ESCUELA SUPERIOR POLITÉCNICA AGROPECUARIA DE MANABÍ

MANUEL FÉLIX LÓPEZ

CARRERA MEDIO AMBIENTE

SEMESTRE CUARTO “B” PERIODO ABRIL./2014-SEP./2014

BIOQUÍMICA

TEMA
ENZIMAS

LOGROS DE APRENDIZAJE
SEÑALAR LAS CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS Y LOS
FACTORES QUE AFECTAN SU ACTIVIDAD COMO BASE
FUNDAMENTAL DE LOS PROCESOS ENZIMÁTICOS.

AUTORES

CHÁVEZ QUILUMBA MORELIA ALEXANDRA

VERGARA COBEÑA CARLA XIMENA
ÁLAVA BRAVO LEYDY GISSELA

FACILITADOR
Q.F. ANA MARÍA AVEIGA

CALCETA, JUNIO 2015

 INTRODUCCIÓN

Las enzimas son un grupo de proteínas que actúan como catalizadores

naturales, aumentando la velocidad con que una reacción química alcanza el
equilibrio disminuyendo la energía de activación de las moléculas que participan
en ella.

Nidia A. (2008) nos dice que estas moléculas de proteína cuando actúan sobre
los sulfatos no tienen una reacción químicamente, esto permite que el equilibrio
de la reacción no tenga una alteración, solo multiplicarse con mayor rapidez
gracias a la agrupación de enzimas, sulfatos, de la temperatura y el PH para así
proceder a ser catalizadores.

La hidrólisis enzimática es un proceso catalizado por un grupo de enzimas

denominadas genéricamente celulasas, que son en realidad, una mezcla de
distintas actividades enzimáticas cuya acción conjunta produce la degradación
de la celulosa. Las plantas superiores, algunos invertebrados y principalmente
microorganismos (hongos y bacterias) son productores de este tipo de enzimas.
 ENZIMAS

Las enzimas existen desde el origen de la vida aunque su estudios se realizan

desde hace pocos siglos, el nombre enzima procede del griego dentro+zymèe
que significa fermento. La procedencia de proteínas, lípidos y carbohidratos son
muestras de la variedad de funciones biológicas que esta cumple además de
ser degradadoras y reconstruidoras. Alba N. (2008).

Estas enzimas catalizadoras son consideradas como moléculas comisionadas

de vida, ya que estas al pasar de los años han prosperado en el cambio de
especies.

De Pardo D (2010) expresa que las enzimas son catalizadores biológicos que
permiten que la reacción entre dos sustancias en un organismo ocurra
requiriendo menor energía de activación. La energía de activación de una
reacción es el mínimo de energía que se requiere alcanzar para que una reacción
ocurra. Aumentan la velocidad de una reacción al disminuir la energía de
activación requerida permitiendo que la reacción ocurra por un camino
energético distinto. De este modo las reacciones químicas en los organismos
que sin intervención de las enzimas serían muy lentas o imposibles, ocurren a
velocidades compatibles con la vida.

Nidia A. (2008) nos dice que estas moléculas de proteína cuando actúan sobre
los sulfatos no tienen una reacción químicamente, esto permite que el equilibrio
de la reacción no tenga una alteración, solo multiplicarse con mayor rapidez
gracias a la agrupación de enzimas, sulfatos, de la temperatura y el PH para así
proceder a ser catalizadores.

Propiedades

Las enzimas presentan propiedades que las logan caracterizar en su totalidad.

Según Rivera D. (2014) las propiedades de las enzimas son las siguientes:

1) Son catalizadores de las reacciones químicas de los sistemas biológicos.

