Huevo Proteina

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.
Dpt. Ingeniera Qumica
Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

Ingeniero Qumico
Tema 3
Estructura y funcin de protenas y pptidos:

mioglobina, hemoglobina, miosina, casena, colgeno,
gluten, lactoalbmina y ovoalbmina.
OBJETIVOS:
Conocer las protenas de inters alimentario.
Conocer las propiedades de las protenas de inters alimentario y su repercusin en el

estado de los alimentos.
Importancia tecnolgica de las protenas de los alimentos.
Fundamentos del procesado de los alimentos predominantemente proteicos.
Aprovechamiento industrial de las protenas para usos alimentarios y no alimentarios.


Ingeniero Qumico
ndice del tema

1
2
3
4
5
6
INTRODUCCIN: PROTENAS GLOBULARES, FIBROSAS Y CROMOPROTENAS................................... 3

HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA...................................................................................................... 4
2.1
Propiedades ......................................................................................................................... 5
2.2
Transformaciones de la mioglobina..................................................................................... 6
MIOSINA Y ACTINA. ....................................................................................................................... 8
3.1
Rigidez cadavrica y maduracin ........................................................................................ 9
COLGENO Y ELASTINA............................................................................................................... 10
GLUTEN. ...................................................................................................................................... 12
CASENA. ..................................................................................................................................... 14
6.1
Precipitacin de casenas. ................................................................................................. 15
6.1.1
6.1.2
Precipitacin cida ........................................................................................................................ 16

Precipitacin por cuajo animal (rennet) ........................................................................................ 16
LACTOALBMINAS Y LACTOGLOBULINAS ................................................................................... 17

7.1
Lactoalbmina ................................................................................................................... 17
7.2
Lactoglobulinas.................................................................................................................. 17
8 OVALBMINA Y OTRAS PROTENA DE CLARA DE HUEVO.............................................................. 18
9 CARNE Y PESCADO....................................................................................................................... 19
10
LECHE Y DERIVADOS. .............................................................................................................. 20
11
HUEVO Y DERIVADOS. ............................................................................................................. 22


Ingeniero Qumico
Introduccin: protenas globulares, fibrosas y cromoprotenas.
Ya hemos definido cual es la estructura qumica de las protenas y de sus constituyentes. Para
un repaso sobre estas cuestiones y sobre el valor nutricional que se deriva de la composicin en
aminocidos puede vd. refererirse al tema 3 de la asignatura Tecnologa de alimentos de 4 curso
que se puede encontrar actualizado en
http://www.ual.es/~jfernand/TA/Tema3/Tema3-QuimicaAlimentos.pdf
En este tema se estudiarn propiedades de algunas protenas concretas que resultan de inters
en la industria alimentaria no solo por sus propiedades nutricionales, sino por las propiedades
funcionales que le confieren a los alimentos en los que se encuentran presentes o a las que son
aadidos durante el proceso de fabricacin.
Por ejemplo, se estudiarn cosas como que la carne es roja por la presencia de mioglobina y
que se puede hacer para que la mioglobina permanezca roja manteniendo a la carne atractiva al
consumidor. O qu se puede hacer para insolubilizar la casena y fabricar queso, y qu consecuencias
tiene el proceso de coagulacin.
Aunque la lista de protenas incluida no es exhaustiva, s se puede afirmar que estn contenida
las ms importantes tanto por el volumen de produccin y consumo, como por el porcentaje de
alimentos en los que aparecen y por la influencia que tienen en las propiedades de los alimentos.
Clasificacin de las protenas:
Aunque las protenas se pueden clasificar atendiendo a muchas de sus propiedades (peso
molecular, grupos funcionales distintos, estructura) aqu las clasificaremos en tres clases (no
necesariamente excluyentes) que indican mucho a cerca de su composicin y propiedades.
Fibrosas:
Son protenas que forman largas cadenas que se extienden en una direccin del espacio. Esto
no quieren decir que sean rectas, ya que adems de su estructura primaria (secuencia de aminocidos)
tienen una estructura secundaria caracterstica (disposicin de los aminocidos uno respecto de otro)
que suele ser simple y repetitiva, como un enrollamiento helicoidal, por ejemplo (en realidad las
cadenas de aminocidos no pueden ser rectas, por motivos estructurales del enlace peptdico). Sin
embargo, carecen por completo de estructura terciaria, es decir, de interacciones entre puntos alejados
de la cadena que constituyan parte esencial de las propiedades de la protena.
Protenas de esta clase son el colgeno, la elastina, que aparecen ampliamente distribuidas en
los tejidos animales en funciones de sostn, y otras que no estudiaremos como la quitina (caparazn de
insectos, uas, piel y cabello), fibrona (seda) y otras minoritarias (fibronectinaetc).
Las protenas fibrosas son insolubles, aunque existen tratamientos que las solubilizan para su
empleo industrial (ej: la gelatina proviene del colgeno de huesos, pieles y raspas).
Globulares:
Por el contrario en estas protenas la estructura terciaria (e incluso la cuaternaria) tienen una
extraordinaria importancia en sus propiedades. Las cadenas de aminocidos estn intensamente
replegadas existiendo multitud de interacciones entre puntos muy distantes de la cadena, lo que les da
forma de globo (de ah el nombre). La protenas globulares suelen ser solubles en agua ya que como
consecuencia del arrollamiento exponen al disolvente las partes ms polares mientras que las
hidrfobas quedan dentro del cuerpo de la protena.
Hay que resaltar que el enrollamiento de una determinada globulina est perfectamente
definido, por lo que estas protenas tienen una forma perfectamente concreta predefinida por la
secuencia de aminocidos. Este orden slo puede subsistir en unas condiciones adecuadas, por lo que
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las protenas globulares se desordenan con facilidad en un entorno aun ligeramente alterado (pH,
temperatura, salinidad). Este proceso se denomina DESNATURALIZACIN y consiste en un
desenrollamiento y prdida de la estructura terciaria, normalmente irreversible, que conlleva una gran
alteracin de propiedades funcionales (a veces deseables) en el alimento. Un ejemplo de esto es la
coagulacin del huevo con el calor, que a veces es deseable (elaboracin de un alimento, como una
tortilla) y otras veces no (elaboracin de huevo pasteurizado).
El conocimiento riguroso de estos fenmenos es la clave del xito de muchos procesos de
produccin de alimentos.
Ejemplos de estas protenas son las albminas, casenas, hemoglobina y mioglobina, as como
otras muchas que no estudiaremos. Todas las enzimas y anticuerpos son protenas de este tipo.
Cromoprotenas:
Son protenas globulares que tienen la particularidad de contener algn tomo metlico ligado
o complejado en su estructura. Son protenas que realizan funciones catalticas especiales (como el
complejo de rotura del agua en las plantas) o de transporte, como la mioglobina y la hemoglobina.
Se denominan cromoprotenas porque suelen tener un color brillante caracterstico como es el
caso del rojo intenso de las protenas que nos ocupan y que es una propiedad funcional muy
importante en los derivados crnicos.
Hemoglobina y mioglobina.
Son dos protenas globulares

