OBJETIVOS

Objetivo General

 Identificar la presencia de la enzima catalasa antes y después del escaldado en muestras

animales (hígado de pollo) y vegetales (papa).

Objetivos específicos

 Determinar los factores que inciden en la inactivación de la actividad enzimática de la

catalasa
 Definir la diferencia que presenta la actividad enzimática entre tejidos animales y
vegetales

RESULTADOS

Tabla 1. Identificación de la catalasa en muestra de hígado de pollo y papa.

NUMERO TEJIDO TRATAMIE RESULTADO IMAGEN OBSERVACIÓN

DE TUBO NTO
TERMICO
Presencia de
burbujeo en mayor
1 hígado crudo positivo cantidad
de pollo

Presencia de
2 papa crudo positivo burbujeo en menor
cantidad

No presentó ningún
3 hígado escaldado negativo cambio físico
de pollo

No presentó ningún
4 papa escaldado negativo cambio físico

DISCUSIÓN:
Según Devlin (2004), la catalasa es una enzima presente en células animales y vegetales que
cumple una función importante que es la conversión de peróxido de hidrogeno en agua y
oxígeno ( 2 H 2 O 2 → 2 H 2 O+O 2). Para esta práctica se analizó la actividad de la enzima
catalasa usándose células animales (hígado de pollo) y células vegetales (papa). La presencia de
catalasa en las muestras analizadas se observó cuando estos presentaron burbujeo que es
representativo de la reacción de la catalasa sobre el peróxido de hidrogeno( H 2 O 2 ). El peróxido
de hidrogeno es un subproducto del metabolismo celular. La reacción física que se observó es la
liberación de O2 (Sandoval, 2006). La tabla 1indica que la muestra de hígado de pollo y papa
cruda fueron positivo para la presencia de catalasa. En la muestra de origen animal a
comparación de la muestra vegetal se obtuvo una mayor presencia de burbujeo y fue más
rápido. Según Barrionuevo (2012), menciona que la enzima catalasa en este tipo de tejido se
encuentra activa y se mantiene intacta por varias semanas. Por otra parte, las muestras que
fueron sometidas a escaldado por diez minutos presentaron un resultado negativo para la
presencia de catalasa debido a que las reacciones catalíticas tienen una temperatura óptima para
activarse y se inactivan cuando la elevación de calor sobrepasa de la temperatura optima puesto
que la enzima sufre una desnaturalización. Todas las enzimas son proteínas por lo tanto se
desnaturalizan frente al calor entre 55 a 80 °C, el efecto negativo de la temperatura sobre la
actividad enzimática es debido al rompimiento de enlaces débiles de las estructuras terciarias y
secundarias desorganizando a la enzima (Camacho &González ,1998). Según Díaz & Castillo
(2012) menciona que cuando se somete una enzima a temperaturas bajas (10-15 °C) son
completamente inactivas no afectando así su estructura manteniéndose indefinidamente.

CONCLUSIONES

 Se identificó la presencia de la enzima a través de la reacción que está tiene con el

peróxido de Hidrógeno, al reaccionar con este compuesto se genera O 2 y H2O, el
desprendimiento de oxígeno genera burbujas que se logran ver a simple vista, este
fenómeno fue visualizado en las muestras crudas. Por otra parte, cuando se analizó las
muestras que fueron sometidas a un tratamiento térmico no se observó el burbujeo
concluyendo que la reacción entre la enzima y el peróxido de hidrógeno no se produjo.
 Mediante los resultados que se obtuvieron con las muestras que fueron sometidas a
escaldado a una temperatura de 100 °C por 10 min fue posible definir que el factor con
mayor incidencia en la desactivación de la enzima es la temperatura, esto se fundamenta
en que la mayor parte de enzimas son proteínas por lo consecuente las temperaturas
entre 50°C-80°C destruyen su estructura terciaria y secundaria produciendo una
desnaturalización por tanto pierden su actividad enzimática. Esto pudo corroborar con
las muestras escaldadas cuando al realizarse la prueba con peróxido de hidrógeno no se
observó el desprendimiento de oxígeno concluyendo que la catalasa fue
desnaturalizada.
 La actividad enzimática entre las dos muestras presenta una diferencia considerable que
pudo ser observada a simple vista, gracias a la intensidad de burbujeo del O 2. En la
 muestra de origen animal el desprendimiento de oxigeno fue mayor debido a que esta
muestra la catalasa se presenta en mayor cantidad de catalasa además que se encuentra
activa por varios días. Por otra parte, la actividad en la muestra vegetal fue menor.
Establecer las diferencias entre las dos muestras facilita la elección cuando se requiera
extraer esta enzima a nivel industrial.

