Una enzima es un catalizador proteico. Como sabemos una protena es un
polipptido hecho de residuos de aminocidos, y un catalizador es una sustancia que altera la velocidad de una reaccin qumica, las enzimas se requieren para casi todas las reacciones celulares. Teniendo en cuenta la parte biomdica de cada una de estas; debido a la ausencia, deficiencia o valores elevados de ella se diagnostica con mayor facilidad al paciente el tipo de enfermedad que tiene ya que como producto se obtendra una enfermedad por un mal metabolismo.
Objetivos: 1. Reconocer el mecanismo y funcionamiento enzimtico de cada una de estas enzimas. 2. Tener en cuenta su importancia biomdica en el funcionamiento y metabolismo teniendo en cuenta cuando se presenta una deficiencia, la ausencia con valores elevados de cada una de las enzimas que trataremos posteriormente.
ENZIMAS PLASMTICAS Y OTROS FLUIDOS BIOLGICOS. A Continuacin hablaremos de las Funciones, actividad enzimtica, ventajas y desventajas de los anlisis de enzimas, causas de un aumento de la actividad enzimtica, causas de una disminucin de la actividad enzimtica. Usos de estas enzimas en el diagnstico clnico. Importancia biomdica.
AMILASA:
FUNCION: Es una enzima que cataliza la hidrlisis del almidn y glucgeno en molculas de carbohidratos ms pequeas, se produce principalmente en las glndulas salivares sobre todo en las glndulas partidas y en el pncreas. La ms importante de las enzimas digestivas que desdoblan el almidn y el glucgeno hasta maltosa. VALORES NORMALES: El rango normal es de 23 a 85 unidades por litro (U/L). Algunos laboratorios dan un rango de 40 a 140 U/L.
ACTIVIDAD ENZIMATICA: Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con funcin de romper los enlaces glucosdicos entre monosacridos dejndolos en forma de disacridos y oligosacridos para que puedan ser sustrato de otras enzimas como la maltasa. Hay tres tipos de amilasas dependiendo de su lugar de origen, estas son la amilasa salival, amilasa pancretica y amilasa intestinal cuando una inflamacin de estas glndulas aumenta la produccin de esta.
IMPORTANCIA BIOMEDICA: Sirve en el diagnstico de enfermedades determinando sus niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un dao a las clulas productoras de la enzima en el pncreas, o bien, por una deficiencia renal (excrecin reducida) o tambin por paperas. DIAGNOSTICO CLINICO: Se puede hacer un examen sanguneo para medir el nivel de esta enzima a nivel srico. Este examen se realiza principalmente para diagnosticar o vigilar enfermedades del pncreas. Tambin puede detectar algunos problemas del tubo digestivo.
VENTAJAS DE LA AMILASA: Degradacin de los nutrientes obtenido por la dieta que sirven de sustratos para la degradacin de otras enzimas.
