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PROTENAS

Las protenas son esenciales en la qumica de la vida. Estas macromolculas


se emplean como componentes estructurales de las clulas y tejidos, as que el
crecimiento, la restauracin y el mantenimiento del organismo dependen del
abastecimiento adecuado de esas sustancias. Algunas son enzimas, molculas
especiales que regulan miles de reacciones qumicas distintas que ocurren en los
seres vivos.
Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono,
hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos
tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben
el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad. Los
aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos.
La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n:
de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es
superior a 10 se llama polipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de
protena.

Los aminocidos
Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH)
y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un
tomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Segn ste se
distinguen 20 tipos de aminocidos.

Los veinte tipos distintos de aminocidos que se encuentran en condiciones


normales en las protenas contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo
(-COOH) unidos al mismo tomo de carbono (). Difieren en su grupo R unido al
carbono . La glicina, el aminocido ms simple presenta un hidrgeno como grupo
R ; la alanina un grupo metilo (-CH3).

Elaborado por : Dr ( c ) Claudio Aballay Fredes


Ingeniero Civil Industrial
Msc. Ciencias Qumicas

PROTENAS

El carbono de un aminocido es un carbono asimtrico. Por tanto, cada


aminocido puede presentarse en dos enantimeros distintos, o imgenes en
espejo. Ambas imgenes se Llaman L-ismero y D-ismero. Cuando se sintetiza un
aminocido en el laboratorio se produce una mezcla de ismeros L y D. Sin
embargo los de los seres vivos son casi exclusivamente L-ismeros. Una
excepcin seran los pocos aminocidos D presentes en los antibiticos
producidos por los hongos.
Con excepciones las plantas sintetizan todos sus aminocidos a partir de
sustancias ms simples. Las clulas humanas y animales fabrican algunos de
importancia biolgica, aunque no todos, si cuentan con la materia prima necesaria.
Aquellos que los animales no pueden sintetizar, deben obtenerlos en la dieta:
stos son los llamados aminocidos esenciales. Los animales tienen distintas
capacidades de biosntesis; lo que para un animal es un aminocido esencial, para
otro puede no serlo.
Comportamiento qumico
En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento
anftero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando
protones y quedando (-COO-), o como base, los grupos -NH2 captan protones,
quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este
caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica

Elaborado por : Dr ( c ) Claudio Aballay Fredes


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PROTENAS
llamada zwitterin. Los aminocidos en una solucin de pH neutro se comportan
como iones dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El
grupo amino (-NH2) acepta un protn hasta convertirse en -NH3+ y el grupo
carboxilo dona un protn convirtindose en -COO- disociado. Segn se mencion,
la solucin de un cido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste
cambios en el pH cuando se agrega un cido o una base. Gracias a los grupos

amino y carboxilo de una protena, al encontrarse sta en una solucin, resiste


cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo tanto, desempea las funciones de un
importante amortiguador biolgico.

El enlace peptdico
Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un
enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo
carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento
de una molcula de agua.

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PROTENAS

El enlace tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es


decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que lo
forman.
Cada aminocido que pasa a formar parte de un pptido se conoce como
residuo aminocido. Existe un residuo N-terminal (amino-terminal) en un extremo
de la cadena (principio de la cadena) y un residuo C-terminal (carboxilo-terminal)
en el otro extremo (fin de la cadena).

Estructura de las protenas


Las cadenas de polipptidos que forman una protena se encuentran
enrolladas o plegadas de modo que forman una macromolcula con una
conformacin especfica, tridimensional. Esta conformacin determina la funcin
de la protena.
Las protenas se clasifican en fibrosas o globulares. En las protenas
fibrosas, las cadenas de polipptidos estn dispuestas en lminas largas; en las
protenas globulares las cadenas de polipptidos se encuentran plegadas en forma
estrecha a fin de producir una molcula compacta, de forma esfrica. Hay varios
niveles de organizacin en una molcula protenica: primario, secundario, terciario
y cuaternario.

