CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS EN LA INDUSTRIA ALIMENTICIA

Las enzimas y los alimentos

Las enzimas se encuentran en todos los seres vivos y son piezas esenciales en su
funcionamiento. Desde el punto de vista bioquímico son proteínas que actúan
como aceleradores de las reacciones químicas, de síntesis y degradación de
compuestos. Una de las características más sobresalientes de las enzimas es su
elevada especificidad. Esto quiere decir que cada tipo de enzima se une a un único
tipo de sustancia, el sustrato, sobre el que actúa.
Las enzimas tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las
que se destaca la alimenticia. En algunos casos, como la obtención de yogur, o la
producción de cerveza o de vino, el proceso de fermentación se debe a las enzimas
presentes en los microorganismos que intervienen en el proceso de producción.
Sin embargo, otros procesos de producción de alimentos, pueden realizarse
mediante la acción de las enzimas aisladas, sin incluir a los microorganismos que
las producen.
Desde hace unas décadas se dispone de enzimas relativamente puras extraídas
industrialmente de bacterias y hongos, y algunas de ellas de las plantas y los
animales y con una gran variedad de actividades para ser utilizadas en la
elaboración de alimentos.
Actualmente, la ingeniería genética contribuye a la biosíntesis de enzimas
recombinantes de gran pureza, que aportan mayor calidad al producto final, y
optimizan los procesos de producción de alimentos. Los progresos que se están
realizando actualmente en este área permiten augurar el desarrollo cada vez
mayor del uso de enzimas en la industria alimenticia.

Algunos alimentos en los que se emplean enzimas

Gaseosas, conservas de frutas, repostería. Estos alimentos se endulzan con jarabes
de glucosa y fructosa que antiguamente se obtenían por la ruptura del almidón de
maíz al tratarlo con ácido. Actualmente esta práctica ha sido casi totalmente
desplazada por la acción enzimática, que permite obtener un jarabe de glucosa de
mayor calidad y a menor costo. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las
amiloglucosidasas. La glucosa obtenida puede transformarse luego en fructosa,
otro azúcar más dulce, utilizando la enzima glucosa-isomerasa.

Leche y derivados. Como se ha mencionado en ediciones anteriores de El

Cuaderno, el cuajo del estómago de los rumiantes es un componente esencial en la
elaboración de quesos ya que contiene dos enzimas digestivas (quimosina y
pepsina), que aceleran la coagulación de la caseína, una de las proteínas de la
leche. Otra enzima utilizada es la lactasa cuya función es degradar la lactosa, un
azúcar compuesto por unidades de glucosa y de galactosa. Muchas personas sufren
de trastornos intestinales al consumir leche ya que carecen de la lactasa y, en
consecuencia, no pueden digerirla adecuadamente. Para superar esta dificultad,
desde hace unos años se comercializa leche a la que se le ha añadido la enzima
lactasa que degrada la lactosa. También es utilizada en la fabricación de dulce de
leche, leche concentrada y helados al impedir que cristalice la lactosa durante el
proceso.

Pan. En la industria panadera se utiliza la lipoxidasa, una enzima que actúa como
blanqueador de la harina y contribuye a formar una masa más blanda, mejorando
su comportamiento en el amasado. Generalmente se la añade como harina de soja
o de otras leguminosas, que la contienen en abundancia.
También se utilizada la amilasa que degrada el almidón a azúcares más sencillos
que pueden ser utilizados por las levadura en la fabricación del pan. También se
emplean proteasas para romper la estructura del gluten y mejorar la plasticidad de
la masa, principalmente en la fabricación de bizcochos.

Cerveza. Al igual que en la fabricación del pan el uso de amilasas que degradan el
almidón, presentes en la malta, es fundamental en la fabricación de la cerveza.
También se emplea la enzima papaína para fragmentar las proteínas presentes en
la cerveza y evitar que ésta se enturbie durante el almacenamiento o la
refrigeración.

Vinos. Uno de los problemas que se pueden presentar en la fabricación de vinos es

la presencia del hongo Botrytis cinerea que produce beta-glucanos, un polímero de
glucosa que pasa al vino y entorpece su clarificación y filtrado. Este problema se
soluciona añadiendo enzimas con actividad beta-glucanasa que lo degradan.
También se utilizan enzimas para mejorar el aroma, las cuales liberan los terpenos
de la uva, dándole un mejor bouquet al vino.