DESVENTAJAS DE LA AMILASA: La produccin excesiva y la disminucin de esta provoca patologas como colicistitis entre otras PATOLOGIAS POR AUMENTO Y DISMINUCION DE LA AMILASA: Los niveles elevados de amilasa pueden indicar: Pancreatitis aguda Cncer del pncreas, ovarios o pulmones Colecistitis Ataque de vescula biliar resultante de enfermedad Infeccin de las glndulas salivales (como paperas) o una obstruccin Oclusin intestinal Macroamilasemia Obstruccin de las vas biliares o pancreticas lcera perforada Embarazo ectpico Gastroenteritis viral
La disminucin de los niveles de amilasa puede indicar: Dao al pncreas Enfermedad renal Cncer pancretico Toxemia del embarazo
LIPASAS:
FUNCION: La lipasa es una enzima liberada por el pncreas en el intestino delgado, que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber. Su funcin principal es catalizar la hidrlisis de triacilglicerol a glicerol. Las lipasas se encuentran en gran variedad de seres vivos. ACTIVIDAD ENZIMATICA: El 90% de los lpidos son triacilgliceroles (TG), otros fosfolpidos (PL), otros colesterol (C) y steres del colesterol (EC). Hay que hidrolizarlos antes de que entren en el intestino. Si las grasas son insolubles y el enzima es soluble hay un problema. Para que el enzima pueda actuar han de estar en forma de emulsin, lo que se consigue con sales biliares y movimientos peristlticos del intestino. El enzima que hidroliza los lpidos es una lipasa del intestino, segregada por el pncreas en forma de precursor inactivo llamado prolipasa. El precursor se activa en presencia de una protena producida en la pared intestinal llamada colipasa. La lipasa digiere las grasas hidrolizando el enlace ster y liberando los cidos grasos. Normalmente libera los de los extremos dando 2.monoacilglicerol. Una vez dentro del intestino se vuelven a unir formando el triacilglicerol. Se han de romper para poder pasar. Valores normales 0 a 160 unidades por litro (U/L). Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios. IMPORTACIA BIOMEDICA: Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, segn estudios bioqumicos, es idntica a la enzima colesterol esterasa o lipasa pancretica no especfica, por lo que se supone que el origen es pancretico y llega a las glndulas mamarias a travs de la circulacin sangunea. DIAGNOSTICO CLINICO: Este examen se hace para evaluar alguna patologa en el pncreas, HIPERLIPASEMIA, La lipasa aparece en la sangre cuando el pncreas presenta dao. VENTAJAS DE LA LIPASA: La funcin principal de esta lipasa gstrica es ayudar a la absorcin de grasas. DESVENTAJAS DE LA LIPASA: Un produccin excesiva o una disminucin de esta provocan diferentes patologas. PATOLOGIAS POR AUMENTO Y DISMINUCION DE LA LIPASA: Los niveles superiores a los normales pueden indicar: Colecistitis (con efectos en el pncreas) Cncer pancretico Pancreatitis lcera u obstruccin estomacal Gastroenteritis viral Las afecciones adicionales bajo las cuales se puede realizar el examen son: Pancreatitis crnica Deficiencia familiar de lipasa lipoproteica
TRANSAMINASA FUNCION: Son enzimas transferasas que catalizan las reacciones de transferencia de un grupo amino, Estas enzimas son inducibles, porque su actividad puede aumentarse por la accin de diversas hormonas como la tiroxina o los glucocorticoides, su reaccin es libremente reversible. ACTIVIDA ENZIMATICA: Las transaminasas necesitan de una coenzima llamada piridoxal fosfato (derivado de la piridoxina o vitamina B6) para ejercer su funcin; acta como transportador del grupo amino entre los sustratos, alternando su estructura entre la forma aldehdica (piridoxal fosfato, PLP) y la forma aminada (piridoxamina-5-fosfato, PMP). El PLP contiene un anillo de piridina