con un ncleo de hierro. La
mioglobina es el pigmento que
aparece en el msculo esqueltico de
los animales, mientras que la
hemoglobina aparece en la sangre.
Las
estudiamos
conjuntamente
porque ambas tiene las misin de
transportar oxgeno y por ello tienen
similitudes estructurales.
La funcin principal de la
hemoglobina es trasportar por la
sangre el oxgeno capturado en los
pulmones. La mioglobina, que tiene
una afinidad por el oxgeno superior a la hemoglobina, se lo
quita cuando la sangre llega al msculo, actuando como
aceptor y reserva de oxgeno del msculo.
Ambas contienen grupos hemo (mostrado en la figura)
formado por 4 anillos pirrlicos que complejan a un in hierro
divalente Fe+2.
El grupo hemo va unido al resto de la protena (la
cadena polipeptdica que en este caso se denomina globina) por
el residuo histidilo que se muestra al lado .
La parte proteica de estas molculas es tambin muy
similar, como se muestra en la prxima figura:


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La mioglobina de vaca tiene un peso molecular de 17.800 y un solo grupo hemo. La

hemoglobina tiene un pm de aproximadamente 67.000 y posee 4 grupos hemo y 4 subunidades
protecas similares a la de la mioglobina.
Como ya se ha dicho antes, su principal diferencia en propiedades es la afinidad por el
oxgeno.
2.1
Propiedades
Las principales propiedades de estas protenas son:
Ligan oxgeno
Son coloreadas
Su color (rojo vivo, pardo, violaceo) depende del estado de oxidacin del hierro que
contienen y de la presin parcial de O2
Tambin ligan molculas como CO NO
La capacidad de ligar oxgeno es importante, ya que el

color depende de que la protena est oxigenada o no, como
muestra la figura.
El color de ambas protenas es ms vivo cuando tienen
oxgeno ligado, lo que adems previene ciertas
transformaciones ulteriores indesables. Sin embargo, tambin
son capaces de ligar otros gases, entre los que destaca el CO,
que tambin les confieren color rojo brillante.
Por otra parte, es interesante hacer notar que ambas
protenas tienen un forma muy diferente de ligar oxigeno. Mientras que la mioglobina presenta una
adsorcin hiperblica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.


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Este comportamiento se puede explicar con las siguiente ecuacin
que puede despejarse a
La representacin de la saturacin frente a las disponibilidad de oxgeno muestra que la

hemoglobina tiene una menor afinidad por el oxgeno y un comportamiento cooperativo, mientras que
la situacin es al revs en la mioglobina.
2.2
Transformaciones de la mioglobina
La hemoglobina sufre transformaciones similares pero nos centraremos en la mioglobina

porque tiene ms inters alimentario.
An en la carne no sometida a ningn tratamiento, la mioglobina puede sufrir las siguientes
transformaciones y los consiguientes cambios de color.


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La formacin de metamioglobina es acelerada por las bajas presiones parciales de oxgeno.

para mantener la carne roja conviene que haya oxgeno presente, si bien de esa forma tambin se
favorece el crecimiento de microorganismos aerobios, por lo que hay que ser escrupuloso con la
refrigeracin.
Tambin se pueden usar otros gases para mantener el color rojo de la carne.
Por otra parte, la carne sometida a procesos de cocido o curado, sufre otras modificaciones que
se muestran a continuacin.


