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CARNICOS

CALIDAD CARNE FRESCA


COMPONENTES
PROPIEDADES FUNCIONALES
• ESTRÉS. Estimulo o agresión, experimenta el animal a
una reacción interna que tiene por finalidad lograr
la adaptación a esta situación.

EFECTOS
• Animal cae en estrés antes de la matanza, agota el
glucógeno muscular y el pH final de la carne es
alto(superior a 6.0).
• Absorbe grandes cantidades de agua que
apariencia superficial seca.
• Color carne es roja oscura y es firme por la
turgencia de las fibras musculares.
• Alto valor pH favorece el crecimiento bacteriano y
la vida de anaquel se ve reducida.
• Oscura, firme y seca. DFD bovinos

CALIDAD DE LA CARNE
• CERDOS: el nivel glucógeno desciende y el pH decae
rápidamente hasta 5.5 estando la carne aun caliente. 30ºC.
• Ocasiona la precipitación de las proteínas sarcoplasmáticas y
miofibrilares produce pérdida en capacidad retención agua
(CRA).
• La mayor cohesión estructura miofibrilar y desnaturalización
proteica, se traduce en menor penetración de la luz y por ende,
la carne aparece más palida.
• PSE (pálida, Suave y Exudativa).

CALIDAD DE LA CARNE
ASPECTOS ALTERAN LA CALIDAD
DE LA CARNE
• Insensibilización
• Permita un rápido desangrado, evitando la
incorporación de suciedades a los tejidos internos.
• Evite alterar sus características físicas, químicas e
higiénicas.
• Insensibilizar al animal, evitándole dolores y
sufrimientos innecesarios pero no le provocarán la
muerte.
• Buen manejo antemorten
ESTRUCTURA DE LA CARNE
DEFINICION: Se define como la porción comestible de animales sanos
destinados para consumo humano.
Constituida primordialmente por tejido muscular y cantidades variables
de tejido conectivo, epitelial, nervioso y adiposo, según la localización
anatómica, edad, género y especie animal.
Es uno de los tejidos básicos de los organismos que se asocia con el
movimiento y posición del esqueleto y la contracción de muchos órganos.

Muchas de las características de calidad de la carne, como textura, terneza,


jugosidad, comportamiento ante los diversos procesos cocción o conservación
están ligados a la estructura del sistema proteico muscular, como también las
reacciones químicas que se realizan allí.

Liso Cardiaco Esquelético

•Organización estructural •Encuentra en corazón y raíz •Actúa bajo control nervioso


más simple de todos. de los grandes vasos voluntario y constituye 40%
•Funcionamiento sanguíneos unen al corazón. al 65% del peso en canal.
involuntario, localizado en el •Funcionamiento es •Su principal función es
sistema gastrointestinal, involuntario y estriado. transformar la energía
respiratorio y cardiovascular. química en cinética.

TEJIDO MUSCULAR
ESTRUCTURA MUSCULAR ESQUELETICA
Los procesos bioquímicos que proveen la energía necesaria mantener el
mecanismo contracción – relajación muscular in vivo son similares a
aquellos que tienen lugar en la etapa post-morten, transforman el músculo
en carne.
 Representa alrededor del 35 – 65% del peso de la canal y otros
tipos de tejidos (conectivo, nervioso, adiposo, óseo y
cartilaginoso).
 Músculo estriado por tener aspecto bandas transversales que se
observa microscópicamente.
 Constituido por ,células filamentosas, llamadas fibras musculares,
que dispuestas paralelamente unas sobre otras dan lugar a los
músculos.
 Fibras musculares constituyen el 75 – 92% del volumen total del
músculo y el restante lo ocupa el tejido conectivo.