ligeramente bsico y un hidroxilo que es ligeramente cido, hecho que permite que sea muy estable porque es muy flexible. El grupo ms importante del PLP es el aldehdo. Las principales aminotransferasas son las hepticas como: GOT: GLUTAMATO + OXALACETATO ASPARTATO + A- CETOGLUTARATO GPT: GLUTAMATO PIRUVATO ______ ALANINA + A-CETOGLUTARATO VALORES NORMALES: Los niveles normales de GOT en sangre son: 5-40 U/ml. Los niveles normales de GPT son: 5-30 U/ml IMPORATANCIA BIOMEDICA: Cuando realizamos un anlisis de sangre la proporcin que nos encontramos de GOT en relacin con GPT es: GOT / GPT: 1/3. Se utilizan en la clnica para la confirmacin diagnstica del infarto agudo de miocardio (junto con la determinacin de otras sustancias) y para el estudio de enfermedades hepticas o musculares. las reacciones de transaminacin, SON importante sobre todo para la sntesis de aminocidos no esenciales y la degradacin de la mayora de aminocidos, que pierden su grupo amino por transaminacin, excepto los aminocidos lisina y treonina, donde esta reaccin no es posible. DIGNOSTICO CLINICO: : Adems su medicin en sangre se utiliza para diagnosticar y rastrear muchas enfermedades, y en especial evidenciar la presencia de dao heptico. Enfermedades del hgado: hepatitis, cirrosis sustancias en el hgado de forma excesiva Enfermedades del pncreas: cuando se inflama el pncreas, ya que por el alcohol o por infecciones vricas VENTAJAS DE LA TRANSAMINASA: SE DA LA PRODUCCION DE ANIMOACIDOS PARA ELIMINAR EL GRUPO AMONIO YA QUE PUEDE SER TOXICO PARA EL ORGANISMO DESVENTAJAS DE LA TRANSAMINASA: LA SOBREPRODUCCIO PUEDE SER TOXICA PARA NUESTRO ORGANISMO COMO TAMBIEN LO ES LA DISMINUCION PUEDE PRODUCIR PATOLOGIA PATOLOGIAS POR AUMENTO Y DISMINUCION DE LA TRASAMINASA. POR AUMENTO: CIRROSIS HEPATITIS VIRAL ENFERMEDADES DEL PANCREAS INFARTO AGUDO DEL MIOCARDIO DESMINUIDO: ENFERMEDADES RENALES CETOACIDOCES VERY VERY
FOSFATASA ALCALINA: La Fosfatasa Alcalina (FA) es una enzima que se encuentra en casi todos los tejidos del cuerpo, pero es mayor su presencia en el hgado, las vas biliares y los huesos. La fosfatasa alcalina tiene un gran variedad de isoenzimas con leves diferencias en su estructura, que sugieren diferentes orgenes por cada tejido (FA1 del hgado, FA2 del hueso). Estas isoenzimas pueden ser cuantificadas por separado si es necesario. ACTIVIDAD ENZIMATICA: El proceso de eliminar el grupo fosftico se denomina desfosforilacin VALORES NORMALES: El rango normal es de 44 a 147 UI/L (Unidades internacionales por litro). Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro, al igual con la edad y el sexo. Los niveles altos de FA normalmente se observan en nios que presentan un aumento repentino en su crecimiento y en las mujeres embarazadas. VENTAJAS DE LA FOSFATASA DESVENTAJAS DE LA FOSFATASA IMPORTANCIA BIOMEDICA: La fosfatasa alcalina recibe el nombre de orto- fosfrico-monoster hidrolasa. Estas enzimas proceden de la ruptura normal de las clulas sanguneas y de otros tejidos, muchas de ellas no tienen un papel metablico en el plasma excepto las enzimas relacionadas con la coagulacin y con el sistema del complemento. La fosfatasa es una enzima clasificada dentro de las hidrolasas. Las fosfatasas alcalinas son enzimas que se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo, siendo particularmente alta en huesos, hgado, placenta, intestinos y rin. Tanto el aumento, as como su disminucin en plasma tienen significado clnico. DIAGNOSTICO CLINICO: Se realiza un examen se hace para diagnosticar enfermedad del hgado y del hueso o para ver si los tratamientos para dichas enfermedades estn funcionando. Puede incluirse como parte de las pruebas de la funcin heptica de rutina. ENFERMEDADES