UNIVERSIDAD DE GUAYAQUIL

FACULTAD DE CIENCIA MEDICAS

CARRERA DE MEDICINA

CATEDRA
GENETICA CLINICA

DOCENTE
DRA. MAYELIN CASTILLO

ESTUDIANTE
 ENNY MERO
 LILIBETH CANGÁ
 DAYANA SUAREZ
 LEANDRO GUZMAN
 ALLISTER MIÑÁN
 KEYLA CHANG
TEMA:
ARN
GRUPO: MED-S-CO-5-2

SEMESTRE
5TO SEMESTRE CICLO II

PERIODO LECTIVO
2019 – 2020
 ARN

Es el ácido nucleico más abundante en la célula eucariota, donde suele ser 10 veces más abundante

que el ADN.

En cuanto a su estructura tres características diferencian al ARN del ADN:

1. El ARN suele ser monocatenario (una sola cadena).

2. Contiene uracilo en lugar de timina.

3. La pentosa que constituye a sus nucleótidos es la ribosa, en lugar de la 2-desoxirribosa del

ADN (la presencia del grupo hidroxilo en el C2´ de la ribosa provoca que el ARN sea una

molécula químicamente inestable).

Estructura secundaria del ARN

La estructura secundaria está dada por el apareamiento de secuencias complementarias en la misma

cadena de ARN (asociación intracatenaria parcial) o por asociaciones intercatenarias, en el caso

de los ARN de doble cadena de ciertos virus. La complementariedad ocasional de bases en el ARN

da origen a las estructuras de pasador (hairpin), formaciones típicas, en las cuales parte de la cadena

de ARN es complementaria y origina puentes de hidrógeno entre ésta y la parte no complementaria

da origen a un loop o asa de bases que no se unen.

Estructura terciaria del ARN

La estructura terciaria del ARN no siempre se forma, sólo surge cuando las condiciones celulares

propician la interacción entre bases nitrogenadas de diferentes regiones de una misma molécula de

ARN. Los ARN de transferencia (ARNt) forman una estructura terciaria característica: en

disolución están plegados en forma de “L” compacta estabilizada por apareamientos de bases

convencionales y por interacciones entre las bases de más de dos nucleótidos, como los tripletes.

Las bases nitrogenadas pueden interactuar a través de los átomos de hidrógeno para unirse al

esqueleto fosfodiéster de la cadena de ARN, o bien a través del OH del carbono 2’ de la ribosa,

que actúa como un importante dador y aceptor de hidrógenos.

Tipos de ARN
Aunque químicamente son iguales, los ARN según la función que desempeñen en la célula se

agrupan en:

ARN heterogéneo nuclear

Es un ARN también conocido como tránscrito primario, de alto peso molecular. Es el producto

inicial de la síntesis de la ARN polimerasa en el proceso de transcripción. En el núcleo de las

células eucariotas actúa como precursor de los demás tipos de ARN que se encuentran en el

citoplasma. La fragmentación del ARNhn para formar otros tipos de ARN supone la maduración

o el procesamiento del ARN. En las células procariotas, el tránscrito primario actúa directamente

como molde para la síntesis de proteínas, sin necesidad de maduración o modifi caciones

postranscripcionales.

ARN mensajero (ARNm)

El ARNm sirve de molde para la síntesis de proteínas en el proceso de traducción, ya que contiene

la información génica para la formación de uno o varios polipéptidos. El ARNm se localiza en el

citoplasma, su longitud es variable según la proteína para la que codifique y contiene, además, las

señales necesarias para el inicio y la terminación de la traducción. En eucariotes el ARNm presenta

características especiales: en su extremo 5’ muestra una capucha (cap) y en su extremo 3’, una

cadena de poliadeninas (cola poliA) de longitud variable. Estas modificaciones tienen por objeto

aumentar la vida media de esta molécula en el citoplasma y permitir su disponibilidad en el proceso

de traducción proteica. La presencia de la cola de poliA en el extremo 3´ facilita su purificación

cuando se emplea cromatografía en columna de afinidad, ya que forma híbridos con residuos de

poliuridinas (poli U) unidos a una resina empaquetada en el interior de la columna.

