Transiciones

 de  fase  sólido-­‐sólido  

Dr.  Abel  Moreno  Cárcamo  

Ins3tuto  de  Química,  UNAM  
carcamo@unam.mx  
 abel.moreno@mac.com  
 
 )5.?/2$2524/+.9/2$@*2''+$0-2$6'$5+/$A*"0/$2B(96/:$./6/$5+/$6'$'24/2$
A*"0/2$ ."924/(9+/2$ '2$ '24/&('$ /$ .9'"4/$ C$ D$ E#$ $ %$ '24'$ A'+B0'+*$ 2'$ ('$
6'+*09+/F$ 012341563741#$ G+$ (*2$ '('0'+4*2$ H5809.*2$ /$ '24'$
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E$O$/40$
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TRWU$
$$$$K"B0&9.*L$

TRWQ$

N/2$
TRWV$

QR$ SR$ TUR$ TVR$ C$OP,$

Se  dice  que  una  fase  α  es  metaestable  respecto  de  una  fase  β  a  unas  T  y  P  
dadas  si:  
 
Gmα   >     Gmβ   a   esas   T   y   P   y   si   la   velocidad   de   conversión   de   α   a   β   es   lo  
suficientemente   lenta   para   permi3r   que     α   exista   durante   un   periodo   de  
3empo  significa3vo.  
 

Otros   ejemplos   son   los   líquidos     enfriados   por   debajo   de   sus   puntos   de  
congelación  (líquidos  subenfriados)  o  calentados  por  encima  de  sus  puntos  
de  ebullición  (líquidos  sobrecalentados).  
 
En   la   3erra   podemos   encontrar   presiones   de   103   bar,   en   las   partes   mas  
profundas   de   los   océanos,   También   podríamos   encontrar   104   Bar   en   la  
frontera   entre   la   corteza   y   el   manto   y   de   1.4   X106   Bar     entre   la   frontera   del  
manto  y  el  núcleo  y  de  3.6  X  106  Bar  en  el  núcleo  de  la  3erra.  
 
La  presión  en  el  centro  del  sol  es  de  1011  Bar.  
 
 
 
Ga'0@(*$6'$/@(9./.9B+F$%$Uh$R,$$D$T$&/":$(/2$6'+296/6'2$6'($69/0/+4'$D$6'($N"/I4*$
2*+$i69$j$b#hU$NO.0b$D$(/$6'($N"/I4*$$$$iN"/j$U#Uh$NO.0b#$[9$@/"/$(/$4"/+2A*"0/.9B+$
6'($69/0/+4'$'+$N"/I4*$/$'24/$4'0@'"/45"/$D$@"'29B+$(/$$
k^R$j$WU#lR$mnO0*($j$^0:N"$KT$&/"L$o$^0:69$KT&/"L$
$
!'4'"09+'$'+4*+.'2$(/$@"'29B+$08+90/$+'.'2/"9/$@/"/$.*+`'"3"$N"/I4*$'+$
69/0/+4'$/$Uh$R,#$
$
[JM;,1p<F$
$
%$4'0@'"/45"/$/0&9'+4'$'($N"/I4*$'2$'+4*+.'2$(/$A/2'$0/2$'24/&('$D$'($69/0/+4'$
'2$(/$A/2'$0'4/'24/&('#$q,B0*$/A'.4/$'($./0&9*$6'$@"'29B+$/$^0$D$/$(/$'24/&9(96/6$
"'(/3`/$6'$(/2$6*2$A*"0/2r$
$
%$@/"3"$6'$6^0$j$W[06C$s$t06E:$4'+'0*2$H5'$$K$$$^0O$$ P)T = Vm = M/! siendo
M la masa molar. La menor densidad del grafito hace que Vm del
grafito sea mayor que la Vm del diamante, por lo que Gm del grafito
aumenta más deprisa de la Gm del diamante al aumentar P y
finalmente el diamante pasa a ser la fase mas estable. A la presión
P2 a la que tiene lugar el cambio de fase grafito-diamante, tenemos:"
Gm,gr (P2) = Gm,di (P2).$
$
Integrando  dGm=  (M/ρ)  dP  (  a  T  constante)  y  despreciando  ρ  con  la  presión  tenemos:  
 
