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PROTEINAS
PROTEINAS
Protena
De Wikipedia
Tabla de contenidos
1 Funciones
2 Clasificacin
3 Estructura
4 Temas relacionados
5 Lista de protenas
6 Vase tambin
7 Referencias bibliogrficas
8 Resumen
Funciones
Activas.
Catalizadores (enzimas).
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Reguladora (enzimas alostricos, hormonas).
Transportadora ]]).
Resumen
La Protena es una sustancia qumica que forma parte de la materia fundamental de la clula.
Son molculas formadas por una gran cantidad de aminocidos.
Generalmente se disuelven en agua o en soluciones acuosas de sales minerales diluidas.
Entre ellas, figuran las enzimas, ciertas hormonas y albmina o clara de huevo.
Son indispensables en la alimentacin.
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Clasificacin
Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios
Segn su forma:
Fibrosas: Presentan cadenas polipptidas largas y una tpica estructura segundaria.
Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la
queratina y colgeno
Globulares: Se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, protenas de transporte, son ejemplo de protenas globulares.
Segn su composicin qumica:
Simples u holoprotenas:: Su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas
son la insulina y el colgeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroprotenas: Su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias
no proteicas. (slo globulares).
Estructura
Temas relacionados
Propiedades de las protenas
Holoprotenas
Heteroprotenas
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Protemica (o proteinmica).
Lista de protenas
Anticuerpos
Hemoglobina
Insulina
Sntesis proteica
De Wikipedia
Como existen 20 aminocidos diferentes y slo hay cuatro nucletidos en el ARNm (Adenina,
Uracilo, Citosina y Guanina), es evidente que la relacin no puede ser un aminocido por cada
nucletido, ni tampoco por cada dos nucletidos, ya que los cuatro tomados de dos en dos,
slo dan diecisis posibilidades. La colinearidad debe establecerse como mnimo entre cada
aminocido y tripletes de nucletidos. Como hay sesenta y cuatro tripletes diferentes
(combinacin de cuatro elementos o nucletidos tomados de tres en tres con repeticin), es
obvio que algunos aminocidos deben tener correspondencia con varios tripletes diferentes.
Los tripletes que codifican aminocidos se denominan codones. La confirmacin de esta
hiptesis se debe a Nirenbert, Ochoa y Khorana.
b) Traduccin:
1. Iniciacin de la sntesis.
2. Elongacin de la cadena polipeptdica.
3. Terminacin de la sntesis.
La sntesis de protenas o traduccin tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los
aminocidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt), especfico para cada uno
de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dnde se aparean el codn de ste
y el anticodn del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de sta forma se
sitan en la posicin que les corresponde.
Una vez finalizada la sntesis de una protena, el ARN mensajero queda libre y puede ser ledo
de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una protena ya est
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comenzando otra, con lo cual, una misma molcula de ARN mensajero, est siendo utilizada
por varios ribosomas simultneamente.
Tabla de contenidos
1 Activacin de los aminocidos
2 Iniciacin de la sntesis de protenas
3 Elongacin de la cadena polipeptdica
4 Terminacin de la sntesis de la cadena polipeptdica
5 Asociacin de varias cadenas polipeptdicas para constituir las protenas
6 Enlaces externos
El complejo ribosomal posee dos sitios de unin o centros. El centro peptidil o centro P,
donde se sita el primero aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o
centro A. El radical carboxilo (-COOH) del aminocido iniciado se une con el radical amino
(NH2) del aminocido siguiente mediante enlace peptdico. Esta unin es catalizada por la
enzima peptidil-transferasa. El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin aminocido. El
ARNt sin aminocido sale del ribosoma. Se produce la translocacin ribosomal. El dipeptil-
ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por los factores de elongacin (FE)
y precisa GTP. Segn la terminacin del tercer codn, aparece el tercer aminoacil-ARNt y
ocupa el centro A. Luego se forma el tripptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su
segunda translocacin. Estos pasos se pueden repetir mltiples veces, hasta cientos de veces,
segn el nmero de aminocidos que contenga el polipptido.
El final de la sntesis viene informado por los llamados tripletes sin sentido. Son tres: UAA,
UAG y UGA. No existe ningn ARNt cuyo anticodn sea complementario de ellos y, por lo
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tanto, la biosntesis del polipptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptdica ya ha
terminado. Este proceso viene regulado por los factores R.
Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser ledo o traducido, por varios ribosomas a
la vez, uno detrs de otro. Al microscopio electrnico, se observa como un rosario de
ribosomas, que se denomina polirribosoma.
Tras la traduccin hay protenas enzimticas que ya son activas y otras que precisan eliminar
algunos aminocidos para serlo. Generalmente se separa el aminocido metionina o
aminocido iniciador. Algunas enzimas precisan asociarse a iones o coenzimas (grupo
prosttico) para ser funcionantes o activas.
Las protenas pueden estar constituidas por una cadena polipeptdica o por varias
subunidades. Las subunidades pueden ser iguales o distintas, segn provengan del mismo o de
genes diferentes.
El control de calidad del plegamiento de las protenas para adquirir la estructura cuaternaria o
conformacin tridimensional, se lleva a cabo por chaperonas y proteasas. Las protenas
chaperonas tienen la funcin de plegar o replegar correctamente a las protenas recin
sintetizadas (modificacin postraduccional), y las proteasas deben degradar aquellas protenas
que a pesar de la accin de las chaperonas no se pliegan correctamente. Cuando los
mecanismos de control fallan, las protenas daadas se acumulan causando enfermedades
amiloidognicas.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/S%C3%ADntesis_proteica"
Referencias bibliogrficas
Rodrguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las protenas. Consultado el 11/1/2002.
http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html