INDICE

TEMA

PGINA

INTRODUCCIN.2

FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA...3

MODELO CINTICO DE MICHAELIS-MENTEN..5

CINTICA ENZIMATICA UNMS

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INTRODUCCION

Una enzima puede aumentar la velocidad de una reaccin qumica mltiple. Usted
se sorprender al saber que los estudios han encontrado que pueden hacer una
reaccin qumica 10 mil millones de veces ms rpido. Las sustancias qumicas
que estn presentes en el inicio de un proceso bioqumico que se denomina como
sustratos se someten a cambios qumico (s) para formar uno o ms productos
finales.
Bsicamente, el sitio activo de las enzimas forma un enlace temporal con el
sustrato. Durante este tiempo, una enzima disminuye la energa de activacin de
las molculas participantes que a su vez acelera la reaccin. Despus que la
reaccin ha terminado, el producto recin formado sale de la superficie de la
enzima y la enzima recupera su forma original. Por lo tanto, se puede decir que
participa en la reaccin sin sufrir ningn cambio fsico o qumico. Por lo tanto, la
misma enzima se utiliza una y otra vez para el proceso especfico

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QU ES LA CINTICA ENZIMTICA?
Estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son catalizadas por las enzimas.
El estudio de la cintica y de la dinmica qumica de una enzima permite explicar los
detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el metabolismo, cmo es controlada
su actividad en la clula y cmo puede ser inhibida su actividad por frmacos o
venenos o potenciada por otro tipo de molculas

FACTORES FSICO-QUMICOS QUE PUEDEN MODIFICAR LA

ACTIVIDAD ENZIMTICA

Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse

modificada su actividad por este factor. Todas las enzimas necesitan una
temperatura favorable para que funcione correctamente. La velocidad de una
reaccin bioqumica aumenta con la elevacin de la temperatura. Esto es debido
a que el calor incrementa la energa cintica de las molculas participantes que
se traduce en un mayor nmero de colisiones entre ellas. Por otra parte, se
encuentra sobre todo que en condiciones de baja temperatura, la reaccin se
vuelve lenta ya que hay menos contacto entre el sustrato y la enzima. Sin
embargo, las temperaturas extremas no son buenas para las enzimas. Bajo la
influencia de la temperatura muy alta, la molcula de la enzima tiende a ser
distorsionada, debido a que disminuye la velocidad de reaccin. En otras
palabras, una enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus funciones normales.
En el cuerpo humano, la temperatura ptima a la cual la mayora de las enzimas
se encuentra altamente activo es el intervalo de 95 F a 104 F (35 C a 40 C).
Hay algunas enzimas que prefieren una temperatura inferior a esta

pH: el rango de pH ptimo tambin es muy variable entre diferentes enzimas.

Si el pH del medio se aleja del ptimo de la enzima, esta ver modificada
su carga elctrica al aceptar o donar protones, lo que modificar la estructura de
los aminocidos y por tanto la actividad enzimtica.

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Concentracin salina: al igual que en los casos anteriormente mencionados, la

concentracin de sales del medio es crucial para una ptima actividad
enzimtica. Una elevada concentracin o una ausencia de sales en el medio
pueden impedir la actividad enzimtica, ya que las enzimas precisan de una
adecuada concentracin de iones para mantener su carga y su estructura.

La agitacin: es una variante del punto anterior, lo que se logra agitando las
sustancias reaccionantes, es mezclar ntimamente los reactivo aumentando la
superficie de contacto entre ellos.

Inhibidores: Como el nombre sugiere, los inhibidores son las sustancias que
tienen una tendencia a evitar actividades de las enzimas. Inhibidores de la
enzima interfieren con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes.
Basado en esto, se dividen en dos categoras: los inhibidores competitivos y los
inhibidores no competitivos. Un inhibidor competitivo tiene una estructura que es
la misma que la de una molcula de sustrato, y por lo que se une al centro
activado de la enzima fcilmente restringe la formacin de enlace de complejo
enzima-sustrato. Un inhibidor no competitivo es el que produce el cambio (s) en
la forma de las enzimas por reaccin con su sitio activo. En esta condicin, la
molcula del substrato no puede unirse a la enzima y, por tanto, las actividades
posteriores se bloquean.

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MODELO CINTICO DE MICHAELIS-MENTEN
Los estudios sistemticos del efecto de la concentracin inical del sustrato sobre la
actividad enzimtica comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se
introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de
catlisis enzimtica. En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta
teora y propusieron una ecuacin de velocidad que explica el comportamiento cintico
de los enzimas. En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinticas individuales
de cada proceso y tambin reciben el nombre de constantes microscpicas de
velocidad. Segn esto, podemos afirmar que:

v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]

Este comportamiento es caracterstico de la mayora de las enzimas y fue estudiado por

Michaelis y Menten en 1913. En la cintica enzimtica de la Figura 1 se distinguen tres
fases:
Para una concentracin baja de sustrato, la velocidad de la reaccin es directamente
proporcional a la concentracin del sustrato (relacin lineal), la cintica es de primer
orden.
Para una concentracin alta de sustrato,
la velocidad de la reaccin se hace
prcticamente constante e independiente
de la concentracin de sustrato, la
cintica se considera de orden cero.
Para concentraciones de sustrato
intermedias la velocidad del proceso deja
de ser lineal, y a esta zona se la
denomina de cintica mixta. La velocidad
de una reaccin catalizada (V) nos indica la cantidad de sustrato consumido, o producto
formado, por unidad de tiempo. En el Sistema Internacional se designa por U (unidad
de actividad enzimtica) y corresponde a los moles de sustrato consumidos en 1 min,
o bien a los moles de producto formado en 1 min

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INHIBICIN ENZIMTICA
Se excluyen todos aquellos agentes que inactivan a la enzima a travs de
desnaturalizacin de la molcula enzimtica.
Dos tipos de inhibidores:

Inhibidores reversibles
Establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato, o con
ambos.

COMPETITIVOS: El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,

impidiendo la fijacin del sustrato.
NO COMPETITIVOS: El inhibidor se fija a la enzima
independientemente de que lo haga o no el sustrato. No impide la
fijacin del sustrato a la enzima, pero s la accin cataltica.
ACOMPETITIVOS: El inhibidor se fija nicamente al complejo enzimasustrato una vez formado, impidiendo la accin cataltica

Caractersticas:
-Las fijaciones de sustrato e inhibidor son mutuamente excluyentes.
- A muy altas concentraciones de sustrato desaparece la inhibicin.
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un anlogo estructural del sustrato.
- El inhibidor es tan especfico como el sustrato.

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Caractersticas:
- El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre (E) y al complejo enzimasustrato (ES)
- Ni el complejo EI ni el complejo ESI son productivos

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Inhibicin Irreversible
Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo qumico de la enzima,
modificndola covalentemente

Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente txicos.

Una clase especial de inhibidores irreversibles son los Inhibidores suicidas:
Son poco reactivos hasta que se unen al centro activo del enzima, donde se
transforman en un compuesto muy reactivo, inactivando irreversiblemente al enzima.
Inhibicin Enzimtica
Algunos tipos de inhibidores irreversibles:
1. Reactivos de grupos SH
2. Organofosforados
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados