UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN AGUSTÍN DE AREQUIPA

Escuela Profesional de Ingeniería Química

INGENIERIA
BIOPROCESOS
2019 C

Introducción y Conceptos básicos

Biomoléculas-Lípidos, Proteínas y Acidos
Nucleicos
 LIPIDOS
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 LIPIDOS
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Son un grupo de sustancias cuya característica común y definitoria es su
insolubilidad
10 en agua; pero solubles en solventes orgánicos. Los lípidos de
los alimentos se consumen en forma de grasas “visibles”, que han sido
separadas de sus fuentes animales o vegetales, como la mantequilla, la
manteca y las grasas plastificantes, o como componentes de alimentos
básicos, como la leche, el queso y la carne. Los lípidos desempeñan
importantes funciones en los seres vivos. Entre éstas tenemos:

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PROPIEDADES DE LOS ÁCIDOS GRASOS
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Desde el punto de vista químico,

los ácidos grasos son capaces de
formar enlaces éster
(esterificación) con los grupos
alcohol de otras moléculas.

Cuando estos enlaces se

hidrolizan con un álcali, se
rompen y se obtienen las sales
de los ácidos grasos
correspondientes,denominados
jabones, mediante un proceso
denominado saponificación.
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ÁCIDOS GRASOS SATURADOS E INSATURADOS
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• Se conocen unos 70 ácidos grasos que se
pueden clasificar en dos grupos según el
grado de insaturación:

• Los ácidos grasos saturados sólo tienen

enlaces simples entre los átomos de
carbono. Son ejemplos de este tipo de
ácidos el mirístico (14C); el palmítico
(16C) y el esteárico (18C) .

• Los ácidos grasos insaturados tienen uno

o varios enlaces dobles en su cadena y sus
moléculas presentan codos, con cambios
de dirección en los lugares dónde aparece
un doble enlace (isómeros). Son ejemplos
el oléico (18C, un doble enlace) y el
linoleíco (18C y dos dobles enlaces). 18/04/2016
 ÁCIDOS GRASOS SATURADOS
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Se les denomina ácidos grasos saturados a aquéllos en cuya cadena carbonada no
tienen enlaces dobles. Existen cinco formas de denominación de los ácidos grasos:
a) Pueden denominarse con el mismo nombre de los hidrocarburos de igual número
de átomos de carbono sustituyendo la terminación o por oico.
b) Pueden denominarse ácidos carboxílicos, en cuyo caso el prefijo es el
hidrocarburo al que se une el grupo carboxílico (carbono uno es el adyacente al
grupo carboxílico).
c) Se puede usar su nombre común, tal como se indica en la tabla de más abajo.
d) Mediante expresión numérica constituida por dos términos separados por dos
puntos; el primero indica el número de átomos de carbono y el segundo el
número de dobles enlaces (en este caso 0).
e) Usando letras que representan los ácidos grasos

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Ácido graso saturado
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Grupo carboxilo
-COOH

Grupo metilo
-CH3

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Ácidos Grasos Saturados
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• Poseen de 4 a 24 carbonos. Los más comunes son los de 14, 16, 18
átomos de C.
• Son sustancias extremadamente estables desde el punto de vista
químico. A T° muy altas (200°C) y O2 se oxidan.
• Suelen ser sólidos a temperatura ambiente. C4 a C8 son líquidos a 25°C.
C10 en adelante son sólidos (contribuyen al sabor).
• Pf aumenta con el peso molecular. Solubilidad al agua inversa al Pm.
• Se recomienda su consumo moderado (no mas del 10% en la dieta).

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 Ácidos grasos saturados

Butírico

CH3-(CH2)2 -COOH
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Pf -5,9 ºC
P. ebullición 164 ºC.

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 Ácidos grasos saturados

Palmítico Aceite de
Palma -- 45%
CH3-(CH2)14 -COOH
18 Manteca de cacao -- 25%
Pf 63ºC
P. ebullición 167ºC. Algodón -- 22%

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 Ácidos grasos saturados

Esteárico Aceite de
Manteca de cacao -- 38%
CH3-(CH2)16 -COOH Sebo vacuno -- 19%
19
Pf 69,4ºC Manteca de cerdo -- 14%
P. ebullición 360,85ºC.