 
Gm  =  Gm(P1)  +  (M/ρ)  (P2  –  P1)  y  sus3tuyendo  en  esta  ecuación:  Gm,gr(P2)  =  Gm,di(P2)  y  
acomodando  los  términos  tenemos:  
 
                           Gm,gr  (P1)  –  Gm,  di  (P1)  
P2-­‐P1=  -­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐  
                             M  (1/ρdi  –  1/ρgr)  
 
Donde  M  =  12.01  g/mol  
 
Nota:  factor  de  conversión:      82.06  cm3  atm  /  8.314  J  
 
1  atm  =  1.01325  bar  
 
RESPUESTA:  
 
 
P2  =  15100  bar  =  14900  atm  
 
   
C"/+29.9*+'2$6'$A/2'$6'$*"6'+$25@'"9*"$
En una transición de primer orden se observa que Cp = ( H / T)P es diferente en las dos fases. Cp
puede aumentar (como en la transición de hielo a agua) o disminuir (como en la transición de
agua-vapor), justo en la temperatura de transición CP = dqP/dT es infinito ya que el sistema
absorbe un calor latente no nulo sin cambio en la temperatura.

Por lo tanto existe varias transiones de fase especiales en las cuales

qP = !H = T!S = 0 y !V =0. Éstas se denomina transiciones de fase de orden superior o continuas,
en estas transiciones la ecuación de Clapeyron dP/dT = !H / T!V carece de sentido.

En una transición de orden superior, !U = !(H-PV) = !H –P!V = 0

Las transiciones de orden superior son conocidas como transiciones de segundo orden o
transiciones lambda. Se define entonces como aquella en la cual !H =T!S=0 y !V=0 y CP no se
hace infinito en la temperatura de transición, sino que cambia en una cantidad finita: 3He B
líquido, 3He N líquido, 3He Ar y el 3He N líquido.
Una transición Lambda en la que: !H =T!S =0=!V en la temperatura del punto lambda, T" y CP
sigue algunos de los comportamientos a) y b)
 !9/N"/0/2$6'$A/2'$
,E$
u$ ,E$

E"90'"$*"6'+$ ['N5+6*$*"6'+$

K/L$ C$ C$
K&L$
u$
,E$

C"/+29.9B+$M/0&6/$
K$.$L$ C$
 Simetría  en  sólidos  
Nomenclatura  Schönflies  (Arthur  Moritz  Schönflies,  Go3nga  1891)  
 y  la  de  Herman-­‐Mauguin  (Ch.  Mauguin  (Paris)  y    C.  Hermann  (Stuygart,  1935)  
que  se  conoce  como  Notación  Internacional.  
 
Notas  y  contribuciones  de  Dr.  Abel  Moreno  Cárcamo  
 DNA
RNA
GENETIC
VIRUSES
CODE
EXPANSION
VIRUSES
PROTEINS

MEMBRANE
PROTEINS
GLYCOBIOLOGY

LIPIDS
POLYSACCHARIDES
 La Cristalografía por rayos-X como ciencia:

•  Es una ciencia experimental, que emplea el hecho de que

los cristales difractan los rayos-X, no es una técnica de
visualización directa de imágenes atómicas, como los
microscopios convencionales.