Jugos concentrados. A veces la pulpa de las frutas y restos de semillas hacen que
los jugos concentrados sean turbios y demasiado viscosos, lo que ocasiona
problemas en la extracción y la concentración. Este efecto se debe a la presencia
de pectinas, que pueden degradarse por la acción de enzimas pectinasas presentes
en el propio jugo o bien obtenidas y añadidas de fuentes externas.
Enzimas en la industria alimenticia
La siguiente tabla resume algunos ejemplos de enzimas que se emplean en diferentes
procesos de la industria alimenticia:

Las fuentes principales de producción de enzimas para empleo industrial son:

1. Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas
derivada del páncreas, estómago e hígado de los animales, tales como la tripsina,
lipasas y cuajos (quimosina y renina).
2. Vegetales: La industria de la malta de cebada es la fuente principal de enzimas de
cereales. Las enzimas proteolíticas (que degradan proteínas) tales como la papaína y la
bromelina se obtienen de la papaya y del ananá, respectivamente.
3. Microbianas: principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras que se
desarrollan en la industria de la fermentación.
La ventaja de la obtención de enzimas microbianas es que los microorganismos se
reproducen a ritmo acelerado, son fáciles de manipular genéticamente, crecen en un
amplio rango de condiciones ambientales y tienen una gran variedad de vías
metabólicas, haciendo que las enzimas obtenidas sean más económicas.
Las enzimas recombinantes y la industria alimenticia
La ingeniería genética está realizando progresos importantes en la producción de
enzimas recombinantes en microorganismos. Para garantizar la seguridad de su uso
debe controlarse que los microorganismos de donde se extraen no sean patógenos, ni
fabriquen compuestos tóxicos. Los ideales son aquellos que tienen una larga tradición
de uso en los alimentos como las levaduras de la industria cervecera y los fermentos
lácticos. Bacillus, Aspergillus y Sacharomyces son tres especies de microorganismos
bien conocidas, su manipulación es segura, son de crecimiento rápido y producen
grandes cantidades de enzimas, generalmente mediante fermentación. El medio de
cultivo óptimo para estos microorganismos es igualmente bien conocido, lo que
reduce los costos de experimentación.
Cuando una enzima nueva es identificada en un microorganismo, el gen que codifica
para la misma puede ser transferido a cualquiera de las especies anteriores. De esta
manera se puede producir mayor cantidad de dicha enzima en el tanque de
fermentación. El producto obtenido, la enzima recombinante, es de mayor pureza, lo
cual contribuye a una mejor calidad del producto.
Algunas enzimas recombinantes destinadas a la industria alimenticia son:

• quimosina que sustituye a la natural obtenida del estómago de terneros, y que se

obtiene a partir de los hongos Kluyveromyces lactis y Aspergillus niger
transformados genéticamente con genes de vacuno.

• α-amilasa obtenida a partir de Bacillus subtilis recombinante. Esta enzima licua el

almidón y lo convierte en dextrina en la producción de jarabes. En la industria
cervecera, favorece la retención de la humedad del producto y baja el contenido
calórico del producto.

• Pectinasas producidas por Aspergillus oryzae transformada con el gen de A.

aculeatus. Permiten la clarificación de jugos concentrados al degradar las pectinas
provenientes de restos de semillas.

• Glucosa oxidasa y catalasa obtenidas a partir de Aspergillus niger recombinantes.

Estas enzimas se utilizan para eliminar azúcares de huevos y evitan que aparezcan
olores anormales durante la deshidratación de los mismos.

• Lipasa obtenida en Aspergillus oryzae recombinante se utilizan en la fabricación de

concentrados de aceites de pescado.

• Glucosa isomerasa proveniente de Streptomyces lividens al que se le ha inserto el

gen de Actinoplanes. Permite obtener, a partir de glucosa, jarabes ricos en fructosa,
con mayor poder endulzante.

• β-glucanasa producida por levaduras cerveceras recombinantes, que facilitan la

filtración del producto.

En la industria de alimentos y bebidas, los fabricantes utilizan enzimas como una

alternativa natural para mejorar la eficiencia en la producción, la calidad y la
consistencia del alimento, ya que se ahorran la utilización de aditivos artificiales. La
sustitución de sustancias químicas por enzimas ofrece a los fabricantes la posibilidad
de cumplir con la necesidad creciente de que sus productos sean más seguros en su
consumo y tengan la etiqueta de alimentos "limpios".

CINETICA ENCIMATICA

La cinética enzimática es una ciencia que se encarga examinar la velocidad de las

reacciones químicas en donde participan las enzimas. Este análisis acerca de la
velocidad y la actividad de las enzimas, permite obtener un conocimiento profundo,
acerca del método de acción de la enzima, el papel que desempeña dentro del
metabolismo, como se encuentra controlada su actividad dentro de la célula y como
puede ser inhibida su acción por el oso de medicamentos u otro tipos de sustancia.

Por lo general, las enzimas son proteínas capaces de manejar otras moléculas sin
causar ningún tipo de alteración por la reacción. Estas moléculas de las que se está
hablando, son las llamadas “sustratos”. Estas moléculas tienen la capacidad de
fusionarse al sitio activo de una enzima. Esto quiere decir que el sustrato se une a
cierta área de la enzima, dando origen a una catálisis, que significa el logro de un
producto, partiendo de un sustrato. Todo esto es posible gracias a la acción
enzimática.

Es importante resaltar, que ciertas enzimas tienen la particularidad de fusionarse a

diferentes sustratos y basándose de ellos poder obtener distintos productos, por
ejemplo, una proteasa tiene la capacidad de manipular diferentes proteínas para así
poder obtener una diversidad de polipéptidos. También existen casos, en donde la
enzima puede fusionarse a dos sustratos al mismo tiempo, un ejemplo de ello
ocurre con el ADN polimerasa, que se junta a la hebra de ADN y a un nucleótido,
 para añadirlo a la cadena.

La velocidad de la resistencia catalizada enzimáticamente, se torna proporcional

(hasta cierto punto) a la concentración de sustrato. Es decir, cuando la densidad del
sustrato es baja, ciertas partes de las moléculas enzimáticas, presentan un sitio
activo libre. Si la cantidad de sustrato se llega a incrementar,. Estos sitios activos
libres, terminarán por unirse a él; lo cual aceleraría la velocidad de reacción sustrato
productos. Ahora bien, si esa cantidad de sustrato continúa aumentando, habrá un
momento en donde ya no quedaran más sitios activos libres, impidiendo que la
velocidad de reacción continúe creciendo. En este caso se dice que la enzima se
encuentra saturada.

Finalmente se puede decir que los dos características más resaltantes dentro de la
cinética enzimática, es el tiempo que dura una enzima en llegar saturarse y la
velocidad máxima que puede lograr obtener la reacción catalizada por esta enzima.

REACCIÓN ENZIMÁTICA
FUNDAMENTOS DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS

Se nombran en términos de la reacción que catalizan. Se añade el sufijo –asa al

nombre del sustrato sobre el que la enzima actúa (ureasa) o al nombre del tipo de
reacción que cataliza (hidrolasa)

Oxireductasas catalizan reacciones redox

Transferasas transfieren grupos funcionales

Hidrolasas catalizan reacciones de hidrólisis

Liasas rompen enlaces C-O, C-C y C-N

Isomerasas reagrupan grupos funcionales

Ligasas juntan dos moléculas

 Funcionan en condiciones suaves de temperatura (25-70 ºC) y pH (4-9)

 En condiciones severas pueden desnaturalizarse (alteración o modificación de
los centros activos)
 Difícil y cara separación del producto ⇒ heterogeneización del proceso
 Tipos de especificidades enzimáticas

De acción ⇒ cada enzima sólo puede llevar a cabo un tipo de transformación química

De sustrato
 Absolutamente específicos ⇒ Sólo
reaccionan con un único substrato
Específicos funcionales ⇒ Actúan
sobre moléculas similares que tienen el
mismo grupo funcional Específicos de
enlace ⇒ Transforman un tipo
específico de enlaces Específicos
estereoquímicos ⇒ Distinguen entre
isómeros ópticos (D ó L)

MECANISMO DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS

En una reacción catalizada por un enzima:

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato

2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo

3. Se forman los productos y el enzima ya puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.

Enzima + Sustrato Enzima-Sustrato Producto + Enzima

TIPOS DE REACCIONES ENZIMÁTICAS

ENZIMA SOLUBLE – SUSTRATO SOLUBLE CATÁLISIS ENZIMÁTICA HOMOGÉNEA .

ENZIMA INSOLUBLE – SUSTRATO SOLUBLE CATÁLISIS ENZIMÁTICA HETEROGÉNEA

(unión de grupos enzimáticos a superficies sólidas)

Cinética de Reacciones Biológicas:

Orden cero independiente de la concentración de sustrato

Orden uno directamente proporcional a la concentración de sustrato

Combinación de ambas ecuación de Michaelis-Menten