Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
Los aminocidos
Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH)
y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un
tomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Segn ste se
distinguen 20 tipos de aminocidos.
PROTENAS
PROTENAS
llamada zwitterin. Los aminocidos en una solucin de pH neutro se comportan
como iones dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El
grupo amino (-NH2) acepta un protn hasta convertirse en -NH3+ y el grupo
carboxilo dona un protn convirtindose en -COO- disociado. Segn se mencion,
la solucin de un cido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste
cambios en el pH cuando se agrega un cido o una base. Gracias a los grupos
El enlace peptdico
Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un
enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo
carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento
de una molcula de agua.
PROTENAS
Estructura primaria
La secuencia de aminocidos en una cadena de polipptidos determina su
estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la informacin gentica.
PROTENAS
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las
protenas implica que las cadenas se pliegan y
forman un hlice u otra estructura regular.
Esta uniformidad se debe a las interacciones
entre los tomos del esqueleto regular de la
cadena peptdica. Los grupos funcionales no
intervienen en la formacin de enlaces de la
estructura secundaria. Las cadenas peptidicas
no suelen encontrarse aplanadas ni se pliegan al
azar sino que se pliegan y dan lugar a una
estructura tridimensional especfica.
hlice alfa.
Es una estructura secundaria que se
observa con frecuencia en las protenas Es una
estructura geomtrica muy uniforme y en cada
giro se encuentran 3,6 aminocidos. La
estructura helicoidal se determina y mantiene
mediante puentes de hidrgeno entre los
aminocidos en los giros sucesivos de la espiral.
En la estructura helicoidal, los puentes de
hidrgeno ocurren entre tomos de una misma cadena peptdica. La hlice alfa es
la unidad estructural bsica de las protenas fibrosas como la lana, cabello, piel y
uas. Las fibras son elsticas porque los enlaces de hidrgeno pueden
reformarse. Este es el motivo por el cual el cabello humano puede estirarse hasta
cierto largo y luego recupera su longitud.
Lmina plegada beta.
En sta los puentes de hidrgeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas
polipeptdicas (lmina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag est
completamente extendida y los enlaces de hidrgeno ocasionan la formacin de la
estructura en forma de lmina. Pero tambin se pueden formar lminas plegadas
entre regiones diferentes de una misma cadena peptdica (lmina intracatenaria).
Esta estructura es ms flexible que elstica. La fibrona, la protena de la
seda, est caracterizada por una estructura de lmina plegada beta; el ncleo de
muchas protenas globulares tambien est formado por lminas beta.
PROTENAS
Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en protenas
globulares, en tanto que las intercatenarias entre las fibrosas. En ambos casos
son posibles dos formas laminares, segn el alineamiento de las diferentes
cadenas o segmentos: si stos se alinean en la misma direccin (de extremo N- a
C-terminal, por ej.) la disposicin es una lmina beta paralela, en tanto que si
estn alineados en sentido opuesto, la lmina es beta antiparalela. Si bien ambos
casos ocurren en la naturaleza, la estructura antiparalela es ms estable porque
los dipolos C=O y N-H estn mejor orientados para una interaccin ptima.
Estructura terciaria
PROTENAS
La estructura terciana de una molcula de protena est determinada por
la forma que adopta cada cadena polipeptdica. Esta estructura tridimensional
est determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los
grupos R:
1.. Puentes de hidrgeno entre los grupos R de las subunidades de
aminocidos en asas adyacentes de la misma cadena de polipptidos.
2. Atraccin inica entre los grupos R con cargas positivas y aqullos con
cargas negativas.
3. Interacciones hidrfobas derivadas de la tendencia de los grupos R no
polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del Iquido
que los rodea.
4. Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-S-), unen los tomos de
azufre de dos subunidades de cistena. Estos enlaces pueden unir dos porciones
de una misma cadena o dos cadenas distintas.
Estructura cuaternaria
Las protenas compuestas de dos o ms cadenas de polipptidos adquieren
una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria,
secundaria y terciaria y forma una molcula protenica biolgicamente activa. La
hemoglobina, protena de los glbulos rojos encargada del transporte de oxgeno,
es un ejemplo de protena globular con estructura cuaternaria. La hemoglobina
est compuesta por 574 aminocidos dispuestos en cuatro cadenas
polipeptdicas: dos cadenas alfa idnticas y dos cadenas beta idnticas entre s.
La estructura de las protenas determina su funcin
PROTENAS
La estructura de las protenas
determina la actividad biolgica de stas.
