RESUMEN

La práctica número 5 se trabajó con el objetivo de identificar los factores que afectan la
solubilidad de las proteínas al modificar las condiciones del medio donde estas se encuentran
y determinar las condiciones de coagulación, desnaturalización y gelificación de las mismas;
para ellos el laboratorio nos dotó con diferentes tipos de materiales y equipos. Primero se
preparó una solución proteica de agua destilada y huevo con el fin de observar el efecto en el
cambio de solvente, posteriormente se utilizó clara de huevo para observar su efecto frente a
diferentes temperaturas, luego se usó leche fresca la cual fue mezclada con colorante vegetal,
cierta cantidad fue mezclada con vinagre y la otra con limón con el propósito de analizar su
efecto en el cambio de ph, sucesivamente se analizó el efecto del cambio en la concentración
de sales para ello se utilizaron diferentes muestras como: solución proteica de huevo, leche de
soya y leche de vaca contenidas por separado en tres tubos donde se les agregó cloruro de
sodio, se repitió el procedimiento agregando sulfato de amonio; finalmente se observó el
efecto de una enzima en leche fresca y de soya a temperatura de 37° y 4°C a las cuales se les
añadió cierta cantidad de cuajo comercial.

PALABRAS CLAVE: proteínas, huevo, leche, coagulación, desnaturalización y gelificación.

