BIOLOGÍA. Resumen del cap.

4: BIOENERGÍA

Cátedra: Baldoni; 1er. Cuatr. 2013

CAPÍTULO 4

¿Qué es la energía?
Esta la tienen los objetos, solo la podemos observar a través de las transformaciones, transferencias efectos que
esta produce.
Es capaz de producir trabajo.
La energía puede ser:
• Potencial. Cuando un objeto almacena energía por su posición.
• Cinética. Cuando existe movimiento
• Calórica. Ejemplo: Desprendiendo calor durante el trabajo que produce
• Eléctrica. Ejemplo: pasaje de iones a través de la membrana
• Química. Ejemplo: La que hay en las uniones de átomos y moléculas.

Termodinámica: Ciencia que se encarga de estudiar los cambios energéticos.

La primera ley de la termodinámica llamada “ley de conservación de la energía” dice que la energía no puede ser
creada o destruida, puede transformarse.

BING BANG: Fue una explosión enorme que dio lugar a diversos elementos que se produjeron los primeros minu-
tos después de la explosión gracias a las temperaturas altas y a la densidad del universo.

¿Qué pasa con la energía cuando un sistema cambia de un estado a otro?

Cualquiera sea el sistema considerado, al cambiar de estado, la cantidad de energía transformada es la misma sin
importar el camino.

¿Cómo gana o pierde energía un sistema?

Cuando un sistema pasa de un estado a otro, puede ganar o perder energía en forma de calor y trabajo.

¿Qué pasa con la energía, el calor y el trabajo en los sistemas materiales?

Los sistemas materiales están formados por átomos y moléculas en continuo movimiento, según el estado en el
que se encuentren estos, el movimiento será mayor o menor. Es decir, que tiene energía cinética que la podemos
sentir en forma de calor (la materia no tiene calor, tiene energía que la transfiere de un sistema a otro en forma de
calor, del más caliente al más frío).

¿Toda la energía puede convertirse en trabajo?

Para responder esta pregunta podemos dar el siguiente ejemplo: Una maquina térmica, tiene energía mecánica
que es la que le entrega el combustible, por ejemplo, pero, parte de esa energía es liberada.
O sea que parte de la energía sirvió para realizar un trabajo, y otra se eliminó.
La energía que sirvió para realizar un trabajo se llama energía libre y se simboliza con la letra G.

¿Qué pasa con la energía inútil que queda?

Se expande y aumenta el desorden, esta se la conoce como entropía y se la designa con la letra S.
¿Cómo relaciona la termodinámica estos cambios de energía?
La relación entre la energía y la entropía está dada por la segunda ley de la termodinámica. La segunda ley de la
termodinámica dice que “la energía va de mayor energía a menor energía (Q1>Q2)”.
Lo natural, sería que una energía, llamémosla espontanea, realice trabajo, aumentando la entropía, el desorden del
universo.

¿Se puede revertir este proceso?

Solo si se aplica un trabajo. Ejemplo de la piedra que se intenta subir a la montaña una vez que se dejó caer.

BIOENERGÉTICA
La célula es una máquina química
Los seres vivos tienen sus moléculas bien ordenadas pero su ambiente esta desordenado y cada vez lo está más.
Pero, ¿Cómo logran mantener ese orden en el entorno donde se encuentran? Según la primera ley de la termodi-
námica, la energía total de la célula y su entorno se mantiene constante, nuestro sistema no crea ni consume ener-
gía, puede transformarla, es decir, los seres vivos absorben una energía del sistema que les parece útil y les de-
vuelven a este la misma cantidad de energía, pero no tan útil para este último.
La célula, mantiene su orden al liberar la energía que para esta es inútil, desordenando o aumentando la entropía
de su entorno.
Que la célula “deseche” la energía que para ella no es necesaria nos hace pensar que el entorno no es importante
para esta, pero es todo lo contrario, es esencial, ya que no solo obtiene la energía útil, sino que también obtiene
materias primas para llevar a cabo sus procesos
Como la célula es un sistema abierto, intercambia materia y energía con su entorno, y por ser de este tipo de siste-
mas, una de las características principales es que no está en equilibrio con su entorno sino que esta, en estado
estacionario. ¿Por qué? Porque la velocidad de transferencia de materia y energía de la célula hacia el entorno, se
compensa con la velocidad de transferencia de materia y energía del entorno hacia la célula.

¿Se puede considerar a la célula como una máquina que extrae energía libre del medio?
Si, y lo hace de una manera muy eficaz, más que las maquinas construidas por el hombre.
La maquinaria que tiene la célula para transformar energía está formada por moléculas orgánicas frágiles y que no
pueden resistir temperaturas elevadas, por eso la célula es isotérmica (todas sus partes con la misma tempera-
tura).
La célula no puede utilizar la energía calórica como fuente de energía ya que esta funciona de mayor temperatura
a menor temperatura y como esta tiene la misma temperatura siempre y en todos sus lados, no funcionaría… ¿en-
tonces, cómo funcionan? La energía que la célula obtiene de su entorno la recupera en forma de energía química y
esta es utilizada para realizar trabajo químico como ocurre en la síntesis de componentes celulares, trabajo mecá-
nico como ocurre en la contracción muscular, etc.
La célula recupera energía química
La energía libre que va a utilizar la célula para sus distintos trabajos la recuperan en forma de energía química.

¿Todas las células obtienen del entorno el mismo tipo de energía?

No, teniendo en cuenta el tipo de energía que las células obtienen de su entorno, las podemos clasificar en dos
grandes grupos:
• Células fotosintéticas: Utilizan como fuente de energía la luz del sol.
• Células heterotróficas: Aquellas que aprovechan del entorno la energía química contenida en diferentes moléculas
orgánicas ricas en energía.
Ambos tipos de células recuperan la energía en forma de energía química y la centralizan en un compuesto lla-
mado ATP.
El ATP es un intermediario energético
¿Qué es el ATP? Dentro de las moléculas orgánicas, el ATP ocupa el casillero de nucleótidos. Como es un nucleó-
tido cumple la característica de estos:
• Tiene base nitrogenada, la adenina.
• Tiene una pentosa ribosa (un azúcar, monosacárido de 5 C)
• Tres moléculas de fosfato.

La energía que se necesita para formar ATP viene de la energía libre que la célula obtiene del entorno, esta queda
recuperada en forma de energía química en el tercer enlace fosfato del ATP. A su vez, si se rompe este último en-
lace, se libera energía que sirve para realizar distintos trabajos celulares, por esto se dice que es un intermediario
energético. Traslada la energía que la célula recupera hacia los distintos puntos de esta para realizar trabajos es-
pecíficos.

¿Qué pasa con el ATP cuando se rompe el tercer fosfato?

Cuando se rompe el enlace del ATP, el resultado es un compuesto llamado ADP.
Para recuperar el ATP, se debe fosforilar el ADP (mucha energía para formar el enlace).
Cuando la célula consume ATP, genera ADP y cuando toma energía del entorno, ese ADP se fosforila a ATP. Se
genera un ciclo, el ciclo del ATP.

Metabolismo celular: conjunto de reacciones bioquímicas que ocurren en el interior de la célula. Son reacciones
que ocurren de manera ordenada, eficaz y especifica gracias a cada una de esas reacciones es catalizada por una
enzima especifica.

¿Quién aporta la energía en las células para que ocurran las reacciones endergónicas?
El ATP, cuando se transforma en ADP.

¿Quién toma la energía libre producida en una reacción exergónica?

El ADP, para formar ATP.
De esta manera podemos decir que el ATP es un intermediario común ya que brinda la energía de su tercer enlace
fosfato para las reacciones endergónicas y este enlace se regenera a partir de las reacciones exergónicas. El ATP
realiza el acoplamiento energético.

Catabolismo y anabolismo
El metabolismo celular se divide en dos fases principales
• Fase catabólica: fase de degradación, en esta fase, las moléculas nutritivas complejas y grandes son degradadas
a moléculas más sencillas. El objetivo es obtener energía que proviene del enlace de estas moléculas, esta se con-
serva en las moléculas de ATP.

• Fase anabólica: fase constructiva o biosintética del metabolismo, se produce la construcción de moléculas com-
plejas a partir de moléculas sencillas. Para esto se debe construir nuevos enlaces y se necesita energía. Esta última
la utilizamos del tercer enlace del ATP.

Ambas fases ocurren al mismo tiempo, el nexo entre ambos lo realiza el intermediario energético, el ATP.

