CENTRO ESCOLAR CATÓLICO

“ALBERTO MASFERRER”
PROF. EDUARDO VÁSQUEZ
UNIDAD N.º 2 COMPUESTOS ORGÁNICOS
TEMA 3: LAS PROTEINAS

GUIA #1 Proteínas
Nelson Oswaldo Castaneda Ramírez #2
2ºGENERAL “E”
1. EXPLIQUE:

A. QUE SON LAS PROTEINAS

Son las macromoléculas biológicas más abundantes y diversas de los sistemas vivientes desde el
punto de vista funcional Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos
por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los
aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Estas se ensamblan de diversas
formas, lo que les permite participar como los principales componentes estructurales de las células
y los tejidos. Por este motivo el crecimiento, la reparación y el mantenimiento del organismo
dependen de ellas.

B. CUALES SON SUS FUNCIONES (5)

* Las proteínas son moléculas dinámicas cuyas funciones dependen de modo casi invariable de las
interacciones con otras moléculas

* La molécula que se une de forma reversible a una proteína, se conoce como ligando, el cual puede
ser cualquier tipo de molécula

* El ligando se une a un lugar de la proteína llamado sitio de fijación, que es complementario al

ligando en tamaño, forma, carga y carácter hidrofóbico o hidrofílico

* La interacción es específica y la proteína puede tener diferentes sitios de fijación para

diferentes ligandos.

* Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno, que no está presente en
otras moléculas como grasas o hidratos de carbono.

C. CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEINAS

*Todas las proteínas están compuestas por: Carbono, Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno.

* Son uno de los principales nutrientes que necesitamos los seres humanos, así como también
otros seres vivos.

* Se conocen como proteínas al conjunto de moléculas de aminoácidos que se encuentran

conformadas en forma lineal.
* Las proteínas realizan diversas funciones entre las que se encuentra la portación de la
información genética la cual se codifica en forma diferente por cada ente vivo.

* Existen en total veinte aminoácidos que se subdividen que son capaces de interconectarse y
mezclarse produciendo las proteínas. Proteínas simples y Proteínas conjugadas
2. INVESTIGUE SOBRE LOS TIPOS DE CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS EN
LA MEMBRANA CELULAR EXPLICANDO O DEFINIENDO A CADA UNA DE ELLAS
Y UBIQUELAS DENTRO DE UNA IMAGEN DE MEMBRANA

A. PROTEÍNAS INTEGRALES O TRANSVERSALES

Están arraigadas permanentemente dentro de la membrana plasmática. Cumplen muchas funciones
importantes; estas incluyen el transporte de moléculas a través de la membrana. Otras proteínas
integrales actúan como receptores celulares. Estas proteínas se pueden clasificar de acuerdo a su
relación con la bicapa. Son las responsables de los procesos dinámicos que se efectúan en las
membranas, entre sus funciones están:
* Las proteínas transmembranales abarcan toda la membrana plasmática. Estas proteínas están
presentes en todos los tipos de membranas biológicas.
* Las proteínas integrales monotípicas están arraigadas permanentemente a la membrana de sólo
un lado de esta.
B. PROTEÍNAS PERIFÉRICAS

son proteínas que sólo se asocian a la membrana de manera temporal. Se pueden eliminar
fácilmente, lo que les permite involucrarse en la comunicación celular. Estas proteínas se pueden
adherir a proteínas integrales de la membrana o se pueden pegar a pequeñas porciones de
bicapas lipídicas por ellas mismas. Las proteínas periféricas están asociadas a menudo con
canales iónicos y con receptores transmembranales. La mayoría de este tipo de proteínas es
hidrófila.
3. DESCRIBA COMO ESTAN FORMADAS LAS PROTEINAS Y COMO SE FORMAN
LOS ENLACES PEPTÍDICOS ENTRE LOS AMINOÁCIDOS Y EJEMPLIFIQUELO A
TRAVÉS DE UNA ECUACIÓN QUÍMICA

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el

grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la
unión de aminoácido mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un
enlace amida sustituido. La formación de este enlace requiere aportar energía, mientras que su
rotura (hidrolisis) la libera.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de
nuestro peptídico fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.
4. DESCRIBA QUE SON LOS AMINOÁCIDOS, PEGUE SU ESTRUCTURA Y
ESCRIBA LOS NOMBRES DE LAS MOLECULAS QUE LO FORMAN

Un aminoácido es una de las molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de
las proteínas; juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la
base de las proteínas.

Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el
carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se une un
tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta
reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.2En el código
genético están codificados los veinte distintos aminoácidos, también llamados residuos, que
constituyen los eslabones que conforman péptidos, que cuando forman cadenas polipeptídicas y
alcanzan pesos moleculares se denominan3 proteínas.
5. DE LA CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS QUE SE LE PROPORCIONA
DESCRIBA SU NATURALEZA QUIMICA, EXPLICANDO CADA UNO DE LOS
GRUPOS QUE LOS CONFORMAN.
6. CLASIFIQUE LOS 20 AMINOÁCIDOS EN EL SER HUMANO EN ESENCIALES
Y NO ESENCIALES Y DESCRIBA LA FUNCIÓN DE CADA UNO DE ELLOS EN
NUESTRO ORGANISMO (SOLO ESENCIALES 10)

AMINOÁCIDOS ESENCIALES:

1.FENILALANINA: Se asocian a la sensación de bienestar, pues son los reguladores de las

endorfinas, entre las más destacadas se encuentran la reducción del exceso de apetito la
minoración de dolor. También está implicada en la síntesis de las catecolaminas, adrenalina,
dopamina y noradrenalina, por lo que promueve el estado de alerta

2.ISOLEUCINA: El déficit de este aminoácido parece estar implicado en algunos trastornos

mentales y físicos: depresión, alteraciones de la conducta, disminución de la masa muscular, etc.
es esencial para la formación de hemoglobina y tejido muscular y estabiliza y regula el azúcar en
la sangre y los niveles de energía.

3.LEUCINA: Es uno de los 3 aminoácidos de cadena ramificada, junto a la Isoleucina y la

valina, que están implicados a las síntesis de proteína.

4. LISINA: Inhibe el desarrollo de los virus dentro del organismo, y como resultado, se utiliza
en el tratamiento de los herpes, también ayuda a formar colágeno, el tejido conectivo presente
en los huesos, ligamentos, tendones y articulaciones.

5.TREONINA: Necesaria para la formación del colágeno y ayuda a la producción de

anticuerpos, y para el funcionamiento normal del tracto gastrointestinal.

6.TRIPTÓFANO: Es uno de los aminoácidos más conocidos por los psicólogos, puesto que está
implicado en la síntesis de serotonina y melanina. Participa activamente en la mejora del estado
de ánimo y ayuda a mejorar la calidad del sueño.

7.VALINA: Compite con la tirosina y el Triptófano al cruzar la barrera hematoencefálica.

Cuanto más alto es el nivel de Valina más bajo son los niveles de otras AA en el cerebro.

8.ARGININA: Es esencial para la actividad normal del sistema inmune y para la cicatrización
de heridas.

9.HISTIDINA: Útil en el tratamiento de la anemia debido a su relación con la hemoglobina, es

precursor de la histamina y por lo tanto se ha empleado para tratar la alergia.

10.METIONINA: Participa activamente en la descomposición de las grasas y permite reducir

el colesterol en la sangre.
7. DESCRIBA LA CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS CONSIDERANDO LOS
ASPECTOS SIGUIENTES:

A. POR SU NATURALEZA QUIMICA (SIMPLES Y CONJUGADAS) DESCRIBA CADA

UNO DE ESAS CLASIFICACIONES Y AGREGUE EJEMPLOS DE PROTEINAS

B. DESCRIBAN POR LA FORMA QUE ADOPTAN

B.1. HOLOPROTEÍNAS (GLOBULARES Y FIBROSAS) AGREGUE EJEMPLOS PARA

CADA CASO

B.2. HETEROPROTEINAS (GLOBULARES Y FIBROSAS) AGREGUE EJEMPLOS

C. POR SU FUNCION BIOLÓGICA. APOYANDOSE EN EL ESQUEMA EXPLIQUE

CADA UNA
POR SU NATURALEZA QUÍMICA (SIMPLES Y CONJUGADAS):

SIMPLES. -Las “SIMPLES” u “HOLOPROTEÍNAS” son aquellas que al hidrolizarse producen

aminoácidos. Se subclasifican en

● GLOBULARES:

* Prolaminas: gliadina(trigo), hordeína(cebada).