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 ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS
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 Son aquéllos ácidos grasos que poseen uno o más dobles enlaces en
su cadena carbonada. Estos se diferencian por el número de átomos
de carbono y por el número y la posición de los dobles enlaces. Los
que poseen un solo doble enlace en toda su cadena se les llama
monoinsaturados, los que poseen dos dobles enlaces, diinsaturados;
y así sucesivamente.
 Al igual que los saturados, los ácidos grasos insaturados pueden
denominarse partiendo del nombre de los hidrocarburos insaturados
de procedencia. Para indicar que se trata de ácidos grasos no
saturados, la terminación anoico se sustituye por enoico, precedida,
en su caso de los términos di, tri, etc., que indica el número de
dobles enlaces que contiene.
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Ácidos Grasos Insaturados
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• Son ácidos carboxílicos de cadena larga con uno o varios dobles
enlaces entre los átomos de C. Presentando gran reactividad
química.
• Suelen ser líquidos a temperatura ambiente. Pf disminuye al
aumentar los dobles enlaces. Abundan en aceites vegetales y
marinos.
• Estos se dividen en:
▪ Monoinsaturados: cuando poseen un solo doble enlace.

▪ Poliinsaturados: cuando hay 2 ó más dobles enlaces,

normalmente separados por un grupo metileno (-CH2-).
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Ácido graso insaturado

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 Ácidos grasos insaturados

Oleico Aceite de
Oliva -- 71%
C 17 H33 -COOH Aguacate -- 70%
Hígado de bacalao – 22 %
24 Cis-9
Semilla de uva -- 15 a 20%
Soja -- 24%

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 Ácidos grasos insaturados

Linoleico Aceite de
Semilla de uva – 73 %
C 17 H31 -COOH Girasol – 68%
25
Maíz – 58 %
Cis-9 Cis-12 Soja – 40 a 60 %
Maní – 32%
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 Ácidos grasos insaturados

Linolénico Aceite de
Linaza – 53 %
26 canola – 10 %
C 17 H29 -COOH
Soja – 7 %
Cis-9 Cis-12 Cis-15
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 LIPIDOS
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 PROTEINAS
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Desde el punto de vista estructural, los elementos

químicos que constituyen las proteínas se
encuentran distribuidos en bloques o unidades
estructurales que se llaman aminoácidos, que se
encuentran unidos entre sí por enlaces peptídicos
que unen al grupo amino de un aminoácido con el
grupo carboxilo del otro; formando una estructura
polimérica.
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 Aminoácidos
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 Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-

COOH) y un grupo amino (-NH2).

 Las otras dos valencias del carbono se saturan con un

átomo de H y con un grupo variable denominado
radical R.

Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.

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 Forman macromoléculas de peso molecular elevado,
35 formadas por aminoácidos unidos por enlace
peptídico. Pueden presentar una o varias cadenas.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a

un péptido.

Oligopéptido: número de aminoácidos <10

Polipétido: número de aminoácidos > 10
Proteína: número de aminoácidos > 50

Constituyen más del 50 por ciento de la célula.

Son sustancias muy versátiles.
Se forman en el ribosoma a partir de la información
suministrada por los genes. 18/04/2016
 PROTEINAS
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 PROTEINAS
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La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y 18/04/2016

determina sus propiedades químicas y biológica.
 PROTEINAS
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Eleva el punto de fusión y solubles en

agua
El carbono α es
asimétrico
Comportamiento anfótero (funcionan como bases
o ácidos en función del pH del medio.

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 PROTEINAS
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 Propiedades de los aminoácidos
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Las propiedades de la cadena de cada aminoacido permiten
predecir su comportamiento. El grupo sulfhidrilo de cisteina es
altamente reactivo y se combina con facilidad con otro similar para
formar uniones disulfuro (-S-S-). Dos cisteínas formadas por este tipo de
enlace covalente forman cistina.

Las caracteristicas de las cadenas laterales permiten agrupar los

aminoacidos en: a) polares: glicina, serina, treonina, cisteina, tirosina,
acido aspartico, acido glutamico, asparragina, glutamina, lisina,
histidina y arginina; b) apolares: alanina, valina, leucina, isoleucina,
metionina, fenilalanina, triptofano y prolina.

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Jerarquía
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estructural de las proteínas

Una proteína está formada por una secuencia de

amino-ácidos (aa) unidos por enlaces peptídicos.

La secuencia lineal de aa que conforman una

proteína se denomina estructura primaria, y es
esta la que le da las características particulares
a una determinada proteína.