ARN ribosomal (ARNr)

El ARNr forma parte de los ribosomas, estructuras intracelulares en que se realiza la síntesis de

proteínas. Sus estructuras secundaria y terciaria presentan un plegamiento complejo que le permite

asociarse tanto a las proteínas de los ribosomas como a otros ARNr y participar en el proceso de

síntesis proteica.
ARN de transferencia (ARNt)

Las moléculas de ARNt tienen entre 75 y 90 nucleótidos, y su peso molecular es de unos 2.5 kDa.

Se conocen unos 32 ARNt distintos y se encuentran en todas las células. Éstos intervienen en la

síntesis de proteínas, ya que van unidos a un aminoácido que liberarán en el ribosoma durante el

proceso de traducción. Suelen presentar bases nitrogenadas inusuales, como la inosina, la

dihidrouridina, etc., e incluso la timina. Su estructura secundaria presenta un plegamiento

complejo donde se encuentran zonas con apareamiento de secuencias complementarias y otras sin

apareamiento de secuencias complementarias, y en donde se pueden distinguir regiones críticas,

como la de unión al aminoácido y el brazo donde se ubica la secuencia del anticodón que reconoce

los codones del ARNm.

ARN pequeño nuclear (ARNsn)

Es el ARN presente en el núcleo eucariote y está implicado en los procesos de maduración del

ARNhn. En este proceso, el ARNsn se asocia a proteínas, formando las ribonucleoproteínas

pequeñas nucleares (RNPsn) que se encargan de eliminar intrones (fragmentos de ARNhn que no

aparecen en el ARNm). Cuando las RNPsn se unen al precursor del ARNm para eliminar los

intrones se forma un complejo ARN-proteína de gran tamaño, visible en el microscopio

electrónico, y que recibe el nombre de espliciosoma (spliceosome).

Enzimas de ARN (ribozimas)

Estos ácidos ribonucleicos funcionan como catalizadores biológicos. Poseen, al igual que las

enzimas, un sitio activo, uno de unión para el sustrato y uno de unión para un cofactor que puede

ser un ion metálico. Los ARNsn involucrados en maduración del ARNhn son un ejemplo clásico

de ribozimas.
siARN

Moléculas de ARN de doble cadena de 20 a 25 nucleótidos que a través de la vía de interferencia

de ARN de células suprimen la expresión de un gen específico. El siARN se une a una secuencia

complementaria del ARNm, la unión del siARN con el ARNm produce la degradación enzimática

del ARNm en células eucariotas de mamíferos y plantas. Las descubrió el grupo de David

Baulcombe en Inglaterra, en 1999, y originalmente los describieron como parte del mecanismo de

regulación génica postranscripcional en plantas.

miARN

Se trata de moléculas de ARN de cadena sencilla de 21-23 nucleótidos en longitud encargadas de

regular la expresión génica. Los miARN se unen a una secuencia complementaria del ARNm y

bloquean la traducción. El miARN no es totalmente complementario a la secuencia del ARNm; en

este caso, el ARNm no se degrada pero tampoco puede utilizarse para la síntesis de proteínas.

Originalmente los describió el grupo de Victor Ambros en 1993 como small ARNs. El término

micro-ARN fue introducido en 2001 por Ruvkun por la capacidad de los siARNs y miARNs para

silenciar genes. (Salazar Montes, Sandoval Rodríguez, & Armendáriz Borunda, 2013)

Transcripción

Se denomina transcripción al proceso de formación de los ARN a partir de la información

contenida en la secuencia de bases del ADN. Como este posee dos hebras de polinucleótidos y los

ARN solo una, en la transcrición se emplea como molde para dirigir la síntesis, solamente, una de

las hebras del ADN, a la cual se le llama hebra molde. La hebra complementaria, recibe el nombre

de codificante, pues basta cambiar la T por U para tener la secuencia de bases del ARN. Cuando
se da la secuencia de un gen o de un sector de este, se escribe la hebra codificante en dirección 5’-

3’.

El promotor es la zona que controla la expresión del gen y, generalmente, se encuentra adyacente

hacia el extremo 5’. El promotor consta de varias secuencias de 6 a 8 nucleótidos que son sitios de

unión de las proteínas que intervienen en la fase de iniciación de la transcripción. Esas proteínas

se nombran factores de transcripción.

Transcripción por la proteina ARN polimerasa I

Los genes de clase I son transcriptos por ARN polimerasa I. Es una enzima compleja que está

formada por 14 subunidades. El promotor se encuentra adyacente a la zona de codificación hacia

el extremo 5’ de la unidad de transcripción, la cual está formada por los genes que codifican los

ARNr de: 28 S, 5,8 S y 18 S. Contiene dos elementos de regulación, un elemento proximal

denominado núcleo del promotor, CP (del inglés, core promoter), y un elemento distal nombrado

UCE (del inglés, upstream control element). Una proteína dimérica llamada factor de unión al

elemento distal, UBF (del inglés upstream binding factor) se une a UCE y favorece la unión del

factor de selección 1, SL-1 (del inglés selective factor) al núcleo del promotor y recluta hacia este

a la ARN polimerasa I. Otra proteína, denominada factor de iniciación de la transcripción IA

(TIFIA) (del inglés, transcripción iniciation factor, IA) se asocia con la polimerasa hasta que se

forma el primer enlace fosfodiéster. Por último, se incorpora el TFIIH (factor de transcripción

común con la proteína ARN polimerasa II) que contiene subunidades con actividad de helicasa

que son necesarias para la apertura de la doble hélice del ADN, y permite que la polimerasa tenga

acceso a la secuencia de bases que debe copiar. La enzima sintetiza un ARN de 49 S que después

es procesado y forma los 3 ARNr. Un resumen de la iniciación de la transcripción por ARN

polimerasa I.
Transcripción por la enzima ARN polimerasa II

Los genes de tipo II son, principalmente, los que codifican proteínas y su transcripción produce

los ARNm. Se han identificado, al menos, dos elementos en el promotor, la secuencia TATA,

aproximadamente a 35 nucleótidos del sitio de iniciación de la transcripción y otra muy cerca del

sitio de iniciación llamada iniciador (Py-Py-A——A-Py-Py, donde Py es una pirimidina). Los

genes tipo II pueden tener una de estas secuencias, las dos o ninguna. En estos sitios se unen los

factores generales de transcripción, que son, un grupo de proteínas necesarias para la transcripción
por ARN polimerasa II. Bastante alejados del sitio de iniciación, se encuentran otras secuencias

que sirven de sitio de unión a factores de transcripción génico-específicos, es decir, que solo son

necesarios para intensificar la transcripción de algunos genes.

Por su parte, la zona de codificación tiene la característica de presentar secuencias intercaladas

llamadas intrones (del inglés, inside, que significa dentro porque después de procesado el transcrito

primario quedan dentro del núcleo). Las secuencias que van a permanecer en el ARNm (ácido

ribonucleico mensajero) maduro se llaman exones (del inglés, exit, que significa salida, porque

salen del núcleo formando parte del ARNm maduro). Estos genes son transcritos por ARN

polimerasa II, una enzima compleja formada por 12 subunidades.