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Es una particularidad del grupo hemo formar sustancias rojas o rosadas con las molculas de
NO liberadas por los nitritos que se aaden en los procesos de curado de embutidos y chacinas. Como
se estudiar posteriormente, estos tratamientos tambin inhiben la proliferacin de microorganismos y
algunas reacciones enzimticas, resultando por el momento insustituibles en la industria carnica.
Miosina y actina.
Estas protenas forman la parte ms importante del msculo esqueltico, confirindole

mayoritariamente el poder nutritivo. El msculo tambin est compuesto por mioglobina (25% junto
con otros enzimas) colgeno y otras protenas de sostn (15%) siendo el resto miosina y actina, que
son las protenas funcionales del msculo, es decir, las que permiten su contraccin.
Miosina
La molcula de miosina est formada por dos cadenas enrolladas entre s de un pm
aproximado de 500.000, formando una fibrilla de unos 1,5 m de longitud con una parte ms
voluminosa en el extremo que interacciona con la actina, consumiendo ATP para producir la
contraccin muscular.


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Actina
la actina aparece en una forma globular (g-actina) de peso molecular entre 50 y 60 mil y otra
fibrosa (f-actina) que resulta de la polimerizacin de la primera en filamentos de hasta 400 monmeros
que tambin incluyen otras protenas.
Actina y miosina se encuentran organizadas en miofibrillas como las que muestra la figura,
envueltas por una membrana y baadas por un citoplasma que se denomina sarcoplasma que contiene
ATP e iones Ca+2 y Mg+2.
Las miofibrillas se encuentran organizadas en fibras. El mecanismo de la accin muscular

implica la prdida de iones calcio del sarcoplasma como respuesta a un impulso nervioso, lo que
provoca la interaccin instantnea miosin-actina con la hidrlisis de ATP. Enseguida se recupera el
calcio y la contraccin cesa siempre que existan ATP y Mg disponibles.
Si no hay ATP, la actina y miosina se unen irreversiblemente dando lugar a una rigidez tpica
que tiene lugar cuando cesa la vida del animal y que se denomina rigidez cadavrica.
3.1
Rigidez cadavrica y maduracin
Con la muerte del animal y el cese del flujo sanguneo, se sucede una serie de fenmenos:
Cesa el aporte de oxgeno
Cesa la fosforilacin oxidativa y con ello el aporte de ATP aerobio.
Se activa la glucolisis y se acumula piruvato.
Desciende el pH, lo que inactiva muchas enzimas metablicas.

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Se agota el ATP y la miosina y actina se unen irreversiblemente para formar

actomiosina.
La siguiente figura resume todos estos fenmenos:
La aparicin de la rigidez cadavrica tarda en completarse unas 8 horas a temperatura

ambiente y da como resultado un tejido muscular duro y muy compacto, con las cadenas proteicas
formando estructuras casi cristalinas.
La rigidez cadavrica conlleva una gran prdida en la capacidad de retencin de agua.
La intensidad de la rigidez depende del estado nutricional del animal y de la temperatura a la
que tiene lugar el proceso, ya que determinan la velocidad y el grado de agotamiento del ATP y la
bajada del pH. Nunca se debe procesar una carne en estado de rigidez cadavrica.
La maduracin de la carne es un proceso por el cual el msculo se va ablandando y se mejora
la retencin de agua. Se han propuesto diversos mecanismos para este proceso, pero lo que importa es
que lleva desde 15 da a 0C hasta 2 das a 20C para la carne de vaca.. La maduracin no es el proceso
contrario al que origina la rigidez, sino que parece ser una rotura de la estructura que tiene lugar por
mecanismos diferentes. Durante la maduracin, parte de la actina se vuelve soluble y puede extraerse
de la carne durante el cocinado.
Colgeno y elastina.
El colgeno y la elastina sin dos protenas fibrosas que forman la

mayor parte del tejido de sostn de los organismos animales.
Colgeno
Se encuentra abundantemente en el tejido conjuntivo del
msculo, en los huesos y la piel. Sin duda es la protena animal ms
abundante. El colgeno es una triple cadena de aminocidos enrollada en
forma de hlice de forma muy compacta, lo que es posible porque
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contiene una gran cantidad del aminocido glicina (que es el ms sencillo y el menos voluminoso de
los 20 aminocidos).
El colgeno tiene de especial en su composicin que contiene
aproximadamente un 30% de glicina y un 25% de dos aminocidos
especiales: la hidrohiprolina e hidroxilisina.
El papel de la glicina es sumamente ya que por cada
vuelta de la hlice que se completa, un aminocido debe quedar
en el centro para que sea posible una estructura tan compacta
(ver figura ).
El hecho de que se complete una vuelta de la hlice por
cada 3 residuos de aminocido est de acuerdo con la elevada
proporcin de glicina que tiene el colgeno (algo superior al 30%).
Con respecto al contenido en hidroxiprolina e
hidroxilisisina, contribuyen a darle rigidez al formar enlaces
itercatenarios. Hay que decir que no deben considerarse nuevos
aminocidos ya que no existen como tales fuera de la molcula de
colgeno, sino que son hidroxilados in situ, una vez forman parte
de la molcula (un colgeno inmaduro que se llama
tropocolgeno) por una enzima especializada que requiere cido
ascorbico como cosustrato (el escorbuto es una malformacin del
colgeno por falta de vitamina C).
La rigidez del colgeno formado depende de la cantidad de hidroxilisina e hidroxiprolina que
contenga la hlice y esto es propio de cada especie animal.
Punto de fusin del colgeno
En estado natural, tal y como se encuentra en los
tejidos, el colgeno en una macroestructura insoluble en
agua. Sin embargo, al elevarse la temperatura, se llega a
provocar la disociacin de las fibrillas y la dislocacin de las
hlices, obtenindose las cadenas de protenas individuales,
aunque conservan su estructura helicoidal. Si se continua
calentando, se pierde la estructura helicoidal y se obtiene una
estructura orientada al azar en la que todas las cadenas
interactuan que se denomina gelatina. La temperatura a la
que la mitad de las moleculas de colgeno disuelto han
perdido suestructura helicoidal se le denomina melting
temperature (Tm). El equivalente en vivo es la Ts (shrinkage
temperature).
Como ya se ha dicho, Tm y Ts dependen de la cantidad de prolina y lisina hidroxiladas que a
su vez depende de la especie, como se ve en la tabla siguiente.
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La gelatina comercial proviene de la solubilizacin del colgeno en piel, huesos y raspas de