De
entre
las
innumerables
conformaciones tericamente posibles de
una protena, generalmente hay una que
predomina.
Esta
conformacin
es
generalmente la ms estable y en ese
caso se dice que la protena se encuentra
en estado nativo (protena nativa).
Propiedades de proteinas
Especificidad.
La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una
determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.
Adems, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos,
cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en
los procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre
protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la
construccin de "rboles filogenticos"
Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los
puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas
tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el
disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se
hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura,
( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento
o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.
Clasificacin de protenas
Se clasifican en :
1. Holoprotenas. Formadas solamente por aminocidos
2. Heteroprotenas. Formadas por una fraccin protenica y por un
grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico
Elaborado por : Dr ( c ) Claudio Aballay Fredes
Ingeniero Civil Industrial
Msc. Ciencias Qumicas
PROTENAS
Holoprotenas
Globulares
Fibrosas
Heteroprotenas
Glucoprotenas
Lipoprotenas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lpidos en la sangre.
Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas
que
PROTENAS
Funcin enzimtica.
La gran mayora de las reacciones metablicas tienen lugar gracias a la
presencia de un catalizador de naturaleza proteica especfico para cada reaccin.
Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayora de las
protenas son enzimas.
Funcin hormonal.
Las hormonas son sustancias producidas por una clula y que una vez
secretadas ejercen su accin sobre otras clulas dotadas de un receptor
adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas
por la hipfisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
Funcin de transporte.
En los seres vivos son esenciales los fenmenos de transporte, bien para
llevar una molcula hidrofbica a travs de un medio acuoso (transporte de
oxgeno o lpidos a travs de la sangre) o bien para transportar molculas polares
a travs de barreras hidrofbicas (transporte a travs de la membrana
plasmtica). Los transportadores biolgicos son siempre protenas.
Funcin estructural.
10
PROTENAS
fenmenos tan importantes como el transporte intracelular o la divisin celular.
En los tejidos de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso) de los vertebrados, las
fibras de colgeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las
encargadas de conferir resistencia mecnica tanto a la traccin como a la
compresin
Funcin de defensa.
Funcin de movimiento.
Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estn relacionadas con
las protenas. As, la contraccin del msculo resulta de la interaccin entre dos
protenas, la actina y la miosina. El movimiento de la clula mediante cilios y
flagelos est relacionado con las protenas que forman los microtbulos
Funciones de reserva.
Funciones reguladoras.
Otras funciones.
11
PROTENAS
ENZIMAS
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente
son protenas Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se
recuperan
indefinidamente.
No
llevan a cabo reacciones
que sean energticamente
desfavorables,
no
modifican el sentido de
los equilibrios qumicos,
sino que aceleran su
consecucin.
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica, hasta
hacerla instantnea o casi instantnea. Un catalizador acelera la reaccin al
disminuir la energa de activacin.
En una transformacin dada de "A" a "P" , "A" representa las molculas
reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P" representa los productos o
estado final. La reaccin
qumica de A a P es un
proceso posible si la
energa de P es menor que
la de A. Pero hay una
barrera de energa que los
separa; si no es por ella, A
no existira, puesto que no
sera estable y se habra
transformado en P. Este
escollo es una barrera
energtica, la energa de
activacin
(Ea),
que
corresponde al estado de transicin.
12
PROTENAS
CARACTERSTICAS DE LA ACCIN ENZIMTICA
La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada
especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:
1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la
que el enzima ejerce su accin cataltica.
2. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un
enzima especfico.
La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que
representa el estado de transicin.
E+S
ES
E+P
13
PROTENAS
metablicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar
importantes defectos metablicos.
VITAMINAS
Enfermedades
carenciales
FUNCIONES
C (acido ascsrbico)
Escorbuto
B1 (tiamina)
Beriberi
B2 (riboflavina)
Dermatitis y lesiones
en las mucosas
B3
(acido
pantotinico)
Constituyente de la CoA
Fatiga y
del sueo
B5 (niacina)
Pelagra
B6 ( piridoxina)
Interviene en
las reacciones
transferencia de grupos aminos.
Depresin, anemia
B12 (cobalamina)
Anemia perniciosa
Biotina
Fatiga, dermatitis...
de
trastornos
14
PROTENAS
La temperatura.
Influye en la actividad. El punto ptimo representa el mximo de
actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rgidos" y cuando se
supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque,
como protena, el enzima se desnaturaliza.