Estructura primaria
La secuencia de aminocidos en una cadena de polipptidos determina su
estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la informacin gentica.

Elaborado por : Dr ( c ) Claudio Aballay Fredes


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PROTENAS
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las
protenas implica que las cadenas se pliegan y
forman un hlice u otra estructura regular.
Esta uniformidad se debe a las interacciones
entre los tomos del esqueleto regular de la
cadena peptdica. Los grupos funcionales no
intervienen en la formacin de enlaces de la
estructura secundaria. Las cadenas peptidicas
no suelen encontrarse aplanadas ni se pliegan al
azar sino que se pliegan y dan lugar a una
estructura tridimensional especfica.

hlice alfa.
Es una estructura secundaria que se
observa con frecuencia en las protenas Es una
estructura geomtrica muy uniforme y en cada
giro se encuentran 3,6 aminocidos. La
estructura helicoidal se determina y mantiene
mediante puentes de hidrgeno entre los
aminocidos en los giros sucesivos de la espiral.
En la estructura helicoidal, los puentes de
hidrgeno ocurren entre tomos de una misma cadena peptdica. La hlice alfa es
la unidad estructural bsica de las protenas fibrosas como la lana, cabello, piel y
uas. Las fibras son elsticas porque los enlaces de hidrgeno pueden
reformarse. Este es el motivo por el cual el cabello humano puede estirarse hasta
cierto largo y luego recupera su longitud.
Lmina plegada beta.
En sta los puentes de hidrgeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas
polipeptdicas (lmina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag est
completamente extendida y los enlaces de hidrgeno ocasionan la formacin de la
estructura en forma de lmina. Pero tambin se pueden formar lminas plegadas
entre regiones diferentes de una misma cadena peptdica (lmina intracatenaria).
Esta estructura es ms flexible que elstica. La fibrona, la protena de la
seda, est caracterizada por una estructura de lmina plegada beta; el ncleo de
muchas protenas globulares tambien est formado por lminas beta.

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Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en protenas
globulares, en tanto que las intercatenarias entre las fibrosas. En ambos casos
son posibles dos formas laminares, segn el alineamiento de las diferentes
cadenas o segmentos: si stos se alinean en la misma direccin (de extremo N- a
C-terminal, por ej.) la disposicin es una lmina beta paralela, en tanto que si
estn alineados en sentido opuesto, la lmina es beta antiparalela. Si bien ambos
casos ocurren en la naturaleza, la estructura antiparalela es ms estable porque
los dipolos C=O y N-H estn mejor orientados para una interaccin ptima.

En las protenas fibrosas la estructura es exclusivamente helicoidal


(colgeno) o exclusivamente laminar, pero en las protenas globulares la
estructura secundaria siempre tiene una porcin que no es ni helicoidal ni laminar,
denominada aleatoria (zonas de conexin); estas protenas pueden ser
parcialmente helicoidales y aleatorias, parcialmente laminares y aleatorias,
totalmente aleatorias o una mezcla variable de partes de ordenamiento
helicoidal, laminar y aleatorio.
Un concepto muy utilizado en la estructura tridimensional de una protena
es el dominio, que corresponde a una zona de la molcula que tiene
caractersticas estructurales definidas. En una molcula de protena puede haber
ms de un dominio y este hecho est relacionado con la funcin de la misma.

Estructura terciaria

Elaborado por : Dr ( c ) Claudio Aballay Fredes


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La estructura terciana de una molcula de protena est determinada por
la forma que adopta cada cadena polipeptdica. Esta estructura tridimensional
est determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los

grupos R:
1.. Puentes de hidrgeno entre los grupos R de las subunidades de
aminocidos en asas adyacentes de la misma cadena de polipptidos.
2. Atraccin inica entre los grupos R con cargas positivas y aqullos con
cargas negativas.
3. Interacciones hidrfobas derivadas de la tendencia de los grupos R no
polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del Iquido
que los rodea.
4. Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-S-), unen los tomos de
azufre de dos subunidades de cistena. Estos enlaces pueden unir dos porciones
de una misma cadena o dos cadenas distintas.