INTRODUCCIÓN
Las proteínas son macromoléculas
formadas por cadenas de alrededor de 20
aminoácidos, unidos entre sí por medio de
enlaces peptídicos y se encuentran como
mezclas complejas en los tejidos orgánicos.
Su separación en fracciones con
características moleculares definidas ha
permitido alcanzar un enorme
conocimiento sobre sus funciones y
estructuras.
Las proteínas son muy diversas y versátiles,
tienen un gran número de funciones en las
células de todos los seres vivos, formando
estructuras básicas en los tejidos, son muy
importantes en las funciones metabólicas y
reguladoras, participan en función del
crecimiento y el desarrollo de los
organismos y hacen parte del código
genético de cada individuo.
Las proteínas poseen propiedades y
características que las diferencian unas de
otras, por medio de ellas pueden ser
separadas y aisladas de su fuente. Entre las
propiedades más importantes se
mencionan la solubilidad, el punto
isoeléctrico, la desnaturalización, la
solvatación o hidratación, la densidad y el
comportamiento en presencia de sales.
La solubilidad de una proteína depende del
grado de hidratación y del número de
arreglos o cargas sobre la molécula, lo cual,
depende a su vez de aminoácidos de la
presencia y ausencia de otros residuos,
tales como fosfato, lípidos, carbohidratos y
otros. Las moléculas de proteínas cargadas
se acercan para formar agregados o
precipitados, cuando la dieléctrica del
medio es reducida por la adición de
acetona, alcohol u otros disolventes. Esto
también sucede cuando se consigue la
fortaleza iónica apropiada, mediante la
adición de electrolitos. En presencia de
grandes concentraciones de sales, como el
sulfato de amonio, se disminuye el grado de
hidratación y se reduce el número de cargas
de la proteína, y consecuentemente, estas
se agregan y se precipitan.
MARCO TEÓRICO
Proteínas: son biopolímeros formados por
carbono, nitrógeno, oxigeno, hidrogeno y
generalmente, azufre; en ocasiones pueden
contener además hierro, fósforo, cobre o
zinc. Se trata de largas cadenas formadas
por aminoácidos unidos unos a otros por
enlaces covalentes tipo amida.
Las proteínas se clasifican como
hemoproteínas o heteroproteínas,
dependiendo de que estén formadas sólo
por aminoácidos o presentan alguna
molécula adicional que se denomina
genéricamente grupo prostético. Pertenece
al segundo grupo las clases proteicas tan
importantes como las hemoproteínas,
metaloproteínas, glucoproteínas,
lipoproteínas, nucleoproteínas, etc.
Figura 1. Estructura química de las proteínas.
Los cambios ambientales o los tratamientos
químicos, pueden causar una
desorganización en la conformación nativa
de una proteína, con la pérdida
concomitante de la actividad biológica. Esta
desorganización se le llama
desnaturalización. Como la conformación
nativa, solo es estable de manera marginal,
la energía necesaria para causar la
desnaturalización es con frecuencia
pequeña, quizás equivalente a la
desorganización de tres o cuatro puentes de
hidrógeno.
Cuando las proteínas se encuentran en su
estado natural, recibe el nombre de
proteína nativa, después del cambio se
llama proteína desnaturalizada.
Dependiendo de si la proteína es
oligomérica o no, de si la pérdida de
información es parcial o completa, y si se
pierde o no la actividad biológica. Las
proteínas pueden ser desnaturalizadas de
diferentes formas ya sea por aumento de
calor, irradiación o por contacto con
agentes químicos.
Un aumento inusual de temperatura
provoca mutaciones en las proteínas,
generalmente la temperatura estable es de
37°, si se pasa 40° o 50°, se vuelve inestable
e inactiva; cuando se desnaturaliza por
medio del pH y se expone a un pH extremo
está queda desactiva y degradada. La
desnaturalización por medio de ácidos o
alcalinos provoca una desnaturalización
que puede ser reversible o irreversible.
Cuando se ha desnaturalizado una proteína
(o una enzima), se pierde la estructura
natural junto a muchas de sus propiedades
específicas.
El fenómeno de gelificación proteica se
produce debido a proteínas parcialmente
desnaturalizadas, que se unen para formar
una red proteica ordenada y tridimensional.
La gelificación es una propiedad funcional
muy importante de algunas proteínas como
los son las de diversos productos lácteos,
clara de huevo coagulada, geles de gelatina,
pescado triturado y calentados, geles de
proteínas de soya, proteínas vegetales
texturizadas por extrusión o hilado y masa
en panadería.
La gelificación de la proteínas no solo se ALIMENTO GRAMOS DE
utiliza para formar geles sólidos PROTEÍNA EN 100G
viscoelásticos, sino también para mejorar la DEL ALIMENTO
absorción de agua con efectos espesantes,
fijación de partículas y para estabilizar CARNE 24
emulsiones y espumas.
En la mayoría de los casos, la formación de PESCADO 18
geles requiere de tratamiento térmico,
HUEVOS 12
seguido de enfriamiento y puede
favorecerse con una ligera acidificación. A
CEREALES 12
veces es necesario la adición de sales, que
generalmente aceleran la gelificación o la LEGUMBRES 13
fuerza del gel.
Debido al gran tamaño de las moléculas YOGURT 5
proteicas, estas forman con el agua
LECHE ENTERA 3
soluciones coloidales que se pueden
precipitar con la creación de coágulos al ser FRUTA FRESCA 0,8
sometidos a temperaturas superiores a 70°
o al ser tratadas con soluciones salinas, FRUTOS SECOS 17
ácidos, alcohol, entre otras. Si una proteína
se coagula es un proceso irreversible, ya Tabla 1. Contenido de proteínas en alimentos.
que esta ha sido desnaturalizada y cuando
se actúa sobre esta se desordena por la
destrucción de su estructura terciaria y MATERIALES Y MÉTODOS
cuaternaria.
Las proteínas están presentes en los Materiales y equipos provistos por el
alimentos, son digeribles, no tienen laboratorio: Plancha de calentamiento,
consecuencias tóxicas, presentan agitador, papel filtro, colador, goteros,
características organolépticas, aceptables cuchara desechable, vasos de precipitado,
para el ser humano, son muchos los tubos de ensayo, gradilla, baño maría.
alimentos que contienen proteínas y muy Sustancias y reactivos: leche de vaca, leche
pocos las que contienen cantidades de soya, Huevos, Colorante vegetal. Vinagre
importantes, los alimentos que contienen Blanco (ácido acético al 5%), Limón, cuajo,
mayor contenido de proteínas no suelen Cloruro de sodio, Sulfato de amonio,
pasar del 30%. Se pueden clasificar en Acetona, Etanol absoluto, Agua destilada,
origen animal y de origen vegetal; proteínas hielo.
de origen animal tenemos los productos
cárnicos, pescados, huevos y productos 1. Preparación de la solución rica en
lácteos, proteínas de origen vegetal están proteínas.
los cereales, legumbres, frutas, verduras y Como primer objetivo se preparó una
hortalizas. solución para la cual se utilizó huevo fresco
 y agua destilada; se inició separando la clara blanco
de huevo en un vaso y luego se tomaron 4 como si
ml de huevo y se le agregaron 8 ml de agua el huevo
destilada se preparó la mezcla y se trabajó se
en el siguiente punto con la solución. hubiera
cocido.
Tabla 2. Efecto del cambio del solvente.
1.2. Efecto del cambio del solvente.
1.3. Efecto del cambio de temperatura.
TUBO CANTIDA CANTID CANTID OBSERVA
D AD ÉTER AD CIONES PROCEDIMIENTO EN AGUA CALIENTE
SOLUCIÓ DE ETANOL
N PETRÓLE (96%)
PROTEIC O (TUBO (TUBO MUESTR CANTIDA BAÑO OBSERVACION
A 1) 2) A D MARIA ES.
TIEMPO
1 2ml 2ml Al añadir
el éter de clara de 2 mil 8 min La clara de
petróleo huevo huevo cambió
la de un color
muestra levemente
no amarillo a un
presentó color blanco
cambios (se cree que se
notorios, cocinó), y
más que cambia a un
ponerse estado más
un poco gelificado.
más
PROCEDIMIENTO EN AGUA HELADA
fluida.

2 2ml 2ml Al añadir MUESTR CANTIDA TIEMPO OBSERVACION

etanol, A D AGUA ES.
la HELADA
muestra
de
solución clara de 2 mil 8 min La clara perdió
proteica huevo su color natural
de huevo pasando a ser
cambio casi
de un transparente,
color de no se ve que se
transpare haya gelificado,
nte su fluidez es
amarillos similar a la
o a un clara fresca.
color Tabla 3. Efecto del cambio del solvente.
 mezcla
1.4. Efecto del cambio del pH. viscosa.

Leche coloran 20 min. Al adicionar

(2 ml) te el colorante
MUES ADICIO ADICIO TIEMP OBSERVACI
vegetal la muestra
TRA Y N A LA N A LA O DE ONES.
+ limón se torna
CANTI MUEST MUEST REPOS
(1 ml) color azul
DAD RA RA O
oscuro,
(TUBO (TUBO
pero luego
1) 2)
de agregar
el limón
esta cambia
a un azul
Leche coloran 20 min. Al adicionar más claro y
(2 ml) te colorante a se pudo
vegetal la leche, observar la
+ está se formación
vinagre tornó azul de un
(1 ml) oscuro y al líquido
agregar el transparent
vinagre, la e en la
solución se parte
precipitó superior de
con la la muestra.
formación Al filtrar la
de solución;
coágulos. en la caja
Al filtrar la Petri se
solución; observó
en la caja que se
Petri se filtraron
observó pequeñas
que se gotas
filtraron líquidas
pequeñas como agua
gotas transparent
líquidas e, en el
como agua papel filtro
de color se quedó el
azul suave, color en un
y en el tipo de
papel filtro mezcla
se quedó viscosa.
gran parte
Tabla 4. Efecto del cambio del pH.
del color en
un tipo de
1.5. Efecto del cambio en las LECHE 2ml AS La muestra
concentraciones de sal. DE SOYA cambió
levemente de
PROCEDIMIENTO CON CLORURO DE SODIO color (beige),
por otra parte,
su fluidez no
MUESTR CANTIDA ADICION OBSERVACION se ve afectada.
A D ES
LECHE 2ml La muestra
SOLUCIÓ 2 ml CLORUR la muestra DE VACA conserva su
N O DE perdió su color color inicial y
PROTEIC SODIO y se volvió un está un poco
A DE EN poco más más viscosa.
HUEVO TODAS ligera, al
LAS agitarse Tabla 5. Efecto del cambio en las concentraciones de
sal.
MUESTR presenta
AS burbujas
1.6. Efecto de una enzima.
LECHE 2ml la muestra
DE SOYA está más
MUESTRA TEMPERATU OBSERVACIÓ
oscura y
RA N
perdió su
fluidez. Al 50 mil de 37 °C No se ven
agitar leche fresca cambios. La
aparecen leche
burbujas No se cuajó.
pequeñas.
50 mil leche 37 °C No se
LECHE 2ml Conserva el fresca presentaron
DE VACA color inicial sin cambios.
embargo, está El cuajo no
más viscosa. Al produjo
agitar se cambios.
forman
burbujas 50 mil leche 4 °C No hubo
grandes. de soya cambios. La
adición de
PROCEDIMIENTO CON SULFATO DE AMONIO cuajo no
provoca
MUESTR CANTIDA ADICIÓN OBSERVACION cambios.
A D ES Tabla 6. Efecto de una enzima.

SOLUCIÓ 2ml SULFATO La muestra

N DE cambia a un
PROTEIC AMONIO color rosa ANÁLISIS DE RESULTADOS
A DE A TODAS pálido y la
HUEVO LAS viscosidad no EFECTO DE CAMBIO DE SOLVENTES
MUESTR se ve afectada.
La adición de un disolvente orgánico como
acetona o alcohol a una solución de
proteína en agua, disminuye la constante
dieléctrica del disolvente, desplaza también
algunas de las moléculas de agua asociadas
a la proteína y reduce la concentración de
agua presente en la solución. Estos efectos
tienden a disminuir la solubilidad de la
proteína, y por ello se utiliza
frecuentemente la adición de estos
solventes para precipitar proteínas de
soluciones.
El alcohol adicionado a una solución
proteica desnaturaliza las proteínas del
huevo que están principalmente en la clara.
Cuando la proteína se desnaturaliza pierde
parte de su estructura molecular, se
deshidrata porque el agua contenida
empieza a salir de sus tejidos para que el
alcohol entre.
EFECTO CAMBIO DE TEMPERATURA
Entre los agentes que provocan la
desnaturalización en las proteínas se
encuentra la temperatura, por lo tanto se
tiene que utilizar la clara de huevo está
compuesta por agua y albúminas (un tipo de
proteína), por lo tanto al elevar la
temperatura las proteínas de la clara se
desnaturalizan, pierden solubilidad y la
clara del huevo pasa de ser líquida y
transparente a ser de color blanco y
semisólida, es decir: la clara de huevo se ha
cocido.
La clara de huevo posee proteínas que se
encuentran enrolladas (formando esferas) y
que al cocerse (o calentarse) se desenrollan
formando enlaces que unen a unas cadenas
con otras, dicho cambio da lugar a este
cambio de color y consistencia de la clara
de huevo.
EFECTO CAMBIO DE pH
El cambio de pH, en efecto puede cambiar
la temperatura de desnaturalización, las
propiedades funcionales como: gelificación,
espumado, emulsificación, las proteínas son
estables en ciertos rangos de pH.
Cuando una proteína es sometida a un
cambio extremo en su pH, esta queda
desactivada; pierde uno o varios de sus
grupos esenciales, puede regresar a una
forma activa estableciendo el nivel de pH.
La desnaturalización de una proteína por
medio de agentes ácidos, puede ser
reversible o irreversible.
La leche tiene una proteína llamada caseína,
que al añadir vinagre (ácido acético) o
limón (ácido cítrico), está se desnaturaliza.
Al someter esta proteína a condiciones
ácidas pueden formar coágulos durante el
proceso.
La industria alimentaria toma provecho de
este efecto usando en diversos procesos de
elaboración de productos lácteos, para
obtener características deseadas al final.
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SALES.
En general la solubilidad de las proteínas
depende en gran manera de la fuerza iónica
del medio en que se encuentra (presencia
de sal) para lograr entrar en solución o
precipitarse (fenómeno de ‘salting-in’ o
‘salting-out’), sin embargo la respuesta de
las proteínas no es uniforme en todos los
casos.
La capacidad de las sales neutras para
influenciar en la solubilidad de las proteínas
está en la fuerza iónica que constituye de
una medida de concentración y de carga
eléctrica (en los cationes y aniones)
aportada por la sal. También debe tenerse
en cuenta que la medida que la fuerza
iónica aumenta, la solubilidad de una
proteína comienza a disminuir; incluso, si la
concentración llega a ser muy elevada, la
proteína puede llegar a un punto de
insolubilización por salado o salting out.
Las proteínas saladas retienen su
conformación original y pueden disolverse
de nuevo.
Entonces, en el caso de las muestras
utilizadas, claramente observamos que las
muestras usadas no respondieron de la
misma manera dado que es bastante
común que la respuesta de las proteínas no
es uniforme, mientras concentraciones
salinas que concentraciones salinas que
hacen precipitar a unas (leche de soya y
leche de vaca con 2 mil de cloruro de sodio,
y leche de vaca con 2 mil de sulfato de
amonio) dejan en solución a otras (solución
proteica de clara de huevo con 2 mil de
cloruro de sodio, y solución proteica de
huevo y leche de soya con 2 ml de sulfato
de amonio) .
EFECTO DE UNA ENZIMA.
Dado a que las enzimas son un tipo de
proteína también son sensibles a efectos de
pH, temperatura y otros, que fácilmente
pueden provocar su desnaturalización.
Como se sabe, en el laboratorio se usó el
cuajo comercial que contiene una
peptidasa llamada quimosina (enzimas) con
la intención de aumentar la velocidad de la
reacción química (cuajado de la leche) ya
que al alterar esta molécula se inicia la
formación de un gel que atrapa la mayoría
de los componentes sólidos de la leche.
Sin embargo, como la efectividad del cuajo
está en función de la temperatura , pH
concentración de la leche, concentración de
calcio y acidez, además de las reacciones
catalizadas por enzimas que se incrementan
con la temperatura y se produce un brusco
descenso de la actividad cuando se alcanza
una temperatura crítica (es un efecto de la
desnaturalización),
No se sabe con certeza cuál de estos
componentes y reacciones influenció en el
proceso de cuajar la leche fresca y la de
soya a 37° y a 4°.
CONCLUSIONES
● Las proteínas son biomoléculas,
formadas por aminoácidos que
están compuestas principalmente
de carbono, oxígeno, hidrógeno,
fósforo, nitrógeno y azufre; cumplen
con variedad de funciones
esenciales para el organismo como
por ejemplo: acelerar reacciones,
cumplir roles de nutrición, sirven
como medio de transporte, son
reguladores e inmunológicos, entres
otra.
● Los péptidos y las proteínas están
formados por la unión de
aminoácidos, mediante enlaces
peptídicos
● Las proteínas se organizan en su
estructura de 4 formas: estructura
primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
● Los requerimientos de proteínas son
mayores en deportistas, mujeres
embarazadas o en estado de
lactancia y también para personas
que deciden llevar una comida a
base de vegetales.
RESPUESTA A LAS PREGUNTAS
1. El valor biológico de las proteínas está
directamente relacionado con los 7- 14 1,6
aminoácidos esenciales que las
conforman. Explicar. 15- 18 0,9