RECOMENDACIONES
 Aplicar la temperatura adecuada en el escaldado, tomando en cuenta que no
llegue a la temperatura de cocción de ninguna muestra tratada en el escaldado.
 Procurar tomar los mismos pesos de la muestra con el agua destilada para
realizar las respectivas emulsiones.
 Reconocer como actúa la catalasa en la muestra en el posible caso que esta de
positivo e igual manera en la que de negativa.

CUESTIONARIO
• ¿Cómo se produce industrialmente la enzima catalasa?
La catalasa se obtiene fundamentalmente a partir de microorganismos y su función
es convertir el agua oxigenada (H2O2) en agua (H20) y oxígeno (O2). [ CITATION Bad13 \l
12298 ].

• Explique la desnaturalización térmica de la catalasa.

Las enzimas son principalmente proteínas por lo tanto comparten la misma capacidad de
resistencia al calor. Según Lehninger (2009) la catalasa es una enzima termosensible,
por ende, cuando se pone en contacto con temperaturas altas pierde su estructura
terciaria debido a esto su sitio activo también se desnaturaliza perdiendo así su actividad
enzimática.
• ¿Qué distingue a la reacción de oxidorreducción de la hidrolítica?
Según (Morci, 1999) En una reacción de oxidorreducción se transfieren electrones. El
compuesto que pierde electrones se oxida mientras que el que gana electrones se reduce.
Mientras que una reacción hidrolítica ocurre cuando el agua se divide en sus
componentes Hidrógeno y Oxígeno estos pasan a formar parte de otra especie química,
esta reacción es importante pues actúa principalmente como disolvente.
• Explique brevemente el uso de la catalasa como indicador del grado de
contaminación microbiana de un alimento.
La enzima catalasa o llamada peroxidasa cuando entra en contacto con
microorganismos genera un desprendimiento de gas en forma de burbujas por lo cual
sirve como indicador de contaminación de alimentos. Los principales microorganismos
que se pueden determinar con esta prueba son los del género Staphylococcus debido al
proceso de respiración de aeróbica que poseen (Berg, 2003).
• Al término de la presente práctica ¿Es factible explicar la presencia de la catalasa
en alimentos crudos y de su inhibición mediante el escaldado? ¿Por qué?
Es factible puesto que la enzima catalasa depende de la temperatura en la que se
encuentra, cuando se trabaja a su temperatura optima la actividad enzimática es
favorable mientras que cuando se la somete a temperaturas superiores como la del
escaldado se desnaturaliza perdiendo así su actividad, lo que se pudo corroborar con los
resultados que se obtuvieron en la práctica.

BIBLIOGRAFÍA

Badui, S. (2013). Química de los Alimentos (págs. 8-11). Naupalcan: Pearson.

Barrionuevo, A. (2012). Operaciones de conservación de alimentos por bajas

temperaturas. Editorial Equinoccio.

Berg, J.L. & Tymoczko, L. (2003) Bioquímica. 5ª Edición. Editorial Reverté S.A.
Camacho, T & González, P. (1998). Influencia de enzimas, pH y temperatura en la
cinética de la hidrólisis de proteínas de suero. Ciencia y tecnología de alimentos
internacional, 4 (2), 79-84.

Devlin,T. (2006). Bioquímica con aplicación en los alimentos. ISBN: 8429172084

Díaz, S & Castillo, P. (2012). Análisis de las características organolépticas del

chocolate a partir de cacao CCN-51 tratado enzimáticamente y tostado a
diferentes temperaturas. Escuela Superior Politécnico del Litoral.

Morci, T. (1999). Temas básicos de química (2ª edición). Alhambra Universidad.

p. 262-264. ISBN 9788420507828.
Lehninger. (2009). Principios de bioquímica. 5ª ed. España: Omega S.A. 190-237 p. 1-3
Sandoval, R. (2006). Fundamento de Bioquímica. Chile