Estructura cuaternaria
Las protenas compuestas de dos o ms cadenas de polipptidos adquieren
una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria,
secundaria y terciaria y forma una molcula protenica biolgicamente activa. La
hemoglobina, protena de los glbulos rojos encargada del transporte de oxgeno,
es un ejemplo de protena globular con estructura cuaternaria. La hemoglobina
est compuesta por 574 aminocidos dispuestos en cuatro cadenas
polipeptdicas: dos cadenas alfa idnticas y dos cadenas beta idnticas entre s.
La estructura de las protenas determina su funcin

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PROTENAS
La estructura de las protenas
determina la actividad biolgica de stas.
De
entre
las
innumerables
conformaciones tericamente posibles de
una protena, generalmente hay una que
predomina.
Esta
conformacin
es
generalmente la ms estable y en ese
caso se dice que la protena se encuentra
en estado nativo (protena nativa).

Propiedades de proteinas
Especificidad.
La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una
determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.
Adems, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos,
cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en
los procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre
protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la
construccin de "rboles filogenticos"

Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los
puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas
tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el
disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se
hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura,
( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento
o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.
Clasificacin de protenas
Se clasifican en :
1. Holoprotenas. Formadas solamente por aminocidos
2. Heteroprotenas. Formadas por una fraccin protenica y por un
grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico
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Holoprotenas

Globulares

Prolaminas: Zena (maza),gliadina (trigo), hordena


(cebada)
Gluteninas :Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina
(huevo), lactoalbmina
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.

Fibrosas

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos


Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas,
plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Heteroprotenas

Glucoprotenas

Lipoprotenas

Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lpidos en la sangre.

Nucleoprotenas

Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas

Cromoprotenas

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina,


transportan oxgeno
Citocromos, que transportan electrones

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que

PROTENAS

Funciones de las protenas


Gracias a su gran hetereogeneidad estructural, las protenas asumen
funciones muy variadas. Describir las funciones de las protenas equivale a
describir en trminos moleculares todos los fenmenos biolgicos. Podemos
destacar las siguientes:

Funcin enzimtica.
La gran mayora de las reacciones metablicas tienen lugar gracias a la
presencia de un catalizador de naturaleza proteica especfico para cada reaccin.
Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayora de las
protenas son enzimas.
Funcin hormonal.
Las hormonas son sustancias producidas por una clula y que una vez
secretadas ejercen su accin sobre otras clulas dotadas de un receptor
adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas
por la hipfisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).

Reconocimiento de seales qumicas.

La superficie celular alberga un gran nmero de protenas encargadas del


reconocimiento de seales qumicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda).
Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus,
de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor (
hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.

Funcin de transporte.

En los seres vivos son esenciales los fenmenos de transporte, bien para
llevar una molcula hidrofbica a travs de un medio acuoso (transporte de
oxgeno o lpidos a travs de la sangre) o bien para transportar molculas polares
a travs de barreras hidrofbicas (transporte a travs de la membrana
plasmtica). Los transportadores biolgicos son siempre protenas.

Funcin estructural.

Las clulas poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye


un armazn alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige
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fenmenos tan importantes como el transporte intracelular o la divisin celular.
En los tejidos de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso) de los vertebrados, las
fibras de colgeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las
encargadas de conferir resistencia mecnica tanto a la traccin como a la
compresin

Funcin de defensa.

La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de


discriminar lo propio de lo extrao. En bacterias, una serie de protenas llamadas
endonucleasas de restriccin se encargan de identificar y destruir aquellas
molculas de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura de
la derecha). En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de
reconocer molculas u organismos extraos y se unen a ellos para facilitar su
destruccin por las clulas del sistema inmunitario

Funcin de movimiento.

Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estn relacionadas con
las protenas. As, la contraccin del msculo resulta de la interaccin entre dos
protenas, la actina y la miosina. El movimiento de la clula mediante cilios y
flagelos est relacionado con las protenas que forman los microtbulos

Funciones de reserva.

La ovoalbmina de la clara de huevo, la lactoalbmina de la leche, la

gliadina del grano de trigo y la hordena de la cebada, constituyen una reserva de


aminocidos para el futuro desarrollo del embrin.

Funciones reguladoras.

Muchas protenas se unen al DNA y de esta forma controlan la


transcripcin gnica. De esta forma el organismo se asegura de que la clula, en
todo momento, tenga todas las protenas necesarias para desempear
normalmente sus funciones. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado
de un complejo mecanismo de regulacin desempeado por protenas como la
ciclina

Otras funciones.

Los fenmenos de transduccin (cambio en la naturaleza fsico-qumica de


seales) estn mediados por protenas. As, durante el proceso de la visin, la
rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotn luminoso
(una seal fsica) en un impulso nervioso (una seal elctrica) y un receptor
hormonal convierte una seal qumica (una hormona) en una serie de
modificaciones en el estado funcional de la clula.
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ENZIMAS
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente
son protenas Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se
recuperan
indefinidamente.
No
llevan a cabo reacciones
que sean energticamente
desfavorables,
no
modifican el sentido de
los equilibrios qumicos,
sino que aceleran su
consecucin.
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica, hasta
hacerla instantnea o casi instantnea. Un catalizador acelera la reaccin al
disminuir la energa de activacin.
En una transformacin dada de "A" a "P" , "A" representa las molculas
reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P" representa los productos o
estado final. La reaccin
qumica de A a P es un
proceso posible si la
energa de P es menor que
la de A. Pero hay una
barrera de energa que los
separa; si no es por ella, A
no existira, puesto que no
sera estable y se habra
transformado en P. Este
escollo es una barrera
energtica, la energa de
activacin
(Ea),
que
corresponde al estado de transicin.

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CARACTERSTICAS DE LA ACCIN ENZIMTICA
La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada
especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:
1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la
que el enzima ejerce su accin cataltica.
2. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un
enzima especfico.
La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que
representa el estado de transicin.

E+S

ES

E+P

El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones


dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc, en un
lugar especfico, el centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima,
constitudo por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato.
Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no proteicas. En
funcin de su naturaleza se denominan:

Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas.


Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar, que
muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias
producidas por la falta de vitaminas responde ms bien a que no se puede
sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.
Algunas vitaminas son necesarias para la actuacin de determinados
enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas
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metablicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar
importantes defectos metablicos.
VITAMINAS

Enfermedades
carenciales

FUNCIONES

C (acido ascsrbico)

Coenzima de algunas peptidasas.


Interviene en la sntesis de colgeno

Escorbuto

B1 (tiamina)

Coenzima de las descarboxilasas y de las


enzima que transfieren grupos aldehidos

Beriberi

B2 (riboflavina)

Constituyente de los coenzimas FAD y


FMN

Dermatitis y lesiones
en las mucosas

B3
(acido
pantotinico)

Constituyente de la CoA

Fatiga y
del sueo

B5 (niacina)

Constituyente de las coenzimas NAD y


NADP

Pelagra

B6 ( piridoxina)

Interviene en
las reacciones
transferencia de grupos aminos.

Depresin, anemia

B12 (cobalamina)

Coenzima en la transferencia de grupos


metilo.

Anemia perniciosa

Biotina

Coenzima de las enzimas que transfieren


grupos
carboxilo, en metabolismo de
aminoacidos.

Fatiga, dermatitis...

de

trastornos

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA


Efecto del pH.
Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de
las reacciones enzimticas se obtienen curvas que indican que los enzimas
presentan un pH ptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:

El centro activo puede contener aminocidos con grupos ionizados


que pueden variar con el pH.
La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo puede
provocar modificaciones en la conformacin de la enzima.
El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

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PROTENAS
La temperatura.
Influye en la actividad. El punto ptimo representa el mximo de
actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rgidos" y cuando se
supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque,
como protena, el enzima se desnaturaliza.