animales y pescados. La gelatina comercial es un gelificante muy usado a nivel industrial y, como vd
puede comprobar, se funde fcilmente con el calor y vuelve a solidificarse al enfriar.
El colgeno quirrgico es la misma molcula de colgeno solubilizado, con una temperatura
de fusin adecuada y muy purificado por sucesivos lavados.
Elastina
La elastina es el segundo polmero en importancia del tejido conjuntivo. Es otra protena
fibrosa y tambin contiene mucha glicina, aunque se diferencia del colgeno en que no tiene
hidroxiprolina y es rica en alanina.
Respecto a las diferencias estructurales, la elastina tiene un gran nmero de enlaces cruzados
que le confieren una elasticidad que le permite estirarse hasta tres veces su longitud inicial.
Durante la coccin, la elastina se hincha, pero no se disuelve, jugando un papel muy
importante en la textura de algunas piezas de carne. La elastina es muy abundante en las paredes de las
arterias y en tejidos como el pulmn, que requiere una gran elasticidad.
Gluten.
Se denomina gluten a una sustancia elstica de naturaleza proteica que se forma al amasar
con agua la harina de trigo. El gluten es una estructura no del todo conocida, resultado de la
interaccin de las protenas de la harina sometidas a una accin mecnica.
Para entender qu es el gluten veamos primero cmo se clasifican las protenas presentes en
diversos granos, entre ellos los cereales:
Por tanto, las protenas de los granos suelen clasificarse en base a su solubilidad en uno u otro
medio, aunque, por supuesto, la diferencia entre estas protenas no es slo su solubilidad.
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Las harinas de diferentes cereales tienen la composicin que se indica a continuacin

utilizando la clasificacin mostrada en la tabla anterior:
La masa panificable es una mezcla de gluten desarrollado y almidn aun sin gelificar, con
agua retenida e ingredientes de enriquecimiento incorporados. Slo la harina de trigo, y mucho ms
difcilmente la de centeno, consiguen desarrollar la estructura proteica elstica necesaria para la
panificacin.
Centrndonos en la harina de trigo, la fraccin de protena soluble en alcohol diluido
(prolamina) se denomina gliadina y consiste en, al menos, 8 componentes diferentes de pm entre
42.000 a 47.000. La parte insoluble en alcohol diluido pero soluble en cidos diluidos y lcalis
(glutelina) de denomina glutenina y est constituida por unidades de unos 20.000 pm agrupados en
conjuntos de pm de varios millones por enlaces disulfuro.
Al amasar durante un rato (una media hora) se forma una macroestructura proteica que se
puede separar de la masa por lavado del almidn con agua. Se obtiene entonces el gluten que se
supone es una macrored proteica obtenida por reordenamiento de los enlaces disulfuro de la glutenina
y que aparece como una masa hidratada, muy elstica que, una vez seca, contiene 39% de glutenina,
45% de gliadina y un 5% de otras protena, siendo el resto almidn, azcares y lpidos.
La composicin en aminocidos de las protenas del trigo se muestra a continuacin.
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La formacin del gluten es muy importante para la panificacin ya que proporciona la

