TALLER #1

AMINOÁCIDOS
INTEGRANTES: -Joselyn Sánchez.
-Nicole Vásquez.
-Gina Quitama.

OBJETIVOS:
-Reconocer la estructura de los aminoácidos identificando sus componentes en sus
distintas representaciones.

-Comprender el comportamiento ácido-base de los aminoácidos y su capacidad de

establecer interacciones débiles.

1.

a) Nombre cada uno de los aminoácidos que se indican a continuación , indique en cada
caso el carbono alfa y el grupo sustituyente o grupo R.

b) ¿Cuál es la utilidad de cada una de las representaciones?

Grupo R
Carbón alfa ∝

Carbón alfa ∝
Grupo R
 GLICINA (Gli) ALANINA (Ala)
Fabricar y reparar el tejido Es usado como fuente de energía
muscular, previniendo el para músculos, cerebro y sistema
desarrollo de enfermedades. nervioso; además ayuda a
Aportar al organismo la cantidad metabolizar los ácidos orgánicos
necesaria de glucosa para y el azúcar y esta involucrada en
producir energía. el metabolismo del triptófano y de
la vitamina B6.

2. Observe los cuatro aminoácidos de la figura.

Lisina (Lis)
Prolina (Pro)

Leucina (Leu)
Tirosina (Tir)

-Indique cuales de éstos aminoácidos pueden ser asociados con las siguientes
propiedades:

a. Cadena lateral alifática. Leucina, lisina.

b. Cadena lateral básica. Lisina.
c. Tres grupos ionizables. Lisina, prolina, tirosina.
d. Carga +1 a pH 7.0 Prolina.
e. pKR=10 Tirosina.
f. Grupo amino secundario. Prolina.
g. Designado con el símbolo K. Lisina.
h. En el mismo grupo que la fenilalanina. Tirosina.
i.El más hidrofóbico de los cuatro. Prolina.
j. Cadena lateral capaz de formar puentes Lisina.
de hidrógeno.

3. Los aminoácidos según sus características tendrán la capacidad de

establecer con otros aminoácidos o moléculas interacciones no covalentes
 descritas en la columna izquierda. Asocie a cada una de ellas las
características de la columna de la derecha que considera apropiadas.

a.Interacciones b No son exclusivos de las moléculas de agua. Involucra átomos de H y O o H y N.

electrostáticas.
d,c Tiene una energía que no supera 20kcal/mol.
d Se debilita en presencia de agua.
b. Enlace de c Tiene lugar cuando un dipolo inducido instantáneo en una molécula apolar induce
hidrógeno. un dipolo en otra molécula apolar.
a Son más fuertes cuando ambos dipolos permanentes son coaxiales.
c. Interacciones de c Se establece entre un dipolo permanente y un dipolo inducido por éste.
van der Waals
c Se establece entre un dipolo permanente y un dipolo inducido por éste.
a Se basa en atracciones entre cargas positivas y negarivas de tipo:

- ion-ion
- Ion-dipolo permanente
- dipolo permanente-dipolo permanente

-ion/dipolo inducido
- dipolo permanente/dipolo inducido
- dipolo inducido-dipolo inducido
d. Efecto d El factor entropía es el que determina la energía libre de la interacción.
hidrófobico.

4. Una solución de glicina (cuyo pH inicial era 1.72) fue titulada con una
solución de NaOH 1M. de la siguiente forma: sobre 50 ml de la solución de
glicina se agregó 0.5 ml de NaOH 1M; luego de mezclar bien la solución, se
midió el pH con un pH-metro. El agregado de NaOH se repitió
sucesivamente hasta que el pH registrado fue cercano a 12. Los valores
experimentales obtenidos están en la tabla siguiente:

V(ml) pH
0,5 1,82
1,0 2,15
1,5 2,24
2,0 2,30
2,5 2,33
3,0 2,36
3,5 2,37
4,0 2,41
4,5 2,75
5,0 5,95
5,5 8,05
6,0 8,98
6,5 9,22
7,0 9,51
7,5 9,58
8,0 9,62
8,5 9,68
9,0 10,00
9,5 10,96
10,0 11,80
 a. Trazar la curva de titulación (variación de pH en función del volumen NAOH
agregado).

pH
12.5
12
11.5
11
10.5
10
9.5
pH máximo
9
8.5
8 pKn: 8.05
7.5
7
6.5
pH

6
Punto Isoeléctrico
5.5
5 pI: 5.95
4.5
4
3.5
3
2.5 pKc: 2.75
2 pH mínimo
1.5
1
0.5
0
0.5 1 1,5 2 2,5 3 3,5 4 4,5 5 5,5 6 6,5 7 7,5 8 8,5 9 9,5 10
V(ml) NaOH

Ph

b. Analizar la especies predominantes en cada región de la curva.