Estas son los únicos catalizadores del mundo.
2) Las enzimas aceleran las reacciones químicas de los sistemas biológicos,
son muy eficientes para acelerar la transformación de sustratos en
productos finales. presentan cambios físicas mientras participan en una
reacción.
3) No cambian la constante de equilibrio de las reacciones que catalizan, es
decir, estas afectan a las velocidades y no a las constantes de velocidad,
por ejemplo; no afectan a Keq (constante de equilibrio) ya que es una
constante de velocidad.
4) La especificidad de sustrato es muy elevado, su intervalo de acción se
limita a un determinado tipo de compuesto que debe reunir ciertas
características para que pueda ser utilizado como sustrato. Las células
producen diferentes enzimas para cada compuesto que metabolizan.
5) Las enzimas en su mayoría son proteínas, ya que tienen una estructura
tridimensional globular, están generalmente formadas por una sola
cadena polipeptídica, la mayoría están formadas por más de 100
aminoácidos. Cuando los polímeros desarrollan una conformación que
permite establecer su centro activo estas se activan.
6) Pueden actuar una y otra vez, ya que no consumen ni sufren alteraciones
durante el proceso químico que están catalizando, esta propiedad permite
que cada enzima pueda catalizar varias reacciones.
7) Pueden acelerar la velocidad de la reacción al disminuir la energía de
activación
 Clasificación

Según Byong H, la Comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica

y la Unión Internacional de Química Pura y Aplicada propusieron el año 1972
una clasificación de las enzimas en seis grandes grupos, cuyas diferencias se
basaban en la especificidad de reacción de las diversas enzimas. Se estableció
un número de cuatro dígitos separados por puntos y encabezados por las letras
EC (enzyme commission), que caracteriza al tipo de reacción según la clase,
Rivera D. (2014). Todas las enzimas pertenecen a uno u otro grupo de entre los
seis principales. El primer digito denota la clase principal que indica el tipo de
reacción que cataliza, el segundo la subclase, y el tercero la subclase, el cuarto
es el número individual de la enzima dentro de la clase, Byong H.

Vacaro A. (2013). Entonces podemos decir que las enzimas se clasifican en seis
grandes grupos atendiendo al tipo de reacción que catalizan:

 El primer digito de la nomenclatura, denota la clase.

1. OXIDO-REDUCTASAS: Estas enzimas catalizan las transferencias de
electrones desde una molécula donante a otra aceptora, es decir catalizan las
reacciones de óxido-reducción. En este grupo se incluyen las Deshidrogenasa,
Oxidasa, Peroxidasa, Oxigenasa, Hidroxilasa, Reductasa. Según Rivera D.
(2014) entre estos tenemos la succinato deshidrogenasa o la citocromo c
oxidasa.

2. TRANSFERASAS: Catalizan varios tipos de transferencias de grupos

químicos de un compuesto a otro. En este grupo se incluyen los grupos aldehído,
carbonilo, metilo, glicosilo, fosforilo. Por ejemplo, según Rivera D. (2014), la
glucoquinasa, esta cataliza la reacción de transferencia de un grupo fosfórico de
ATP al carbono 6 glucosa para formar glucosa-6-fosfato y ADP
3. HIDROLASAS: Catalizan reacciones que implican con el desdoblamiento
hidrolitico de determinados enlaces químicos, tales como C=O, C-N, C-C. Se
clasifican en Esterasa, Glucosidasa, Eter hidrolasa, Peptidasa, Acil anhidro
hidrolasa, Helicasa, entre otras…

Por ejemplo; la lactosa cataliza la reacción de rompimiento de la molécula de

lactosa mediante la adición de una molécula de agua, para formar glucosa y
galactosa, Rivera D. (2014).

4. LIASAS: Son las que se encargan de actuar escindiendo en los enlaces de

nitrógeno, carbono o azufre, carbono y oxígeno. Catalizan la ruptura no
hidrológica de determinados enlaces. Actúan sobre enlaces C-C, C-O, C-N, C-
S, C- Haluro, P-O, entre otros… Un ejemplo que muestra Rivera D. (2014) es la
acetocetato descarboxilasa, que catalizan la reacción:

5. ISOMERASAS: Transforma un isómero de un compuesto químico en otro.

Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula. Según
Rivera D. (2014), tenemos a la fosfotriosaisomerasa y la fosfoglucosaisomerasa,
que catalizan las reacciones representadas en tablas.

6. LIGASAS: Catalizan la unión de dos moléculas en un proceso acoplado a la

hidrolisis de un enlace pirofosfato del ATP O una molécula análoga. Forman
enlaces C-O, C-S, C-N, C-C, enlaces ésteres fosfóricos y actúan sobre enlaces
N-metal.

 El segundo dígito corresponde al tipo de enlace sobre el cual actúa la

enzima.

