UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN MARTN - TARAPOTO

FACULTAD DE ECOLOGA

ESCUELA ACADMICA PROFESIONAL DE INGENIERA AMBIENTAL

ASIGNATURA : BIOQUMICA

DOCENTE : BLGO. MSC. ALFREDO IBAN DAZ VISITACIN

ESTUDIANTES : CHUQUIANO AMPUERO JHON MAICO

CRDENAS SALAS KENNY RICHARD
GARCA PAIMA HILDEBRANDO ENRIQUE
NAVARRO CAHUZA DEYBISNON JESS

CICLO ACADMICO: IV

Moyobamba, 11 de Septiembre del 2017

I. INTRODUCCIN:
Las enzimas son los catalizadores de los sistemas biolgicos y se caracterizan por
tres importantes propiedades: incrementan grandemente las velocidades de
reaccin, tienen una elevada especificidad y pueden ser reguladas por diferentes
metabolitos, los cuales aumentan o disminuyen su actividad de acuerdo a las
necesidades del proceso.
En buena medida, estas propiedades se basan en el fenmeno de reconocimiento
molecular, el cual se define como un proceso que implica la unin selectiva de un
sustrato por un receptor con la finalidad de llevar a cabo una funcin especfica.
La propagacin de todas las formas de vida depende del fenmeno de
reconocimiento molecular. Adems de su importancia en catlisis enzimtica, este
fenmeno juega un papel central en los sistemas biolgicos, ya que es la base de
la especificidad observada en los neurotransmisores, los receptores hormonales y
las interacciones antgeno-anticuerpo.
En 1860 L. Pasteur fue el primero en hablar de las enzimas ya que descubri que
el proceso de fermentacin alcohlica se realizaba gracias a la actuacin de unos
compuestos a los que llam fermentos en referencia a la accin que ejercan.
Pasteur postul que dichos fermentos se hallaban ligados con la estructura y la vida
de las clulas de levadura.
Posteriormente esta misma accin se describi tambin en diversos rganos y
tejidos, y en 1877 Friedrich Wilhem Khne propuso el nombre actual de enzimas
para designar a estas sustancias.
Las enzimas se designan y se clasifican de acuerdo con el tipo de reaccin que
catalizan. Los seis grupos principales de enzimas son:
1. Oxidoreductasa.
2. Transferasas.
3. Hidrolasas.
4. Liasas.
5. Isomerasas.
6. Ligasas (sintetasas).
III. MARCO TERICO:
COMPONENTES DE UNA ENZIMA:
Sitio Activo:
El sitio activo de una enzima, tambin llamado centro activo, es la zona de la enzima
a al cual se une el sustrato, para que la reaccin se produzca.
Las enzimas son protenas. Ciertas caractersticas en su estructura terciaria son
las que determinan la forma del sitio activo de la enzima, y por lo tanto delimitan los
sustratos sobre los cuales la enzima podr actuar. Dicho de otra manera, la
estructura tridimensional de la enzima determina tambin la estructura del sitio
activo, y le brinda especificidad a la enzima, que slo podr actuar sobre ciertos
sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio activo.

El sitio activo la enzima (E) une al substrato (S) formando un complejo enzima-
substrato (ES). En el complejo ES, E transforma a S en l o los productos, formando
el complejo enzima-producto (EP), finalmente la enzima libera del sitio activo a P,
regenerndose.

E + S ES E + P

Muchas veces, el sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la
estructura de la enzima. El sitio activo suele estar formado por cadenas laterales de
residuos especficos, y es por esta razn que con frecuencia tiene una estructura
tridimensional distinta al resto de la enzima.
En la figura de arriba, la flecha roja de la izquierda seala el sitio activo de una
enzima, representada en color amarillo. A la derecha, la flecha seala el sitio activo
ocupado con sustrato.
Las enzimas tambin pueden tener sitios para unin de cofactores, muchas veces
necesarios para la reaccin cataltica, o para unin de otras molculas pequeas,
por ejemplo sustrato o productos de la reaccin catalizada. El sitio activo de una
enzima puede ser degradado por accin del calor, pHs extremos o por accin de
algunas sustancias qumicas, porque estos factores causan desnaturalizacin de
las protenas.
Sitio Alostricos:
Los enzimas alostricos son aquellos que, adems del centro activo mediante el
cual interactan con el sustrato, poseen otro centro de unin llamado centro
alostrico mediante el cual interactan con otra molcula denominada efectora o
moduladora.
La interaccin del modulador con el centro alostrico es tan especfica como lo es
la interaccin del sustrato con el centro activo y tambin est basada en la
complementariedad estructural. Los enzimas alostricos presentan pesos
moleculares en general superiores a los de otros enzimas y en la mayor parte de
los casos son protenas oligomricas, Los moduladores alostricos pueden ser de
dos tipos: unos estimulan la actividad del enzima al unirse al centro alostrico,
reciben el nombre de moduladores positivos o activadores; otros la inhiben y se
llaman moduladores negativos o inhibidores.

Los enzimas alostricos presentan siempre dos formas, una activa y otra inactiva.
Un caso muy comn de regulacin del metabolismo mediante enzimas alostricos
es la inhibicin por el producto final, tambin llamada retroinhibicin o control feed-
back. En ella, el producto final de una ruta metablica inhibe alostricamente al
enzima que cataliza la primera reaccin de dicha ruta, interrumpiendo as su propia
sntesis cuando sta ya no es necesaria. Este tipo de control es muy rentable para
la clula, ya que no se interrumpe solamente la sntesis del producto final sino la de
todos los intermediarios.
PARTES DE UN SISTEMA ENZIMTICO:
Sustrato:
Es cualquier compuesto qumico.que subyase a otro y sobre el cual est en
condiciones de ejercer algn tipo de influencia.
Por otra parte hace referencia a una capa o nivel de algo. Es una molcula sobre la
cual acta una enzima, dicho de otra forma, las enzimas se encargan de catalizar
las reacciones qumicas que involucran a su sustrato.
La unin entre enzima y sustrato forma un complejo.
Producto:
Molcula resultante de la accin de la enzima sobre el o los sustratos (a menudo se
obtiene varios productos)
Coenzima:
Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas no proteicas que transportan
grupos qumicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas
molculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la
estructura enzimtica.
En el metabolismo, las coenzimas estn involucradas en reacciones de
transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las
reacciones redox.
Las molculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de
vitaminas.
Grupo Prosttico:
(Parte del sistema enzimtico, con peso molecular bajo por lo tanto dializable,
termostable y no proteica adherida de manera mas o menos laxa a la apoenzima)
Activadores:
Iones que aceleran la velocidad de una reaccin
Son cationes: Mg2+,Mn2+, Ca2+,K+
En ocasiones se unen a la apoenzima, pero ms comn es su combinacin con el
sustrato o la coenzima.
Moduladores:
Molculas que actan sobre enzimas oligomricas con caractersticas de
cooperatividad funcional Influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimticas:
POSITIVOS: estimulan la velocidad
NEGATIVOS: inhiben la velocidad
Inhibidores:
Sustancias que disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas por las
enzimas.
Proenzima:

Suelen activarse por la eliminacin de un fragmento peptdico de su molcula

Ejemplo: Pepsingeno gstrico Pepsina (al perder 44
aminocidos)
Isoenzima:

Formas moleculares (estructuralmente distintas) de una enzima.

Responsables de catalizar la reaccin enzimtica.

Difieren de los aminocidos por su composicin determinada genticamente.

Holoenzima:
Apoenzima + coenzima