.2) las cuales
hidrolizan ordenadamente unidades de maltosa a partir de los extremos no reductores del
sustrato (exoamilasas) y glucoamilasas que liberan unidades de glucosa a partir de los
extremos no reductores del sustrato.
Las b-amilasas están presentes en la mayoría de las plantas superiores, están
ausentes en los mamíferos y su existencia en microorganismos es dudosa. Se han
cristalizado b amilasas a partir de trigo, malta de cebada, patata dulce y soya. La
enzima hidroliza únicamente enlaces glicosídicos a 1-4, con inversión en la configuración
del C 1 en el glicosido, de la forma a a la forma b.

Este cambio de configuración es la razón por la cual la enzima se llama beta amilasa.

Los pHs de mayor actividad para las b amilasas están en el rango entre 4.5-7 y el límite
de temperatura está alrededor de 55 0C. Los grupos sulfihidrilos son esenciales para la
actividad, por lo que la enzima se inactiva por oxidación, por los metales pesados y sus
sales.

Glucoamilasa (amiloglucosidasa) (E.C.3.2.1.3)

El principal producto final de la acción de la glucoamilasa sobre el almidón es glucosa,

lo que la diferencia claramente de las a y b amilasas. La enzima también produce
pequeñas cantidades de oligosacáridos. La sacarificación del almidón puede alcanzar
hasta 96% de dextrosa. La acción de la enzima causa inversión de la configuración,
produciendo b glucosa. En el comercio se encuentran diversas preparaciones derivadas
de hongos de los grupos Aspergillus y Rhizopus. excepto por la enzima de Aspergillus
awamori, las glucoamilasas son inactivas sobre almidón nativo. Su actividad es máxima
entre pH 4 y 5.5, y temperatura alrededor de 55-65 0C. La rata de reacción cae
rápidamente a medida que disminuye el tamaño de la molécula de sustrato, siendo
máxima sobre almidones previamente sometidos a licuefacción.

**** La inducción de amilasa tipo alfa requiere un sustrato que contenga enlaces alfa-
1,4 glucosídicos, además de maltosa, dextrina y almidón. La Glucosa, así como es el
producto final de la hidrolisis, tiene la posibilidad de reprimir la síntesis de enzima como
un mecanismo conocido como represión catabolitica.

ALFA y BETA-AMILASA.

El nombre de diastasas corresponde a un sinónimo de las amilasas, aunque se usa

principalmente para designar la alfa-amilasa, que se extrae de cereales.

Origen de alfa-amilasa: Fúngico (Aspergillus oryzae), bacteriano (B. stearothermophilus,

B. subtilis), de cereales y del páncreas.

Origen de beta-amilasa: cereales, soya y camote.

La enzima alfa-amilasa se encuentra en poca cantidad en el trigo y abunda más en aquel

que ha sido parcialmente germinado. La beta-amilasa, por el contrario, se encuentra en
gran cantidad en este cereal.
Acciones: Como es sabido, el almidón está formado por la fracción amilosa de cadena
recta de moléculas de glucosa unidas por enlaces glucosídicos alfa-1,4; en tanto que la
fracción amilopectina, además de la cadena recta, presenta ramificaciones con enlaces
glucosídicos 1,6.

La alfa-amilasa cataliza la hidrólisis de la cadena lineal (amilosa) y la ramificada

(amilopectina) del almidón, rompiendo enlaces 1,4 interiores (endoamilasa) para formar
una mezcla de dextrinas; por ello se la conoce como enzimadextrinogénica (mezcla de
amilodextrina, eritrodextrina, acrodextrina y maltodextrina) con poca producción de
maltosa.

Por su acción, la alfa-amilasa provee de fragmentos menores que pueden ser utilizados
por la enzima beta-amilasa. La enzima alfa-amilasa requiere de un activador como, por
ej., cloruro de sodio. Es sensible a una acidez elevada y se vuelve inactiva a pH 3,3 o a
pH menor a 0°C por 15 min. El pH óptimo de acción está dentro del rango 5-7, siendo de
6,5 para la alfa-amilasa bacteriana y pancreática. La enzima es resistente al calor, pues a
70°C conserva un 70% de su actividad. Actúa sobre almidones crudos y gelatinizados.