CLASIFICACION DE ENZIMAS
1.Oxido-reductasas
( Reacciones de
oxido-reduccin).
Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
2.Transferasas
(Transferencia de grupos
funcionales)
grupos aldehdos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)
3.Hidrolasas
(Reacciones de hidrlisis)
Transforman polmeros en monmeros. Actuan sobre:
enlace ester
enlace glucosmdico
enlace peptdico
enlace C-N
4.Liasas
(Adicisn a los dobles enlaces)

Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
5.Isomerasas
(Reaccionesde isomerizacin)

6.Ligasas(Formacisn
de
enlaces, con aporte de ATP)

Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C

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VITAMINAS
En 1912 el bioqumico ingls F. Hopkins descubri que las ratas sometidas a
una dieta de productos "purificados", conteniendo todas las sustancias
consideradas hasta ese momento necesarias para la nutricin, detenan su
proceso de crecimiento, que se volva a iniciar cuando a las ratas se le
suministraba a diario una pequea cantidad de leche fresca. Este y otros
experimentos similares demostraron la existencia en los alimentos de ciertas
sustancias orgnicas, desconocidas hasta entonces, indispensables para el
desarrollo animal. Sustancias a las que, posteriormente, el bioqumico C. Funk
propuso denominar Vitaminas.
En tan solo veinte aos (de 1928 a 1948) se identificaron todas las
vitaminas; se determin su estructura qumica; se produjeron de forma sinttica
en el laboratorio y se estableci su papel en los procesos nutritivos.
Gracias a este colosal esfuerzo cientfico, hoy conocemos bien las trece
vitaminas indispensables en la dieta y se ha podido erradicar varias
enfermedades que fueron plaga de la humanidad durante largo tiempo.

CARACTERISTICAS GENERALES

Son sustancias orgnicas, de naturaleza y composicin variada.


Se necesitan en pequeas cantidades, aunque su presencia es
imprescindible para el desarrollo normal del organismo.
Las necesidades varian segn las especies, con la edad y con la
actividad.
Los vegetales, hongos y microorganismos son capaces de elaborarlas
por s mismos. Los animales, salvo algunas excepciones, carecen de
esta capacidad, por lo que deben obtenerlas a partir de los alimentos
de la dieta. En algunos casos los animales obtienen algunas vitaminas
a travs de sus paredes intestinales, cuya flora bacteriana simbionte
las producen.

Ciertas vitaminas son ingeridas como provitaminas (inactivas) y


posteriormente el metabolismo animal las transforma en activas (en el intestino,
en el el hgado, en la piel, etc..), trs alguna modificacin en sus molculas.
Son sustancias lbiles, ya que se alteran facilmente por cambios de
temperatura y pH, y tambin por almacenamientos prolongados.

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Los transtornos orgnicos en relacin con las vitaminas se refieren a:


Avitaminosis.- si hay carencia total de una o varias vitaminas,
Hipovitaminosis.- si hay carencia parcial de vitaminas,
Hipervitaminosis.- si existe un exceso por acumulacin de una o varias
vitaminas, sobre todo las que son poco solubles en agua y, por tanto, difciles de
eliminar por la orina.
Las vitaminas se designan utilizando letras maysculas, el nombre de la
enfermedad que ocasiona su carencia o bien el nombre de su constitucin qumica.
Clasicamente se establecen 2 grupos segn su capacidad de disolucin en
agua o en las grasas o disolventes de stas. As, se habla de: vitaminas
hidrosolubles y liposolubles respectivamente

Clasificacin
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
VITAMINA
VITAMINA
VITAMINA
VITAMINA

A. Retinol. Antixeroftlmica
E. Tocoferol. Antiestril
K. Naftoquinona. Antihemorrgica
D. Calciferol. Antirraqutica.

VITAMINAS HIDROSOLUBLES
VITAMINA C. Acido Ascrbico. Antiescorbtica
VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibrica
VITAMINA B2. Riboflavina
VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotnico. VITAMINA PP. Antipelagrosa.
VITAMINA B5. Acido Pantotnico.
VITAMINA W
VITAMINA B6. Piridoxina
VITAMINA B8. Biotina.
VITAMINA H
VITAMINA B9. Acido Flico
VITAMINA B12. Cobalamina.
Vitamina A

La vitamina A se conoce tambin como Retinol o Antixeroftlmica.