En el caso de hidrosas, se refiere al tipo de enlace que hidroliza: 3.1 es de

enlace éster; el 3.2 de glucosidicos; el 3.4 de peptídico; etcétera. Las
reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases principales,
cda una con 4 a 13 subclases.

 El tercer dígito representa al sustrato sobre el cual actúa la enzima.

Por ejemplo, si tenemos un hidrolasa de uniones éster (3.1.1), tioéster (3.1.2),

monofosfato (3.1.3), etcéra.

 El cuarto dígito indica específicamente la acción de la enzima.

Ejemplo explicado Rivera D. (2014); EC 2.7.1.1 Denota la clases 2 (una
transferasa), subclase 7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1 (función alcohol
como aceptor de fosfato), el último dígito indica a la enzima hexocinasa o ATP:
D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que cataliza la transferencia de fosfato
desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la glucosa.

Regulación de la actividad Enzimática

Según Voet, D., & Voet, J. G. (2006), un organismo debe regulas las actividades
de las enzimas componentes para coordinar sus numerosos procesos
metabólicos, responder a los cambios del medio, y crecer y diferenciarse, en
forma ordenada. Según FCBF, se puede regular la actividad enzimática de las
siguientes maneras:
 Compartamentalización, maximiza la economía celular, muy amenudo las
rutas catabólicas y anabólicas se hallan separadas en diferentes
organelas. La presencia de un mismo compartimiento de la síntesis de
ácidos grasos y su degradación conduciría a la existencia de un ciclo
insignificante.
 Regulación de la disponibilidad de enzimas: la cantidad de determinada
enzima en una célula depende de las velocidades de síntesis u
degradación. La célula tiene control de cada una de estas velocidades.
Voet, D., & Voet, J. G. (2006).
 Regulación de la actividad de la enzima: la actividad catalítica de una
enzima puede tener regulación directa, por medio de alteraciones de la
conformación o la estructra. Voet, D., & Voet, J. G. (2006), se puede
controlar la actividad catalítica de una enzima por medio de la variación
de su afinidad de unión con el sustrato. Según FCBF en esta se regula
por:
 Mediada por metabolitos, es un proceso reversible que puede
involucrar activación o inhibición. Todas las regulaciones de este
tipo se dan sobre enzimas que catalizan etapas irreversibles. Las
moléculas efectoras (activadores o inhebidores) tienen dos
estrategias para operar:
1. Con efectores que actúan sobre el sitio activo.
2. Y con efectores que se unen a un sitio distinto al sitio activo
 Regulación por modificación covalente, En ocasiones la actividad
de una enzima es regulada mediante modificación covalente
reversible de la misma. Esto hace que algunas enzimas pasen de
forma menos activas que otras más activas uniéndose
covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño. Este caso
también se da de manera inversa, es decir que una enzima muy
activa puede desactivar al liberar algún grupo químico.
 Fosforilación, este tipo de reacciones son catalizadas por proteínas
quinasas, siendo ATP el donador de fosfato. La fosforilación puede
tener distintos efectos sobre la actividad de una enzima:
 Activación.
 Inhibición.
 Cambio de la sensibilidad.
  Cambio en la estructura cuaternaria.
 Regulación por proteína, ciertas enzimas pueden ser reguladas por
proteínas estimladoras como es la calmodulina.
 Activación proteolítica, es el cambio de un mecanismo de
activación irreversible de formas enzimáticas inactivas a forma
activa. En muchas se activas mediante hidrólisis de uno o más
péptidos de un precursor inactivo llamado zimógeno o proenzimas.
 Isoenzimas, se le llaman así a las enzimas que tienen distinta estructura
molecular aunque su función biológica es similar. Estas diferencia
representan cambios en las propiedades, de forma que cada isozima se
adapta a la función que debe realizar.

Byong H. indica que hay dos tipos principales de enzimas reguladoras:

 Enzimas alostéricas, cuya actividad catalítica normalmente ocurre como

resultado de la modulación por una unión no covalente a un metabolito
especifico distinto del sulfato.
 Enzimas modulas covalentemente, que son interconvertidas de formas
activas a inactivas por la acción de otras enzimas como resultado de la
ruptura o formación de enlaces covalentes.

Principios de Cinética Enzimática

La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas está afectada por las
concentraciones de la enzima y de su sustrato específico, el pH, la temperatura,
los cofactores, los inhibidores y los activadores.