estructura elstica caracterstica del pan que permite retener el gas y formar el esponjamiento. La
formacin del gluten es un fenmeno muy complejo que tiene lugar durante el amasado y que, se ha
postulado, ocurre con rotura de puentes disulfuros a causa de la accin mecnica, extensin de las
cadenas de protena y formacin de nuevos enlaces intercatenarios que forman una superestructura
elstica y deformable.
Este postulado ha sido, al menos parcialmente, confirmado porque la adicin de agentes
reductores rompen el sistema disulfuro s-s- formando sulfhidrilos reduciendo el tiempo de amasado,
y luego son reconstruidos por la adicin de oxidantes especficos. este tipo de aditivos se emplea
mucho para acelerar y mejorar la elaboracin del pan y de alguna forma confirma las hipotesis
propuestas.
Ejemplo: reaccin de la azocarbodiamida como oxidante rpido:
H2N-CO-N=N-CO-NH2
Azocarbodiamida
+ 2 RSH
H2N-CO-NH-NH-CO-N2H +
Dos protenas
Biurea
RSSR
Protenas unidas
Casena.
La casena o casenas (hay varias especies diferentes), son un grupo de protenas que
constituyen aproximadamente el 80% del total de protenas de la leche. Son protenas fosforadas que
entran dentro de la definicin de globulinas, son solubles y poseen una gran capacidad de retencin de
agua.
La casena est compuesta por distintas fracciones, casena a, casena b y caseina k que se
diferencian en peso molecular y en la cantidad de grupos fosfatos que llevan unidos:
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Existe otra casena que aparece en pequea proporcin que se asume es un producto de la
rotura de algunas cadenas de la casena b. Las proporciones en las que aparece cada especie son:
a: 50%,
b: 30%
k: 15%
g: 5%
La casena aparece en la leche en forma de sal clcica. La estructura del caseinato de calcio es
bastante compleja. En realidad las casenas a y b no son solubles en la leche en presencia del calcio (el
grupo fosfato es muy insoluble en presencia de calcio). Sin embargo si se aade casena k, el conjunto
se solubiliza al formar una estructura para la que se postula la siguiente forma.
Las tres fracciones se disponen formando submicelas (casena dispuesta en forma de baln de
rugby). La casena se dispone de manera que interacciona por su parte hidrfoba (hacia dentro de la
micela) quedando la parte hidrfila haca fuera. Normalmente habr entre 25 y 30 casenas es por
submicela.
La casena k no tiene menos fosfato pero tiene carcter hidrfilo debido a la presencia de
trisacridos (azcares de 3 monmeros) y tambin tienen en el extremo hidrfilo una alta proporcin
de grupos carbonilos (grupos cidos de aminocidos como el glutmico o el asprtico).
Las submicelas se unen unas con otras y se forman las micelas gracias a la formacin de
fosfato clcico por la presencia de los grupos fosfato y de calcio disuelto en la leche. El lmite de
tamao de la micela est en que cuando slo quede el espacio de la casena K ya no pueden seguir
unindose, quedando un borde de casena K alrededor de la micela. Por tanto, la presencia de casena
K limita el tamao de la micela.
Las micelas se mantienen en suspensin gracias a que la casena K presentan grupos cidos
quedando la parte externa de la micela cargadas negativamente producindose repulsin entre unas
micelas y otras. Estos grupos cidos de la casena K se encuentran ionizados en el pH de la leche, si
bajara este pH los grupos cidos se protonaran y precipitaran las micelas, coagulara la leche.
6.1
Precipitacin de casenas.
Es ampliamente conocido que la casena puede ser coagulada y precipitada para dar productos
como queso, yogur, kefir, cuajada, nata o leche agrias (buttermilk) y otros derivados. La casena se
precipita por dos procedimientos: acidificacin que protona los grupos fosfato (y otros) que
solubilizan a la casena k y accin de un enzima llamado cuajo animal (rennet) que descompone un
pequeo trozo de la casena k precipitando la micela completa.
15

6.1.1

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Precipitacin cida
En alimentos como el yogur se produce la precipitacin parcial de la casena porque los

grupos cidos se protonan y dejan de repelerse las micelas debido a una bajada de pH causada por el
cido lctico.
El proceso tiene lugar con cualquier cido. La precipitacin con clorhdrico puede
representarse as:
Esta precipitacin tiene lugar con cualquier cido que baje el pH por debajo de 5,5. Puede
probarlo en su casa agregando vinagre, zumo de limn o incluso, aspirina.
Una caracterstica de esta precipitacin es que el in calcio puede quedar en disolucin si el
contrain usado forma una sal soluble con el calcio como es el caso del cloruro.
Dependiendo de la cantidad y fortaleza del cido agregado, la precipitacin es ms o menos
drstica y completa, dando productos de consistencia pastosa, como la leche cida, o en forma de gel,
como en el caso del yogur hasta una precipitacin completa con separacin del suero si se emplea
clorhdrico en caliente.
6.1.2
Precipitacin por cuajo animal (rennet)
En este caso se produce una hidrlisis enzimtica de las casenas. El proceso, entre otras
diferencias, es ms lento ya que la enzima tarda varios minutos u horas en hacer efecto. En el cuajo se
usan enzimas como la quimosina que se puede obtener del estmago de rumiantes jvenes o bien de
una especie de cardo (Cynara cardunculus). Esta quimosina es especfica de la casena K.
En este proceso la casena K se rompe en sus dos partes
La hidrfila.
La hidrfoba: para-K-casena.
La quimosina rompe el enlace que une esas dos partes liberndose un pptido al suero y
quedndose la para-K-casena en la micela. Como el pptido era la parte hidrfila donde estaban los
grupos cidos, ahora se pierden y ya no se repelen las micelas, precipitando las casenas. La parte
hidrfoba que queda interacciona unas micelas con otras y tambin aumenta el enlace fosfato
formndose el cogulo y precipitando el caseinato.
El proceso puede representarse as
Dese cuenta de que en este caso el calcio precipita con la protena.

El cuajo obtenido es la cuajada. Si se corta y se le deja soltar el suero, se obtiene el queso
fresco. Los quesos comerciales son este mismo producto con diferentes tipos de salado y maduracin.
Las diferencias entre quesos responden a la forma de tratar la pasta cuajada (en caliente,
prensando, cociendo, ) y la maduracin.
El casinato clcico (caseinatos) es un producto industrial de primer orden y gran importancia
comercial para la fabricacin de quesos sin denominacin de origen y los llamados quesos fundidos.
16


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Lactoalbminas y lactoglobulinas
Son molculas solubles que constituyen el resto de las protenas de la leche. Aparecen en el
suero, que es el lquido que escurre de la guajada durante la elaboracin del queso. El suero tiene la
siguiente composicin en protenas:
7.1
Lactoalbmina
Es el segundo tipo de protenas ms abundante en la leche. Tiene un peso molecular en torno a

40.000. Es soluble en una amplia gama de condiciones de salinidad, y solo se precipita tras un
calentamiento intenso que provoque su desnaturalizacin o sometindola a a pH ente 4,0 y 5,5. A
continuacin se expone una representacin:
Las lactoalbminas son las protenas mayoritarias presentes en el suero de lechera que hasta
hace poco eran consideradas un subproducto cuya eliminacin era un problema. Sin embargo su
elevado poder nutritivo (elevada calidad biolgica) y buena digestibilidad las ha convertido en un
producto muy preciado.
No obstante, el suero de lechera deshidratado contiene muchos azcares y sales. La
lactoalbmina se convirti en un producto interesante con el desarrollo de los mtodos de separacin
por ultrafiltracin, que permiten la separacin de estas protenas en base a su peso molecular,
eliminando sales y otros solutos indeseables.
7.2
Lactoglobulinas
Es la protena ms abundante en el lacto suero de la leche de vaca, que contiene de 2 a 3

gramos por litro. Es de destacar que est ausente de la leche humana.
La lactoglobulina posee numerosos grupos -SH que son responsables del desprendimiento del
hidrgeno sulfurado que se produce cuando la leche se caliente por encima de 70C.
Para la lactoglobulina de leche de vaca hay por lo menos cuatro variantes que se distinguen la
una de la otra por la sustitucin de ciertos aminocidos en la cadena proteica. Sus puntos isoelctricos
17


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van de 5,2 a 5,6. Estas variantes se diferencian por su solubilidad y por su mayor o menor aptitud a
polimerizarse y a modificar su estructura, segn el pH.
Por lo que concierne a la polimerizacin, se debe resaltar que entre pH 3 y pH 7, a la
temperatura ordinaria, la lactoglobulina est presente sobre todo bajo la forma de dmeros. Los
cambios de pH determinan modificaciones de conformacin; y por encima de pH 8, la lactoglobulina
es inestable y comienzan a formarse agregados de protenas desnaturalizadas.
El calentamiento origina reacciones anlogas.
La lactoglobulina incide en los tratamientos tecnolgicos de la leche. Su desnaturalizacin por
calentamiento reduce el riesgo de coagulacin de la leche durante la esterilizacin; pero por el
contrario puede conducir a la formacin de una cuajada insuficientemente firme durante la preparacin
de ciertos quesos, porque la lactoglobulina desnaturalizada queda adsorbida por la superficie de las
micelas de casena e impide la accin del cuajo.
Ovalbmina y otras protena de clara de huevo.
Las protenas de la clara de huevo entran dentro de la

definicin de glicoprotenas, que son protenas que llevan
enlazados contenidos diversos de glcidos a la cadena de
aminocidos. Entre stas, la ms abundante es la ovalbmina,
que es una fosfoglicoprotena.
La ovalbmina es la principal protena de la clara del
huevo y la que le da sus propiedades caractersticas (junto con
la otra albmina no fosforada), aunque existen otras tambin
presentes en cantidad apreciable como se muestra en la
siguiente tabla:
Ovoalbmina
La ovalbumina es, pues, una fosfoglicoprotena de 385 restos de aminocido con un peso
molecular aproximado de unos 42.7 KDa. Es una protena de referencia en bioqumica y es conocida a
la industria alimentaria por sus propiedades como transportadora, estabilizadora y formadora de
emulsiones. Se desnaturaliza por calor a los 78C (temperatura de semidesnaturalizacin) perdiendo su
estructura replegada de albmina y produciendo un gel con gran retencin de agua.
La ovalbmina cambia con el tiempo hacia una estructura ligeramente diferente denominada
S-ovalbmina, de propiedades algo diferentes a la original. En primer lugar, la clara aparece ms
fluida y deformable y se pierde en cierta medida la capacidad de formar espumas. Por otra parte la
temperatura de desnaturalizacin de la s- ovalbmina asciende hasta los 86C. Este cambio coincide
conuna apreciacin de degradacin en la calidad del huevo por el consumidor. Este cambio lleva unos
das, pero se puede decir que cuando el huevo est al alcance del consumidor, ya se ha producido este
cambio. La velocidad depende mucho de las condiciones, pero digamos que se puede inducir in vitro
en 20 horas manteniendo la ovalbmina a 55C a pH 10 en una disolucin 100 mM de fosfato sdico.
Por otra parte, conviene sealar, respecto a las otras protenas que el ovomucoide es inhibidor
de tripsina, por lo que la clara cruda dificulta la digestin. La avidina, que est en muy baja proporcin
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Ingeniero Qumico
(0,05%), liga biotina y produce sntomas carenciales cuando se ingiere clara de huevo cruda. La
avidina se desnaturaliza por la coccin y pierde esa actividad.
Carne y pescado.
Despus de estudiar las caractersticas de las principales molculas proteicas, consideremos las
fuentes en las que aparecen a travs del estudio de algunos alimentos ricos en protenas. Veremos qu
contienen las materias primas presentadas e introduciremos los principales productos obtenidos,
viendo cmo afectan los procesos productivos a las macromolculas cuyas propiedades acabamos de
estudiar.
Carne y pescado son dos productos ricos en protena muscular, diferencindose principalmente
en que la carne de pescado contiene en general menos colgeno y resulta ms fcil de digerir.
En la composicin de la carne entran los siguientes elementos.
Los principales productos de la industria crnica, adems de la carne fresca y congelada, son:
Embutidos frescos (salchicha fresca, morcilla, longaniza)
Embutidos cocidos (jamon, pollo, pavo)
Curados (jamn)
Embutidos fermentados (lomo, chorizo, salchichon)
Gelificados (salchichas, mortadelas)
Conservas de carne
Pats.
Gelatina (colgeno).
19