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PROTENAS
Fuentes: -En vegetales que contengan -carotenos (pimientos, zanahorias,
tomates, espinacas, lechuga, etc..), molculas que actan como provitaminas,
dando lugar a dos molculas de vitamina A en el intestino.
-Debido a que se almacena en el
hgado, son fuentes importantes, ste
rgano y los aceites que se extraen de
l (aceite de hgado de bacalao).
-Abundante
en
pescados
"azules".
-Tambin se encuentra en la yema de huevo, la leche y la mantequilla.

Accin fisiolgica (funcin):


-Es una sustancia antioxidante, ya que elimina radicales libres y protege al
ADN de su accin mutgena, contribuyendo, por tanto, a frenar el envejecimiento
celular.
-Participa en la proteccin y mantenimiento de los tejidos epiteliales (piel,
mucosas,..)
-Es imprescindible para la regeneracin de la rodopsina, cuya
descomposicin por la luz permite la visin del ojo.

Dficit (alteraciones carenciales):


-En nios y jvenes ocasiona retardo del crecimiento.
-Desecacin epitelial, especialmente en la mucosa conjuntival del ojo
(Xeroftalmia) que hace opaca la crnea y provoca su agrietamiento, produciendo
ceguera y facilitando las infecciones del ojo.
-Falta de regeneracin del pigmento visual (Hemeralopa o "ceguera
nocturna").

Exceso:
-La ingestin de grandes cantidades de esta vitamina puede dar lugar a
alteraciones como escamaciones de la piel, cada del pelo, debilidad, ahogos,
vmitos, etc...
Vitamina E
La vitamina E se denomina tambin Tocoferol o vitamina Antiestril.
Fuentes:

-En vegetales, sobre todo en los de hoja verde y en aceites vegetales (oliva
virgen, algodn,..).Tambin, en semillas (especialmente de cereales, como el
trigo).

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-En alimentos de origen animal, escasea, aunque est presente en algunos
como la yema de huevo y la mantequilla.
Accin fisiolgica (funcin):

-Tiene capacidad antioxidante frente a los


radicales libres. Parece ser que desempea cierta
actividad protectora para ciertas molculas
lipdicas (cidos grasos,...) al impedir su oxidacin,
retardando el catabolismo celular. Actan, por
tanto,
contra
el
envejecimiento
celular,
contribuyendo, por extensin, al aumento de la
longevidad.
-En algunos animales se ha comprobado su
contribucin en la normalizacin de los procesos de fertilidad.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Aceleracin del catabolismo de cidos grasos, por aumento del consumo
de oxgeno a nivel celular. Estos procesos estan relacionados con el
envejecimiento celular.
-En algunos animales: esterilidad; trastornos de motilidad (parlisis,
distrofia muscular,...)
Exceso:

-No parece producir efectos txicos nocivos.


Vitamina K

La vitamina K, Naftoquinona, fitomenadiona o Antihemorrgica.


Fuentes:
-K1 se obtiene a partir de vegetales de hoja verde (espinacas, coles,
lechuga, tomate,..)
-K2 se obtiene a partir de derivados de
pescados.
-K3 se obtiene a partir de la produccin de
nuestra flora bacteriana intestinal. Por ello, las
necesidades de esta vitamina en la dieta son poco
importantes.
Accin fisiolgica (funcin):
-Participa en el mecanismo de coagulacin de la
sangre, concretamente en la sntesis de protrombina,

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proceso que tiene lugar en el hgado. La protrombina es la molcula precursora de
la trombina o enzima que transforma el fibringeno en fibrina. La fibrina es una
proteina necesaria para la coagulacin de la sangre.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Hemorragias

Exceso:
-No parece producir efectos txicos nocivos.
Vitamina C

La vitamina C, Acido Ascrbico o vitamina Antiescorbtica.