Cuando se fija la concentración de una enzima y solo varía la concentración de

sulfato, la velocidad inicial de reacción aumenta cuando hay mayor
concentración de sulfato. Esto ocurre cuando todos los centros activos de la
molécula enzimática son ocupados por el sulfato, Ruiz M. (1999). Los principios
generales de la cinética de las reacciones químicas son aplicables a las
reacciones catalizadas por las enzimas. No obstante, éstas muestran un rasgo
característico que no se observa en los catalizadores no enzimáticos, se trata de
la saturación por el sustrato. En la siguiente figura se muestra el efecto de distinta
concentraciones de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción catalizadas
por una enzima.

Este comportamiento es característico de la mayoría de las enzimas y fue

estudiado por Miichaelis y Menten en 1913. En la cinética de la figura anterior se
distingue tres fases:

1. Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción es

directamente proporcional a la concentración del sustrato, la cinética es
de primer orden.
2. Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción se
hace prácticamente constante e independiente de la concentración de
sustrato, la cinética se considera de orden cero.
3. Para concentraciones de sustrato intermedias la velocidad del proceso
deja de ser lineal, y esta zona se la denomina de cinética mixta.

Ecuación de velocidad y constante de velocidad.

Rivera D. (2014). La velocidad de una reacción de determina por la

concentración de reactivo y por una constante de velocidad (K) para una
reacción unimolecular S → P, la velocidad de reacción, V, que representa la
cantidad de sustrato S que ha reaccionado por unidad de tiempo, se representa
por la ecuación de la velocidad: 𝑽 = 𝒌[𝑺], en esta reacción la velocidad solo
depende de una sola concentración de S. Por eso se lo denomina una reacción
de primer orden.
Cuando la velocidad de la reacción es independiente de la concentración de
reactantes se le denomina reacción de orden cero.

Se le denomina reacción de segundo orden¸ si la velocidad de la reacción

depende de la concentración de dos compuestos diferentes, es decir que la
reacción es proporcional a la concentración de dos reactante, la ecuación sería
𝑽 = 𝒌[𝑺𝟏 ][𝑺𝟐 ].

Velocidad inicial- Modelo cinético de Michaelis-Menten

La velocidad (V) nos indica la cantidad de sustrato consumido, por una unidad e
tiempo. Para determinarla se utiliza la siguiente ecuación de Michaelis-Menten

𝑽𝒎𝒂𝒙 [𝑺]
𝑽𝟎 =
𝑲𝒎 + [𝑺]

La velocidad máxima (Vmax) se obtiene cuando la velocidad de reacción se hace

independiente de la concentración de sustrato [S], cuando esto ocurre la
velocidad alcanza un valor máximo. Este valor depende de la cantidad de enzima
que tengamos.

La constante de Michaelis (Km) nos indica la concentración de sustrato a la cual

la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Este parámetro es
independiente de la concentración de enzima, y es característico de cada enzima
según el sustrato utilizado (si tiene varios). El Km también indica la afinidad que
posee la enzima por el sustrato, siendo ésta mayor, cuanto menor es el Km.
Cuanto menor sea la Km menor será la cantidad de sustrato necesaria para
alcanzar la mitad de la velocidad máxima, por lo que mayor será la afinidad del
enzima hacia ese sustrato. (Uhu.es).

La velocidad de las reacciones enzimática, según Kirk L. (2010), depende de dos

factores cinéticos intrínsecos así como de las concentraciones de reactantes y
del catalizador. Las concentraciones pueden variar en distintas condiciones de
la reacción, es válido comparar el poder de catalítico relativo sobre la basa de
factores intrínsecos tales como las constantes cinéticas, se puede predecir la
velocidad de las reacciones si se conocen las constantes de velocidad.
 Hidrólisis enzimática

La hidrólisis enzimática es un proceso catalizado por un grupo de enzimas

denominadas genéricamente celulasas, que son en realidad, una mezcla de
distintas actividades enzimáticas cuya acción conjunta produce la degradación
de la celulosa. Las plantas superiores, algunos invertebrados y principalmente
microorganismos (hongos y bacterias) son productores de este tipo de enzimas.
Las celulasas de origen fúngico, principalmente de los géneros Trichoderma,
Phanerochaete y Fusaruim, han sido las más estudiadas por la capacidad de
estos microorganismos de producirlas en grandes cantidades y de forma
extracelular, facilitando su separación en los medios de cultivo. El complejo
celulolítico de hongos está formado por distintos componentes que actúan
sinérgicamente. Este sistema enzimático tiene tres tipos diferentes de actividad

cuya denominación y mecanismo de acción son los siguientes (Montenecourt y

Eveleigh, 1979): 1. Endo-β-glucanasas β- (1,4)-glucanglucanohidrolasa (EC
3.2.1.4.) 2. Exo-β-glucanasas. a. β-(1,4)-glucancelobiohidrolasas (EC 3.2.1.91.)
Celobiohidrolasa (CBH) b. β-(1,4)-glucanglucanohidrolasas (EC 3.2.1.74.)
Glucohidrolasa (GGH) 3. β- glucosidasa (EC 3.2.1.21.). La endoglucanasa actúa
al azar en el interior del polímero, hidrolizando enlaces β-(1,4) y generando
nuevos finales de cadena no reductores. Puede actuar sobre celodextrinas y
derivados sustituidos como carboximetilcelulosa (CMC) e hidroximetilcelulosa
(HMC), así como celulosa amorfa, pero no actúa ni sobre celulosa cristalina ni
sobre celobiosa. Supone, aproximadamente un 20% del total de proteínas del
complejo. La celobiohidrolasa actúa sobre los extremos no reductores de la
cadena generados por la endoglucanasa, liberando moléculas de celobiosa. Este
enzima tiene actividad sobre celulosa cristalina y amorfa, y sobre celodextrinas,
pero no actúa sobre derivados sustituidos ni sobre celobiosa. Este enzima
constituye del 50-80% del complejo celulolítico. La glucohidrolasa se encuentra
en pequeña proporción y actúa sobre los extremos no reductores liberando
unidades de glucosa. Tiene actividad sobre celulosa amorfa, celo-oligosacáridos
y CMC. La β-glucosidasa hidroliza celobiosa y oligosacáridos de pequeño
tamaño, y es absolutamente necesaria para evitar la fuerte inhibición que sobre
las endo y exoglucanasas produciría la celobiosa si se acumulara en el medio de
reacción.
Si se añaden celulasas al material lignocelulósico la hidrólisis de la celulosa es
demasiado lenta, debido a la asociación de esta con la lignina que constituye
una barrera física a la penetración de los enzimas. Otros factores como la
porosidad (área superficial accesible), la critalinidad de la celulosa, el grado de
polimerización y el contenido en lignina y hemicelulosa dificultan la accesibilidad
de las celulasas reduciendo la eficiencia de la hidrólisis. Todos estos factores
hacen necesaria una etapa de pretratamiento, previa a la hidrólisis de la celulosa,
que altere la estructura del material lignocelulósico facilitando la acción de los
enzimas.

HIDRÓLISIS ACIDA Y ENZIMATICA DEL ALMIDÓN

Polisacáridos

Se necesitan más de 10 unidades de azúcar y a veces hasta miles de

unidades para formar los polisacáridos. El almidón es la principal reserva de
energía
delas hortalizas de raíz y los cereales. Está formado por largas cadenas degluc
osa en forma de gránulos, cuyo tamaño y forma varían según el vegetal delque
forma
parte.Los polisacáridos sin almidón son los principales componentes de la fibra
alimenticia. Entre ellos están: la celulosa, las hemicelulosas, las pectinas y
lasgomas. La celulosa es el componente principal de las paredes celularesvege
tales y está formada por miles de unidades•

1. Homopolisacáridos

: un mismo constituyente en toda la cadena Ej.Almidón, glucógeno, celulosa,

inulina•

2. Heteropolisacáridos

: Diferentes componentes en la cadena ej.Heparina, ácido hialurónico,

condroitinas.

