Amino�cido

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Un amino�cido es una mol�cula org�nica con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH).1? Los amino�cidos m�s frecuentes y de mayor inter�s son aquellos
que forman parte de las prote�nas; juegan en casi todos los procesos biol�gicos un
papel clave. Los amino�cidos son la base de las prote�nas.

Dos amino�cidos se combinan en una reacci�n de condensaci�n entre el grupo amino de

uno y el carboxilo del otro, liber�ndose una mol�cula de agua y formando un enlace
amida que se denomina enlace pept�dico; estos dos "residuos" de amino�cido forman
un dip�ptido, si se une un tercer amino�cido se forma un trip�ptido y as�,
sucesivamente, hasta formar un polip�ptido. Esta reacci�n tiene lugar de manera
natural dentro de las c�lulas, en los ribosomas.2?En el c�digo gen�tico est�n
codificados los veinte distintos amino�cidos, tambi�n llamados residuos, que
constituyen los eslabones que conforman p�ptidos, que cuando forman cadenas
polipept�dicas y alcanzan pesos moleculares se denominan3? prote�nas.

Todos los amino�cidos componentes de las prote�nas son L-alfa-amino�cidos. Esto

significa que el grupo amino est� unido al carbono contiguo al grupo carboxilo
(carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino est�n
unidos al mismo carbono; adem�s, a este carbono alfa se unen un hidr�geno y una
cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes amino�cidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos
de amino�cidos diferentes, pero s�lo 22 (los dos �ltimos fueron descubiertos en los
a�os 1986 -selenociste�na- y 2002 -pirrolisina-)4? forman parte de las prote�nas y
tienen codones espec�ficos en el c�digo gen�tico. Estos 22 amino�cidos son capaces
de codificar para las prote�nas y es por ello que forman parte de ellas.

La uni�n de varios amino�cidos da lugar a cadenas llamadas p�ptidos o polip�ptidos,

que se denominan prote�nas cuando la cadena polipept�dica supera una cierta
longitud (entre 50 y 100 residuos amino�cidos, dependiendo de los autores) o la
masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una
estructura tridimensional estable definida.

�ndice
1 Historia
2 Estructura general de un amino�cido
3 Clasificaci�n
3.1 Seg�n las propiedades de su cadena
3.2 Seg�n su capacidad de ser generados end�genamente
3.3 Seg�n la ubicaci�n del grupo amino
4 Amino�cidos codificados en el genoma
5 Amino�cidos modificados
6 Propiedades
7 Reacciones de los amino�cidos
8 V�ase tambi�n
9 Referencias
10 Bibliograf�a
11 Enlaces externos
Historia

Estructura de un amino�cido (serina)

El primer amino�cido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los
qu�micos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un
compuesto a partir de un esp�rrago, que en consecuencia fue nombrado asparagina y
se trata del primer amino�cido descubierto. La cistina se descubri� en 1810, aunque
su mon�mero, ciste�na, permaneci� desconocido hasta 1884. La glicina y leucina se
descubrieron en 1820. El �ltimo de los 20 amino�cidos comunes que se descubri� fue
la treonina en 1935, por William Cumming Rose, quien tambi�n determin� los
amino�cidos esenciales y estableci� los m�nimos requerimientos diarios de todos los
amino�cidos para un crecimiento �ptimo en el hombre. Como se indica m�s arriba, en
el a�o 1986 se descubri� la selenociste�na, y en 2002 la pirrolisina.

Se usa el t�rmino amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo

entonces que las prote�nas dan amino�cidos despu�s de una digesti�n enzim�tica o de
una hidr�lisis �cida. En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las
prote�nas son el resultado de la formaci�n de enlaces entre el grupo amino de un
amino�cido y el grupo carboxilo de otro, en una estructura linear que Fischer
denomin� "p�ptido".

Estructura general de un amino�cido

La estructura general de un alfa-amino�cido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidr�geno (en negro) y una cadena lateral (azul, R):

Estructura general de un amino�cido.

