Proteínas

Introducción:
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno
y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos
mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un
péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se
denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es
superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.
Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una
estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas
están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su
secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora.
(Luque Guillén, 2017)
Son las sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que hacen
posible las reacciones químicas del metabolismo celular. En la mayoría de los seres
vivos (a excepción de las plantas que tienen más celulosa) representan más de un 50%
de su peso en seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en una
célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente son macromoléculas, polímeros de aminoácidos (más de 100)
dispuestos en una secuencia lineal, sin ramificaciones. Una secuencia de menos de 100
aminoácidos se denomina péptido. 
Con la posibilidad de que 20 aminoácidos diferentes puedan ser ordenados en cualquier
orden para conformar polipéptidos de cientos de aminoácidos, tienen el extraordinario
potencial de producir una gran cantidad de variantes en su conformación. Esta variedad
permite a las proteínas funciones tan refinadas como las de las enzimas que permiten el
metabolismo celular. La bacteria Escherichia coli, uno de los organismos biológicos
más simples, tiene más de 1000 proteínas diferentes trabajando a diferentes tiempos
para catalizar las reacciones que sostienen a su vida.
(Dr. Raisman & Dra. González, 2003)
Las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cada célula del cuerpo humano
las contiene. La estructura básica de la proteína es una cadena de aminoácidos.
Es necesario consumir proteínas en la dieta para ayudarle al cuerpo a reparar células y
producir células nuevas. La proteína también es importante para el crecimiento y el
desarrollo de niños, adolescentes y mujeres embarazadas.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los
aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El
cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al
cuerpo a:
 Descomponer los alimentos
 Crecer
 Reparar tejidos corporales
 Llevar a cabo muchas otras funciones corporales
El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.
(Wax & Conaway, 2019)
Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien diferenciadas.
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína
y permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad,
controlar y regular funciones, reparar daños.
Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: por unión selectiva
a moléculas. Las proteínas estructurales se unen a moléculas de otras proteínas y las
funciones que realizan incluyen la creación de una estructura mayor mientras que otras
proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus
sustratos, anticuerpos a los antígenos específicos, hormonas a sus receptores
específicos, reguladores de la expresión génica al ADN.
(Luque Guillén, 2017)

Estructura general:
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una
cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia
de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria
de la proteína. La estructura primaria de una proteína es determinante en la función que
cumplirá después, así las proteínas estructurales (como aquellas que forman los
tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan
enlaces químicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero lineal.
Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de los
aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la
formación de puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas. Así,
la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena
proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados
y la forma en que se pliega la cadena se analiza en términos de estructura secundaria.
Además, las proteínas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe
una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena
polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada
proteína. Así mismo, las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena
de aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o
monómeros) para formar proteínas multiméricas mayores. A esto se llama estructura
cuaternaria de las proteínas, a la agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o
polipéptidos) en complejos macromoleculares mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
 estructura primaria
 estructura secundaria
 estructura terciaria
 estructura cuaternaria
Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace
peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que determinan la conformación
(estructuras secundaria y terciaria) y la asociación (estructura cuaternaria y quinaria)
son de tipo no covalente.
(Julián Seguí, 2017)
Estructura primaria
Las proteínas tienen múltiples niveles de estructura. La básica es la estructura primaria. 
La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por
convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el
carboxilo final.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA

que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual
emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.
Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA enlazadas por puentes
disulfuro entre las cisteínas
Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas
estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos
tipos: hélice alfa y lámina beta.
Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La cadena
polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden
por fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente
hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos más allá
(n+4). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral
o "backbone") se encuentra unido por puente hidrógeno.
Existen tres modelos de alfa hélice. El primero muestra solo al carbono alfa de cada
aminoácido. El segundo muestra todos los átomos que forman la columna vertebral del
polipéptido.

El tercero y más completo modelo, muestra todos los puentes hidrógeno que mantienen
la alfa-hélice. Las hélices generalmente están formadas por aminoácidos hidrófobos, en
razón que son, generalmente, la máxima atracción posible entre dichos aminoácidos.
Las hélices se observan, en variada extensión, prácticamente en todas las proteínas.
B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o
antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven así:

Y los giros que tienen en su estructura:

donde el aminoácido n se une por puente hidrógeno al aminoácido (n+3).
Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las
proteínas.  Este tipo de modelo de proteína representa los segmentos de lámina-beta
como cintas en flecha (ribbons) y las alfa hélices como como cintas en espiral.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la
cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es una
estructura tridimensional completa.

A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de las

proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.
EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de
estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura
terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes
disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.
Existen, sin embargo, dos tipos de estructuras terciarias básicas:
 proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y
 proteínas globulares, solubles en agua.
Estructura cuaternaria
Solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. Esta
es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas
y dos betas globinas. En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la proteína
que contiene hierro, y sirve para transportar oxígeno).
 Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina
(Dr. Raisman & Dra. González, 2004)

Bibliografía:
Dr. Raisman, J., & Dra. González, A. (2003). Aminoacidos. Retrieved 2 August 2019,
from http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm
Wax, E., & Conaway, B. (2019). Proteína en la dieta: MedlinePlus enciclopedia médica.
Retrieved 2 August 2019, from
https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002467.htm
Conaway, B., & Wax, E. (2019). Aminoácidos: MedlinePlus enciclopedia médica.
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https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm
Luque Guillén, V. (2017). ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS [Ebook]. Madrid. Retrieved from
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
Julián Seguí, M. (2017). Estructura y propiedades de las proteínas [Ebook]. Madrid.
Retrieved from https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf
Dr. Raisman, J., & Dra. Gonzalez, A. (2004). Estructura proteica. Retrieved 2 August
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