TEJIDO MUSCULAR ESTRIADO


SARCOLEMA.
SARCOPLASMA
Membrana celular, ubicada El citoplasma de las fibras
debajo endomisio. musculares.
Proteínas, lípidos y es Sustancia coloidal suspendidos los
relativamente elástico. organelos.
Permite soportar grandes Composición 75 – 80% agua, granulos FIBRA MUSCULAR
glucógeno, lípidos, ribosomas,
distorsiones contracción, proteínas, compuestos Nitrogenados
relajación y acortamiento e inorgánicos. Es una célula especializada,
fibras. multinucleada y con los
componentes típicos de cualquier
célula: membrana, citoplasma,
FIBRA núcleo, mitocondrias, ribosomas,
MUSCULAR complejo de Golgi, retículo
sarcoplásmico y sistema túbulos
MIOFIBRILLAS (MF) transversales relacionados con las
LISOSOMAS miofibrillas.
Organelos propios células
Son vesículas localizadas en el musculares, ocupan 80% volumen
sarcoplasma. celular.
Contiene numerosas enzimas Su estructura responsable apariencia
capaces de digerir la fibra y su estriada.
contenido. Contraen presencia ATP, contráctiles
Dentro enzimas lisosomales, grupo de confieren la capacidad de
enzimas proteolíticas llamadas movimiento.
captesinas.
CLASIFICACION PROTEINAS
Sarcoplásmicas
35% total proteínas
Solubles en agua, (citoplasma)
Mayoría globulinas y albúminas
Catepsinas, creatiquinasa, mioglobina, citocromos - flavo proteínas

Miofibrilares
Insolubles, 50% total de proteínas (miosina, actina, tropomiosina)
Forman estructura músculo, constituye sistema contráctil
Responsables transformar energía química en cinética
Textura, CRA, emulsión y gelificación

Estroma
Insolubles ( colágeno, elastina, reticulina)
15% total proteínas forman tejido conectivo
Parte integral membranas epimisio, endomisio y perimisio
Dan soporte a los músculos y fibras musculares (asociadas dureza carne)
PRE - RIGOR RIGOR - MORTIS RESOLUCION RIGIDEZ
CADAVERICA

Eliminación sangre Pierde control nervioso-


(exaguinación). Tejido muscular recupera
impulsos nerviosos.
gradualmente cierta
Fuente O2, unido a la Tejido muscular estado elasticidad.
mioglobina. de rigidez sostenida e
Pérdida integridad tejido
O2 agota (anaerobio) inextensible.
Mejore textura,
Glucólisis vía obtener Condición es irreversible
formando compuestos
energía. por agotamiento
precursores del aroma a
reservas ATP evitan
*Reservas glucógeno carne.
ruptura puentes
disminuye el ácido Suavidad debe
cruzados actina y
láctico acumula tejido. degradación proteínas,
miosina.
pH descienda 7 hasta 5.3 titina, nebulina, actina y
Las reservas fosfatos
– 5.7. miosina.
creatina disminuyen
Tº 38 – 39ºC utiliza para Degradación autolítica
Desnaturalización, resfosfriolación ADP y enzimas endógenas y
reducción solubilidad, ATP. exógenas.
CRA disminuye. PSE. Captesinas – proteasas
Liberan lisosomas por
diferencia presión iones
H+. pH desciende

RIGOR MORTIS – CAMBIOS POST MORTEM


ENZIMOLOGIA DE LA MADURACION
Características Sensoriales contribuyen a la calidad de la carne , blandura
es la más importante al momento de su consumo.
La dureza de la carne se refiere a la fuerza de corte necesaria para
romper la carne, mientras que la textura implica la conformación del
tejido conectivo.
 Es el proceso que consiste en mantener la carne fresca a una temperatura superior
al punto de congelación.
 Mejora su blandura y aroma.
 La maduración postmortem es uno de los métodos más recomendados para
producir carne blanda.
 La proteólisis del musculo es procesos que participan activamente en el proceso
de ablandamiento durante la maduración.
 Dos sistemas proteolíticos endógenos calpainas y las catepsinas pueden actuar de
forma aislada o cooperativa sobre el tejido muscular.
 Enzimas endógenas: papaína, bromelina, ficina
 Origen microbiano (hongos y bacterias) Aspergillus niger y Penicillium notatum.

MADURACION DE LA CARNE
Pseudomonas sp pueden
Pseudomonas,
actuar proteínas miiofibrilares. Clostridium, actúan colágeno
Acinetobacter,Aeromonas,
Alcaligenes. Proceso produciendo colagenasas, no
maduración/putrefacción crecen a bajas temperaturas.
Crecen bajas temperaturas.
carne.