El ATP como molécula integradora: el ATP conecta todas las reacciones que ocurren en el metabolismo celular de
la siguiente manera:
La energía que se libera en las reacciones exergónicas es utilizada para formar ATP a partir de ADP. Mientras, la
energía que necesitan las reacciones endergónicas la aporta el ATP al transformarse en ADP.
La energía que se libera cuando se degradaron moléculas complejas en las reacciones catabólicas, se utiliza para
sintetizar ATP. Mientras, la energía que se necesita para sintetizar moléculas complejas en las reacciones anabóli-
cas las aporta la ruptura del enlace de ATP.

Conclusiones:
• El ATP es un intermediario energético, conecta todas las reacciones del metabolismo celular.
• Las reacciones catabólicas son exergónicas mientras que las reacciones anabólicas son endergónicas.
Enzimas

Son catalizadores biológicos, aumentan la velocidad de ciertas reacciones químicas e intervienen en la conversión
de distintos tipos de energía.
¿Qué es una enzima? ¿Qué es un catalizador?

Todas las reacciones químicas necesitan para iniciarse energía de activación (cantidad de energía necesaria para
que se lleve a cabo una reacción química. Esta energía se halla relacionada con la temperatura y si se aumenta
esta última, la velocidad de las reacciones se acelera porque aumenta el número de choques entre las moléculas
de la reacción).

Como los seres vivos tienen limitaciones con respecto a los valores de temperatura compatibles con la vida, se
debe disminuir los valores de energía de activación necesarios para que las distintas reacciones químicas se lleven
a cabo. Esta función la cumplen los catalizadores biológicos.

Los más comunes de estos catalizadores son de origen proteico o también hay algunas moléculas de ARN como las
ribozimas.

Los catalizadores logran acelerar la reacción química al disminuir la energía de activación.

Aquellas moléculas sobre las que actúan las enzimas se llaman sustrato, y las que resultan de esta acción se lla-
man productos.

E
SP

(La enzima más conocida por su capacidad catalítica es la anhidrasa carbónica, esta participa en la hidratación del
CO2, dióxido de carbono).

Las enzimas además de ser catalizadores biológicos son altamente específicas, esto quiere decir que cada enzima
en una reacción química, actúa sobre un sustrato en particular esto lleva a la existencia de muchas enzimas para
todos los sustratos. Poseen las siguientes propiedades:
• Son eficientes en cantidades pequeñas.
• Se recuperan luego de la reacción
• No alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan. Los estados inicio y final permanecen inalterados.

Al ser (la mayoría) de origen proteico, sus estructuras se afectaran frente a los cambios de pH y temperatura y así,
su actividad catalítica.

Clasificación de enzimas:
• Enzimas simples: aquellas que su parte proteica de por si tiene actividad catalítica.
• Enzimas conjugadas: aquellas que además de la parte proteica necesitan otra sustancia que no sea proteica para
tener actividad catalítica. La parte proteica sola de este tipo de proteínas, no estaría activa, y por eso se lo llama:
Apoenzima. Y a los componentes no proteicos se los llama: Cofactores enzimáticos y pueden ser de distinto tipo:
o Iones inorgánicos: Mg 2+, Mn 2+, Cu 2+, Zn 2+, Na+, Cl-, etc.
o Coenzima: NAD, FAD, NADP, CoA. Cuando la coenzima se une fuertemente a la parte proteica se los denomina:
grupos prostéticos.
Una vez que la Apoenzima está unida a su cofactor se obtiene la forma activa y se lo llama: Holoenzima.

Reconocimiento del sustrato: el primer paso para que se lleve a cabo el proceso catalítico es que la enzima se una
al sustrato, formando así el complejo enzima-sustrato. La parte de la enzima que se une con el sustrato se llama
sitio activo y es en este sitio donde están ubicados los aminoácidos que participan en el proceso catalítico. La unión
que se forma es débil, ya que pueden ser enlaces de hidrogeno, fuerza de London, enlaces hidrofóbicos, etc. Ade-
más, son uniones reversibles y esto es lo que hace que la enzima se recupere al final de la reacción.

Dos modelos para describir el modo de interacción entre la enzima y el sustrato:

• Modelo de llave-cerradura: este modelo, tal como lo dice en el nombre, hace referencia a la complementariedad
que tiene una llave con su cerradura.

• Modelo de ajuste inducido: este modelo dice que la complementariedad de la enzima con su sustrato solo se al-
canza luego que interaccionen. Hay reconocimiento dinámico que provoca que una enzima modifique su sitio activo
al unirse con su sustrato.