El valor biológico de una proteína hace 19 y más 0,8

referencia a su mayor o menor capacidad
para satisfacer las necesidades en nitrógeno
y aminoácidos del organismo que la ingiere.
Las proteínas de origen animal tienen un
alto valor biológico que las de origen
vegetal.
Las proteínas tienen 20 aminoácidos
esenciales, que al unirse, forman varios
tipos de proteínas que cubren distintas
necesidades; se le llama proteína esencial o
de alto valor biológico a las que contienen
todos estos aminoácidos, por ejemplo el
huevo que es la proteína más completa y
tiene todos estos aminoácidos.
Tabla 7. Necesidad diaria de proteínas por kg.
Además es importante la composición de
las proteínas en la alimentación,
garantizando que el el cuerpo existan los
aminoácidos esenciales, que no puede crear
por sí solo.
La siguiente tabla muestra la cantidad
adecuada de aminoácidos esenciales
recomendables diariamente.
AMINOÁCIDOS CANTIDAD
ADECUADA POR DIA

Isoleucina 1.4 g
2. Cuáles son las necesidades diarias de
proteínas en la alimentación y cuál es su Leucina 2.2 g
valor calórico por gramo?
Lisina 1.6 g
Las necesidades diarias de proteínas son de
Metionina 2.2 g
unos 0,8 g por kg, según el peso corporal.
Los niños tienen necesidad alta de Fenilalanina 2.2 g
proteínas.
Treonina 1g
GRAMOS DE PROTEÍNA NECESARIOS POR Kg Triptofana 0.5 g
DE PESO CORPORAL EN DIFERENTES
FRANJAS DE EDAD Tirosina Depende del
consumo de
EDAD EN AÑOS g/Kg DE PESO fenilalanina.
CORPORAL
Histidina Solo es esencial
0,0 - 0,5 2,2 durante la lactancia.
0,5 - 1,0 1,6 Tabla 7. Aminoácidos, cantidad adecuada.

