Estructura primaria

La cadena de aminocidos es una cadena de polipptidos determina

su estructura primaria .Esta secuencia, como se ver en el captulo
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Fig.3.15 Aminocidos de la protenas .Estn agrupados en este
caso, segn propiedades de su cadena lateral (grupos R).los smbolos
de tres letras son las abreviaturas convencionales de compuestos
Fig.3.16Forma inica de los cidos .En el PH celular se encuentra
principalmente en forma de polares
Utilizando mtodos analticos ideados al inicio del decenio de
1950,algunos investigadores determinaron la secuencia exacta de los
aminocidos en la cadena poli peptdica que constituye una molcula
de protena la insulina la hormona secretada por el pncreas que se
utiliza en el tratamiento de la diabetes la primera protena cuya
secuencia de aminocidos en la cadena poli peptdica pudo
determinarse .la insulina contiene 51 unidades de aminocidos
unidos en dos cadenas ensaladas.

La estructura secundaria
la estructura secundaria de las protenas implica que las cadenas se
pliegan y forman un hlice u otra estructura regular .Esta
uniformidad se debe a las interacciones entre los tomos del
esqueleto regular de la cadena peptdica. Los grupos funcionales no
intervienen en la la formacin de la estructura secundaria.
las cadenas peptdicas no suelen encontrarse aplanadas ni se pliegan
al azar sino que se pliegan y dan lugar a una estructura
tridimensional especfica una estructura secundaria que se observa
con frecuencia en molculas de protenas que es la llamada hlice
Alfa esto abarca la formacin de espirales de una cadena peptdica.
La hlice Alfa es una estructura geomtrica muy uniforme y en cada
giro se encuentran 3.6 aminocidos .La estructura helicoidal se
determina y mantiene mediante puentes de hidrgeno entre los
aminocidos en los giros sucesivos de la espiral. En la estructura Alfa
helicoidal los puentes de hidrgeno ocurren entre tomos de una
misma cadena peptdica.
La hlice Alfa es la unidad estructural bsica de las protenas fibrosas
como la lana,cabello,piel y uas las fibras son elsticas porque los
enlaces de hidrgeno pueden reformarse este del motivo por el cual
el cabello humano puede estirarse Hasta cierto largo y luego recupera
su longitud.

Otro tipo de estructura secundaria es el denominado lmina plegada

Beta(lam.12b).En estas los puentes de hidrgeno ocurren entre las
cadenas poli peptdicas cada cadena en forma de zigzag est
completamente extendida y los enlaces de hidrgeno ocasiona la
formacin de la estructura en forma de lmina pueden formar
laminas plegadas entre regiones diferentes de una misma cadena
peptdica es una estructura la ms flexible que elstica que la fibrina
que es protena de la seda y est caracterizada por una estructura de
lmina plegada Beta el ncleo de muchas protenas globulares
tambin est formado por lminas Beta

Estructura Terciaria
La estructura terciaria de una molcula de protena es determinada
por la forma que adopta cada cadena polipeptdica Esta estructura
tridimensional est formada por cuatro factores que se deben a
interacciones entre los grupos R
1 ) puentes de hidrgenos entre los grupos R de las subunidades de
aminocidos en asas adyacentes de la misma cadena polipptido
2)Atraccion ionica entre los Grupos R con cargas positivas y aquellos
con cargas negativas
3)Interacciones hidrofobas derivadas de la tendencia de los grupos r
no polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular
lejos del lquido que lo rodea.
4)Los enlaces disulfuro que son covalentes unen los tomos de
azufre de dos subunidades de la cistena estos enlaces pueden unir
dos porciones de una misma cadena o dos cadenas distintas.

Estructura cuaternaria
las protenas compuestas de dos o ms cadenas de polipptidos
adquieren una estructura cuaternaria cada cadena muestra
estructuras primarias secundarias y terciarias y forma una molcula
protenica biolgicamente activa la hemoglobina protena de los
glbulos rojos es encargada del transporte de oxgeno es un ejemplo
de la protena globular con estructura cuaternaria la hemoglobina es
un compuesto constituido por 574 aminocidos dispuestos en 4
cadenas poli peptdicas de cadenas Alfa idnticas y dos cadenas Beta
idnticas entre s y su frmula qumica es C3032 H4816 O872 N780
S8 Fe4.

La estructura de las protenas determina su funcin

la estructura de las protenas determina la actividad biolgica de
estas una sola protena puede variar su estructura y tener distintas
funciones muchas son moleculares y se componen de dos o ms

secciones globulares llamadas dominios contenidos por regiones

menos compactas de la cadena poli peptdica cada dominio
desempea diferentes funciones cuando una clula sintetiza una
protena la cadena poli peptdica adopta su forma tridimensional su
conformacin est determinada por la estructura primaria del
polipptido sin embargo es difcil predecir cual ser su estructura
protenica a partir de una secuencia primaria de sus aminocidos
debido a que existen muchas combinaciones posibles de plegamiento
se han planteado algunos programas de computacin para
determinar la estructura secundaria de una protena a partir de la
secuencia de los aminocidos
La actividad biolgica de una protena suele ser afectada por cambio
de la estructura inicia de los aminocidos en la conformacin de la
protena cuando ocurre una mutacin (cambio qumico de un gen)
que ocasiona un cambio en la secuencia de los aminocidos de la
hemoglobina puede producirse un trastorno anmico de clulas
falciformes . Las molculas de hemoglobina en una persona con
anemia de clulas falciformes tiene el aminocido valina en vez de un
cido glutmico en la composicin 6 es decir el sexto aminocido del
extremo terminal de la cadena Beta la sustitucin de la valina con una
cadena lateral sin carga por glutamato por una cadena lateral con
carga hace que la hemoglobina sea menos soluble y ms propensa a
formar estructuras en forma de cristal lo que provoc un cambio en la
forma de los glbulos rojos.
Los cambios en la estructura tridimensional de una protena tambin
altera su actividad biolgica .Cuando una protena se calienta o se
trata con algunas sustancias qumicas su estructura terciaria se
distorsiona y la cadena peptdica en espiral se desdobla para dar
lugar a una conformacin ms al azar este desdoblamiento se lo
acompaa de una prdida de su actividad biolgica, por ejemplo de
su capacidad de actuar como enzima. Este cambio en la forma de la
protena y la prdida de su actividad biolgica se llama
desnaturalizacin la desnaturalizacin no puede revertirse sin
embargo en determinadas condiciones algunas protenas que han
sido desnaturalizadas recuperan su forma original y su actividad
biolgica cuando se restauran las condiciones normales del medio.