POR AUMENTO Y DISMINUCION DE LA FOSFATASA ALCALINA: Tanto el aumento, as como su disminucin en plasma tienen significado clnico. Las causas de un aumento de FAL: Enfermedad sea de Paget, obstrucciones hepticas, hepatitis, hepatoxicidad por medicamentos y osteomalacia. Las causas de una disminucin de FAL: Cretinismo y dficit de vitamina C FOSFATASA ACIDA: Es el nombre dado a todas las fosfatasas que tienen actividad ptima por debajo de un pH de 7.0. La presencia de fosfatasa cida en suero proviene de varias fuentes que incluyen: los riones, el hgado, el bazo, los eritrocitos, las plaquetas y la glndula prosttica. Cada uno de stos contribuye con isoenzimas de fosfatasa cida que son especficas del rgano o clulas de origen. ACTIVIDAD ENZIMATICA El proceso de eliminar el grupo fosftico se denomina desfosforilacin VALORES NORMALES: Debe haber menos de 5 nanogramos por mililitro (ng/mL) de fosfatasa cida tartrato-resistente (TRAP). VENTAJAS: CUMPLE UN PAPEL MUY IMPORTANTE EN LOS CARBOHIDRATOS Y LA GRASA TAMBIEN ES NECESARIO PARA QUE SE PRODUSCA EL CRECIMIENTO CONSERVACION Y REPARCION DE LAS CELULAS Y TEJIDOS Y A LA PRODUCCION DE ATP DESVENTAJAS: EL EXCESO DE FOSFORO FAVORECE EL ENVEJECIMIENTO Y AUMENTA EL RIESGO DE MORTALIDA ESPECIALEMENTE POR CAUSA CARDIOVASCULARES. IMPORTAN BIOMEDICA: La fosfatasa cida prosttica es la de mayor inters clnico ya que pueden encontrarse concentraciones sricas elevadas de esta enzima en pacientes que padecen carcinoma prosttico con metstasis. DIGNOSTICO CLINICO : El mdico puede ordenar este examen si uno tiene signos de leucemia de clulas pilosas, un tipo de cncer de la sangre en el cual los niveles fosfatasa cida tartrato-resistente (TRAP) estn muy altos. Este examen tambin se puede hacer para vigilar la actividad de cnceres que se han diseminado a los huesos, como el mieloma mltiple y los cnceres de prstata, mama y pulmones. Sin embargo, este examen an no tiene un uso muy amplio para este propsito.
ENFERMEDADES POR AUNMENTO Y DISMINUCION DE LA FOSFATASA ACIDA. Un alto nivel de fosfatasa cida tartrato-resistente en las clulas de la leucemia corrobora un diagnstico de leucemia de clulas pilosas. Un alto nivel de fosfatasa cida tartrato-resistente en el plasma es un signo de descomposicin del hueso. Esto puede deberse a muchos tipos de enfermedades, pero en un paciente con cncer, probablemente sea indicio de que dicho cncer se ha diseminado al hueso. DESHIDROGENASA LACTICA FUNCION: La deshidrogenasa lctica (DHL) cataliza la conversin del piruvato a lactato y viceversa. Fue una de las primeras enzimas de las que se encontraron isoenzimas que se pueden separar por electroforesis. ACTIVIDAD ENZIMATICA: Esta enzima cataliza la conversin del piruvato a lactato y viceversa, se encuentra en la sangre y otros tejidos del cuerpo y que participa en la produccin de energa en las clulas.
VALORES NORMALES: Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro. Un rango tpico es de 105 a 333 UI/L (unidades internacionales por litro). IMPORTANCIA BIOMEDICA: . Una cantidad elevada de esta sustancia en la sangre puede ser un signo de dao en los tejidos y algunos tipos de cncer u otras enfermedades.