Enzima elastasa alcalina, Aspergillus oryzae, medir


producida Alkalophilic bacillus rompimiento de proteínas
sp. miofibrilares y del tejido
Midiendo hidrólisis proteína conectivo.
elastina, colágeno, miofibrilar Proteasa hidroliza proteínas
actividad 60 a 200 veces más miofibrilares aumentando 25 a
papaína y bromelina. 30% blandura de la carne.

ENZIMAS ORIGEN BACTERIANO


PAPAINA BROMELINA FICINA
• Deriva látex papaya. • Piña de américa. • Látex del ficus –
• Más termoestable higo comestible.
proteasas vegetales.
• Activa colágeno y
elastina.
• Activa proteínas
miofibrilares que sobre
colágeno.
• Desventaja
rompimiento miosina
causa un sabor
residual
desagradable
asociado con sobre
ablandamiento
carne.

ENZIMAS ORIGEN VEGETAL


Características contribuyen aspecto físico, color carne
Parámetros de calidad más influye en la selección consumidor.
Color carne fresca es rojo brillante y cualquier desviación este es inaceptable.
Industria Alimentos hay un especial interés color por diversas razones:
• Necesidad mantener la uniformidad del color en su producto durante todas las
producciones.
• Evitar cualquier agente externo o interno carne actué sobre el producto durante su
elaboración, conservación o venta del mismo.
• Mejorar u optimizar el color y apariencia del producto en relación siempre con las
preferencias del consumidor.
• Actualizar y mejorar el color de acuerdo con las expectativas y experiencias del
consumidor.

COLOR
COLOR CARNE
1. Pigmentos biológicos
(carotenos y hemopigmentos)
son acumulados o sintetizados
organismo antemorten.
2. Pigmentos producidos daños
durante su manejo o procesos
inadecuados.
3. La formación de pigmentos
post mortem (reacciones
enzimáticas o no enzimáticas)
4. Uso colorantes naturales o
artificiales añadir al producto
cárnico.
CROMOPROTEINAS. Contribuyen al aspecto tecnológico en la elaboración
productos cárnicos y algunas generan propiedades tan importantes como el
color.

Es estructura componente conjugado con un metal de transición, principalmente


el hierro, forman complejos coordinación (grupo hemo), siendo responsable
coloración.

Carotenos y caroteno proteínas

COMPONENTES
CITOCROMOS:
Metaloproteínas con un grupo prostético hemo.
Se encuentran en mayor concentración en músculo cardiaco
Encuentran en bajas concentraciones músculo esquelético.

CAROTENOS
HEMOPROTEINAS
Responsables del color presentan pescados y mariscos.
Presentes músculo
Son importantes color de la grasa de los principales animales de
postmorten, la mioglobina es
abasto.
la principal responsable del
No son sintetizados por animal, provienes asimilación y color.
almacenamiento.

MIOGLOBINA
FUNCION MIOGLOBINA
Pigmento intracelular
(sarcoplasmático) distribuido Cumple el papel fisiológico de ESTRUCTURA Mb
uniforme en músculos. intervenir en la cadena de
Proteico - hemo
fosforilización oxidativa dentro
Color rojo, soluble agua del músculo.
localizado fibras.
Molécula orgánica formada por un anillo
tetrapirrólico. Esta molécula se une al hierro,
originando los grupos hemo existentes en la
hemoglobina y la mioglobina. PROTOPORFIRINA

Atomo Fe, con un número coordinación 6, ubica


centro anillo tetrapirrolico, complejado a 4
nitrógenos pirrólicos.

El grupo hemo complejado a la cadena


polipeptidica (globina) a través residuo histidina
ocupando el 5 ligando del átomo ferroso.

El grupo hemo se sujeta a la molécula por medio


de puentes de hidrogeno, que se forman entre las
dos cadenas laterales.