CLASIFICACION DE ENZIMAS
1.Oxido-reductasas
( Reacciones de
oxido-reduccin).
Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
2.Transferasas
(Transferencia de grupos
funcionales)
grupos aldehdos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)
3.Hidrolasas
(Reacciones de hidrlisis)
Transforman polmeros en monmeros. Actuan sobre:
enlace ester
enlace glucosmdico
enlace peptdico
enlace C-N
4.Liasas
(Adicisn a los dobles enlaces)
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
5.Isomerasas
(Reaccionesde isomerizacin)
6.Ligasas(Formacisn
de
enlaces, con aporte de ATP)
Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
15
PROTENAS
VITAMINAS
En 1912 el bioqumico ingls F. Hopkins descubri que las ratas sometidas a
una dieta de productos "purificados", conteniendo todas las sustancias
consideradas hasta ese momento necesarias para la nutricin, detenan su
proceso de crecimiento, que se volva a iniciar cuando a las ratas se le
suministraba a diario una pequea cantidad de leche fresca. Este y otros
experimentos similares demostraron la existencia en los alimentos de ciertas
sustancias orgnicas, desconocidas hasta entonces, indispensables para el
desarrollo animal. Sustancias a las que, posteriormente, el bioqumico C. Funk
propuso denominar Vitaminas.
En tan solo veinte aos (de 1928 a 1948) se identificaron todas las
vitaminas; se determin su estructura qumica; se produjeron de forma sinttica
en el laboratorio y se estableci su papel en los procesos nutritivos.
Gracias a este colosal esfuerzo cientfico, hoy conocemos bien las trece
vitaminas indispensables en la dieta y se ha podido erradicar varias
enfermedades que fueron plaga de la humanidad durante largo tiempo.
CARACTERISTICAS GENERALES
16
PROTENAS
Clasificacin
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
VITAMINA
VITAMINA
VITAMINA
VITAMINA
A. Retinol. Antixeroftlmica
E. Tocoferol. Antiestril
K. Naftoquinona. Antihemorrgica
D. Calciferol. Antirraqutica.
VITAMINAS HIDROSOLUBLES
VITAMINA C. Acido Ascrbico. Antiescorbtica
VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibrica
VITAMINA B2. Riboflavina
VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotnico. VITAMINA PP. Antipelagrosa.
VITAMINA B5. Acido Pantotnico.
VITAMINA W
VITAMINA B6. Piridoxina
VITAMINA B8. Biotina.
VITAMINA H
VITAMINA B9. Acido Flico
VITAMINA B12. Cobalamina.
Vitamina A
17
PROTENAS
Fuentes: -En vegetales que contengan -carotenos (pimientos, zanahorias,
tomates, espinacas, lechuga, etc..), molculas que actan como provitaminas,
dando lugar a dos molculas de vitamina A en el intestino.
-Debido a que se almacena en el
hgado, son fuentes importantes, ste
rgano y los aceites que se extraen de
l (aceite de hgado de bacalao).
-Abundante
en
pescados
"azules".
-Tambin se encuentra en la yema de huevo, la leche y la mantequilla.
Exceso:
-La ingestin de grandes cantidades de esta vitamina puede dar lugar a
alteraciones como escamaciones de la piel, cada del pelo, debilidad, ahogos,
vmitos, etc...
Vitamina E
La vitamina E se denomina tambin Tocoferol o vitamina Antiestril.
Fuentes:
-En vegetales, sobre todo en los de hoja verde y en aceites vegetales (oliva
virgen, algodn,..).Tambin, en semillas (especialmente de cereales, como el
trigo).
18
PROTENAS
-En alimentos de origen animal, escasea, aunque est presente en algunos
como la yema de huevo y la mantequilla.
Accin fisiolgica (funcin):
19
PROTENAS
proceso que tiene lugar en el hgado. La protrombina es la molcula precursora de
la trombina o enzima que transforma el fibringeno en fibrina. La fibrina es una
proteina necesaria para la coagulacin de la sangre.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Hemorragias
Exceso:
-No parece producir efectos txicos nocivos.
Vitamina C
Fuentes:
-Abundante en ctricos, hortalizas y leche de vaca.
-Los vegetales y casi todos los animales (no el
hombre) son capaces de sintetizarla a partir de la
glucosa.
Accin fisiolgica (funcin):
-Es un agente antioxidante, eliminador de
radicales libres en el metabolismo celular.
-Acta como coenzima en la sntesis del colgeno
y de la sustancia intercelular cementante de los
capilares sanguneos.