Fuentes:
-Abundante en ctricos, hortalizas y leche de vaca.
-Los vegetales y casi todos los animales (no el
hombre) son capaces de sintetizarla a partir de la
glucosa.
Accin fisiolgica (funcin):
-Es un agente antioxidante, eliminador de
radicales libres en el metabolismo celular.
-Acta como coenzima en la sntesis del colgeno
y de la sustancia intercelular cementante de los
capilares sanguneos.
-Estimula las defensas contra las infecciones.
-Es indispensable para el buen funcionamiento
de las hormonas antiestrs producidas por las
glndulas suprarrenales.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Hinchamientos y hemorragias en las encas, con

cada de dientes (Escorbuto).


-Hemorragias en los capilares.
-Mayor propensin a las infecciones.
Vitamina B1

La vitamina B1, Tiamina, Aneurina O Antiberibrica.


Fuentes:
-La producen bacterias, hongos (levaduras) y vegetales.

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-Es abundante en las envolturas de cereales (cscara de arroz,...) y
legumbres, donde se encuentra de
forma inactiva (tiamina). Ingresada
con los alimentos pasa al hgado,
donde
es
transformada
en
pirofosfato de tiamina (TPP) (forma
activa) por unin de dos molculas de
cido fosfrico.
Accin fisiolgica (funcin):
-Es un coenzima de las descarboxilasas (en la oxidacin de los cetocidos) y de las enzimas que transfieren grupos aldehdo.
-Desempean un papel fundamental en el metabolismo oxidativo de los
glcidos y lpidos, es decir, en la produccin de energa
Dficit (alteraciones carenciales):
-Degeneracin de las neuronas,que se manifiesta en una debilidad
muscular, hipersensibilidad, prdida de reflejos, insuficiencia cardaca, falta de
apetito, edemas y, en casos extremos, la muerte. Este cuadro sintomtico es
conocido como Beriberi.
Vitamina B2

La vitamina B2 o Riboflavina.
Fuentes:
-Se encuentra en casi todos los alimentos.
-Es producida por bacterias, levaduras y vegetales que contengan
pigmentos amarillos.
Accin fisiolgica (funcin):
-Forma parte de las coenzimas FAD y FMN, que
participan en los procesos de obtencin de energa, en la
respiracin celular.
-Ejerce un papel importante en el mantenimiento de
las mucosas y de la piel.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Dermatitis y lesiones de las mucosas (lengua, labios, crnea, comisuras de
la boca,...)

Vitamina B3
La vitamina B3, Niacina, cido Nicotnico, Factor PP o vitamina
antipelagrosa.
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Fuentes:
-En alimentos obtenidos por fermentacin con
levaduras.
-Los animales pueden sintetizarla a partir del
aminocido triptofano. Abunda, por tanto, en carnes,
leche y pescado.
Accin fisiolgica (funcin):
-Forma parte de las coenzimas NAD y NADP que
actan con enzimas en los procesos de oxidacin de glcidos
y prtidos, en la respiracin celular.
-Es un vasodilatador que mejora la circulacin
sangunea.
-Participa en el mantenimiento fisiolgico del sistema nervioso, la piel, la
lengua y el sistema digestivo.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Pelagra o sntoma de las tres D (dermatitis, diarrea y demencia).
-Se encuentra en casi todos los alimentos.
-Es producida por bacterias, levaduras y vegetales que contengan
pigmentos amarillos.
Vitamina B5

La vitamina B5, cido pantotnico, o vitamina W.