ESTRUCTURA MIOGLOBINA
• Se basan capacidad de formar complejos
iónicos y covalentes con otras moléculas.
• Interacción de Mb con diversos gases y agua
Dependen del estado de oxidación del Fe
grupo hemo, puede estar estado ferroso (Fe II)
como férrico (Fe III).
• Al oxidarse el Fe grupo hemo adquiere carga
positiva y enlaza ligandos cargados
negativamente, como nitritos, agentes
responsables de las reacciones nitrosación
productos cárnicos curados.
• Cuando el 6º enlace encuentra libre, a la Mb
denomina (DMb) desoximioglobina presenta
coloración purpura.
• Cuando el enlace encuentra ocupado O2
forma un complejo no covalente entre el gas y
la Mb denomina oximioglobina (OMb),
coloración rojo cereza o rojo brillante. PROPIEDADES
• Estado oxidación del átomo hierro modifica
férrico, 6º enlace ocupado por molécula QUIMICAS DE LA
agua, denomina metamioglobina (MMb) y
presenta coloración marrón. MIOGLOBINA
DESOXIMIOGLOBINA
(DMB)
Capacidad de reaccionar con
otros moléculas para formar
complejos presentan coloración.
Nitrito, basa propiedad óxido
nítrico, generado reacción nitrito
en medio ácido al ceder
fácilmente e- estableciendo
enlaces covalentes forman
complejos con hierro.
Denomina nitrosomio-globina
(NOMb)
ALTERACIONES PRODUCTOS CARNICOS
AROMA Y SABOR
Propiedades sensoriales
Se generan después aplicar un tratamiento térmico.
Generan reacciones donde compuestos como aminoácidos, péptidos,
azúcares, lípidos, etc. Reaccionan entre sí generando compuestos volátiles y
no volátiles imparten el aroma y sabor propios de la carne cocinada.
 Compuestos solubles en agua: sales, aminoácidos, péptidos, azúcares
libres, azúcares fosforilados, nucleótidos y otros CN como tiamina.
 Producen sensaciones salado, amargo, ácido, dulce, umami.

SALADO DULCE AMARGO


Sales: cloruro Na, K Glucosa, fructosa y Ácidos orgánicos ,
junto glutamato ribosa, L- aminoácidos láctico y acético ,
monosódico o (glicina, alanina, aminoácidos
aspartato serina, (aspártico, glutámico,
monosódico. treonina,metionina) histidina, asparragina)

UMAMI Actúan como


Adición ácido potenciadores o
glutámico, glutamato realzadores de sabor.
monosódico y Resaltan
presencia derivados características
guanosina e inosina. deseadas

COMPUESTOS INTERVIENEN
AMINOACIDOS – PEPTIDOS-
AZUCARES REDUCTORES LIPIDOS
AMINAS - NUCLEOTIDOS

• Glucosa, fructosa, ribosa 0,1 • Compuestos forman parte • Componentes primordiales


a 0,15%. tejido adiposo, grasa gusto de la carne, como
• La concentración estos intramuscular y los animales terrestres como
disminuye 20% cocción, fosfolípidos papel primordial pescado.
mientras concentración generación aroma cárnico. • Presentes tejido muscular
aminoácidos libres aumenta • Fracción lipídica provee • Precursores del aroma en la
en relación Tº cocción 55 – compuestos volátiles carne.
95ºC. característico especie • Carne bovino 0,1 a 0,3%
• Cambios composición animal mediante oxidación base húmeda aa libres.
azúcares, aminoácidos y y descomposición térmica.
• 0.1 a 0,25% nucleótidos.
nucleótidos afecta el gusto y • Tejido Magro provee
el aroma carne. compuestos responsables
aroma.

COMPUESTOS INTERVIENEN
 Pirolisis o degradación térmica aminoácidos y péptidos. (mayor a
150ºC)
 Caramelización de carbohidratos
 Degradación ribo nucleótidos y tiamina.
 Reacción de Maillard
 Degradación térmica de lípidos.

 Aroma:
 Compuestos volátiles derivados reacción Maillard (pirazinas,
tiofenos, tiazoles, furanonas y furfurales).

MECANISMOS GENERACION AROMA CARNE


PROPIEDADES FUNCIONALES Y TEXTURA
PRODUCTOS CARNICOS ELABORADOS
Se define como las propiedades físicas o
químicas de las macromoléculas que
afectan su comportamiento en alimentos
durante su preparación, procesamiento,
almacenamiento y consumo.

Principales componentes: Proteínas junto


con carbohidratos y lípidos.
Contribuyen a la calidad y atributos
sensoriales.

