PROTEINAS

Las protenas son polmeros alfa- aminocidos. En los genes estn

codificados veinte aminocidos distintos que se incorporan en las protenas;
todos son enantiomeros l. existen otros aminocidos (no proteicos) y
tambin hay aminocidos modificados que se hallan en las protenas. La
variedad de cadenas laterales (hidrfilas, hidrfobas, acidas, bsicas,
neutras) permite una gran complejidad funcional en las protenas. Es posible
realizar variaciones adicionales modificando algunos aminocidos despus
de que se han incorporado a las protenas. La presencia de cargas + y en
las cadenas laterales hacen que las protenas sean polianflitos.
Los oligopptidos y los polipeptidos se forman por la polimerizacin de
aminocidos mediante enlaces pptidicos. El enlace peptidico es casi
planar, y la forma trans es la favorecida. Este enlace es metaestable y
puede hidrolizarse fcilmente en presencia de catalizadores. La secuencia
definida y nica de los aminocidos en cada protena constituye su
estructura primaria, dictada por un gen. Algunas protenas contienen varias
cadenas polipeptidicas, que se mantienen juntas por fuerzas covalentes o
no covalentes. Las protenas se sintetizan en la clula por un proceso
dependiente de ATP denominado traduccin. El ARN mensajero
correspondiente a una protena se adhiere a una partcula denominada
ribosoma. Cada aminocido especifico se acopla a una determinada
molcula de t ARN. Un triplete anticodn del t ARN se una a un triplete
codn correspondiente en el m ARN. A medida de que el ribosoma se mueve
a lo largo del m ARN, los aminocidos se transfieren, uno a uno, a la cadena
est limitada por tripletes especficos de iniciacin y parada en el cdigo
gentico.
Incluso cuando ya se ha completado la traduccin, la molcula proteica
puede seguir modificndose de modo covalente, por la fragmentacin de
porciones concretas o por la modificacin de algunas cadenas laterales de
aminocidos.

Las molculas proteicas se organizan de manera caracterstica en distintos

niveles. El primer nivel, o nivel primario, es la secuencia de aminocidos,
dictada por el gen. Esta secuencia, a su vez, determina el plegado local
(estructura secundaria) y la organizacin en estructuras multiples
subunidades (estructura cuaternaria).
De las muchas estructuras secundarias concebibles, solo un pequeo
numero son posibles estricamente y pueden estabilizarse mediante
enlaces de hidrogeno. Tambin existen estructuras que permiten que una
cadena polipeptidica realice giros bruscos.
Las protenas pueden agruparse en dos grandes categoras: fibrosas y
globulares. Las protenas fibrosas son alargadas, habitualmente de
estructura secundaria regular, y desempean funciones estructurales en la

clula y el organismo, como las queratinas, las fibroinas, el colgeno y la

elastina. Las protenas globulares presentan estructuras terciarias ms
complejas y se pliegan en formas compactas que suelen contener dominios
definidos. Se han identificado diversas clases de plegados terciarios, como
los haces de hlices alfa, lminas beta enrolladas y los cilindros beta.
Diversos factores determinan la estabilidad de las protenas globulares: la
entropa conformacional, la entalpia debida a los enlaces no covalentes
internos, el efecto hidrfobo y los enlaces disulfuro. En la clula, las
protenas denominadas chaperoninas ayudan a impedir la formacin de
estructuras incorrectas o interacciones no deseadas. Incluso cuando estn
plegadas, las protenas globulares son estructuras dinmicas que
experimentan diversos tipos de movimientos internos.
La mayor parte de los organismos necesitan oxigeno. Los vertebrados
utilizan la hemoglobina para el transporte de oxigeno y la mioglobina para
el almacenamiento del mismo. En estas protenas, el oxigeno esta unido una
Fe(II)-porfirina(hemo); el hemo se transporta en un bolsillo hidrfobo, que
inhibe la oxidacin del hierro. La mioglobina lleva un nico lugar de unin de
oxigeno, y por consiguiente, presenta una curva de unin hiperblica no
cooperativa. La hemoglobina une el oxigeno de manera cooperativa, con
una curva de unin sigmoidea que da lugar a una transferencia mas
eficiente.
Esta cooperatividad la consigue al ser una protena tetramrica alostrica.
La unin del oxigeno a los lugares de la hemoglobina da lugar a las
modificaciones de la estructura terciaria.
La hemoglobina y la mioglobina, al igual que otras protenas, evolucionan
mediante mutaciones, duplicaciones y recombinaciones de sus genes.