•  Esta nos permite detectar de manera muy precisa, las

posiciones de átomos o moléculas, acomodados en una
red cristalina y por ello podemos diseñar fármacos a la
medida y explicar funciones biológicas con mucha
precisión o mecanismos de enzimas por mencionar
algunas aplicaciones en el estudio de las macromoléculas
biológicas (proteínas, ácidos nucleicos o polisacáridos).
 Premios Nobel que se han dado en Cristalografia
1901 Física W.C. Röntgen Descubrimiento de los rayos X
1914 Física M. von Laue Difracción de los rayos X por los cristales
Uso de los rayos X para determinar la
1915 Física W.H. Bragg, W.L. Bragg
estructura de los cristales
1929 Física L-V de Broglie La naturaleza ondulatoria del electrón
1937 Física C.J. Davisson, G. Thompson Difracción de electrones por los cristales
Descubrimiento de la cristalización de los
1946 Química J.B. Sumner
enzimas
1954 Química L.C. Pauling La naturaleza del enlace químico
Fisiología o F. Crick, J. Watson, M.
1962 Estructura del DNA
Medicina Wilkins
1962 Química J.C. Kendrew, M. Perutz Estructura de proteínas globulares
1964 Química D. Hodgkin Estructuras de varias sustancias bioquímicas
1972 Química C.B. Anfinsen Plegamiento de las cadenas proteicas
1976 Química W.N. Lipscomb Estructura de boranos
Desarrollo de la microscopía electrónica
1982 Química A. Klug cristalográfica
Fenómenos críticos conectados con
1982 Física K.G. Wilson
transiciones de fase
1985 Química H. Hauptman, J. Karle Desarrollo de métodos directos
J. Deisenhofer, R. Huber, H.
1988 Química Estructura 3d de un centro fotosintético
Michel
Orden de sistemas simples aplicado a
1991 Física P-G de Gennes
cristales líquidos
1992 Física G. Charpak Cámara proporcional multi-cable
1994 Física C. Shull, N. Brockhouse Difracción de neutrones
Descubrimiento de la forma fulereno del
1996 Química R. Curl, H. Kroto, R. Smalley
carbón
Mecanismo de síntesis del trifosfato de
P.D. Boyer, J.E. Walker, J.C.
1997 Química adenosina (ATP) y descubrimiento de un
Skou
enzima para el transporte de iones
2003 Química R. MacKinnon Canales de potasio
Bases moleculares de la transcripción
2006 Química R. Kornberg
eukariótica
V. Ramakrishnan, T.A.
2009 Química Estructura y función del ribosoma
Steitz, Ada E. Yonath
!
 Unidades de Radiología: se usan para el
Roentgen, 1895 diagnóstico y tratamiento de enfermedades.

Radiografía en pinturas: estos

pueden mostrar imágenes
superpuestas.
 LOS PIONEROS EN EL CAMPO DE LA CRISTALOGRAFIA

Max von Laue Dorothy Hodgkin

(1879-1960) (1910-1994)

100 µm

William H. Bragg & William L. Bragg Cristales de proteínas: (a) citocromo C, (b)
(1862-1942) (1890 – 1971) DRS (Aspartil sintetasa ortorrómbica, (c)
Taumatina, (d) DRS (monoclínica).
 THAUMATIN

MW 22 kDa, pI 12.0 / P.A. NaK Tartrate

 )*"'+*${$M*"&'"$Y9N#$T$
$
FGH2I8!31F*051HI77*

!G
[;ZY%,G$G<GZ^z$

!G*
r* Radius of the
cluster

!G
tJM;)G$G<GZ^z$
 Colecta de datos de difracción de rayos-X.
Se usan rayos-X de longitudes de onda conocidas.
Generador de rayos-X (ANODO ROTATORIO)
Colecta de datos de difracción de rayos-X. Actualmente se
usan crio-protectores para proteger a los cristales del daño por
radiación. La colecta se hace a T del N2 liquido (~ -160 °C)
PATRON DE DIFRACCIÓN DE UNA PROTEÍNA (los puntos muestran
las intensidades de difracción de los motivos estructurales (átomos
o moléculas) ubicados en planos cristalográficos).
Si los cristales son grandes con dimensiones de 100 micrómetros se pueden
colectar los datos en un equipo de rayos-X casero (ánodo rotatorio). Si son
menores a 50 micrómetros se tiene que usar radiación sincrotrón. En los
sincrotrones los rayos-X son mas luminosos (intensos) y se producen en
instalaciones de aceleradores de partículas (electrones) por altas energías.
FACTORES DE ESTRUCTURA INTENSIDADES (COLECTADAS
EXPERIMENTALMENTE)

MAPA DE DENSIDAD ELECTRONICA QUE DESCRIBE LA ESTRUCTURA

DE ATOMOS Y MOLECULAS EN 3D
ESQUEMA GENERAL PARA LA RESOLUCIÓN 3D DE UNA PROTEÍNA
 La calidad cristalina vía rayos-X

Alta Se requiere
resolución alta pureza
 SIMETRÍA

RED UNITARIA MOTIVO CELDA UNIDAD

CRISTAL
 SIMETRÍA

LOS COMPONENTES DE LA SIMETRIA

Planos espejo
Ejes de rotación
Centros de simetría (punto de inversión)
Ejes de rotoinversión

Los componentes de traslación de la red

Translación
Planos de deslizamiento
Ejes tornillo
C/e/$0*24"/+6*$5+$@(/+*$6'$290'4"8/$K'2@'a*L#$K%|'"$M#$[#$!'+4$^(/22'":$,"D24/((*N"/@?D$
{$942$/@@(9./3*+2F$t/+$<*24"/+6$Z'9+?*(6:$Tl}}#L$
 ESPEJO

L R
 SIMETRÍA

Rotation axes (Ejes de rotación)

K#J*I%K)L(*>=J*IL)*+(%MN*>'J*H(D=&$#'&-$*+)*)L)*+(%*'($*)%K)L(O*>+J*IL)*?")%**>)J*
H)$?"(*+)*%&D)?":#*>,J*IL)*P*'($*&$Q)"%&-$$KM#$[#$!'+4$^(/22'":$,?/@4'"$Tl:$C?'$,?'0924"D$
*A$,'0'+42F$%./6'09.$E"'22:$TlVQ#L$
NOMENCLATURA DE EJES DE ROTACIÓN
Inversion point (Centro de inversión)

L R
#C?'$"9N?4W?/+6$N"*5@$*A$K/L$92$6"/~+$?'"'$9+$/$69'"'+4$*"9'+4/3*+:$/+6$4?'$('|W?/+6$
N"*5@2$*A$K.L$/+6$KAL$/"'$*09y'6#$[D0&*(2$s$/+6$W$"'@"'2'+4$'H5/($6924/+.'2$/&*`'$/+6$
&'(*~$4?'$@(/+'$*A$4?'$@/@'"F$*@'+$.9".('2$"'@"'2'+4$/2D00'4"9.$5+942$*A$*+'$?/+6:$/+6$
.9".('2$~94?$.*00/2$4?'9"$'+/+3*0*"@?2#$K/L$)9""*"$@(/+'$K0L:$@'"@'+69.5(/"$4*$K('|L$/+6$
9+$4?'$@(/+'$*A$4?'$@/@'"#$K&L$C~*A*(6$/>92$KUL$9+$4?'$@(/+'$*A$4?'$@/@'"$K('|L$/+6$
@'"@'+69.5(/"$4*$94$K"9N?4L#$K.L$,*0&9+/3*+$*A$4~*A*(6$/>'2$/+6$09""*"$@(/+'2#$<*4'$4?/4$4?'$
@"'2'+.'$*A$/+D$4~*$*A$4?'2'$'('0'+42$."'/4'2$4?'$4?9"6#$K6L$C?"''$A*(6$/>92$KbL#$K'L$,'+4"'$
*A$2D00'4"D$KTL#$KAL$Y*5"A*(6$9+`'"29*+$/>92$
[*0'$.*0&9+/3*+2$*A$2D00'4"D$'('0'+42$~94?$
4?'9"$@*9+4WN"*5@$2D0&*(2#$C?'$'H59`/('+4$
[.?*'+w9'2$2D0&*($92$N9`'+$9+$&"/.m'42#$
$
Rotoinversion axes (Ejes de rotación-inversión)
Translation (traslación)
Glide plane (planos de deslizamiento) Screw axis (Ejes tornillo) (21)
ELEMENTOS  DE  SIMETRÍA  PARA  EL  BENCENO  
 Crystal lattices (Redes cristalinas)

Unit Cell (Celda Unidad o celdilla unitaria)

La traslación nos permite crear 14 redes diferentes llamadas redes de Bravais que
pertenecen a los 7 sistemas cristalinos únicos.

P P C
triclínico a!b!c; ; !!"!#!90º monoclínico a!b!c; ; !=#=90º, "!90º

F P I
P I C
ortorrómbico a!b!c; ; !="=#=90º tetragonal a=b!c; ; !="=#=90º

R P F I
P
trigonal, hexagonal a=b!c; ; !="=90º, #=120º cúbico a=b=c; !="=#=90º
 SIMETRÍA EN SÓLIDOS
32 Grupos puntuales + 14 redes de Bravais = 230 Grupos Espaciales (o 65 para
quirales moléculas como las proteínas)
Además existe la combinación de 14 redes de Bravais, con los 7
sistemas cristalinos (clases cristalinas), con todos los elementos de
simetría y nos da:

230 Grupos Espaciales. Estos fueron derivados a finales del siglo

XIX por el matemático Fedorov (1890) y Schoenflies (1891).

