PROGRAMA DE CURSO

Código Nombre
BT5302 ENZIMOLOGIA T ESTRUCTURA DE PROTEINAS
Nombre en Inglés
ENZIMOLOGY AND PROTEIN STRUCTURE
Unidades Horas Docencia Horas de Trabajo
SCT Horas de Cátedra
Docentes Auxiliar Personal
6 10 3 1,5 5,5
Requisitos Carácter del Curso
BT4104 Biología Molecular II Obligatorio Licenciatura en Ingeniería
Civil en Biotecnología
Resultados de Aprendizaje
Al final del curso se espera que el estudiante demuestre que:
 Posee las bases teóricas del mecanismo de acción de las enzimas incluyendo
modificaciones utilizando técnicas de ingeniería genética de última generación.
 Desarrolla experiencias de laboratorio donde utiliza el conocimiento teórico adquirido.

Metodología Docente Evaluación General

El programa del curso contempla:  Controles parciales y examen global

 Clases expositivas con participación de los  Evaluación de Seminarios y el Trabajo

estudiantes. prácticos*:

 Laboratorios, 4 trabajos prácticos. Esta es una
actividad obligatoria
Los objetivos de esta actividad son:
1. Aplicar los conceptos de las
clases en el laboratorio.
1. Prueba corta que se realizará al comienzo
de cada trabajo práctico y que deben rendir
todos los alumnos.
2. Se pondrá una nota por los informes del
laboratorio.

Calificación final:
75% controles y 25% laboratorios.
 Unidades Temáticas

Número Nombre de la Unidad Duración en Semanas

1 Estructura de Proteínas y Enzimas 7 semanas
Resultados de Aprendizajes de la Referencias a
Contenidos
Unidad la Bibliografía
1. Conceptos estructurales. Al término de la unidad se espera Principles of
Aminoácidos. que el estudiante: Biochemistry

2. Factores que inciden en el  Comprenda las propiedades Albert L.

enrollamiento (plegamiento) de físicas y químicas de las Lehninger, 2nd
proteínas. Estabilización de los proteínas y la relación edition.
niveles estructurales y estructura-función. Introduction to
denaturación de proteínas. Biophysical
Mutagénesis sitio-dirigida y  Conozca los diferentes niveles Methods for
modulación de la funcionalidad de organización de las proteínas. Protein and
de proteínas. Nucleic Acid
 En el laboratorio conozca las Research
3. Métodos asociados al análisis técnicas para: Edited by Jay
experimental de proteínas. A. Glasel and
- Incorporar plasmidios a bacterias
Relaciones estructura función. Murray P.
competentes E. Coli
Estructura cuaternaria y Deutscher
cooperatividad de proteínas - Purificar plásmidos desde
funcionales. Biochemistry
bacterias E. Coli transformadas
Donald Voet
4. Cuerpos de Inclusión: and Judith G.
Voet
Formación- Aislamiento-
Solubilización - Re-plegamiento Apuntes
(refolding) de las proteínas
Número Nombre de la Unidad Duración en Semanas
2 Análisis de Proteínas 3 semana
Resultados de Aprendizajes de la Referencias a la
Contenidos
Unidad Bibliografía
1. Espectrocopía de absorción: Al término de la unidad se espera Principles of
que el estudiante: Biochemistry
Principios básicos  Conozca los principios básicos
de las técnicas más usuales de Albert L. Lehninger,
UV/Vis/Infrarroja análisis de proteínas. 2nd edition.
Fluorescencia molecular.  Determine la integridad y Introduction to
tamaño de un plasmidio Biophysical
2. Tamaño y carga de proteínas. Methods for Protein
purificado, mediante
experiencias de laboratorio, and Nucleic Acid
Electroforesis uni y Research
Detecte la expresión y
bidireccional / Isoelectroenfoque Edited by Jay A.
determine el tamaño de una
proteína por electroforesis en Glasel and Murray
Métodos cromatográficos:
experiencias de laboratorio. P. Deutscher
- Cromatografía Exclusión molecular/
Biochemistry
Intercambio iónico / Afinidad
Donald Voet and
Judith G. Voet

Apuntes

Número Nombre de la Unidad Duración en Semanas

3 Enzimología 8 semana
Resultados de Aprendizajes de la Referencias a la
Contenidos
Unidad Bibliografía
1. Estructura y función de Al término de la unidad el Principles of
enzimas estudiante: Biochemistry
 Conoce las técnicas de análisis Albert L. Lehninger,
2. Sitio activo de los aminoácidos 2nd edition.
involucrados en el sitio activo. Biochemistry
Estado de Transición  Comprende los mecanismos Donald Voet and
catalíticos que dan cuenta de la Judith G. Voet
Modificación de aminoácidos eficiencia de una reacción
enzimática. Structure and
Mutagénesis sitio-dirigida  Mide cambios en la actividad Mechanism in
enzimática en función de la protein science
3. Catálisis: Catálisis ácido-base A Fersht
concentración de sustrato y
general / Catálisis covalente / agentes modificadores de la
 Efecto de orientación y actividad enzimática en Contemporary
proximidad experiencias de laboratorio Enzyme Kinetics and
Mechanism
4. Biomoléculas con actividad Daniel L. Purich
catalítica: Anticuerpos / RNA
Biochemical
5. Enzimas Inmovilizadas Engineering
Fundamentals
6. Cinética Enzimática J.E. Bailey and D.F.
Ollis
7. Reactores enzimáticos

8. Ingeniería de Proteínas

Bibliografía General
Principles of Biochemistry. Albert L. Lehninger, 2nd edition.

Biochemistry. Donald Voet and Judith G. Voet

Introduction to Biophysical Methods for Protein and Nucleic Acid Research

Edited by Jay A. Glasel and Murray P. Deutscher

Structure and Mechanism in protein science. A Fersht

Techniques for the Analysis and Modelling of Enzyme Kinetic Mechanisms. Chan F. Lam

Contemporary Enzyme Kinetics and Mechanism. Daniel L. Purich

Biochemical Engineering Fundamentals. J.E. Bailey and D.F. Ollis

Protein Engineering and Design. Paul A. Carey

Vigencia desde: Otoño 2011

Elaborado por: Juan Pablo Rodríguez
Validado por: Jefe Docente
Revisado por: ADD, julio 2011