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HUAMANGA
FACULTAD DE INGENIERA QUMICA Y METALURGIA
ESCUELA DE FORMACIN PROFESIONAL DE INGENIERA EN
INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
Laboratorio N 7
INGENIERIA DE BIOPROCESO
Da de prctica
Semestre acadmico
:
:
Lunes 7- 10 am
2007 II
Ayacucho Per
Mayo - 2008
I.
OBJETIVOS:
II.
HIDRLISIS ACIDA
La hidrlisis del almidn se puede hacer por dos vas: cida o enzimtica. La
hidrlisis cida del almidn a glucosa es una tcnica que tiene muchas desventajas:
formacin de productos no deseables y flexibilidad muy pobre (el producto final slo se
puede modificar cambiando el grado de hidrlisis), por ltimo es necesaria que el
equipo resista el cido y las temperaturas requeridas durante el este proceso. La
hidrlisis enzimtica en los ltimos 30 aos ha desplazado la hidrlisis cida, debido a
que se dispone de nuevas enzimas. Hoy en da la mayor parte de la hidrlisis de almidn
se realiza usando enzimas, ya que esta tcnica presenta ventajas como: control de la
formacin de productos no deseables y mayor flexibilidad del producto.
La medida se realiza siempre en las condiciones ptimas de pH, temperatura, presencia
de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas
condiciones, la velocidad de reaccin observada es la velocidad mxima (V max). La
velocidad puede determinarse bien midiendo la aparicin de los productos o la
desaparicin de los reactivos.
Al seguir
la velocidad de aparicin de
producto (o de desaparicin del sustrato) en funcin del tiempo se obtiene la llamada
curva de avance de la reaccin, o simplemente, la cintica de la reaccin. A medida que
la reaccin transcurre, la velocidad de acumulacin del producto va disminuyendo
porque se va consumiendo el sustrato de la reaccin (Figura de la derecha). Para evitar
esta complicacin se procede a medir la velocidad inicial de la reaccin (v0). La
velocidad inicial de la reaccin es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo
cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se
consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como
esencialmente constante a lo largo del experimento. Adems, en estas condiciones no es
necesario considerar la reaccin inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan
pequea que la reaccin inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican
enormemente las ecuaciones de velocidad.
Para estudiar la cintica de hidrlisis acida se mide el efecto de la concentracin
inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reaccin, manteniendo la cantidad de
enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una grfica como la de la
III.
MATERIALES Y MTODOS:
III.1.
-
Materiales:
2 vasos de 250mL
6 matraces de 500 mL
Probeta de 100mL
Bureta de 50mL
Pipeta de 10mL
Soporte universal y una pinza.
Bao Mara
pH-metro
Termmetro
III.2.
Reactivos:
- Almidn 32g
- Acido sulfrico.
- Licor de Feling A y B.
- Azul de metileno
III.3.
Mtodos:
-
IV.
RESULTADOS Y DISCUSIONES:
IV.1.
Resultados:
Datos experimentales:
Temperatura del termostato = 60C
Cuadro N 01: Datos obtenidos en la prctica.
Tiempo
Muestra
(min.)
1
10
2
20
3
30
4
40
5
50
6
60
n(C6H12O6)
Gasto
V(mL)
72
38
20
10
6
4
k
Maltosa + glucosa
Ac sulfurico.
Tiempo
(min.)
10
20
30
40
50
60
Gasto
(mL)
72
38
20
10
6
4
F.C
2,78
5,26
10
20
33,33
50
volumen diluido
volumen de gasto
azcar reductor
F .C
x100
vol. de gasto
azuc. reductor ( g )
azcar reductor
dilucin
200mL
2.78
72mL
2.78
Azcar reductor
x100 3.86
72
3.86
Azcar reductor ( g )
0.019 g
200
F .C
V
gasto
(mL)
72
38
20
10
6
4
Grafico: 1
Entonces se tiene:
almidon (S)
(g)
1/V
31,98
0,014
31,93
0,026
31,75
0,050
31,00
0,100
29,22
0,167
25,75
0,250
1/S
0,0313
0,0313
0,0315
0,0323
0,0342
0,0388
S/V
0,444
0,840
1,588
3,100
4,870
6,438
1
748.8
V max
V max 0.00134
Km
21.838
V max
Km 21.838 x0.00134 0.029
IV.2.
Discusin:
V.
VI.
CONCLUSIONES:
La velocidad mxima de reaccin es 0.00134, y la constante de Michails (Km)
es 0.029.
Se conoci el tipo de reaccin realizada, siendo sta una reaccin hidrlisis por
va acida.
BIBLIOGRAFA:
http://www.arrakis.es/~lluengo/enzimas.html
http://www.sc.ehu.es/iawfemaf/archivos/materia/00217.htm
http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ3.htm