A continuación veremos la estructura de las proteínas y la

jerarquía que siguen para formar una compleja estructura.
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 PROTEINAS
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 Estructura primaria (secuencia de aminoácidos)
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Es la secuencia lineal en la
que los aminoácidos (que la
componen) se unen de forma
covalente, a través de
enlaces amida, conocidos
también como enlaces
peptidicos.

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 PROTEINAS
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Disposición espacial
periódica de los restos
de aminoácidos en
ciertos segmentos de la
cadena polipeptídica.

Dos formas de
estructuras secundarias
periódicas (regulares).
a) Estructuras
helicoidales, y
b) Estructuras en
lámina.

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 a) Estructura en hélice alfa
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• Se trata de la forma más simple y común.
• En este tipo de estructura la molécula adopta
una disposición helicoidal, los restos (R) de los
aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la
hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una
vuelta completa.

• Este tipo de organización es muy estable,

porque permite la formación de puentes de
hidrógeno entre el grupo C=O de un
aminoácido y el grupo N-H del cuarto
aminoácido situado por debajo de él en la
hélice.
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 Estructuras helicoidales
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Distancia = 54 angström
1 angström = 0.1 nm Puentes de hidrógeno

vista lateral vista superior

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 b) Estructuras en lámina
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• Los grupos C=O y N-H estan orientados perpendicularmente a la
direccion de la cadena y, por tanto, solo pueden establecerse puentes
de hidrogeno entre segmentos (intersegmentos) y no dentro de los
segmentos (intrasegmentos)

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 En las laminas β antiparalelas, los atomos N-H --- O se hallan en una linea
58 recta (el angulo del puente hidrogeno vale cero), lo que incrementa la
estabilidad del puente de hidrogeno; en cambio en las paralelas se
hallan formando un angulo, lo que reduce la estabilidad de los puentes
de hidrogeno. Las laminas b antiparalelas son, por tanto, mas estables
que las paralelas.

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 PROTEINAS
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Estructura
terciaria

• Es la disposición espacial lograda cuando una cadena polipeptidica

lineal, con segmentos provistos de diversas estructuras secundarias, se
pliega sobre si misma para adquirir una forma tridimensional compacta.

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 PROTEINAS
62 Estructura Terciaria

• La estructura terciaria informa

sobre la disposición de la
estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una
conformación globular.

• Esta conformación globular

facilita la solubilidad en agua y así
realizar funciones de transporte ,
enzimáticas , hormonales, etc.

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 Estructura PROTEINAS
63 terciaria

• En la estructura terciaria los restos se van a disponer en

función de su afinidad con el medio. En medio acuoso, los
restos hidrófobos se sitúan hacia el interior de la molécula
mientras que los restos hidrófilos lo hacen hacia el exterior.

• Básicamente se distingen dos tipos de estructura terciaria: la

filamentosa y la globular.

• Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener

función estructural, de protección o ambas a la vez y son
insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo,
tienen esta conformación: la betaqueratina, el colágeno y la
elastina.

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 PROTEINAS
Estructura Cuaternaria
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65 Estructura
PROTEINAS
cuaternaria

• La organización de las proteinas producidas por ajuste de las

estructuras arrollada y plegada, para formar una estructura
funcional agregada se llama estructura cuaternaria. En este
nivel de organizacion, las subunidades de proteínas se
conservan unidas esencialmente por influjo de fuerzas no
covalentes, estas interacciones son esencialmente las
mismas descritas para la estabilización de la estructura
terciaria. La asociacion de estructuras terciarias se denomina
agregado estable.

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 PROTEINAS
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 PROTEINAS
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 PROTEINAS
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 ACIDOS NUCLEICOS
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 ACIDOS NUCLEICOS
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• Para las células eucariotas (como la de nosostros), el ADN (ácido
desoxirribonuleico) contiene código genético y la información necesaria para
controlar el metabolismo de un ser vivo; en el ADN es el lugar donde reside la
información genética de un ser vivo. El ARN ((ácido ribonucleico) lleva las
instrucciones del ADN y convierte éstas instrucciones en proteínas, uno de los
bloques básicos con los que estamos hechos.

• El ARN es el material genético responsable de transferir o más bien transcribir la

información o instrucciones del ADN para construir proteínas.

• El ADN es crucial en el progreso de la biología, ya que a través de ella sabemos de

las mutaciones y enfermedades hereditarias y la cura de ellas.

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