DIAGNOSTICO CLINICO: Se puede hacer un examen sanguneo para medir el nivel de esta enzima a nivel srico. La deshidrogenasa lctica (DHL) se mide con mayor frecuencia para verificar dao tisular. La enzima de deshidrogenasa lctica se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, especialmente el corazn, el hgado, el rin, el msculo esqueltico, las clulas sanguneas del cerebro y los pulmones. La deshidrogenasa lctica (DHL) afecta la reaccin qumica para la conversin del piruvato y el lactato. Los msculos en ejercicio convierten la glucosa en lactato (y los glbulos rojos la metabolizan). El lactato luego es liberado en la sangre y finalmente absorbido por el hgado, el cual lo convierte de nuevo en glucosa y libera dicha glucosa en la sangre. Los msculos en reposo, los glbulos rojos y otros tejidos absorben luego esta glucosa. ENFERMEDADES POR AUMENTO Y DISMINUCION DE ESA ENZIMA QUE NO ME ACUERDO EL NOMBRE: Los niveles superiores a los normales pueden ser indicio de: Accidente cerebrovascular (ACV, apopleja) Ataque cardaco Anemia hemoltica Presin arterial baja Mononucleosis infecciosa Deficiencia de sangre (Isquemia intestinal ) Enfermedad heptica (por ejemplo, hepatitis) Lesin muscular Distrofia muscular Estados (neoplsicos) de formacin anormal de nuevos tejidos Pancreatitis Muerte de tejido (infarto pulmonar) Si se eleva el nivel de DHL, el mdico puede ordenar una medicin de las isoenzimas de deshidrogenasa lctica. Otras afecciones bajo las cuales se puede realizar el examen son: Anemia por deficiencia de B12 Anemia megaloblstica Anemia perniciosa COLINESTERASA SERICA: FUNCION:Enzima que cataliza la hidrlisis del neurotransmisor acetilcolina sobrante en el espacio sinptico en colina y cido actico, reaccin necesaria para permitir que la neurona colinrgica retorne a su estado de reposo luego de la activacin, evitando as una transmisin excesiva de acetilcolina, que producira una sobreestimulacin del msculo y, como consecuencia, debilidad y cansancio
ACTIVIDAD ENZIMATICA: cataliza la hidrolisis del nuerotrasmisor acetilcolina sobrante en el espacio sinptico en colina y acido actico reaccin necesaria para permitir que la neurona colinrgica retorne su estado de reposo despus de la activacin, evitando asi una transmisin excesiva de acetilcolina que producira una sobreestimulacion del efector y como consecuncia debilidad y cansancio. VALORES NORMALES: Normalmente, los valores de la seudocolinesterasa fluctan entre 8 y 18 unidades por mililitro (U/mL). VENTAJAS: AYUDA AL SISTEMA NERVIOSO A TRABAJAR APROPIADAMENTE, LOS NERVIOS NECESITAN ESTAS SUSTANCIAS PARA ENVIAR SEALES DESVENTAJAS: SI DISMINUYE LA ACTIVIDAD DE ESTA ENZIMA EL SISTEMA NERVIOSO SE VERA AFECTADO POR FALTA DE ESTUMALACION NERVIOSA. IMPORTANCIA BIOMEDICA: ayudan a descomponer un qumico que los nervios necesitan para enviar seales. La acetilcolinesterasa se encuentra en los tejidos nerviosos y en los glbulos rojos, mientras que la seudocolinesterasa se encuentra principalmente en el hgado. DIAGNOSTICO CLINICO: Este examen se hace para determinar si una persona ha estado expuesta a un grupo de qumicos conocidos como organofosfatos, los cuales se utilizan en pesticidas e inactivan las colinesterasas. El nivel de acetilcolinesterasa y seudocolinesterasa en la sangre se puede utilizar para determinar su exposicin y riesgo de toxicidad. El examen tambin se puede hacer, aunque no muy frecuentemente, para diagnosticar una enfermedad heptica. Igualmente, se puede ordenar antes de que una persona reciba anestesia con succinilcolina, la cual se puede administrar antes de ciertos procedimientos o tratamientos, incluyendo la terapia electroconvulsiva (TEC). Se puede realizar un examen con el cual se analizan los niveles sanguneos de ciertas enzimas (acetilcolinesterasa y seudocolinesterasa) que ayudan al sistema nervioso a trabajar apropiadamente. La acetilcolinesterasa (tambin conocida como colinesterasa en glbulos rojos sanguneos) y la seudocolinesterasa (tambin conocida como butirilcolinesterasa o colinesterasa en plasma) PATOLOGIAS POR AUMENTO O DISMINUCION: La disminucin en los niveles de seudocolinesterasa puede deberse a: Infeccin aguda Desnutricin crnica Ataque cardaco Dao heptico Metstasis Ictericia obstructiva Intoxicacin con organofosfatos (qumicos que se encuentran en los pesticidas) Las disminuciones ms pequeas pueden deberse a: Embarazo Uso de anticonceptivos orales