La beta-amilasa se la conoce con el nombre de enzima sacarogénica, pues actúa sobre la

amilosa, rompiendo unidades 1,4, dando maltosa. Sobre la amilopectina actúa en las
uniones alfa-1,4 de la cadena recta, y detiene su acción a distancia de 2 unidades de
glucosa antes de atacar las uniones alfa-1,6. Se trata de una exo-amilasa, ya que actúa
sobre el terminal de la molécula; mientras la amilosa es transformada totalmente en
maltosa, la cadena ramificada de la amilopectina se conserva en un 40-45% sin hidrolizar
(38).

La beta-amilasa no necesita de activador para actuar, pero es menos estable al calor,

inactivándose a 70°C por 15 min. El pH óptimo de la beta-amilasa es de 4,5.

Aplicaciones: El uso de la alfa-amilasa para mejorar el valor panificador de harinas se

basa en el hecho de que un adecuado y mantenido desprendimiento de anhídrido
carbónico depende de la cantidad de maltosa y glucosa fermentescibles que estén
presentes en la masa, y cuya formación depende, a su vez, de la acción sincronizada de
la alfa- y la beta-amilasa; en mejor forma que por adición de extracto de malta usado
también para este objeto. Mientras los cereales germinados contienen ambas enzimas,
muchas harinas de trigo son deficientes en alfa-amilasa, siendo entonces conveniente su
adición.

La alfa-amilasa de origen fúngico (como es la que se obtiene por crecimiento del micelio
del Aspergillus oryzae en fermentadores de cultivo sumergido que permiten una agitación
y una aereación intensas), aunque puede ser menos potente que la de bacterias o de
cereales, se puede obtener con baja actividad de proteasa (desdobladora del gluten) y de
maltasa, conservándose así la maltosa, esencial para la fermentación. La presencia de
una cantidad suficiente de alfa-amilasa durante el esponjamiento y fermentación de la
masa, tiene las siguientes ventajas:

- mayor contenido de azúcares fermentescibles en la masa;

- aceleración de la fermentación;
- desprendimiento gaseoso, mayor y uniformemente mantenido;
- aumento del volumen y textura del pan con una miga de porosidad más fina y de costra
más uniforme y más coloreada.

La alfa-amilasa de origen bacteriano es más estable al calor que la de hongos y de

cereales, de manera que no se inactiva totalmente en el horno panificador. Por este
motivo, su adición debe ser bastante cuidadosa para evitar una sobreproducción de
dextrina residual y con ello una miga gomosa y pegajosa (38, 40). Por otra parte, una
actividad residual de la alfa-amilasa bacteriana en el pan tiene la ventaja de suministrarle
una mejor conservación, al restringir durante el almacenamiento del pan la retrogradación
de su almidón, causante del envejecimiento. Al sustituir la adición, de la amilasa por
extracto, jarabe o harina malteados, debe tenerse presente la relativa termo-resistencia de
su alfa-amilana y su considerable actividad proteolítica, cuyas desventajas se han
señalado anteriormente.

GLUCOAMILASA O AMILOGLUCOSIDASA.

Origen: Fúngico (Aspergillus niger, Rhizopus, Endomyces).

Acción: Hidroliza los enlaces 1,4 y 1,6 del almidón (tanto amilosa como amilopectina)
desde los extremos no reductores de las cadenas con separación de unidades sucesivas
de glucosa.

pH óptimo: 4-6.

Aplicación: Se usa para la elaboración enzimática de jarabe de glucosa y de glucosa a

partir de almidón (40). En el campo analítico tiene aplicación en la determinación
cuantitativa del almidón y alfa-oligo y poliglucósidos en alimentos.

7.1.-EFECTO DEL pH.

La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima;

por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se
debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se
desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de unos límites estrechos
(Figura 14.8). De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas tampón.

En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad, en

consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH óptimo muy diverso
según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan (los enzimas proteolíticos del
jugo gástrico tienen pHs óptimos próximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo). Por
último existen algunos enzimas a los que el pH no afecta en absoluto.