Solo se estudia la transcripción de genes cuyo promotor contiene el elemento TATA, pues es el

caso más conocido. Los factores de transcripción se identifican por letras mayúsculas. Primero las

iniciales TF (del inglés, transcription factor), después con números romanos se indica la ARN

polimerasa que lo utiliza (puede ser II o III) y por último una letra mayúscula que se le adjudicó

por el procedimiento de purificación. Así, TFIID significa el factor de transcripción D de la ARN

polimerasa II. Los factores de transcripción de la ARN polimerasa I eran ya conocidos y su

nomenclatura no se ajusta a esta norma. El proceso comienza cuando una de las subunidades del

TFIID conocida como proteína de unión a TATA, TBP (del inglés, TATA-bindign protein) se

asocia a la secuencia TATA. Esta proteína tiene la forma de una silla de montar, se dispone ”a

horcajadas” sobre el ADN y provoca una flexión en este. A continuación se unen TFIIA y TFIIB,

este último determina el sentido de la transcripción. Como continuación de la proteína TBP se

incorporan los factores asociados al TBP, TAF (del inglés, TBP associated factors) con los cuales

se completa el TFIID. Se incorpora el TFIIF acompañado por la enzima ARN polimerasa, al que

le siguen el TFIIE y el TFIIH que contienen las helicasas. Se produce la apertura del promotor y

la polimerasa comienza a deslizarse sobre el ADN hasta encontrar el sitio de iniciación. El primer

nucleótido en ser copiado es, generalmente, de adenina. Cuando comienza la síntesis del ARNm,

muchos de los factores de transcripción abandonan a la enzima y son sustituidos por factores de

elongación.
La transcripción no ocurre a una velocidad constante, existen pausas que la enzima puede superar

y paros o detenciones que requieren de proteínas adicionales, llamadas factores de elongación para

continuar. Las mutaciones, en uno de esos factores de elongación, son la causa de la enfermedad

de Von Hippel Lindau. Una señal formada por dos secuencias muy separadas indica el sitio donde

la transcripción debe terminar. De forma simultánea con la síntesis del ARNm se producen

modificaciones en la molécula, en un proceso conocido como maduración. Cuando se ha producido

la síntesis de un pequeño fragmento de ARNm, un nucleótido de guanina es añadido al extremo 5´

mediante un enlace trifosfato, después se produce la metilación de la guanina, formando la 7-metil-

guanina (7mG). Esta estructura, conocida como casquete, protege al ARNm de la acción de

exonucleasas, y además es importante para la incorporación a los ribosomas. Los intrones, son

eliminados en la misma medida que son transcritos, por la acción de enzimas y proteínas no

enzimáticas que son reclutadas, hacia el dominio C-terminal de la subunidad mayor de ARN

polimerasa II. Este proceso también requiere el concurso de varios ARN nucleares pequeños.

También el extremo 3´, es modificado por la adición de nucleótidos de adenina, hasta un número

de 250. Esta estructura, conocida como cola de poli(A), también protege al ARNm de la acción de

exonucleasas, y sirve para la unión de proteínas específicas en el citoplasma, que contribuyen a la

incorporación del ARNm a los ribosomas. Al concluir el proceso de maduración, la estructura final

del ARNm desde el extremo 5’ hasta el 3’ queda de la forma siguiente: el casquete ocupa el

extremo 5’, seguido por una secuencia de nucleótidos de diferente longitud que no es traducible,

y por eso recibe el nombre de región no traducible, 5’-UTR (del inglés, untranslated region); a

continuación, aparece la señal de iniciación de la traducción que contiene el codón AUG; sigue

toda la secuencia donde está codificada la proteína, que finaliza con uno o varios codones de

terminación; le sigue la región no traducible del extremo 3’ (3’-UTR) y por último la cola de

poli(A).
Todos estos elementos estructurales, tienen una función específica durante el proceso de

traducción. Una vez concluido el proceso de maduración, el ARNm es transportado hacia el

citoplasma a través del complejo del poro nuclear, donde se comprueba que la transcripción ha

sido realizada de forma correcta. En el citoplasma se realiza un nuevo control de la calidad y el

ARNm es conservado unido a proteínas hasta el momento de la traducción.