Nota importante:

Las macromoléculas biológicas, por ejemplo los cristales de

proteínas son enantiomorfos y cristalizan en grupos que no tienen
centros de inversión o espejos planos por ello tenemos solo 65
Grupos Espaciales.

Ej. Para la lisozima: P43212 (Grupo espacial Tetragonal):

EJERCICIO PARA EL GRUPO.
Published in: Victoria M. Virador; Juan P. Reyes Grajeda; Alejandro Blanco-Labra; Elizabeth Mendiola-
Olaya; Gary M. Smith; Abel Moreno; John R. Whitaker; J. Agric. Food Chem. 2010, 58, 1189-1201.
DOI: 10.1021/jf902939q
Copyright © 2009 American Chemical Society
Deduced amino acid sequence of PPO from Grenache leaves, P93622_VITVI. Copper-binding regions, determined from homology to
hemocyanins (Prosite http://www.expasy.ch), are in bold, ligand His residues are marked with an asterisk, His residues conserved
across all higher plants are boldface and underlined, residues differing from those of the published ppo_vitvi sequence are underlined,
and the first and last residues appearing in the X-ray structure are marked with down and up arrows, respectively. Predicted
glycosylation sites are marked with an overbar, predicted phosphorylation sites are marked with a single underbar, predicted
myrstolation sites are marked with a light box, and low complexity regions (55) are marked with a heavy box, as predicted by
PROSITE (56). The three-line bar underline highlights sequence similarity to the N-terminal processing of spinach PPO:
APILPDVEKC, which coincides with the first residue appearing in the X-ray structure.

Published in: Victoria M. Virador; Juan P. Reyes Grajeda; Alejandro Blanco-Labra; Elizabeth Mendiola-
Olaya; Gary M. Smith; Abel Moreno; John R. Whitaker; J. Agric. Food Chem. 2010, 58, 1189-1201.
DOI: 10.1021/jf902939q Copyright © 2009 American Chemical Society.
Multisequence alignment of PPOs. Alignment of amino acid sequences obtained from c-DNAs of 9 higher plant PPOs. (See text for
details.) Conserved amino acids are shown with dashes. Gaps are dots. Upper case letters are aligned; lower case letters are
insertions. Putative processing site, based on similarity with sequence APILPDVEKC, which was shown to be the N-terminal
sequence of mature spinach PPO (57). The sequence alignment corresponds to PPOs from the following plants: P93622_VITVI
(Grenache leaf cDNA), PPO_VITVI P43311 (Sultana berry cDNA) (1), PPO_MALDO P43309 (apple) (37), PPO_VICFA Q06215
(bean) (6), PPO2_IPOBA Q9MB14, Q84 V52, Q9ARD3 (sweet potato), PPOB_SOLTU Q06355 (potato) (4), PPOD_SOLLC Q08306
(tomato) (3), PPO_SPIOL P43310 (spinach) (38), PPOA_SOLLC Q08303 (tomato) (3). Identical residues and conservative
substitutions are shown in bold. * indicates grenache leaf cDNA P93622. ** indicates sultana berry cDNA P43311. Residues that are
different between the two grape PPOs are highlighted. Alignments of the common central domain of tyrosinase (accession number
PF00264) can be viewed at http://www.sanger.ac.uk/Software/Pfam/data/jtml/seed/PF00264.shtml.

Published in: Victoria M. Virador; Juan P. Reyes Grajeda; Alejandro Blanco-Labra; Elizabeth Mendiola-
Olaya; Gary M. Smith; Abel Moreno; John R. Whitaker; J. Agric. Food Chem. 2010, 58, 1189-1201.
DOI: 10.1021/jf902939q Copyright © 2009 American Chemical Society.
 Purification of grenache berry PPO. (A) Gel filtration chromatography of combined ammonium sulfate pellets after dialysis was
applied to a Sephadex G-75 (167 × 1.7 cm2) column, equilibrated with 5 mM sodium phosphate, pH 8.0, and eluted with the
same buffer at a flow rate of 0.3 mL/min; 4.0 mL fractions were collected. The fractions containing peak 2 were combined for ion
exchange chromatography. (B) Anion-exchange chromatography using an Econo-Pac High Q cartridge (1 × 5 cm2). Elution was
obtained using a NaCl gradient from 0 to 0.2 M NaCl in 5 mM sodium phosphate, pH 8.0, for 136 min at a flow rate of 1.0 mL/
min, collecting 2.0 mL fractions. After 166 min, the gradient was increased to 1.0 M NaCl, eluting a second, smaller peak with
PPO activity. (C) HPLC chromatography of the fractions corresponding to peak 1 of part B on a Superose 12 HR10/30 column,
equilibrated with 10 mM Tris-HCl, pH 7.5. (D) SDS-PAGE. Lanes 1−4 contained fractions 1−4 from the HPLC experiment shown
in part C; lane 5, molecular mass markers. Upper gel: silver stain, fully denatured protein; lower gel: activity stain using 25 mM
4-tert-butylcatechol and 25 mM 4-amino-N,N-diethylaniline sulfate. Incompletely denatured protein was used for the activity gel,
and bands might not represent different molecular weights.