Cinética enzimática: es una rama de la química que estudia la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por
enzimas.

Después de un tiempo, la velocidad disminuye porque ya hay cada vez menos sustrato y, en consecuencia, hay
menos interacciones con la enzima. Esto alcanza un equilibrio, en este la formación de producto es 0 y la curva se
mantiene constante.

Factores que afectan la cinética enzimática: la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por enzi-
mas tienen varios factores que las pueden afectar como:
• Concentración de sustrato: en este caso, se mantienen constantes todos los factores de abajo y se varía la con-
centración de sustrato. Para la mayoría de las enzimas la velocidad varia con la concentración de sustrato. Usando
una concentración de enzima determinada se ve que a bajas concentraciones de sustrato la velocidad aumenta de
modo proporcional al aumento de la concentración de sustrato. Cuando la concentración de sustrato es alta, la ve-
locidad es independiente y se alcanza una velocidad máxima que solo podrá aumentar si aumentamos la concen-
tración de enzima.

Saturación: cuando todos los sitios activos están ocupados y se alcanzó una velocidad máxima.

La concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima es igual a la Km de la en-
zima. Cuanto menor sea el valor de Km mayor será la afinidad de la enzima con su sustrato y viceversa.

• Concentración de enzima

• Temperatura: a bajas temperaturas, la velocidad de reacción también lo es, pero esta última se incremente si la
temperatura sube. Para las reacciones que participan enzimas, luego de una determinada temperatura en la que se
alcanza una mayor actividad (temperatura óptima), la actividad va disminuyendo porque se ve afectadas uniones
entre aminoácidos importantes para mantener la estructura terciaria de la enzima (importantísima para esta).
A bajas temperaturas la enzima esta inactiva y a altas temperaturas, se desnaturaliza. Todas las temperaturas tie-
nen una temperatura óptima. La mayoría de las enzimas pierden su actividad en temperaturas cercanas a 60°C.

• pH: la sensibilidad al pH varia de la composición de aminoácidos de cada especie

• Presencia de inhibidores: la actividad de una enzima puede ser disminuida o suprimida por la acción de sustan-
cias inhibidoras. Hay antibióticos, venenos y otros compuestos que tienen esta capacidad.
La inhibición puede ser de dos tipos:

A. Reversible: el inhibidor se fija a la enzima, dando como resultado la perdida de la actividad enzimática.
Esta inhibición puede ser de tres tipos:

1. Competitiva: tiene una cierta similitud con el sustrato y se combina reversiblemente en el sitio activo donde de-
bería unirse el primero. Esta inhibición se contrarresta si aumentamos la concentración de sustrato.
Disminuye la afinidad de la enzima por su sustrato (>Km) pero no altera la Vmáx (esta se alcanza en concentracio-
nes altas de sustrato).

2. No competitiva: el inhibidor y el sustrato se pueden unir al mismo tiempo a una molécula. Esto significa que sus
sitios de unión son diferentes y se puede formar un complejo “ESI”. Este complejo es catalíticamente inactivo y es
incapaz de poder llegar al producto de la reacción.
Este tipo de inhibición no puede revertirse con aumento de sustrato.
No se modifica la afinidad de la enzima por el sustrato (Km no varía) pero la Vmáx disminuye notablemente.

3. Acompetitiva: el inhibidor acompetitivo se une al complejo enzima-sustrato. Resultando un compuesto “ESI” no

productivo. En este caso si aumentamos la concentración de sustrato, beneficias al inhibidor ya que hay más “ES”
para que el inhibidor se una.
Disminuye Km y la Vmáx.

B. Irreversible: es provocada por sustancias que producen cambios permanentes en la molécula de enzima, lo que
lleva a una pérdida definitiva de su actividad. Ejemplo: penicilina.

Regulación de la actividad enzimática: la eficacia de la vida es gracias a la existencia de mecanismos de regulación

de las enzimas, estas contribuyen a la homeostasis.
De esta manera se controla la gran cantidad de vías metabólicas que ocurren en la célula, al mismo tiempo.

Podemos definir tres niveles de regulación de las enzimas:

1. Regulación de la actividad catalítica (activación-inhibición): consiste en modificar la actividad de las moléculas de
enzimas preformadas sin variar la cantidad de enzima ya sintetizada. Ahorras energía que es importarte para el
metabolismo celular.

Diversos factores contribuyen en este proceso:

• Sistemas multienzimáticos: las transformaciones que sufre un compuesto dentro del organismo ocurre en etapas,
cada una de estas están catalizadas por enzimas diferentes. Estas secuencias de etapas se las conoce como vías
metabólicas, las enzimas están alineadas para facilitar la transferencia de productos, formando sistemas multienzi-
máticos.
Estos sistemas tienen la capacidad de autorregular su velocidad de reacción.
Es común que la enzima que cataliza la primera etapa actué como reguladora del proceso modificando su actividad
frente a ciertos estímulos.
La primera enzima disminuye su actividad cuando hay una gran cantidad del producto, la cadena está en reposo.
Cuando la concentración del producto desciende, la enzima se vuelve a activar.

• Efectos alostéricos: las enzimas alostéricas o reguladoras a baja concentración de sustrato la velocidad es baja y
cuando la concentración de sustrato aumenta, la velocidad lo hace también.
Esto ocurre en presencia de dos o más subunidades polipeptídicas. Entre estas existe una relación que hace que la
unión de una molécula de sustrato en un sitio activo provoque un cambio conformacional, esto se transmite a las
otras subunidades facilitando la obtención de mas sustrato, este efecto se llama cooperatividad.
Estas enzimas pueden ser modificadas por moduladores positivos o inhibidas por moduladores negativos. Cuando
el modulador es el sustrato se llama homotrópico, si el agente modificador es distinto del sustrato, se llama hetero-
trópico.

Alosterismo: en algunas enzimas el fenómeno de fijación de ciertas sustancias en un sitio de su superficie puede
ocasionar cambios en la conformación y su actividad en otro sitio.
Las enzimas que tienen este comportamiento son alostéricas y las sustancias que causan el efecto son efectores
alostéricos.

Modelos para explicar el Alosterismo

* Modelo concertado: las moléculas diferentes de la misma proteínas existen en dos conformaciones distintas que
están en equilibrio entre sí, antes de unirse con el sustrato.

* Modelo secuencial: La fijación inicial de una molécula de sustrato a un sitio activo de cierta subunidad produce
cambios de conformación en esta, los cuales provocan, a su vez, cambios de conformación en la otra subunidad.

• Modificación covalente:

o Reversible: Algunas enzimas son reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente. Esta re-
gulación por enzimas interconvertibles tiene la ventaja de que se puede ejercer en corto plazo.

o Irreversible: Algunas enzimas se sintetizan en forma de precursores inactivos y sin activadas a un tiempo y en un
lugar apropiado.

Zimógenos: precursores enzimáticamente inactivos de las enzimas proteolíticas. No tienen sitio activo.

• Compartimentalización

• Isoenzimas: hay células que tienen variedad de la misma enzima con la misma actividad catalítica. Estas diferen-
tes formas estructurales de una enzima se denominan Isoenzimas.

La LDH es la más estudiada. Participa en el metabolismo energético y tiene 5 enzimas. Estas variedades catalizan
la misma reacción, pero tienen distinto valor de Km.

Regulación de la síntesis de enzimas: esta síntesis puede ser inducida por sus propios sustratos y reprimida por sus
productos a nivel genético. El resultado en ambos casos seria que las enzimas se sinteticen solo cuando sea nece-
sario.

Regulación de la degradación de enzimas: la presencia o ausencia de sustratos y cofactores pueden alterar la con-
formación de las enzimas haciéndolas más o menos susceptibles a su degradación

Multimodulación: es cuando dos tipos distintos de regulación coexisten (frecuentemente) en una enzima dada.

Aplicación de las enzimas

• Usos científicos: utilizadas para el análisis de la secuencia de ADN y ARN.
• Usos industriales: las utilizan para las síntesis de productos a grandes escalas y bajo costo.
• Usos médicos: pueden ser de ayuda en el laboratorio científico para diagnosticar.
Las enzimas pueden ser específicas del plasma (participan en el proceso de coagulación de sangre) o no específi-
cas (aquellas que no tienen una función definida en el plasma) Estas últimas pueden ser:
• Extracelulares o de secreción: Amilasa, lipasa, pepsinógeno.
• Intracelulares: cuando aumenta en la sangre hay un daño tisular. Ejemplo: CPK, GOT, LDH.