Propiedades:
• CRA : retención de agua
• Solubilidad
• Gelificación
• Emulsificación.
Propiedad fundamental carne y productos cárnicos, relaciona jugosidad y
terneza.
El agua asocia con la superficie proteínas por interacciones dipolo-dipolo y
puentes de hidrógeno formando una sola capa - ligada fuertemente a la
proteína.
Debido a la configuración de la molécula de agua, donde los átomos de
Hidrógeno están unidos al átomo de Oxígeno formando un ángulo de 109º, la
molécula de agua presenta dipolo, habilitándola para interactuar con otras
sustancias mediante fuerzas eléctricas.

Esta carga eléctrica del agua le permite formar soluciones y coloides al


asociarse con los grupos reactivos eléctricamente cargados de las proteínas
musculares.

Factores influyen: concentración proteína, sal, grado desnaturalización.

CRA: CAPACIDAD RETENCION DE AGUA


La solubilidad de la proteína esta determinada por aa presentes en la superficie de la
molécula y por balance interacciones energéticas dentro de la proteína, como entre la
proteína y el solvente.

Las proteínas solubles en agua esta cubierta por aa polares que favorecen la
interacción con el agua.

Las proteínas insolubles en agua tienen más grupos hidrofóbicos en la superficie.

Las proteínas no formas soluciones sino suspensiones o soles.

Para los productos emulsificados la proteína debe ser soluble para ser funcional.

La desnaturalización de las proteínas les hace perder solubilidad, capacidad de


retención de agua e intensidad en el pigmento muscular.

SOLUBILIDAD
Un gel de proteína puede definirse como una red tridimensional sólida
entrecruzada de moléculas proteicas que atrapan a un solvente acuoso.

Se compone principalmente de agua inmovilizada dentro de una matriz proteica.

Para que se forme el gel es necesario que las proteínas se desnaturalicen por calor,
solventes, pH, presión o esfuerzo cortante.

Pueden ser: geles reversibles o irreversibles

Reversibles: miosina y actina, colágeno, se forma durante el calentamiento y


mantiene una estructura similar al enfriarse.

GELIFICACION
Los finamente picados son denominados
también productos cárnicos emulsificados.

Para un sistema de carne, la emulsión es


referida a una emulsión aceite en agua,
donde el agua es la fase continua y la grasa
la fase dispersa.

En los productos finamente picados, tipo


emulsión, la estabilidad esta influenciada por
la capacidad de retención de agua de la
carne.

Para las emulsiones de carne, las proteínas


solubles en sal, actina y miosina, actúan
como agente emulsificante.

La estabilidad de las emulsiones se mejora


CAPACIDAD
con el empleo de emulgentes; los productos EMULSIFICANTE: LIGAZON
cárnicos elaborados en forma de pasta fina
se consideran emulsiones del tipo aceite en Y TEXTURA
agua, en las que las proteínas,
principalmente las miofibrilares, actúan como
agentes emulgentes.
Funcionar como emulsificante, las proteínas deben:

• Migrar a la interfase
• Orientar sus cadenas laterales a las fase polar y no polar y formar una película
estable alrededor del glóbulo de grasa.
• Proteína debe migrar a través de la fase acuosa, factores afectan a la
solubilidad: viscosidad fase continua, pH, fuerza iónica, temperatura, afectan la
estabilidad de la emulsión.
• Propiedades fisicoquímicas proteínas
• Habilidad proteína formar películas flexibles, pero resistentes.

FACTORES DETERMINAN ESTABILIDAD EMULSION


TAMAÑO PARTICULA TIPO GRASA TEMPERATURA

• Las emulsiones se crean • Fase dispersa grasa • Corte se lleva a cabo


con grandes cantidades • Alto punto de fusión con navajas girando a
de energía. • Permite formar los alta velocidad, ocasiona
• Las partículas ser glóbulos de grasa con calentamiento.
pequeñas lograr la mayor facilidad. • Puede provocar
solubilización y desnaturalización de las
extracción de proteínas. proteínas.
• Sin dañar su estructura, • Grasas pasar a un
romper las membranas estado semifluido lo que
celulares y tejido desestabilice la emulsión.
conectivo.

PARAMETROS PROCESAMIENTO