�R� representa la �cadena lateral�, espec�fica para cada amino�cido. Tanto el
carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizaci�n
dependiendo de los cambios de pH, por eso ning�n amino�cido en disoluci�n se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra
ionizado.

zwiteri�n, en disoluci�n.
Dependiendo de las sustancias que act�en en las cadenas laterales, los amino�cidos
se comportaran de distintas maneras. De manera general a pH bajo (�cido), los
amino�cidos se encuentran mayoritariamente en su forma cati�nica (con carga
positiva), mientras que a pH alto (b�sico) se encuentran en su forma ani�nica (con
carga negativa).

Cuando el pH es igual al punto isoel�ctrico (PI), el grupo carboxilo es

desprotonado form�ndose el ani�n carboxilo, en el caso inverso el grupo amino se
protona form�ndose el cati�n amonio. A esta configuraci�n en disoluci�n acuosa (que
es la forma m�s com�n de encontrarlos) se le conoce como zwitteri�n, donde se
encuentra en una forma dipolar (neutra con carga dipolar + y -, con una carga
global de 0).

La mayor�a de los alfa-amino�cidos son aminas primarias, siendo 19 los que

comparten esta caracter�stica, esto debido a que solo difieren en la cadena
lateral. Solo la prolina es una amina secundaria, pues los �tomos de N y del
carbono alfa se encuentran dentro de un anillo.

Clasificaci�n
Existen muchas formas de clasificar los amino�cidos.

Caracter�sticas de amino�cidos
Amino�cido Cadena lateral C�digo gen�tico Masa molar Radio de Van
der Waals Polaridad Interacci�n hidrof�bica5? punto Isoel�ctrico pI pK1
(a-COOH)

pK2
(a-+NH3)

presencia
en prote�nas (%)6? Amino�cidos esenciales
Nombre Abr. S�mbolo
Alanina Ala A -CH3 GCN 89.094 67 apolares 1.8 6.01 2.35
9.87 8.76 -
Arginina Arg R -(CH2)3NH-C(NH)NH2 MGN, CGY 174.203 148
polares -4.5 10.76 1.82 8.99 5.78 semi
Asparagina Asn N -CH2CONH2 AAY 132.119 96 polares -3,5 5.41
2.14 8.72 3.93 -
�cido asp�rtico Asp D -CH2COOH GAY 133.104 91 polares -3.5
2.85 1.99 9.90 5.49 -
Ciste�na Cys C -CH2SH UGY 121.154 86 polares 2.5 5.05
1.92 10.70 1.38 ?- *
Glutamina Gln Q -CH2CH2CONH2 CAR 146.146 114 polares -3.5
5.65 2.17 9.13 3.90 -
�cido glut�mico Glu E -CH2CH2COOH GAR 147.131 109 polares -3.5
3.15 2.10 9.47 6.32 -
Glicina Gly G -H GGN 75.067 48 apolares -0.4 6.06 2.35
9.78 7.03 -
Histidina His H -CH2-C3H3N2 CAY 155.156 118 polares -3.2 7.60
1.80 9.33 2.26 semi
Isoleucina Ile I -CH(CH3)CH2CH3 AUH 131.175 124 apolares 4.5
6.05 2.32 9.76 5.49 +
Leucina Leu L -CH2CH(CH3)2 YUR, CUY 131.175 124 apolares
3.8 6.01 2.33 9.74 9.68 +
Lisina Lys K -(CH2)4NH2 AAR 146.189 135 polares -3.9 9.60
2.16 9.06 5.19 +
Metionina Met M -CH2CH2SCH3 AUG 149.208 124 apolares 1.9 5.74
2.13 9.28 2.32 +
Fenilalanina Phe F -CH2C6H5 UUY 165.192 135 apolares 2.8
5.49 2.20 9.31 3.87 +
Prolina Pro P -CH2CH2CH2- CCN 115.132 90 apolares -1.6 6.30
1.95 10.64 5.02 -
Serina Ser S -CH2OH UCN, AGY 105.093 73 polares -0.8
5.68 2.19 9.21 7.14 -
Treonina Thr T -CH(OH)CH3 ACN 119.119 93 polares -0.7 5.60
2.09 9.10 5.53 +
Tript�fano Trp W -CH2C8H6N UGG 204.228 163 apolares -0.9 5.89
2.46 9.41 1.25 +
Tirosina Tyr Y -CH2-C6H4OH UAY 181.191 141 polares -1.3 5.64
2.20 9.21 2.91 ?- *
Valina Val V -CH(CH3)2 GUN 117.148 105 apolares 4.2 6.00
2.39 9.7 6.73 +
* Esencial para ni�os y mujeres embarazadas.

Los amino�cidos se pueden clasificar de varias maneras. A continuaci�n se presentan

las m�s comunes: seg�n las propiedades de su cadena lateral, seg�n su m�todo de
obtenci�n y seg�n la posici�n de su grupo amino.

Seg�n las propiedades de su cadena

Amino Acids Venn Diagram (es).svg

Los amino�cidos se clasifican habitualmente seg�n las propiedades de su cadena

lateral:

Neutros polares, polares o hidr�filos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), ciste�na (Cys, C) y
glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidr�fobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V),
leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P),
fenilalanina (Phe, F), y tript�fano (Trp, W).
Con carga negativa o �cidos: �cido asp�rtico (Asp, D) y �cido glut�mico (Glu, E).
Con carga positiva o b�sicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His,
H).
Arom�ticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y tript�fano (Trp, W).
Seg�n su capacidad de ser generados end�genamente
Los amino�cidos que son captados como parte de los alimentos y no pueden ser
sintetizados por el organismo son denominados esenciales. La carencia de estos
amino�cidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible
reponer las c�lulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso
del crecimiento. Para el ser humano, los amino�cidos esenciales son: Val, Leu, Thr,
Lys, Trp, His*, Ile, Phe, Arg*, Met. Los amino�cidos que pueden sintetizarse en el
propio organismo son denominados no esenciales y son: Ala, Pro, Gly, Ser, Cys**,
Asn, Gln, Tyr**, Asp, Glu, Sec, Pyl. Estas clasificaciones sobre amino�cidos
esenciales var�an seg�n la especie. Se han aislado cepas de bacterias con
requerimientos diferentes de cada tipo de amino�cido. En algunos amino�cidos hay
discrepancias sobre su condici�n de esenciales en algunas especies, seg�n
diferentes autores.

Seg�n la ubicaci�n del grupo amino

Alfa-amino�cidos: El grupo amino est� ubicado en el carbono n.� 2 de la cadena, es
decir el primer carbono a continuaci�n del grupo carboxilo (hist�ricamente este
carbono se denomina carbono alfa). La mayor�a de las prote�nas est�n compuestas por
residuos de alfa-amino�cidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces pept�dicos).
Beta-amino�cidos: El grupo amino est� ubicado en el carbono n.� 3 de la cadena, es
decir en el segundo carbono a continuaci�n del grupo carboxilo.
Gamma-amino�cidos: El grupo amino est� ubicado en el carbono n.� 4 de la cadena, es
decir en el tercer carbono a continuaci�n del grupo carboxilo.
Amino�cidos codificados en el genoma
Los amino�cidos proteicos, can�nicos o naturales son aquellos que est�n codificados
en el genoma; para la mayor�a de los seres vivos son 20: alanina, arginina,
asparagina, aspartato, ciste�na, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina,
treonina, tript�fano y valina.

Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el c�digo gen�tico tiene
peque�as modificaciones y puede codificar otros amino�cidos. El amino�cido n�mero
21 es la selenociste�na, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y
arqueas, y el n�mero 22 es la pirrolisina que aparece solo en algunas arqueas.7?8?
9?

Amino�cidos modificados
Modificaciones postraduccionales de los 20 amino�cidos codificados gen�ticamente
conducen a la formaci�n de m�s de 100 derivados de los amino�cidos. Las
modificaciones de los amino�cidos juegan con frecuencia un papel de gran
importancia en la espec�fica funcionalidad de una prote�na.

Son numerosos los ejemplos de modificaci�n postraduccional de amino�cidos. La

formaci�n de puentes disulfuro, claves en la estabilizaci�n de la estructura
terciaria de las prote�nas, est� catalizada por una disulfuro-isomerasa. En las
histonas tiene lugar la metilaci�n de las lisinas. En el col�geno abunda el
amino�cido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilaci�n de la prolina.
La metionina inicial de todos los polip�ptidos (codificada por el cod�n de inicio
AUG) casi siempre se elimina por prote�lisis.10?

Algunos amino�cidos no proteicos tienen funci�n propia, por ejemplo como

neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el �cido gamma-
aminobut�rico (GABA). Existen muchos amino�cidos no proteicos que juegan papeles
distintos en la naturaleza y pueden provenir o no de amino�cidos. Ejemplos de estos
amino�cidos no prote�nicos son:

Sarcosina
Etilglicina o �cido a-aminobut�rico (AABA)
�cido djenc�lico
Hipoglicinas A y B
Mimosina
Aliina
Canalina
Canavanina
Ornitina
Homometionina
Homoserina
Homoarginina
Homofenilalanina
Homociste�na
Homoleucina
Cistationina
Norvalina
Norleucina
Ciclopentenilglicina
beta-alanina
�cido gamma-aminobut�rico
�cido ibot�nico
�cido pipec�lico
�cido guanidinac�tico
Taurina
�cido trans-2-amino-5-cloro-4-hexenoico
�cido trans-2-amino-5-cloro-6-hidroxi-4-hexenoico
�cido 2-amino-4-cloro-4-pentenoico
�cido diaminopim�lico
Semialdeh�do asp�rtico
Semialdeh�do glut�mico
Citrulina
DOPA
Quinurenina
Nicotianina
�cido 2-azetidincarbox�lico
�-(4-hidroxibenzotiazol-6-il)alanina
�-(2-metil-4-hidroxibenzotiazol-6-il)-alanina
Indospicina
Ne-(indol-3-acetil)lisina
(p-hidroximetil)fenilalanina
0-etil-L-homoserina, aislada de Corynebacterium ethanolaminophilum
5-Hidroxitript�fano
�cido licop�rdico, aislado de Lycoperdon perlatum
�cido lent�nico
�cido estizolob�nico
�cido estizol�bico
Tiroxina
Azoxibacilina
Propiedades
�cido-b�sicas.
Debido a la estructura qu�mica de un amino�cido en un medio �cido, el grupo
carboxilo no se encuentra disociado completamente, mientras que en disoluci�n
b�sica se encuentra totalmente disociado; el caso inverso ocurre para el grupo
amino, que en un pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra
disociado. Es por esto que los amino�cidos tienen tanto propiedades �cidas como
b�sicas, dependiendo del medio donde se encuentren. Tambi�n se deben de tener en
cuenta las cadenas laterales, ya que como se mencion� anteriormente, tenemos
amino�cidos �cidos, b�sicos o neutros debido a que las cadenas pueden ser �cidas,
b�sicas o neutras; esta es la raz�n por la que se les cataloga como sustancias
anf�teras.
Como sabemos, los amino�cidos se encuentran regularmente a un pH fisiol�gico (7,3),
donde haciendo uso de la ecuaci�n de Henderson-Hasselbach, junto con el
conocimiento del pKa de cada uno, podemos saber las cantidades en las que se puede
encontrar un amino�cido, ya sea en sus formas protonadas o en la forma zwitteri�n;
en este caso la cadena lateral tiene un papel muy importante, ya que cadenas que
contienen hal�genos, aldeh�dos, NO2 o CN, le confieren propiedades m�s �cidas,
mientras que aquellos con grupos hidroxilos los vuelven m�s b�sicos.
Los amino�cidos y las prote�nas se comportan como sustancias tamp�n.
�pticas.
Todos los amino�cidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su
carbono alfa (carbono asim�trico o quiral), lo que les confiere actividad �ptica;
esto es, sus disoluciones desv�an el plano de polarizaci�n cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa. Si el desv�o del plano de polarizaci�n es hacia la
derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextr�giro, mientras que si
se desv�a a la izquierda (sentido antihorario) se denomina lev�giro. Un amino�cido
puede en principio existir en sus dos formas enantiom�ricas (una dextr�gira y otra