Ingeniero Qumico
En clase discutiremos el papel de aditivos como los nitritos en la conservacin y

acondicionamiento de estos productos, as como el uso de polifosfatos para romper el complejo actinamiosina.
Respecto a los pescados, tambin son un alimento predominantemente proteico, si bien hay
que decir que existen muchas ms especies de pescados que de animales productores de carne (incluso
sin contar cefalpodos, crustceos y mariscos) por lo que es de esperar una mayor variabilidad. En el
caso de las carnes, la composicin depende predominantemente del corte (parte del animal) mientras
que en el caso del pescado depende ms de las especie o tipo de pescado (graso-azul, magro-blanco).
A continuacin se muestran las composiciones de algunos pescados.
Respecto a los productos del pescado, hay que decir que se tiende a consumir mucho ms en
fresco o congelado que en cualquier otra forma, si bien tambin se consumen en salazones, ahumados
y conservas. Ms recientemente el surimi, producto gelificado elaborado con carnes de diferentes
pescados, ha comenzado a ganar cota de mercado.
Tambin son un importante producto industrial las harinas de pescado y los aceites, por su
particular composicin.
10 Leche y derivados.
La leche es tambin un alimento principalmente proteico por la calidad de sus protenas,
aunque tiene tambin una importante cantidad de grasas y azcares. La composicin concreta depende
del animal que la produzca:
El azcar de la leche es la lactosa, que se estudiar ms delante, mientras que la composicin

de la componente grasa se corresponde con:
20


Ingeniero Qumico
La composicin de la protena ha sido suficientemente estudiada.

El principal consumo de la leche es como el producto lquido original o como derivados que
permiten la reconstitucin
As, en forma de leche para consumo se encuentra pasteurizada o esterilizada.
Por otra parte, tambin se encuentran leches concentradas en forma de leche

evaporada (se le ha retirado agua) o condensada (ha sufrido, adems, una adicin de
azcar).
Tambin se produce leche seca comercialmente conocida como leche en polvo.
Todas estas variedades existen en forma de leche entera, que conserva toda su grasa inicial, o
desnatada en diversos grados.
Se fabrican derivados basados en la separacin mecnica como la nata y la mantequilla.
Adems existen muchos derivados cuya fabricacin se basa principalmente en hacer coagular
la casena.
Si la coagulacin tiene lugar por la aparicin de acidez causada por la proliferacin
microbiana (favorecida por la lactosa) se obtienen productos como
Yougur
Kefir
Leche cida (buttermilk) y derivados (nata cida)
La coagulacin de la casena realizada por la adicin de cuajo (enzimtica) es el primer paso

para la elaboracin de una enorme cantidad de quesos.
La coagulacin tambin puede ser realizada por acidificacin o adicin de sales que precipiten
el calcio y los fosfatos, dando lugar a un producto industrial intermedio denominado caseinatos, no
destinado al consumo directo.
Finalmente, el aprovechamiento del suero de leche proveniente de la fabricacin del queso
permite obtener por secado suero seco (dry whey), que es una mezcla de lactosa y protenas usada
como aditivo en panificacin y bollera. El suero se puede tambin separar por ultrafiltracin en una
fraccin proteica compuesta por albminas, globulinas y restos de la casena denominada protena de
suero de leche (whey protein) y lactosa. La disolucin de lactosa se puede aprovechar para producir
etanol o vender como lactosa seca que tiene poco inters alimentario (por la intolerancia a la lactosa
que presenta mucha gente) pero es un buen sustrato para medios de cultivo destinados a
fermentaciones industriales.
El siguiente cuadro resume el principal valor tecnolgico de cada uno de los integrantes de la
leche.
21


