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Tema6 Enzimas PDF
Tema6 Enzimas PDF
Principios de la catálisis
enzimática. Energía de activación. Velocidad de reacción y
equilibrio de reacción. Cinética enzimática: ecuación de Michaelis-
Menten. Ecuación de los dobles recíprocos. Inhibición enzimática.
Tipos de inhibición. Mecanismos de regulación de la actividad
enzimática: alosterismo, modificación covalente, proenzimas.
Isoenzimas
BIOQUÍMICA-1º de Medicina
Dpto. Biología Molecular
Jesús Navas
ENZIMAS
• Catalizadores de las reacciones biológicas.
• La mayoría son proteínas aunque hay moléculas de RNA
con actividad catalítica (ribozimas)
• Gran poder catalítico
• Alto grado de especificidad
• Actúan en soluciones acuosas a 37ºC y pH neutro
• Su actividad puede regularse
• El 25% de los genes humanos codifican enzimas que
catalizan reacciones metabólicas.
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( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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TEMA 6
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Enzimas. Definiciones:
TEMA 6
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E + S = ES = E + P
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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Los enzimas son estereoespecíficas porque forman
varias interacciones entre aminoácidos del centro
activo y los distintos grupos del sustrato
Progreso de la reacción
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
TEMA 6 Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) 14
Encaje
inducido
D-Glucosa
TEMA 6 ( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. 15
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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La Vmax se alcanza cuando todos los centros
Velocidad inicial
activos están ocupados con sustrato
1/2 Vmax
Vmax (S)
=Vo
Km + (S)
Vo
[E]
La velocidad inicial es función lineal de la concentración de
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TEMA 6
enzima siempre que la concentración de sustrato sea alta
Ecuación de Michaelis-Menten
Vo =
Vmax (S)
Km + (S)
K1 K2
E+S ES P
K-1
K2 + K-1
Km =
K1
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1/2 Vmax
Parámetros enzimáticos
1. Km (constante para cada enzima) = concentración de S a la que la Vo es 1/2
Vmax. Es una medida de la afinidad del enzima por S. Cuanto menor es Km, mayor
es la afinidad del enzima por S
3. Vmax = velocidad máxima teórica = la velocidad cuando todos los centros activos
están ocupados con sustrato (nunca alcanzada en la realidad)
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TEMA 6 ( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. 23
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
Inhibición competitiva
+ Inhibidor
Inhibidor
Sustrato competitivo
Inhibidor Sustrato
no competitivo
Inhibición acompetitiva
+ Inhibidor
Unión del Inhibidor a enzima-S,
estabilizando el complejo
enzima-S pero impidiendo la
formación de producto:
• Disminuye Km
• Disminuye Vmax
Inhibidor
Sustrato acompetitivo
Inhibidor
Sustrato Sustrato acompetitivo
Inhibidor
no competitivo
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("Biochemistry" 5th ed. Berg, Tymoczko
and Stryer. Freeman and Co. 2002)
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Efecto del pH sobre la actividad enzimática
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- Activacion/inhibición alostérica
- Modificación covalente:
- fosforilación
- ADP-ribosilación
- metilación
+ Modulador alostérico
positivo: favorece la forma R
El sustrato es
modulador positivo
+ Modulador alostérico
negativo: favorece la forma T
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("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham,
C.M. Saunders College Publishing. 1999.)
Auto-activación
de quimotripsina