lev�gira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar solo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiom�ricas de cada amino�cido se
denominan configuraci�n D o L dependiendo de la orientaci�n relativa en el espacio
de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los amino�cidos proteicos
son L-amino�cidos, pero ello no significa que sean lev�giros.
Se consideran L-amino�cidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldeh�do y
D-amino�cidos los derivados del D-gliceraldeh�do.
Qu�micas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilaci�n.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminaci�n.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Solubilidad.
No todos los amino�cidos son igualmente solubles en agua, debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral; por ejemplo si �sta es ionizable el amino�cido
ser� m�s soluble.
Espectro de absorci�n.
Como ning�n amino�cido absorbe la luz dentro del espectro visible para el ojo
humano, si son sometidos a pruebas de absorci�n UV vemos que amino�cidos que
presentan ciclos arom�ticos, como tirosina, triptofano y fenilalanina, absorben
mejor esta luz. Ello se debe a que muchas prote�nas est�n formadas por restos de
tirosina, por lo que los 280 nm nos permiten determinar su composici�n.
Otra medida para conocer su composici�n por absorci�n es a 240 nm donde se sabe que
los puentes disulfuro absorben la luz. Todos los dem�s amino�cidos presentan
absorciones menores de 220 nm.
Punto isoel�ctrico.
Cuando se analiza un amino�cido bajo la ecuaci�n de Henderson-Hasselbalch
encontramos diferentes especies del mismo, como la forma zwiterion y las formas
protonadas, contando cada una con una constante de disociaci�n �cida distinta o
pKa. Cuando se consideran ambas y se hace un promedio encontramos que el punto
intermedio corresponde a un pH espec�fico, ello es debido a que muchos amino�cidos
contienen cadenas laterales especiales que les confieren distintas propiedades, lo
que ocasiona que se tenga un tercer pKa, que tambi�n debe de ser tenido en cuenta
cuando se busca el promedio. Este punto ha sido denominado punto isoel�ctrico (pl);
en �l las formas protonadas y desprotonadas se encuentran en cantidades iguales y
se vuelven insolubles por la misma raz�n de asociaci�n entre ellas. En dicho punto
la mol�cula carece de carga neta. El punto isoel�ctrico para los amino�cidos
monoamino y monocarbox�licos es:
{\displaystyle pI={\frac {pK_{a_{1}}+pK_{a_{2}}}{2}}} {\displaystyle pI={\frac
{pK_{a_{1}}+pK_{a_{2}}}{2}}}
En el punto isoel�ctrico el amino�cido carece de carga neta; todos los grupos est�n
ionizados pero las cargas se neutralizan entre s�. Por lo tanto, en el punto
isoel�ctrico no hay movilidad en un campo electrofor�tico. La capacidad de
solubilidad y amortiguamiento ser�n m�nimas en ese punto.
Reacciones de los amino�cidos
Reacciones debidas al grupo carboxilo.
La descarboxilaci�n: El amino�cido sufre descarboxilaci�n alfa para formar la
correspondiente amina. De esta forma algunas aminas importantes son producidas a
partir de amino�cidos. Por ejemplo: histamina, tiamina, triptamina, cadav�rica,
entre otros;
Formaci�n de amidas: El grupo -COOH de los amino�cidos puede combinarse con
amoniaco para formar la correspondiente amina. Por ejemplo: asparagina, glutamina,
entre otros.
Reacciones debidas al grupo amino:
La transaminaci�n: El grupo amino alfa de un amino�cido puede ser transferido a un
alfa-ceto�cido para formar los correspondientes nuevos amino�cidos y alfa-
aceto�cidos. �sta es una reacci�n importante en el organismo para la
interconversi�n de amino�cidos y para la s�ntesis de amino�cidos no esenciales;
Desanimaci�n oxidativa: El grupo amino alfa es removido del amino�cido para formar
el correspondiente cato�cido y amoniaco.
Formaci�n de compuestos carbamino: El di�xido de carbono se adiciona al grupo amino
alfa de los amino�cidos para formar compuestos carbamino.