* Gluteninas: Glutenina(trigo), orizanina(arroz).

* Albúminas: Seroalbúminas(sangre), ovoalbúminas(huevo), lactoalbúminas(leche).

* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.

* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, transferasas, etc.

● FIBROSAS:

* Colágenos: en tejido conjuntivo, cartilaginosos.

* Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

* Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.

* Fibroínas: en hilos de seda (arañas, insectos).

CONJUGADAS. -Las “CONJUGADAS” o “HETEROPROTEÍNAS” son proteínas que al

hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes organicos o
inorgánicos. La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina “prostético”. se
subclasifican en

● GLUCOPROTEÍNA:

* Ribonucleasa.

* Anticuerpos.

* Mucoproteína.

* Hormona Luteinizante.

● NUCLEOPROTEÍNAS:

* Nucleosomas de la cromatina.

* Ribosomas.
● CROMOPROTEÍNAS:

* Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan el oxígeno

* Citocromos, que transportan electrones.

8. DESCRIBA CADA UNA DE LAS ESTRUCTURAS QUE FORMAN LAS PROTEÍNAS

EN EL SER HUMANO.

A. ESTRUCTURA PRIMARIA: CARACTERÍSTICAS Y FUNCIONES, AGREGUE

IMAGEN

B. ESTRUCTURA SECUNDARIA: “ “ “

C. ESTRUCTURA TERCIARIA: “ “ “

D. ESTRUCTURA CUATERNARIA: “ “ “

NIVEL ESTRUCTURA DESCRIPCIÓN.

1 PRIMARIO Se le llama así a la secuencia de aminoácidos en una

2 SEGUNDARIA
3 TERCIARIA
4 CUATERNARIA
proteína.
Describe la orientación, en un patrón regular, de los
diferentes segmentos de una proteína.
Describe el enrollamiento total de la proteína en
una forma general tridimensional.
Se refiere a la reunión de varios péptidos o
proteínas en grandes estructuras agregadas.
A. ESTRUCTURA PRIMARIA:

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Cuando se

somete a hidrólisis a una proteína quedan en libertad los aminoácidos que constituyen a este, los
cuales pueden ser identificados en una cantidad determinada. Este tipo de estructura de las
proteínas está determinado por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, por
el número de aminoácidos presentes y por el orden en que están enlazados por medio de enlaces
peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena
principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el orden de
escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal. La conformación
espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación
de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura
cuaternaria.

B. ESTRUCTURA SECUNDARIA:

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos

aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se
adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino
(-NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la
cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplana. Existen diferentes modelos
de estructuras secundarias, los más frecuentes son la hélice alfa y la conformación o beta o
lámina plegada.

C. ESTRUCTURA TERCIARIA:

La estructura terciaria de las proteínas se forma sobre la disposición de la estructura

secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. La
cual se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los
aminoácidos, aparecen los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre
(cisteína); también las fuerzas hidrófobas son fundamentales en esta estructura. Las dos
posibles estructuras terciarias son la estructura globular y la estructura fibrilar. La estructura
globular tiene forma de "ovillo", es soluble, y es típica de las hormonas o los enzimas. La
estructura fibrosa se caracteriza por dar a la proteína forma de filamento y ser insoluble;
ejemplos de proteínas con esta estructura son la alfa o la beta-queratina y el colágeno. La
estructura terciaria de una proteína es la distribución tridimensional de todos los átomos que
constituyen la proteína. Se puede afirmar que de la estructura terciaria derivan las propiedades
biológicas de estas, puesto que la disposición en el espacio de los diferentes grupos funcionales
de la proteína, condiciona su capacidad de interacción con otros grupos y ligandos. De esta
manera, la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) de la proteína determina la estructura
terciaria.
D. ESTRUCTURA CUATERNARIA:

La estructura cuaternaria de las proteínas se forma mediante la unión de enlaces débiles de

varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada
una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. En cuanto a los niveles de la
estructura de las proteínas, puede tener de forma más amplia que lo normal. Comprende la gama
de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena
polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método
concertado de Jacques Monod. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias
cadenas aminoácidas que gracias a su unión realizan el proceso de la disjunción, dando así un
resultado favorable ante las proteínas ya incrementadas. Presenta varios polipéptidos distintos y
su estructura funcional requiere de la interacción entre dos o más cadenas de aminoácidos
similares o diferentes. A través de la organización proteica cuaternaria se forman estructuras
de gran importancia biológica como los microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus y
complejos enzimáticos. También las fibrillas colágenas encontradas

9. EXPLIQUE EN QUE CONSISTE LA DESNATURALIZACION DE LAS

PROTEÍNAS. CITE EJEMPLOS Y MENCIONE LOS AGENTES QUE LAS PUEDEN
CAUSAR.

EN QUÉ CONSISTE LA DESNATURALIZACIÓN

Consisten él en cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su

estructura nativa, de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus
propiedades físico-químicas-estructurales. Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su
estructura dimensional (conformación espacial) y así el característico plegamiento de su
estructura. La palabra desnaturalización indica que su estructura se aleja de la forma nativa
debido a un importante cambio en su conformación tridimensional.

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son
creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación requerida
de aminoácidos por la instrucción genética, en un proceso conocido como transcripción genética .
Las proteínas recién creadas experimentan una modificación post modificación en la que se
agregan átomos o moléculas adicionales, como el cobre, zinc y hierro. Una vez que finaliza este
proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces
con asistencia de enzimas) de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan
encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La
forma final de la proteína determina cómo interacciona con el entorno. Si la forma de la proteína
es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicando calor, ácidos o álcalis), no es capaz
de cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado desnaturalización.
CÓMO LA DESNATURALIZACIÓN AFECTA A LOS DISTINTOS NIVELES

* En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o

su posición espacial se corrompen.

* La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:

- Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros
entre las cisteínas).

- Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.

- Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de
aminoácidos.

* En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de

repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.

* La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es

interrumpida por la desnaturalización.

Ejemplos: la preparación de ceviches o carne en un ácido como la naranja. Se observa que

adoptan una coloración blanquecina (esto es debido a la desnaturalización).

PÉRDIDA DE FUNCIÓN

La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al
centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los
sustratos no están posicionados para hacerlo.

REVERSIBILIDAD E IRREVERSIBILIDAD

Proteína cuya desnaturalización es reversible. En muchas proteínas la desnaturalización no es

reversible; esto depende del grado de modificación de las estructuras de la proteína. Aunque se
ha podido revertir procesos de desnaturalización quitando el agente desnaturalizante, en un
proceso que puede tardar varias horas, incluso días; esto se debe a que el proceso de
reestructuración de la proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original
inmediatamente, así muchas veces se obtienen estructuras distintas a la inicial, además con otras
características como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unirse).
Recientemente se ha descubierto que, para una correcta renaturalización, es necesario agregar
trazas del agente desnaturalizante. Esto fue importante históricamente, porque condujo a la
noción de que toda la información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se
encuentra en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica.
ALGUNOS EJEMPLOS COMUNES

Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la
cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme. Un ejemplo
clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte
albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al cocinarse se
torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa misma desnaturalización
puede producirse a través de una desnaturalización química, por ejemplo, colocándola en un
recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata, que se produce por calentamiento de la
lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema). La proteína de la leche se
llama caseína y se desnaturaliza cuando el pH de la leche se modifica. Esto se le conoce en lo
cotidiano “Se cortó la leche”. La caseína se desnaturaliza cuando se agrega a un vaso de leche
suficiente jugo de limón para modificar el pH de la misma.

DESNATURALIZACIÓN DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS.

La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce una
separación de la doble hélice, que ocurre porque los enlaces o puentes de hidrógeno se rompen.
Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa; las cadenas del ácido nucleico
vuelven a unirse (Re naturalizar) una vez que las condiciones "normales" se

restauran. Si las condiciones son restauradas rápidamente, las cadenas pueden no alinearse
correctamente

FACTORES DESNATURALIZANTES.

Los agentes que provocan la desnaturalización proteica se llaman agentes desnaturalizantes. Se

distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza
iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible
precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

1. La polaridad del disolvente.

2. La fuerza iónica.

3. El pH.

4. La temperatura.