Fuentes:
-Es sintetizada por
bacterias,
levaduras
y
vegetales verdes.
-Aparece en todos los
tejidos animales, donde se
almacena.
Accin fisiolgica (funcin):
-Forma parte de la Coenzima A, que acta en la activacin de ciertas
molculas que intervienen en el metabolismo energtico.
-Necesaria para la sntesis de hormonas antiestres, a partir del colesterol.
-Necesaria para la sntesis y degradacin de los cidos grasos.
-Necesaria para la formacin de anticuerpos.
-Necesaria para la biotransformacin y detoxificacin de las sustancias
txicas.
Dficit (alteraciones carenciales):

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-Sndrome de los "pies ardorosos" (dolores, quemazn y palpitacin de los
pies)
-Alteraciones nerviosas y circulatorias.
Vitamina B6
La vitamina B6 o Piridoxina.
Fuentes:
-Es sintetizada por vegetales y levaduras.
-Los animales la acumulan en el hgado, por lo
que ste rgano es rico en dicha vitamina.
Accin fisiolgica (funcin):
-Su forma activa, el piridoxal fosfato, acta
como coenzima de las enzimas transferasas
implicadas en el metabolismo (transaminaciones) de
los aminocidos. Muchas de estas acciones estn
encaminadas a la sntesis de neurotransmisores.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Anemia, depresin, convulsiones, fatiga, inflamacin de los nervios
perifricos, alteraciones de la piel,...

Vitamina B8
La vitamina B8, vitamina H o biotina.
Fuentes:

-Es producida por vegetales y bacterias.


-Los animales la obtienen a travs de la pared del intestino, cuya flora
bacteriana la produce.
Accin fisiolgica (funcin):
-Es un coenzima que participan en la
transferencia de grupos carboxilo (-COOH).
-Interviene en las reacciones que
producen energa y en el metabolismo de los
cidos grasos poliinsaturados.
-Es necesaria para el crecimiento y el
buen funcionamiento de la piel y sus rganos
anexos (pelo, glndulas sebceas, glndulas
sudorparas) as como para el desarrollo de las glndulas sexuales.

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Dficit (alteraciones carenciales):

-Dermatitis, dolores musculares, anemia, aumento de colesterol en sangre,

Vitamina B9
La vitamina B9 o cido Flico.

Fuentes:
-En gran variedad de alimentos: verduras, hgado, huevos, leche,...

Accin fisiolgica (funcin):


-Acta como coenzima de las enzimas que participan en la transferencia de
grupos monocarbonados.
-Interviene en la sntesis de purinas y pirimidinas, y por ello, participa en
el metabolismo del ADN y ARN y en la sntesis de protenas.
-Es un factor antianmico, porque es necesaria para la formacin de las
clulas sanguneas, concretamente, de los glbulos rojos.

Dficit (alteraciones carenciales):


-En nios, se detiene el crecimiento y disminuye la resistencia a
enfermedades.En adultos, provoca anemia, irritabilidad, insomnio, prdida de
memoria. itamina B12Lavitamina B12 o
cobalamina.
Formas
moleculares:
B12a
(cianocobalamina), B12b (hidroxicobalamina),
B12c(nitrocobalamina)
Fuentes:
-Los animales la obtienen gracias a
las bacterias simbiontes de su tracto
digestivo.

Accin fisiolgica (funcin):


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-Interviene en la sntesis de ADN, ARN y proteinas.
-Acta en la formacin de glbulos rojos.
-Participa en el mantenimiento de la vaina de mielina de las clulas
nerviosas y en la sntesis de neurotransmisores.
-Es necesaria para la movilizacin (oxidacin) de las grasas y para
mantener la reserva energtica de los msculos.

Dficit (alteraciones carenciales):


-Escasez y anormalidad en la formacin de glbulos rojos (Anemia
perniciosa).
-Psicosis, degeneracin nerviosa, desarreglos menstruales, lceras en la
lengua y excesiva pigmentacin en las manos (slo afecta a las personas de color).

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