-Estimula las defensas contra las infecciones.
-Es indispensable para el buen funcionamiento
de las hormonas antiestrs producidas por las
glndulas suprarrenales.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Hinchamientos y hemorragias en las encas, con
20
PROTENAS
-Es abundante en las envolturas de cereales (cscara de arroz,...) y
legumbres, donde se encuentra de
forma inactiva (tiamina). Ingresada
con los alimentos pasa al hgado,
donde
es
transformada
en
pirofosfato de tiamina (TPP) (forma
activa) por unin de dos molculas de
cido fosfrico.
Accin fisiolgica (funcin):
-Es un coenzima de las descarboxilasas (en la oxidacin de los cetocidos) y de las enzimas que transfieren grupos aldehdo.
-Desempean un papel fundamental en el metabolismo oxidativo de los
glcidos y lpidos, es decir, en la produccin de energa
Dficit (alteraciones carenciales):
-Degeneracin de las neuronas,que se manifiesta en una debilidad
muscular, hipersensibilidad, prdida de reflejos, insuficiencia cardaca, falta de
apetito, edemas y, en casos extremos, la muerte. Este cuadro sintomtico es
conocido como Beriberi.
Vitamina B2
La vitamina B2 o Riboflavina.
Fuentes:
-Se encuentra en casi todos los alimentos.
-Es producida por bacterias, levaduras y vegetales que contengan
pigmentos amarillos.
Accin fisiolgica (funcin):
-Forma parte de las coenzimas FAD y FMN, que
participan en los procesos de obtencin de energa, en la
respiracin celular.
-Ejerce un papel importante en el mantenimiento de
las mucosas y de la piel.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Dermatitis y lesiones de las mucosas (lengua, labios, crnea, comisuras de
la boca,...)
Vitamina B3
La vitamina B3, Niacina, cido Nicotnico, Factor PP o vitamina
antipelagrosa.
Elaborado por : Dr ( c ) Claudio Aballay Fredes
Ingeniero Civil Industrial
Msc. Ciencias Qumicas
21
PROTENAS
Fuentes:
-En alimentos obtenidos por fermentacin con
levaduras.
-Los animales pueden sintetizarla a partir del
aminocido triptofano. Abunda, por tanto, en carnes,
leche y pescado.
Accin fisiolgica (funcin):
-Forma parte de las coenzimas NAD y NADP que
actan con enzimas en los procesos de oxidacin de glcidos
y prtidos, en la respiracin celular.
-Es un vasodilatador que mejora la circulacin
sangunea.
-Participa en el mantenimiento fisiolgico del sistema nervioso, la piel, la
lengua y el sistema digestivo.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Pelagra o sntoma de las tres D (dermatitis, diarrea y demencia).
-Se encuentra en casi todos los alimentos.
-Es producida por bacterias, levaduras y vegetales que contengan
pigmentos amarillos.
Vitamina B5
22
PROTENAS
-Sndrome de los "pies ardorosos" (dolores, quemazn y palpitacin de los
pies)
-Alteraciones nerviosas y circulatorias.
Vitamina B6
La vitamina B6 o Piridoxina.
Fuentes:
-Es sintetizada por vegetales y levaduras.
-Los animales la acumulan en el hgado, por lo
que ste rgano es rico en dicha vitamina.
Accin fisiolgica (funcin):
-Su forma activa, el piridoxal fosfato, acta
como coenzima de las enzimas transferasas
implicadas en el metabolismo (transaminaciones) de
los aminocidos. Muchas de estas acciones estn
encaminadas a la sntesis de neurotransmisores.
Dficit (alteraciones carenciales):
-Anemia, depresin, convulsiones, fatiga, inflamacin de los nervios
perifricos, alteraciones de la piel,...
Vitamina B8
La vitamina B8, vitamina H o biotina.
Fuentes:
23
PROTENAS
Dficit (alteraciones carenciales):
Vitamina B9
La vitamina B9 o cido Flico.
Fuentes:
-En gran variedad de alimentos: verduras, hgado, huevos, leche,...
24
PROTENAS
-Interviene en la sntesis de ADN, ARN y proteinas.
-Acta en la formacin de glbulos rojos.
-Participa en el mantenimiento de la vaina de mielina de las clulas
nerviosas y en la sntesis de neurotransmisores.
-Es necesaria para la movilizacin (oxidacin) de las grasas y para
mantener la reserva energtica de los msculos.
25