Published in: Victoria M. Virador; Juan P. Reyes Grajeda; Alejandro Blanco-Labra; Elizabeth Mendiola-Olaya; Gary M.
Smith; Abel Moreno; John R. Whitaker; J. Agric. Food Chem. 2010, 58, 1189-1201.
DOI: 10.1021/jf902939q Copyright © 2009 American Chemical Society
 Crystals of PPO obtained by the hanging-drop vapor-diffusion method. The inset shows the largest crystal, 200 µm in the
longest dimension, which was used to obtain a full data set.

Published in: Victoria M. Virador; Juan P. Reyes Grajeda; Alejandro Blanco-Labra; Elizabeth Mendiola-
Olaya; Gary M. Smith; Abel Moreno; John R. Whitaker; J. Agric. Food Chem. 2010, 58, 1189-1201.
DOI: 10.1021/jf902939q Copyright © 2009 American Chemical Society.
X-ray structure of PPO from V. vinifera. (A) Ribbon model showing the overall ellipsoidal shape, two β-sheets, and the
dicopper center within a four-helix bundle. (B) Cα representation of V. vinifera PPO (blue) overlapping with those of
PPO from sweet potato (yellow) (18) and Streptomyces castaneoglobisporus (green) (PDB code 1wx2). The
superposition of the V. vinifera protein structure with that of sweet potato showed a 0.76 Å root-mean-square (rms)
deviation for 325 Cα pairs, and that for the monomer of the N. crassa enzyme showed a 1.11 Å deviation for 170 Cα
pairs; the V. vinifera PPO structure was the reference structure in both cases.

Published in: Victoria M. Virador; Juan P. Reyes Grajeda; Alejandro Blanco-Labra; Elizabeth Mendiola-Olaya; Gary M.
Smith; Abel Moreno; John R. Whitaker; J. Agric. Food Chem. 2010, 58, 1189-1201.
DOI: 10.1021/jf902939q Copyright © 2009 American Chemical Society
Active site of PPO, showing V. vinifera PPO (blue) and sweet potato (yellow) and Streptomyces castaneoglobisporus
enzyme (green) (PDB 1wx2). (A) Access of the dicopper center to the surface of the enzyme as determined using CAVER
(49). This structure is rotated by 90° from those in Figure 5 for clarity. (B) Detail of the coordination of the copper ions by
active-site His side chains and of the thioether linkage between C91 and H108 (V. vinifera PPO numbering). The
internuclear distances were as follows: Cu−Cu, 4.17 Å; CuA to H87, 2.07 Å; H108, 2.16 Å; H117, 2.35 Å; CuB to H239,
2.04 Å; H243, 2.15 Å; H272, 2.02 Å.
Published in: Victoria M. Virador; Juan P. Reyes Grajeda; Alejandro Blanco-Labra; Elizabeth Mendiola-Olaya; Gary M.
Smith; Abel Moreno; John R. Whitaker; J. Agric. Food Chem. 2010, 58, 1189-1201.
DOI: 10.1021/jf902939q
Copyright © 2009 American Chemical Society
Published in: Victoria M. Virador; Juan P. Reyes Grajeda; Alejandro Blanco-Labra; Elizabeth Mendiola-
Olaya; Gary M. Smith; Abel Moreno; John R. Whitaker; J. Agric. Food Chem. 2010, 58, 1189-1201.
DOI: 10.1021/jf902939q Copyright © 2009 American Chemical Society
MUCHAS GRACIAS! Ahora están
habilitados en la nomenclatura que se
usa en estado sólido