Ingeniero Qumico
11 Huevo y derivados.
El huevo es tambin un alimento considerado proteico por la cantidad y calidad de sus
protenas, si bien contiene una considerable cantidad de grasa fosforada y colesterol, aunque est
prcticamente exento de hidratos de carbono.
En el huevo se distinguen fsicamente dos componentes principales: clara y yema (a parte de
chalazas, germen y otras estructuras menores). La clara la hemos estudiado ya y de la yema se puede
decir que constituye aproximadamente el 50% del huevo y que en s misma est constituida por 1/3 de
protenas y 2/3 de grasa (base seca). Fsicamente la yema consiste en un plasma homogneo rico en
lpidos y unos grnulos en suspensin constituidos por lipoprotenas. La composicin del huevo se
detalla en la siguiente tabla:
22


Ingeniero Qumico
El procesado de huevo, a parte de su consumo en fresco, tiene como objetivo estabilizar un

producto que es sustrato de una grave intoxicacin alimentaria, la salmonelosis, por lo que es
necesaria su pasteurizacin si no va a ser consumido en fresco.
La pasteurizacin del huevo es complicada por su tendencia a coagularse, pero se emplean con
xito procedimientos que operan a 60-64C durante 2 a 3 minutos. Estos procesos producen cierto
grado de coagulacin que se considera inevitable, aunque se puede reducir con la adicin de sal,
azcar y/o polifosfatos. La ausencia de actividad de a-amilasa es un buen signo de calidad de la
pasteurizacin por ser ms resistente que la Salmonella. Por razones obvias, la esterilizacin trmica
es inviable. Algunos procesos de pasteurizacin del huevo han propuesto el uso de dosis bajas de
radiaciones ionizantes, pero no estn extendidos.
Para consumo industrial se comercializa huevo entero, clara o yemas por separado en las
siguientes formas, todas ellas pasteurizadas:
Lquido
Concentrado
Deshidratado/en polvo
Congelado
Todos los productos, excepto el deshidaratado, se estabilizan con cido srbico. El huevo
concentrado se suele preparar utilizando procesos basados en membranas.
23


Ingeniero Qumico
Bibliografa
Casp, A.; Abril, J.; Procesos de conservacin de alimentos. Mundiprensa (1999).
JC Cheftel, H Cheftel y P Besanon; Introduccin a la bioqumica y tecnologa de los
alimentos. Ed. Acribia (1989).
Fellows, P.; Tecnologa del procesado de los alimentos: principios y prcticas.. Acribia
(1994).
L. Stryer, Bioqumica. Revert (1988)
Primo Yfera, E.; Qumica de los alimentos. Ed. Sntesis (1997).
FileName: C:\ATA\Tema3\Tema3-EstructuraFuncionProteinas.doc
LastSaved: 17/02/2005 17:51:00
LastPrint: 17/02/2005 17:55:00
Copyright: Jose Maria Fernandez Sevilla
24

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Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

Dpt. Ingeniera Qumica

Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

Estructura y funcin de protenas y pptidos:

Conocer las protenas de inters alimentario.

Conocer las propiedades de las protenas de inters alimentario y su repercusin en el

Importancia tecnolgica de las protenas de los alimentos.

Fundamentos del procesado de los alimentos predominantemente proteicos.

Aprovechamiento industrial de las protenas para usos alimentarios y no alimentarios.

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

ndice del tema

INTRODUCCIN: PROTENAS GLOBULARES, FIBROSAS Y CROMOPROTENAS................................... 3

Precipitacin cida ........................................................................................................................ 16

LACTOALBMINAS Y LACTOGLOBULINAS ................................................................................... 17

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

Introduccin: protenas globulares, fibrosas y cromoprotenas.

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

Son dos protenas globulares

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

La mioglobina de vaca tiene un peso molecular de 17.800 y un solo grupo hemo. La

Las principales propiedades de estas protenas son:

Tambin ligan molculas como CO NO

La capacidad de ligar oxgeno es importante, ya que el

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

Este comportamiento se puede explicar con las siguiente ecuacin

que puede despejarse a

La representacin de la saturacin frente a las disponibilidad de oxgeno muestra que la

La hemoglobina sufre transformaciones similares pero nos centraremos en la mioglobina

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

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La formacin de metamioglobina es acelerada por las bajas presiones parciales de oxgeno.

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Estas protenas forman la parte ms importante del msculo esqueltico, confirindole

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

Las miofibrillas se encuentran organizadas en fibras. El mecanismo de la accin muscular

Rigidez cadavrica y maduracin

Cesa el aporte de oxgeno

Cesa la fosforilacin oxidativa y con ello el aporte de ATP aerobio.

Se activa la glucolisis y se acumula piruvato.

Desciende el pH, lo que inactiva muchas enzimas metablicas.

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Se agota el ATP y la miosina y actina se unen irreversiblemente para formar

La siguiente figura resume todos estos fenmenos:

La aparicin de la rigidez cadavrica tarda en completarse unas 8 horas a temperatura

El colgeno y la elastina sin dos protenas fibrosas que forman la

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Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

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La gelatina comercial proviene de la solubilizacin del colgeno en piel, huesos y raspas de

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

Las harinas de diferentes cereales tienen la composicin que se indica a continuacin

Tema 3: Estructura y funcin de protenas.

Ampliacin de Tecnologa de los Alimentos

La formacin del gluten es muy importante para la panificacin ya que proporciona la