Punto Isélectrico➜pl: 5.95

c. Determinar los valores de pKa y el pI.

𝑃𝐾1+𝑃𝐾2 2,3+9,6
PI= = =5,95⇒6
2 2

d. ¿A qué pH es máximo el poder amortiguador? ¿A qué pH es mínimo?

pH mínimo➜1,82

pH máximo➜11,80

5. ¿Por qué la histidina actúa como buffer a pH 6?. ¿Qué puede decir de la
capacidad tampón de la histidina a pH 7.6?. Dada una solución de histidina
a pH 7.0, utilice la ecuación de Henderson-Hasselbalch para calcular la
 concentración de la especie química con el anillo imidazol ionizado. El
valor de pKR de la histidina es 6.0.

pH carboxilo 1,8

pH amino 9,0

pH anillo imidazol 6,0

La histidina actúa como buffer a pH6 porque mantiene el Ph cercano a 7,0 y contiene
un anillo imidazol (5 miembros con 2 átomos de N). El pKa para la disolución de
hidrógeno es 6,04. El grupo imidazol AA histidina es el responsable amortiguador a pH6
ya que su pKa está próximo a 7.

Su capacidad de actuar como tampón se debe a la capacidad del grupo imidazol como
sitio de residuo de la histidina de las cadenas peptídicas, debido a la presencia de un
grupo lateral con pKa de 6,0. A mayor concentración del tampón mayor es su capacidad
de tamponante.

[𝐴− ] [𝐴− ]
pH= pKa+𝑙𝑜𝑔 7,0=6,0+𝑙𝑜𝑔 [𝐻𝐴]
[𝐻𝐴]

=-7,0+6,0+𝑙𝑜𝑔[𝐴− ]

=-1+𝑙𝑜𝑔[𝐴− ]

+log⁡[𝑥] = 1
10
𝑥= 1

La concentración es igual a la base 10 veces más que el ácido.

[𝐴− ] = [𝐻𝐴]

10=1

6. Electroforesis sobre papel.

Cuando se aplica un campo eléctrico a una solución, las moléculas de soluto con carga
neta positiva se desplazan hacia el polo negativo y las moléculas con carga neta
negativa se desplazan hacia el polo positivo. Este desplazamiento se denomina
electroforesis. La velocidad de las moléculas depende de dos factores. Por un lado, la
fuerza ejercida por el campo eléctrico sobre la molécula cargada. Por otro lado, y
oponiéndose a este movimiento, las fuerzas de fricción que ejerce el entorno sobre la
molécula. Cuando se aplica el campo eléctrico, la molécula (cargada) se mueve con una
velocidad en la que estas fuerzas resultan equilibradas. Esta velocidad depende de la
carga y de las dimensiones de cada especie molecular. Dado que moléculas diferentes
difieren en por lo menos uno de estos aspectos, las velocidades diferenciales de
desplazamiento en un campo eléctrico permite separarlas.
Si bien la electroforesis como método de separación puede llevarse a cabo de modo
libre en una solución, es más frecuente hacerlo sobre un soporte. Para moléculas
pequeñas, como los aminoácidos, puede emplearse la electroforesis sobre papel.
Los extremos de una tira de papel de filtro se sumergen en dos cubas que contienen
una solución tampón y los electrodos. La solución tampón permitirá mantener constante
el pH durante el experimento. Una gota de la mezcla que se va a analizar se aplica sobre
el papel, y los electrodos se conectan a una fuente de corriente eléctrica continua. Luego
de un tiempo adecuado (usualmente horas), se desconectan los electrodos, se retira el
papel y se lo deja secar. La ubicación de la zona donde se encuentran las distintas
especies moleculares luego de la migración electroforética se revela utilizando
diferentes métodos, dependiendo del tipo de moléculas. Para aminoácidos, se suele
utilizar la ninhidrina, cuya reacción con los aminoácidos da un compuesto de color azul

7. Se hace una electroforesis sobre papel de una mezcla de Ala. Glu, Arg. La
solución tampón tiene pH 6.0. ¿Hacia qué polo se mueven?

 Alanina →(2,3+9,7)/2= 6
 Glutamina→(2,2+9,6)/2=5,9
 Arginina→(2,2+9,0)/2=5,6

-Se mueven hacia el polo negativo.

Tabla de pKs