Transcripción por la enzima ARN polimerasa III

La ARN polimerasa III es la mayor de todas las ARN polimerasas pues está formada por 17

subunidades. Transcribe tres tipos de genes.

Los genes del subtipo IIIa codifican, únicamente, el ARNr de 5 S. El promotor es interno, es decir,

dentro de la unidad de transcripción. Está formado por una secuencia A, un elemento intermediario

IE y una secuencia C que están conservados en diferentes especies. Todos ellos constituyen la

región de control interna, ICR (del inglés, internal control region).

La formación del complejo de preiniciación, comienza cuando a la ICR se une el TFIIIA, una

proteína con estructuras digitiformes de zinc consecutivas, que le permiten la unión al ADN. La

formación del complejo TFIIIA-ICR permite la incorporación del TFIIIC, que es un complejo

multiproteínico. Hacia el promotor TFIIIC recluta al TFIIIB que está formado por la TBP y otros

dos polipéptidos que permiten la incorporación al promotor de ARN polimerasa III y se da inicio

a la transcripción. La elongación es rápida y eficiente y el proceso concluye en una secuencia de

timinas repetidas, sin que al parecer sea necesaria la participación de otros factores. El transcrito

primario, es acortado por sus dos extremos, debido a la acción de exonucleasas, dando lugar al

ARNr (ácido ribonucleico ribosomal), de 5 S maduro, que es transportado hacia el nucleolo donde

participa en la biogénesis de los ribosomas.

Los genes del subtipo IIIb codifican el ARNt (ácido ribonucleico de transferencia), y otros ARN

pequeños. El promotor es también intragénico y está formado por dos secuencias (A y B),

separadas por una distancia variable. A estas dos secuencias se une el TFIIIC, un complejo

formado por dos estructuras globulares unidas por una zona muy flexible, que le permite alargarse

y acortarse y se adjusta a la distancia entre A y B. Este complejo recluta al TFIIIB y este último a

la ARN polimerasa III, que da inicio a la transcripción. La elongación ocurre sin pausas, y la

terminación es igual a los genes del subtipo IIIa.

Los genes del subtipo IIIc, codifican los ARN pequeños nucleares U6 y otros ARN pequeños,

nucleares y citoplasmáticos. El promotor es extragénico y más complejo que los anteriores. Están

situados adyacentes al extremo 5’ del gen y consta de tres elementos: la secuencia TATA más

próxima al sitio de inicio de la transcripción, después el elemento de secuencia proximal (PSE)

(del inglés, proximal sequence element), y más alejado el elemento distal (DSE) (del inglés, distal

sequence element). A estos dos se une el complejo proteínico activador de los ARN nucleares

pequeños SNAPc (del inglés, small nuclear ribonucleic acid [snRNA] activating protein complex).

A continuación se une una forma especial del TFIIIB, a la secuencia TATA, y trae hacia este sitio
a ARN polimerasa que da comienzo a la transcripción. La elongación transcurre rápidamente, y la

terminación es igual a los dos subtipos anteriores.

Traducción

La traducción genética es, en términos bioquímicos el proceso de síntesis de proteínas. La

información genética, que tanto en el ADN como en el ARNm está en forma de secuencia de bases

nitrogenadas, pasa ahora al lenguaje de la secuencia de aminoácidos, lo que da el nombre al

proceso. Para poder realizar la traducción, es necesaria la existencia de un código que permita

establecer la equivalencia entre la secuencia de bases del ARNm y la secuencia de aminoácidos de

las proteínas, ese es el llamado código genético. El código genético, está formado por tríos de
bases nitrogenadas (llamados codones), y cada uno de estos codifica para un aminoácido

específico. Cuando varios codones significan el mismo aminoácido, se dice que son sinónimos. La

existencia de codones sinónimos, es un mecanismo que permite atenuar el efecto de las

mutaciones. Existe un codón de iniciación (que es el AUG), y tr es codones para la terminación

(que son el UGA; UAG y UGG). Si en el ADN el gen es discontinuo, debido a la presencia de los

intrones, en el ARNm los codones se encuentran uno a continuación del otro, sin ninguna

interrupción, desde el codón de iniciación hasta el de terminación.