Leucinoamidapeptidasa FUNCION: La leucina aminopeptidasa (LAP) es un enzima proteoltico localizada en las clulas hepticas, que hidroliza la unin peptdica prxima a la los grupos libres de aminopeptidasa ACTIVIDAD ENZIMATICA: Cataliza rpidamente la hidrlisis de los pptidos que contienen leucina. VALORES NORMALES: Hombres: 80 a 200 U/mL Mujeres: 75 a 185 U/mL Nota: U/mL = unidades por mililitro. VENTAJAS: AYUDA AL BUEN METABOLISMO ES DE LAS CELULAS HEPATICAS DESVENTAJAS: CUANDO HAY UNA ACOMULACION SE CREAN TUMORES HEPATICOS ENTRE OTROS DAOS HEPATICOS IMPORTANCIA BIOMEDICA: La leucina aminopeptidasa es liberada en la sangre cuando hay un dao en las clulas hepticas, posiblemente producto de drogas o infecciones, como la hepatitis. DIAGNOSTICO CLINICO: La leucina aminopeptidasa (LAP) es una enzima heptica de poca especificidad diagnstica. Principalmente, encontramos niveles elevados de leucin- aminopeptidasa (LAP) en nios con ictericia causada por dao heptico, en hepatitis viral, cirrosis, neoplasias hepticas, pancreatitis y obstruccin heptica. La leucina aminopeptidasa srica es un examen que mide qu tanta cantidad de esta protena est en la sangre.
PATOLOGIA POR AUMENTO Y DISMINUCION DE LA ENZIMA LEUCINOAMINADAPEPTIDASA Colestasis Cirrosis Hepatitis Isquemia heptica (reduccin del flujo sanguneo al hgado) Necrosis heptica (muerte del tejido heptico) Tumor heptico y cncer del hgado
GAMMA GLUTAMIL TRANSFERASA (GGT) Localizacin: La GGT est presente en las membranas celulares de muchos tejidos, incluyendo los riones, el conducto biliar, pncreas, hgado, bazo, corazn Funcion: su rol principal es en el metabolismo del glutatin mediante la transferencia de la fraccin glutamil a una variedad de molculas aceptoras como el agua, algunos L- aminocidos y pptidos, dejando el producto cistena para preservar la homeostasis intracelular del estrs oxidativo. Usos clnicos: La GGT juega un papel clave en el ciclo de la gamma-glutamil, una va para la sntesis y degradacin de glutatin y de desintoxicacin de drogas y xenobiticos. Valores normales: el rango normal de la enzima en la sangre va de 40 a 78U/L. Importancia biomdica: La GGT est presente en las membranas celulares de muchos tejidos, incluyendo los riones, el conducto biliar, pncreas, hgado, bazo, corazn, cerebro, y las vesculas seminales como tambin lo son las transaminasas y la lactatodeshidrogenasa. Est involucrada en la transferencia de aminocidos a travs de la membrana celular y el metabolismo de los leucotrienos. Su rol principal es en el metabolismo del glutatin mediante la transferencia de la fraccin glutamil a una variedad de molculas aceptoras como el agua, algunos L- aminocidos y pptidos, dejando el producto cistena para preservar la homeostasis intracelular del estrs oxidativo. Diagnostivo: Los niveles de GGT superiores al normal pueden deberse a:
-Alcoholismo -Diabetes -Bloqueo del flujo de la bilis desde el hgado (colestasis) -Insuficiencia cardaca -Hepatitis -Isquemia heptica (falta de flujo de sangre) -Necrosis heptica -Tumor heptico -Enfermedad pulmonar -Enfermedad del pncreas -Cicatrizacin del hgado (cirrosis) -Uso de drogas hepatotxicas
Ventajas: . La GGT juega un papel clave en el ciclo de la gamma-glutamil, una va para la sntesis y degradacin de glutatin y de desintoxicacin de drogas y xenobiticos. Metaboliza el glutatin a una variedad de molculas aceptoras como el agua, algunos L-aminocidos y pptidos, dejando el producto cistena para preservar la homeostasis intracelular del estrs oxidativo.
Desventajas: En dficit de esta encontramos mayor estrs oxidativo por mal metabolismo del glutatin
PATOLOGIA Por aumento:
GGt e hgado graso Ya que la GGt tiene una alta sensibilidad en el hgado, es uno de los mejores marcadores del consumo crnico de alcohol e hgado graso. El hgado graso alcohlico, as como el hgado graso no alcohlico pueden progresar a enfermedades hepticas avanzadas, incluyendo la inflamacin, cirrosis y cncer heptico.
GGT y enfermedad cardaca En un reporte publicado en "Circulation: Journal of the American Heart Association," del 2005, los investigadores citaron la prueba de GGT como una de las maneras mas simples de determinar si un individuo tiene riesgo de muerte por enfermedades cardiovasculares. Los investigadores analizaron los datos de un estudio de largo plazo de 160.000 adultos australianos y encontraron que cuanto ms alto es el nivel de GGT en la sangre, mayor es el riesgo de muerte por causas cardiovasculares.
En dficit Los niveles de GGT ms bajos del rango normal pueden deberse a la ingesta de frmacos como el clofibrato o las pastillas anticonceptivas, y a tratamientos de remplazo hormonal a base de estrgeno. Cualquier tipo de dao al hgado da lugar a bajos niveles de GGT.
TRIPTASA Funcin tras su liberacin inactiva rpidamente el fibringeno e inhibe la coagulacin, Esto se ve incrementado por la liberacin masiva de heparina, que est muy relacionada con la tripsina en los grnulos. Disminuye, tambin, la actividad broncodilatadora de ciertos pptidos como el pptido intestinal vasoactivo induciendo broncoconstriccin. Actividad enzimtica Tienen funcin serinproteasas y como tal: cortan la cadena polipeptdica en el lado carboxilo de aminocidos especficos, es decir, reconocen secuencias en la estructura primaria. Valores normales Las concentraciones de triptasa varan entre 1 y 10ng/ml. Importancia biomdica es una proteasa neutra liberada junto con la histamina por mastocitos inmunolgicamente activados. Se presentan altos niveles de triptasa en suero y en lquido nasal tras la activacin de mastocitos en anafilaxis en casos de rinitis alrgica. Diagnstico clnico Las mediciones de triptasa srica pueden ser tiles en el establecimiento de anafilaxia, ademas la deteccin en sangre de unos niveles constantemente elevados de triptasa, puede estar relacionada con la presencia de otras enfermedades, tales como una insuficiencia renal o heptica, as como con una mastocitosis sistmica, enfermedad causada por la proliferacin de los mastocitos. Ventajas Cuando se activan son capaces de desencadenar la reaccin alrgica. La triptasa es capaz de favorecer la inflamacin y el broncoespasmo dando la oportuna respuesta alergena Desventajas Una excesiva respuesta alergena producto de altos niveles de produccin de esta enzima, dando como resultado patologas llevadas de la mano con el aumento an la actividad mastocitaria
Patologas
En exeso Anafilaxia La anafilaxia consiste en una reaccin inmunitaria generalizada del organismo, que constituye una de las complicaciones ms graves y potencialmente mortales. Mastocitosis enfermedad causada por la proliferacin de los mastocitos ya que La triptasa es la nica protena que se concentra selectivamente en los grnulos secretores de los mastocitos humanos.
En deficit Bajos niveles de triptasa son clnicamente insignificantes.
Orina Funcin: La orina es un lquido acuoso transparente y amarillento, de olor caracterstico, secretado por los riones y eliminado al exterior por el aparato urinario. Se eliminan aproximadamente 1,4 litros de orina al da. La orina normal contiene un 96% de agua, un 4% de slidos en solucin y aproximadamente 20 g de urea por litro. Importante saber que? Cerca de la mitad de los slidos son urea, el principal producto de degradacin del metabolismo de las protenas. El resto incluye nitrgeno, cloruros, cetosteroides, fsforo, amonio, creatinina y cido rico.
