MECANISMO DE ACCION DE LAZ ENZIMAS

El mecanismo de acción enzimática puede considerarse desde dos perspectivas diferentes. La

primera trata la catálisis en términos de cambios de energía que se producen durante la reacción,
es decir, las enzimas proporcionan una vía de reacción alternativa, energéticamente favorable, en
comparación con la reacción no catalizada. La segunda perspectiva describe cómo el sitio activo
facilita químicamente la catálisis.

 Energía de activación y velocidad de reacción

 Sitio activo y mecanismos de catálisis

1. Energía de activación: Es la cantidad de energía que se requiere para activar el sustrato.

La energía de activación es la energía necesaria para pasar las moléculas reaccionantes al
estado de transición, esta transformación necesita, en la mayoría de las reacciones, un
aporte inicial de energía que aumenta la energía cinética de las moléculas y éstas,
reaccionan permitiendo que un mayor número de ellas, choquen con suficiente fuerza
para superar su repulsión mutua y debilitar los enlaces químicos que poseen y que de ahí
proceda la reacción. En ausencia de catalizadores enzimáticos, muchas reacciones
químicas proceden excesivamente lentas a la temperatura del organismo, no reaccionan
con rapidez debido a que la energía cinética que poseen es insuficiente para superar esa
barrera de energía. Al disminuir la energía de activación, las enzimas hacen que las
reacciones termodinámicamente posibles procedan con rapidez en la célula, pero no
modifican la constante de equilibrio.

2. Cinética enzimática o velocidad de reacción

En la cinetica enzimática se estudian los factores que afectan los índices de reacciones
catalizadas por enzima, en esta se muestran los pasos mediante los cuales las enzimas se
transforman los sustratos en productos, estudiando el estado inicial y final de estas.
Para que las moléculas reaccionen, deben contener suficiente energía como para superar
la barrera de energía del estado de transición.
Las enzimas modifican la velocidad de las reacciones químicas. La velocidad cambia
constantemente a medida que se aproxima al equilibrio (estado final) teniendo un valor de
0 en el equilibrio.
En un sentido cinético, los componentes iniciales del sistema enzimático (sustrato (S),
cofactores y enzimas) se añaden a una serie de recipientes en un medio con fuerza iónica,
temperatura y pH conocidos. La velocidad del cambio en la concentración del producto o
del sustrato en función del tiempo, expresa la velocidad de la reacción. En todos los
procesos enzimáticos, la velocidad de la reacción depende de la concentración de enzima
y de su sustrato. Si se aumenta progresivamente la concentración de enzima,
manteniéndose constante (pero en exceso) la concentración del sustrato, se obtiene una
relación directa y lineal. A concentración fija de enzima y concentraciones crecientes de
sustrato se obtiene una segunda relación. Al principio, la velocidad de la reacción aumenta
 proporcionalmente a la concentración de sustrato; a este punto, se le designa como
reacción de primer orden en virtud de que la velocidad depende de la concentración del
sustrato (S) elevada a la primera potencia. Después, la velocidad de la reacción decrece
progresivamente hasta que permanece constante (Vmax) aun con elevadas
concentraciones de sustrato (cinética de orden cero); esto se explica porque la enzima se
ha "saturado" con sustrato. En otras palabras, la enzima debe tener un número finito de
sitios catalíticos para el sustrato y cuando están todos ocupados ya no puede aumentar la
velocidad de la reacción. Cuanto menor sea la energía libre de activación, mayor es el
número de moléculas con energía suficiente para atravesar el estado de transición y, por
tanto, más rápida es la velocidad de la reacción.

En términos de aplicación, La cinética enzimática aplicada facilita la identificación,

caracterización y elucidación del modo de acción de fármacos que inhiben de manera
selectiva enzimas específicas, tiene un papel fundamental en el estudio del metabolismo
de los fármacos.

3. Sitio activo
El sitio activo es un sitio de reconocimiento para la unión de sustratos, además provee el
entorno necesario en el que la transformación química tiene lugar. Dentro del sitio activo,
los sustratos son acercados estrechamente uno a otro en la alineación óptima con los
cofactores, grupos prostéticos y cadenas laterales de aminoácidos que se encargan de
catalizar su transformación química en productos. La catálisis es aumentada más por la
capacidad del sitio activo para proteger sustratos contra agua y generar un ambiente cuya
polaridad, hidrofobicidad, acidez o alcalinidad puede diferir de manera notoria de la que
hay en el citoplasma circundante.
4. En la catálisis
Una enzima incrementa la velocidad de la reacción química pero sin modificar la constante
de equilibrio ni el sentido de la reacción. En un sistema catalizado por una enzima, un
sustrato (A) con determinado nivel energético, conocido como estado inicial, tiene que
alcanzar un nivel energético superior o estado de transición antes de convertirse en un
producto (B) con un nivel energético correspondiente al estado final. Para que la reacción
tenga lugar, las moléculas reaccionantes deben alcanzar un nivel de energía suficiente
para vencer la barrera energética y entrar al estado de transición. La diferencia entre la
energía libre de los reactantes y el estado de transición se denomina energía de
activación. La función de un catalizador (inorgánico o enzima) consiste en disminuir la
energía de activación, lo que conduce a acelerar la reacción debido a que los reactantes
pueden alcanzar más fácilmente el estado de transición. Al estabilizar el estado de
transición, la enzima aumenta en gran medida la concentración del intermediario reactivo
que puede convertirse en producto y, por tanto, acelera la reacción.
Durante la catálisis, las enzimas suelen redirigir los cambios conformacionales inducidos
por la unión a sustrato para efectuar cambios complementarios en el sustrato que faciliten
su transformación en producto.