1- 3 1,2 3. En qué se diferencian el colágeno y la

ovoalbúmina?
4- 6 1,2

La ovoalbúmina es la proteína más

abundante de la clara y representa más de
la mitad del contenido proteico. Se
desnaturaliza fácilmente por agitación y
forma espuma, es relativamente estable
frente a calor. Posee buenas propiedades
gelificantes, que también pueden ayudar a
la estabilidad térmica de la espuma.
Esta es una proteína que se encuentra en la
clara de huevo, mientras que el colágeno es
una molécula proteica que forma fibras;
estas fibras son muy flexibles, pero a su vez
son de gran resistencia. Al someter el
colágeno a desnaturalización aplicando
calor, este se convierte en una sustancia
que se le conoce como gelatina.
4. Los aminoácidos se caracterizan por
poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (- NH2). Los péptidos están
formados por la unión de aminoácidos
mediante un enlace peptídico. Cómo se
realiza este enlace? Escriba la reacción
química correspondiente. ¿Se produce
desprendimiento de agua?
Los aminoácidos se unen entre sí, para
formar las proteínas mediante un enlace
peptídico, entre el carboxilo alfa de un
aminoácido y el amino alfa de otro
aminoácido. La reacción es de
condensación e involucra pérdida de una
molécula de agua (que se forma a partir del
hidróxido proveniente del carboxilo y el
hidrógeno del amino).
Figura 2. Formación de enlace peptídico.
Los aminoácidos que forman un péptido o una
proteína, reciben el nombre de residuo. En los
péptidos el residuo de aminoácidos que se
encuentra en un extremo y posee un grupo amino
alfa libre recibe el nombre de residuo amino
terminal (N- terminal), mientras que el residuo que
se encuentra al otro extremo y tiene el grupo
carboxilo alfa recibe el nombre de residuo carboxilo
terminal (C- terminal).
5. La función de una proteína depende de
su secuencia de aminoácidos y de la forma
que adopte la misma proteína. Cuáles son
tales funciones?
Principales funciones de las proteínas:
● Función plástica: Las proteínas
constituyen el 80% del peso seco de
las células.
● Regulación genética: Las
características hereditarias
dependen de las proteínas del
núcleo celular.
● Función inmune: Los anticuerpos
que intervienen en los fenómenos
inmunitarios son proteínas. las
inmunoglobulinas constituyen la
primera barrera de la defensa del
organismo contra las infecciones.
● Función reguladora o catalítica: Las
 enzimas, algunas hormonas, fluidos BIBLIOGRAFÍA
y secreciones corporales contienen
proteínas. Actúan como reguladoras 1. Rodri ́guez, M. H., & Gallego, A. S.
al transportar algunas vitaminas y
minerales. Estas proteínas (1999). Tratado de nutrición. Di ́az
reguladoras controlan muchos
aspectos de la función celular, desde de Santos.
metabolismo hasta la reproducción.
● Homeostasis: Manteniendo el 2. Bolaños, N. V., & Herrera, C .H. R.
equilibrio osmótico entre fluidos.
● Equilibrio acido- base: Debido a su (2003). Química de alimentos:
estructura química se pueden
combinar con sustancias ácidas o manual del laboratorio. Universidad
básicas para el mantenimiento del
equilibrio ácido-base. de Costa Rica.

6. Cuáles son los alimentos de origen
vegetal con mayor contenido proteico, en
especial para personas que por diversas
circunstancias, deciden llevar adelante una
alimentación vegetariana?
3. Rui ́z, V. M., & Tapia, O. C. (2007).
Bioquímica de los procesos
metabólicos. Reverté.

4. Díaz, L. (2014). Principios basicos de

ALIMENTO % PROTEÍNA
bioquimica de los alimentos.
Harina de soja 42,8
Universidad de la serena.
Levadura de 51,9
cerveza 5. Gutiérrez, J. B. (2000). Ciencia

Incaparina 27,9 bromatológica: Principios generales

Cacahuate (maní) 28,8 de los alimentos. Díaz de Santos.

Lentejas 24,3 6. De, C. B., Nomdedeu, C. L., &
Frijol rojo 24,1
Martínez, C. V. (2005). Alimentación

Garbanzo 20,1 y nutrición: Manual teórico-

Guisantes 22,5
práctico. Díaz de Santos.
Tabla 8. Proteína de origen vegetal.
7. Williams, M. H. (2002). Nutrición
 para la salud, la condición física y el

deporte. Paidotribo.

8. García, P. A. B. (2000).

Fundamentos de nutrición. EUNED

9. Gomez, G.S; & Fornaguera, J. T.

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vida. EUNED

10. De, C. B., Nomdedeu, C. L., &

Martínez, C. V. (2008). Alimentación

y nutrición: Manual teórico-

práctico. Díaz de Santos.