La traducción ocurre en los ribosomas, que presentan dos subunidades de tamaño desigual. Para

la traducción se requiere además, el concurso de proteínas no ribosomales los cuales se conocen

con el nombre de factores de iniciación (eIF) (del inglés, eukaryotic initiation factor), factores de

elongación (eEF) (del inglés, eukaryotic elongation factor) y de factores de terminación (eRF) (del
inglés, eukaryotic releasing factor). Para el estudio del proceso de la traducción se muestran varias

etapas que son descritas de forma breve a continuación.

Activación de los aminoácidos

Los aminoácidos no pueden interactuar directamente con los codones del ARNm y por esto

requieren de una preparación, que consiste en unirlos con ARNt específicos para cada uno de estos.

Una familia de enzimas conocidas como aminoacil-ARNt-sintetasas, cataliza el proceso que se

desarrolla en dos etapas. En la primera reacciona el aminoácido con el ATP formando un

intermediario aminoacil-AMP, que permanece unido a la superficie de la enzima. En la segunda,

el resto aminoacilo es transferido hacia el ARNt correspondiente al aminoácido. La enzima

presenta un sitio de rectificación, que controla si el aminoácido ha sido unido al ARNt que le

corresponde. Este es el paso más importante para garantizar la fidelidad de la traducción.

 En el citoplasma los ribosomas se encuentran en un estado de equilibrio entre

la forma asociada de 80 S (las dos subunidades unidas), y la disociada (las dos

subunidades separadas). La iniciación se realiza sobre la unidad menor. El

primer aminoácido que se incorpora a la síntesis de las proteínas es la

metionina, que posee un ARNt específico para esa función que se denomina

ARNti, (i por iniciador). El metionil-ARNti (met-ARNt), se une al eIF2 que en

su forma activa está unido al GTP, y forma el complejo ternario met-ARNt:

eIF2: GTP. Este complejo se asocia a la subunidad menor del ribosoma junto

con el eIF1A y el eIF3. Con posterioridad, se añade el eIF5, para formar en su

conjunto el complejo de preiniciación de 43 S.

Preparación del ARNm Al llegar al citoplasma se encuentran unidas proteínas llamadas PAB

(proteínas de unión a polyA) (del inglés, polyA binding protein), a la cola de poli (A). A la

estructura del casquete se une el eIF4E y después, el eIF4G se une, simultáneamente, al eIF4E y a

la PAB, y propicia al ARNm una estructura circular. Una vez formada la estructura circular el

eIF4G recluta hacia esa zona al eIF4A, al eIF4B y al eIF4H, que poseen actividad de helicasa, se

deslizan sobre el ARNm y elimina estructuras secundarias en forma de tallo y asa que se puedan

encontrar en la región 5’-UTR, así elimina cualquier obstáculo para el movimiento del ribosoma.
Iniciación de la traducción

El complejo de 43 S se asocia al extremo 5’ (casquete) del ARNm y se comienza a deslizar sobre

este hasta localizar la señal de iniciación que contiene, generalmente, al primer AUG. Cuando se

produce la unión entre el codón de iniciación y el anticodón del met-ARNti, el eIF5 estimula al

eIF2 a hidrolizar el GTP (guanosin trifosfato). El complejo eIF2: GDP (guanosin difosfato), pierde

afinidad por el ribosoma y se separa dejando el met-ARNti en el sitio P. Con posterioridad, el resto

de los factores abandonan el ribosoma. La unión de la subunidad mayor está mediada por el eIF5B:

GTP que, cuando se produce la unión de forma correcta hidroliza el GTP y, en forma de eIF5B:

GDP, abandona el ribosoma que está listo para comenzar la elongación.