Teniendo encuenta que, La lipasa es filtrada por el glomrulo debido a su bajo peso molecular y normalmente se reabsorbe por completo en los tbulos proximales y no existe en la orina normal. En pacientes con insuficiencia de la reabsorcin tubular renal, causada por alteraciones renales, se observa lipasa en la orina. La actividad lipasa urinaria est inversamente relacionada con el aclaramiento de creatinina. Enzimas en la orina: Deshidrogenasa Lctica, transferasa del gamma-glutamil, alfa amilasa, uropepsinogeno, lisozima, beta-N-acetilglucosaminidasa, uroquinasa, la proteasa
Liquido Cefalorraqudeo El LCR, es el lquido seroso contenido en los ventrculos cerebrales. Se forma principalmente en los plexos coroideos y espacio subaracnoideo. Su volumen en adulto es de unos 150 ml y en recin nacido de 10 a 60 ml. Se renueva cada 2-4 horas. Su aspecto es incoloro, claro y de baja viscosidad. Contiene pocas protenas, principalmente albmina y globulina, y su pH oscila entre 7.28 y 7.34 Valores normales Los valores normales de glucosa en LCR son de 40 - 80 mg/dl, 50% - 80% de la concentracin en sangre, con pacientes en ayunas Enzimas . Creatinaquinasa (CK): El valor medio es inferior a 4 U/l. Se eleva en lesiones cerebrales isquemicas. Adenosin-desaminasa (ADA): Los valores normales estan alrededor de 0,4 U/l. Aumenta de forma caracteristica en la meningitis tuberculosa, pero tambien en infiltracion por linfomas. Funcin: Es una enzima esencial en el metabolismo de las purinas, con un papel especialmente importante en la diferenciacin y proliferacin de linfocitos T y del sistema monocito-macrfago. Se han identificado dos tipos de ADA: ADA srica, que se encuentra en hemates, linfocitos, suero y en pequeas cantidades en hgado y bazo ADA hstica, que est en los homogeneizados de todos los tejidos del organismo. Lactato-deshidrogenasa (LDH): Sus niveles normales son un 10% de la concentracion serica. Inters clnico: Aumenta en traumatismos cerebrales, afecciones degenerativas, convulsiones, meningoencefalitis y tumores. Existen varias isoenzimas de la LDH. La LDH4 y la LDH5 estan muy elevada en las meningitis meningococicas, pero cuando aparecen la LDH1 y la LDH2 constituye indicacion de que hay afeccion de la corteza cerebral.
Lisozima: Su aumento es habitual en las meningitis bacterianas agudas. Funcin: Es una enzima de 14,4 kilodalton que daa las clulas bacterianas catalizando la hidrlisis de las uniones beta 1,4 entre los residuos de cido N- acetilmurmico y N-acetil-D-glucosamina en un peptidoglicano. Inters cliico: La lisozima es abundante en numerosas secreciones como la saliva, las lgrimas y el moco donde acta como una barrera frente a las infecciones. Tambin es muy abundante en la clara del huevo, de donde se extrae para su uso industrial, en particular para el control de las bacterias lcticas en los vinos. Adems de encontrarse en la saliva y en las lgrimas, la lisozima est presente en el bazo, los pulmones, los leucocitos, el plasma, la leche y el cartlago. La deficiencia en lisozima, debida a mutaciones en el gen LYZ situado en el cromosoma 12, ha sido asociada a displasias esquelticas y a un aumento de la propensin a las infecciones. Como enzima funciona atacando a los peptidoglicanos, lo que explica su localizacin en la pared celular de las bacterias
Conclucion como sabemos las enzimas son protenas que realizan muchas funciones catlizadoras para dar origen a muchos productos biolgicos. en el transcurso de este trabajo hemos observado la importancia de las enzimas en nuestro organismo, y que apartir de los estudios de esta podemos detectar patologas ya sea por concentraciones elevadas de sustrato, dficit enzimatico, ausencia lo cual generara un mal metabolismo e incluso metstasis de una que otra patologa. Este grupo se siente satisfecho por este curso de biologa metabolica, ya que sabemos su importancia y pese a eso hemos logrado resolver muchas dudas. Cordialmete le agradesemos a la licenciada olfa contraras por compartir su conocimiento con nosotros de manera muy considerada