ALMIDÓN

Probablemente no existe otro compuesto orgánico tan ampliamente

distribuidoen los vegetales como el almidón. Es el producto de asimilación mási
mportante de la fotosíntesis y constituye la principal sustancia de reserva delos
vegetales.Químicamente el almidón o fécula es un polisacárido homogéneo qu
e estáformado por una mezcla de dos polisacáridos estructuralmente diferentes
:

amilosa y amilopectina

- Amilosa

es una molécula lineal compuesta por 250 a 300 unidades de α-D-

glucopiranosa enlazadas por uniones 1-4.- La

amilopectina

es ramificada, constituida por 1.000 a 3.000 unidades deglucosa conectadas por

uniones 1-4 y 1-6 en los puntos de ramificación.El almidón se encuentra en
abundancia en:- Gramíneas (cereales): trigo (Triticum sativum); arroz (Oryza
sativa); maíz(Zea mays;); avena (Avena sativa); centeno (Secale cereale);
cebada
(Hordeumvulgare).- Leguminosas (legumbres): porotos (Phaseolusvulgaris);arv
ejas (Pisumsativu); lentejas (Lens sculenta), etc.- Solanáceas: papas (Solanum
tuberosum).Industrialmente se le obtiene por vía húmeda a partir de ellos.

Característica y propiedades

: Se presenta como polvo blanco fino,

insípido,constituido por granos característicos microscópicamente para cada es
pecie.Para su caracterización se toma en cuenta: tamaño (aprox. 2-150 u),
forma,hilio o núcleo, estratificaciones; granos simples o compuestos y aspectos
a laluz polarizada.El almidón es insoluble en agua fría; en agua caliente se
hincha formandoengrudo; se tiñe de azul a azul violeta con sol. R lugol; da
glucosa como producto final de la hidrólisis total.

Usos:

en alimentación; por degradación parcial se obtiene una mezcla de polisacárido

s denominados como dextrina; obtención industrial de glucosa
por hidrólisis total; como reactivo indicador en yodometría; como apresto detexti
les y papel, etc.

ALFA AMILASA.

El nombre de diastasas corresponde a un sinónimo de las amilasas,

aunque seusa principalmente para designar la alfa-amilasa, que se extrae de
cereales.

Origen de alfa-amilasa:

Fúngico (Aspergillus oryzae), bacteriano (B.stearothermophilus, B. subtilis), de

cereales y del páncreas.La enzima alfa-amilasa se encuentra en poca cantidad
en el trigo y abunda másen aquel que ha sido parcialmente germinado. La beta-
amilasa, por el contrario,se encuentra en gran cantidad en este cereal.

Acciones:

Como es sabido, el almidón está formado por la fracción amilosa decadena recta
de moléculas de glucosa unidas por enlaces glucosídicos alfa-
1,4;en tanto que la fracción amilopectina, además
de la cadena recta, presentaramificaciones con enlaces glucosídicos
1,6.La alfa-
amilasa cataliza la hidrólisis de la cadena lineal (amilosa) y laramificada (amilop
ectina) del almidón, rompiendo enlaces 1,4 interiores(endoamilasa) para formar
una mezcla de dextrinas;Por ello se la conoce como enzima dextrinogénica
(mezcla de amilodextrina,eritrodextrina, acrodextrina y maltodextrina) con
poca producción de maltosa.

Por su acción, la alfa-amilasa provee de fragmentos menores que pueden

ser utilizados por la enzima beta-amilasa. La enzima alfa-amilasa requiere de
unactivador como, por ej., cloruro de sodio. Es sensible a una acidez elevada y
sevuelve inactiva a pH 3,3 o a pH menor a 0°C por 15 min. El pH óptimo deacción
está dentro del rango 5-7, siendo de 6,5 para la alfa-amilasa bacterianay
pancreática. La enzima es resistente al calor, pues a 70°C conserva un 70%de
su actividad. Actúa sobre almidones crudos y gelatinizados.
 CONCLUSIONES

 La hidrólisis enzimática por acción de la enzima alfa amilasa produce una

hidrólisis parcial produciendo maltosa, glucosa y dextrina límite que es
una cadena ramificada y para poder romperla se necesita de α-1-6
glucosidasa

Los compuestos identificados en la fracción líquida pertenecen a tres
grupos: ácidos alifáticos, furanos y derivados fenólicos. El ácido acético
y el furfural han sido los compuestos mayoritarios como corresponde a
un hidrolizado típico de maderas duras

La hidrólisis enzimática es un proceso catalizado por un grupo de enzimas
denominadas genéricamente celulasas, que son en realidad, una mezcla
de distintas actividades enzimáticas cuya acción conjunta produce la
degradación de la celulosa
 BIBLIOGRAFÍA

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