Elongación de la traducción

Al final de la iniciación, el sitio P del ribosoma está ocupado por el metARNti, mientras que el

sitio A se encuentra desocupado. El siguiente aminoácido es traído al sitio A, en forma de un

complejo ternario aminoacil-ARNt: eEF1A: GTP. Si se produce el acoplamiento adecuado entre

el codón del ARNm, que ocupa el sitio A, y el anticodón del aminoacil-ARNt entrante, el eEF1A

hidroliza el GTP y en forma de eEF1A: GDP, abandona el ribosoma. El centro de

peptidiltransferasa de la subunidad mayor, transfiere la metionina del met-ARNti hacia el

aminoacil-ARNt, que ocupa el sitio A y se forma el enlace peptídico. Se produce el movimiento

del ribosoma de manera que el ARNti pasa al sitio E, el dipeptidil-ARNt pasa el sitio P y el sitio
A queda desocupado. Para este movimiento se necesita el concurso del eEF2: GTP, que mediante

la hidrólisis del GTP, proporciona la energía para el movimiento, y en estado de eEF2: GDP,

abandona el ribosoma. Este ciclo se repite tantas veces como aminoácidos deban ser incorporados,

para la formación de la proteína que se está sintetizando.

Terminación de la traducción

Cuando en el sitio A aparece un codón de terminación, no existe aminoacilARNt que pueda

acoplarse con este sitio. Esto provoca que el ribosoma se detenga. Esta pausa permite la

incorporación al sitio A del eRF1: GTP, que estimula la hidrólisis de la proteína unida al último

ARNt que se incorporó al ribosoma. Entonces se incorpora el eRF3 que estimula al eRF1 a
hidrolizar el GTP, y en forma de eRF1: GDP, abandona el ribosoma. Entonces se produce la

disociación de las subunidades ribosomales y la liberación de la proteína recién sintetizada.

Eventos postraducción

En ocasiones las proteínas acabadas de salir del ribosoma, no muestran completa su estructura y,

por tanto, no son totalmente funcionales. Entre las modificaciones más importantes que

experimentan las proteínas, después de la traducción, se encuentran: eliminación de aminoácido

de uno o de los dos extremos, eliminación de péptidos internos, formación de los enlaces disulfuro,

modificación de aminoácidos (hidroxilación, fosforilación, etc.), adición de grupos prostéticos o

coenzimas, adición de glúcidos o lípidos, etc. Por último, las proteínas contienen señales
moleculares que indican el lugar, dentro o fuera de la célula, donde deben funcionar y hacia esos

sitios son llevadas. Las proteínas realizan funciones múltiples en el organismo como:

 Sirven de soporte o sostén a muchas estructuras.

 Soportan fuerzas de tensión o estiramiento.

 Participan en los mecanismos de contracción y relajación que producen al movimiento.

 Catalizan las reacciones químicas del metabolismo.

 Actúan como receptores que reciben señales internas o externas.

 Funcionan como señales que contribuyen a la regulación de diferentes procesos.

 Participan en mecanismos de defensa contra agresores externos.

Es por esto que cuando se forman las proteínas y realizan sus funciones se está expresando la

información que de forma original estaba codificada en la secuencia de bases del ADN. (Lantigua

Cruz, 2011)

Bibliografía
Lantigua Cruz, A. (2011). Introducción a la Genética Médica. La Habana: Editorial Ciencias Médicas,.

Salazar Montes, A. M., Sandoval Rodríguez, A. S., & Armendáriz Borunda, J. S. (2013). BIOLOGÍA
MOLECULAR Fundamentos y aplicaciones en las ciencias de la salud. Mexico: McGRAW-HILL
INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C. V.