ANGIE NATALIA PACHECO PRADA 070150272017

LUIS ALBERTO SANCHEZ PARDO 070150292017

TALLER ENZIMAS

1.

[PP] V
0,3 0,17
0,5 0,27
1 0,43
2 0,65
3 0,73
4 0,78
5 0,79
10 0,81

1/[PP] 1/V
3,33333333 5,88235294
2 3,7037037
1 2,3255814
0,5 1,53846154
0,33333333 1,36986301
0,25 1,28205128
0,2 1,26582278
0,1 1,2345679

Y= 1,4571 x + 0,9198

m b

m = Km / Vmax b= 1 / Vmax

0,9198 = 1 / Vmax

Vmax = 1,0871 M*L/min

1,4571 = Km / (1,0871 M*L/min)

Km = 1,4571 * 1,0871 M*L/min

Km = 1,5840 M
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2.

14

12

10

8
1/V

0
0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 0.7
1/[S]
Con inhibidor Sin inhibidor

Tipo de Inhibición: Inhibición Acompetitiva ya que el Km y la velocidad máxima son diferentes sin
y con inhibidor como se demuestra a continuación:

Km Vmax
Sin Inhibidor 1,976665853 0,48816207
Con Inhibidor 2,313796551 0,20828126

SIN SALICILATO 0.5

0.4
[S] V
0.3
1,5 0,21
V

0.2
2 0,25
0.1
3 0,28
0
4 0,33 0 5 10 15 20
8 0,44 [S]
16 0,4
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5
1/[S] 1/V y = 4.0492x + 2.0485
4
0,66666667 4,76190476 R² = 0.9651
0,5 4 3

1/[S]
0,33333333 3,57142857 2
0,25 3,03030303 1
0,125 2,27272727 0
0,0625 2,5 0 0.1 0.2 0.3 1/V 0.4 0.5 0.6 0.7

Y= 4,0492 x + 2,0485

m b

m = Km / Vmax b= 1 / Vmax

2,0485 = 1 / Vmax

Vmax = 0,48816207 mg/min

4,0492 = Km / (2,0485 mg/min)

Km = 4,0492 * 2,0485 mg/min

Km = 1,976665853 mM

CON SALICILATO

[S] V
1,5 0,08
2 0,1
3 0,12
4 0,13
8 0,16
16 0,18
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14
1/[S] 1/V 12 y = 11.109x + 4.8012
0,66666667 12,5 10 R² = 0.992

0,5 10 8

1/V
6
0,33333333 8,33333333
4
0,25 7,69230769 2
0,125 6,25 0
0,0625 5,55555556 0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 0.7
1/[S]

Y= 11,109 x + 4,8012
m b
m = Km / Vmax b= 1 / Vmax
4,8012 = 1 / Vmax
Vmax = 0,20828126 mg/min

11,109 = Km / (0,20828126 mg/min)

Km = 11,109 * 0,20828126 mg/min
Km = 2,313796551 mM

3.

100 μM10 minutos1% de un sustrato (0,1M)

1 minuto5% de un sustrato10−3 M

T ------------- (S)-------------(P)
1𝑥10−3 𝑀 𝑀
10min 0,1M 1x10−3 V= = 1x10−4 (Vmax)
10 𝑚𝑖𝑛 𝑚𝑖𝑛

5𝑥10−5 𝑀 𝑀
1min 10−3M 5x10−5 V= = 5x10−5 𝑚𝑖𝑛 (Vo)
1 𝑚𝑖𝑛
Vmax . (S) Vmax . (S)
V= 𝐾𝑚 +  Km = - (s)
(𝑆) 𝑉𝑜
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𝑀
(1𝑥10−4 )(10−3 M)
Km= 𝑚𝑖𝑛
𝑀 – (10−3M)
5x10−5
𝑚𝑖𝑛

𝑀2
(1𝑥10−7 )
𝑚𝑖𝑛
Km= 𝑀 – (10−3M)
5x10−5
𝑚𝑖𝑛

Km= 2𝑥10−3 M - 10−3 M

Km= 1𝑥10−3 M

4.
Apoenzima: La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una
enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores
necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez
puede ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus
enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es, por tanto, catalíticamente inactiva,
hasta que se le une el cofactor adecuado.
Holoenzima: Las holoenzimas son enzimas que carecen de los componentes
químicos apropiados para realizar la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras
sustancias no proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su superficie
mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a la enzima los grupos y
funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima de
denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor. HOLOENZIMA =
APOENZIMA + COFACTOR
Sitio activo: El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona
de la enzima a al cual se une el sustrato, para que la reacción se produzca. el sitio
activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la estructura de la enzima.
El sitio activo suele estar formado por cadenas laterales de residuos específicos, y
es por esta razón que con frecuencia tiene una estructura tridimensional distinta al
resto de la enzima.
Complejo de transición: Los complejos de transición o estados de transición son
moléculas altamente inestables que se ubican en el punto más alto de los diagramas
de energía vs coordenada de reacción. Se conocen como “estados de transición”,
puesto que están entre los reactivos y los productos en una reacción elemental. No
se pueden aislar y tienen existencia transitoria, por lo cual existen diversas maneras
de plantear hipótesis sobre su estructura, lo que a su vez da valiosa información
para determinar el mecanismo de una reacción.
Energía de activación: es la energía que necesita un sistema antes de poder iniciar
un determinado proceso. La energía de activación suele utilizarse para denominar
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la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada. Para
que ocurra una reacción entre dos moléculas, éstas deben colisionar en la
orientación correcta y poseer una cantidad de energía mínima.

Bibliografía
 Devlin TM. Bioquímica. Libro de texto con aplicaciones clínicas. 4ª edición
 C Bohinsk. Bioquímica. Addison-Wesley Iberoamericana. 5ª edición