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Proteínas y Metabolismo.
I) PROTEÍNAS.
Las proteínas son las principales macromoléculas de los seres vivos, constituyen más de la
mitad del peso seco de una célula y son responsables de una gran cantidad de funciones. Cada
uno de nosotros tiene más de diez mil tipos diferentes de proteínas, cada una de ellas con una
estructura tridimensional única que le confiere una función específica.
Todas las proteínas están formadas por la misma estructura básica, son polímeros lineales
formados por la unión de monómeros llamados aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas
constituidas por C, H, O, N y en algunos casos poseen también átomos de azufre (S).
1. AMINOÁCIDOS (TABLA 1)
Son moléculas de bajo peso molecular que se caracterizan por poseer un grupo amino
(-NH2), que tiene características básicas, y un grupo carboxilo (-COOH), con propiedades
ácidas, ambos grupos unidos al mismo carbono central.
H2 N C COOH
R es el radical, cadena lateral que diferencia a los aminoácidos en cuanto a tamaño, forma,
carga eléctrica, etc., dando origen a alrededor de 20 aminoácidos diferentes que se encuentran
formando parte estructural de las proteínas. Al pH del plasma sanguíneo (7,2) o del líquido
intracelular (7,1) el grupo amino y el grupo carboxilo están ionizados.
H H H
+
+
H3N C COOH H3N C COO- H2N C COO-
R R R
pH ácido pH neutro pH básico
Figura 1. Los aminoácidos son anfóteros, es decir pueden actuar como ácidos (dadores de protones) o
como bases (aceptores de protones) dependiendo del medio.
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Tabla 1. Los veinte aminoácidos proteicos y sus características estructurales.
2. POLIPÉPTIDOS.
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Los aminoácidos se unen entre sí mediante
R O R O
enlaces peptídicos para construir los polipéptidos. α α
Estas uniones son enlaces covalentes tipo amida, formados H2N C C OH + H N C C OH
entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino H H H
de otro, liberándose una molécula de agua (síntesis por
deshidratación). Los enlaces peptídicos son idénticos a lo
largo de las cadenas peptídicas. Al formarse estos enlaces
desaparece el carácter anfótero de los aminoácidos. R O R O
La unión de dos aminoácidos origina un dipéptido α
H2N C C
α
N C C OH + H2O
(Figura 2); de tres, un tripéptido y desde 4 o más
H H H
aminoácidos unidos se les denomina oligopéptidos
(Figura 3). A mayores oligomerizaciones se les llama
polipéptidos (200 a 300 residuos aminoacídicos). O
Las proteínas son consideradas cadenas polipeptídicas, que C N Enlace peptídico
pueden estar conformadas por una o varias cadenas
dispuestas en una configuración espacial definida. H
La cadena polipeptídica puede mostrar propiedades
ácidas o básicas por los grupos presentes en las cadenas
laterales de sus aminoácidos. Existe un pH particular para cada
proteína en el que su carga neta es cero. Figura 2. Formación de un dipéptido.
3. PROTEÍNAS.
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a) Estructura proteica.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos. Cada una de ellas podría adoptar, en
principio, infinidad de formas, pero in vivo sólo presenta una, la más estable y la única que
permite el desarrollo de su función específica. Existen cuatro tipos de organización proteica,
(Figura 4).
Las proteínas no son simplemente polímeros al azar de longitud variable. Cada tipo de
molécula proteica posee una composición química específica (composición cualitativa en
aminoácidos), una secuencia ordenada y única de esos aminoácidos, y un determinado
peso molecular.
La forma específica que determina la función de una proteína está dada por cuatro niveles
sucesivos de estructura, en la cual cada nivel prepara al siguiente.
• La especificidad y
• la desnaturalización.
El hecho que la función de una proteína dependa de su forma específica, se hace evidente
cuando se altera. En un proceso llamado desnaturalización (Figura 5), las cadenas de los
polipéptidos se desenroscan, por lo que pierden su forma específica y, como resultado de ello
su función. Por ejemplo, imaginemos lo que ocurre cuando freímos un huevo. El calor
desnaturaliza a las proteínas de la clara (Ovoalbúmina), volviéndola de apariencia sólida,
blanca y opaca. Los cambios en el pH celular también pueden desnaturalizar a muchas
proteínas.
• Fibrosas: Son insolubles en agua; presentan gran resistencia física, por lo cual están
generalmente vinculadas con acciones mecánicas o de protección, por ejemplo, colágeno
(en tejidos conjuntivos, cartilaginosos, parte orgánica de los huesos), elastina (en
tendones y vasos sanguíneos), queratina (piel, pelos, uñas, plumas, pezuñas, etc.).
• Globulares: Formadas por cadenas plegadas que pueden adquirir formas esféricas o
globulares, generalmente son solubles en agua. Las proteínas globulares desempeñan
papeles muy dinámicos en el organismo; pertenecen a esta categoría todas las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas (insulina, somatotrofina (GH), prolactina, etc.).
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aminoácidos. Por ejemplo; insulina, colágeno, albúminas, histonas, etc.
Las proteínas del citoesqueleto, de las fibras del huso, de los cilios,
Estructural flagelos y de los ribosomas.
Proteínas que confieren resistencia y elasticidad a los tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina el tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
La insulina y el Glucagón (que regula la glicemia), la hormona del
Hormonal
crecimiento, la Calcitonina (que regula la calcemia)
La albúmina (Mantención del equilibrio osmótico).
Homeostática
Inmunoglobulinas actúan como anticuerpos.
Defensiva La trombina y el fibrinógeno participan en la formación de coágulos, y
evitan las hemorragias.
Transportan O2, la hemoglobina, en vertebrados y la mioglobina, en el
interior de la célula muscular.
Transporte Lipoproteínas transportan lípidos en la sangre.
Proteínas transportadoras de la membrana plasmática que regulan el
paso de solutos.
Actina y miosina son parte de las miofibrillas, responsables de la
Contráctil
contracción muscular.
La Ovoalbúmina del huevo.
Reserva la gliadina del grano de trigo, entre otras, son la reserva de aminoácidos
para el desarrollo del embrión.
Catalizan las reacciones químicas dentro de la célula. La más importante
Enzimática
es la Ribulosa bifosfato carboxilasa.
II. ENZIMAS Y METABOLISMO.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos que aceleran las
reacciones químicas dentro de la célula sin transformarse ellas mismas en una molécula diferente.
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Las células transforman la energía que toman del entorno en energía química la que les resulta
útil para realizar trabajos químicos, mecánicos, etc.
El metabolismo celular, comprende a todas las reacciones químicas que suceden en la
célula, permitiendo que ésta pueda:
9 Obtener energía química del entorno, como por ejemplo: de la luz solar, de sustancias
orgánicas, de reacciones exotérmicas, etc.
9 Convertir los nutrientes ingeridos en precursores de macromoléculas orgánicas.
9 Sintetizar y degradar biomoléculas propias de la fisiología celular.
La velocidad del catabolismo y del anabolismo está regulada por las necesidades
energéticas celulares en cada instante y está controlada principalmente por las enzimas y las
hormonas.
Las reacciones químicas para su inicio requieren siempre un aporte de energía llamada
Energía de activación. Las enzimas son un tipo especial de proteínas que aceleran las
reacciones químicas tanto en el medio intra como en el extra celular. Esta aceleración se debe a la
capacidad que tienen las enzimas en disminuir la Energía de activación (Ea) de la reacción
química, es decir, permiten que una reacción ocurra en un breve lapso de tiempo. La energía de
activación (Ea) representa la energía mínima necesaria que deben alcanzar los reactantes
(sustratos) para pasar a productos (Figura 6).
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Figura 6: Las enzimas aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación.
La molécula sobre la cual actúa una enzima recibe el nombre de sustrato, que puede ser
uno o más, dependiendo de la enzima y la reacción catalizada. El lugar enzimático al que se une el
o los sustratos se denomina sitio o centro activo. El sitio activo no sólo reconoce al sustrato y lo
acopla, sino que también lo orienta en una determinada dirección. Las moléculas de sustrato se
unen al centro activo de la enzima formando un complejo activado enzima-sustrato. Este sitio
contiene los grupos funcionales que se unen al sustrato y efectúan la acción catalítica. Su
geometría y su carga eléctrica están relacionadas con la conformación del sustrato y con el tipo de
reacción, siendo responsables de la especificidad de la enzima.
Producida la reacción química, la enzima queda libre para efectuar una nueva reacción, así
pocas moléculas de enzima procesan muchas de sustrato.
El primer modelo sugerido para explicar la interacción enzima-sustrato fue propuesto por el
químico Emil Fisher, denominado modelo llave-cerradura, que supone que la estructura del
sustrato y la del sitio activo son exactamente complementarias, de la misma forma que una llave
encaja en una cerradura ( Figura 7a).
Estudios posteriores sugirieron que el sitio activo es mucho más flexible que una cerradura.
La interacción física entre las moléculas de enzima y sustrato produce un cambio en la geometría
del centro activo, mediante la distorsión de las superficies moleculares. Este modelo llamado
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encaje inducido impondría cierta tensión a las moléculas reaccionantes, facilitando aún más la
reacción (Figura 7 b).
a)
b)
Figura 7. (a) En el modelo llave-cerradura los sustratos interactúan en forma precisa con el sitio activo.
(b) En el encaje inducido, la forma del sitio activo es complementaria del sustrato sólo después
que éste se une a la enzima.
4. CLASIFICACIÓN ENZIMÁTICA:
a) enzimas simples, están compuestas solamente por proteínas;
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Figura 8.Componentes y mecanismo
de reacción de una enzima. Apoenzima es
la enzima inactiva que requiere de un
cofactor para activarse a Holoenzima.
a) Efecto del pH, las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la
reacción). Por ejemplo, la pepsina tiene un pH óptimo de 1,5 a 2.
Cuando se grafica la actividad enzimática para valores crecientes de pH, comenzando
desde la zona ácida, se obtiene una curva en forma de campana. El peak de la curva
corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su máxima actividad. En medios muy
ácidos o muy alcalinos, la proteína se desnaturaliza y se inactiva la enzima. Algunas
enzimas tienen actividad óptima a un pH ácido y otras en un pH alcalino (Figura 9a).
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Figura9a: Efecto del pH. Figura 9 b: Efecto de la temperatura.
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Existen algunos compuestos químicos capaces de bloquear o disminuir la actividad enzimática.
Esto ha permitido explicar algunos mecanismos de acción de medicamentos antimicrobianos, así
como también dilucidar mecanismos de acción enzimática. Es una forma de control de las
reacciones químicas. Puede ser reversible e irreversible.
d.1. Reversible. Las regiones funcionales de la enzima no cambian y sus efectos se pueden
eliminar; puede ser a su vez:
Las enzimas suelen formar parte de sistemas multienzimáticos secuenciales, que son la base del
control de las vías metabólicas; estas enzimas deben actuar coordinadamente en tiempos
adecuados para que las distintas rutas metabólicas cumplan con su función y no alteren los
procesos vitales.
Una forma de regulación enzimática está relacionada con la disponibilidad de la enzima para que
ocurra una reacción química. Existen tres formas de regular la concentración de las enzimas
activas:
7. CONTROL GENÉTICO.
Las enzimas sintetizadas por una célula están determinadas por la información genética que se
expresa en esta célula. Si las enzimas están siempre presentes en cantidades casi constantes, se
denominan constitutivas. Aquellas sintetizadas sólo en respuesta a la presencia de ciertos
sustratos se llaman inducidas o adaptativas. Los genes que codifican las enzimas inducidas
suelen mantenerse reprimidos y se transcriben en respuesta al agente inductor.
El control metabólico en organismos superiores puede también estar regulado por el sistema
endocrino. Las hormonas estimulan o inhiben rutas metabólicas de los tejidos blancos.
8. ¿Qué es el aspartamo?
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El aspartamo es un potente edulcorante. Es cerca de 200 veces más dulce que el azúcar
(sacarosa), por lo que sólo se necesitan unas bajas concentraciones para endulzar alimentos y
bebidas. Las cantidades utilizadas son tan pequeñas que el aspartamo casi no aporta calorías. El
excelente perfil de su gusto lo ha convertido en uno de los principales edulcorantes bajos en
calorías de todo el mundo.
El aspartamo es una molécula simple, compuesta por la combinación de dos aminoácidos
(ácido aspártico y fenilalanina) y una pequeña cantidad de metanol. ¿Qué sucede cuando se
toma aspartamo? Al igual que otros alimentos, el aspartamo se digiere en los intestinos
descomponiéndose en sus distintos componentes. Los tres pasan a la corriente sanguínea y se
metabolizan de la misma manera que si estos componentes formasen parte de cualquier otro
alimento. El aspartamo en sí no puede atravesar intacto la pared intestinal y nunca penetra así en
la corriente sanguínea.
La IDA (La Ingesta Diaria Admisible) es una valoración de la cantidad de un aditivo
alimentario que se puede ingerir diariamente durante toda una vida sin sufrir un riesgo apreciable
para la salud. La IDA de 0-40 mg/kg de peso corporal para el aspartamo significa que se pueden
consumir hasta 40 mg de aspartamo por cada kilo de peso corporal de una persona, todos los días
de su vida, sin un riesgo apreciable para la salud. Esto significa hasta un total de 2,8 gramos de
aspartamo diarios para una persona normal de 70 kg. En términos prácticos, 2,8 gramos de
aspartamo equivalen al dulzor de 560 g de azúcar, o la cantidad de edulcorante contenido en
catorce latas de 330 ml de una bebida carbonatada endulzada con aspartamo. También es
comparable al aspartamo contenido en 125 pastillas edulcorantes normales.
Pero, ¿qué sucede con los componentes del aspartamo? ¿Por qué las etiquetas de
productos que contienen aspartamo avisan de que "contiene una fuente de fenilalanina"?
La fenilalanina es un aminoácido esencial, o sea, que los seres humanos no pueden producir
bastante para mantenerse sanos y deben obtenerla en su dieta. En el cuerpo la fenilalanina no es
sólo un componente de las proteínas, sino también el precursor de los neurotransmisores, como la
dopamina, la noradrenalina y la adrenalina. Algunas personas sufren un extraño mal
heredado, la Fenilcetonuria (PKU), que implica que su capacidad para metabolizar la fenilalanina
se ve seriamente perjudicada. Estas personas pueden tener concentraciones muy altas de
fenilalanina en el plasma, lo que puede producirles daños neuronales y afectar a su desarrollo
cerebral. Por eso en muchos países es un requisito legal hacer un test de fenilcetonuria en los
niños poco después de su nacimiento. El tratamiento de esta condición incluye un cuidadoso
control de todas las fuentes de fenilalanina en la dieta. La fenilalanina es uno de los componentes
del aspartamo y se libera cuando éste es digerido en el intestino. Esta es la razón de que los
productos que contienen aspartamo avisen de que contienen una fuente de fenilalanina,
información útil para personas que padecen fenilcetonuria.
GLOSARIO.
Catabolismo: Dentro de una célula o de un organismo, la suma de todas las reacciones químicas
en las cuales las moléculas grandes se desintegran en partes más pequeñas. Lo contrario
corresponde a anabolismo.
Catalizador: Sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química formando
una asociación temporal con las moléculas reactivas; como resultado, la velocidad de la reacción
se acelera. Las enzimas son catalizadoras.
Coenzima: Molécula orgánica no proteínica que desempeña un papel accesorio en los procesos
catalizados por enzimas y frecuentemente actúa como dador o aceptor de una sustancia que
interviene en la reacción. NAD+, FAD y la coenzima A son coenzimas comunes.
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Cofactor: Componente no proteínico que desempeña un papel accesorio en los procesos
catalizados por enzimas; algunos cofactores son iones y otros son coenzimas (moléculas
orgánicas).
Energía de activación (EA): La cantidad de energía que los reactantes deben absorber antes de
iniciar una reacción química.
Enlace peptídico: El tipo de enlace formado cuando dos aminoácidos se unen por los extremos.
El grupo ácido (–COOH) de un aminoácido se une covalentemente al grupo básico (–NH2) del
siguiente y se elimina una molécula de agua (H2O).
Enzima: Proteína que sirve como catalizador biológico, acelerando una reacción química
específica, sin que ella cambie durante el proceso.
Sitio activo: La región de una enzima que se une temporalmente al sustrato durante la reacción
catalizada por la enzima.
Tejido blanco: Un tejido que responde a una señal regulatoria, tal como una hormona.
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