CENTRO DE ESTUDIOS MIRASIERRA

C/ Moralzarzal 15-A
28034 Madrid
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ENZIMAS Y VITAMINAS
I.- ENZIMAS
1.1.- Actividad enzimtica
1.2.- Estructura de las enzimas
1.3.- Coenzimas
1.4.- Regulacin de la actividad enzimtica.
1.5.- Especificidad de las enzimas
1.6.- Enzimas alostricas
1.7.- Nomenclatura y clasificacin de las enzimas
II.- VITAMINAS
2.1.- Vitaminas liposolubles
2.2.- Vitaminas hidrosolubles

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ENZIMAS Y VITAMINAS
I.- ENZIMAS
Catalizadores biolgicos o biocatalizadores
aumentan la velocidad de la reaccin
proteinas globulares (salvo las ribozimas) que catalizan las reacciones
metablicas)
solubles en H2O. Difunden bien en lquidos orgnicos.
lugar de accin
propiedades:

intracelular
extracelular

donde se han formado

en la zona donde se segregan

- durante la reaccin no se alteran

- no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga
ms producto, sino que favorecen que la misma cantidad de
producto se obtenga en menos tiempo.
- Gran especificidad
- Actan a temperatura ambiente

Ribozima ARN : cataliza reaccin de corte y empalme para eliminar segmentos de

ARN.
1.1.- ACTIVIDAD ENZIMTICA
- Reaccin qumica:
Reactivos o sustratos (S)

Sustancias finales o productos (P)

Transformacin
Paso intermedio

(ES)

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complejo

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Activado
E
(reactivo se activa)
/
Energa de activacin (aporte de energa en forma de calor)
Enzima dos formas de actuar:
fijndose por enlaces fuertes (covalentes) al sustrato
se
debilitan sus enlaces
no aumenta la energa para romperlos
atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie
aumenta la posibilidad de encuentro
reaccin se produce
ms facilmente.
Enzima cuando sustrato
producto, se libera rapidamente de los sustratos
para permitir el acceso a otros sustratos.
Complejos multienzimticos el producto de una enzima constituye el sustrato de
la siguiente. (Reacciones en cadena)
- No se precisa aumento de la concentracin de sustrato
Zimgenos o proenzimas enzimas no activas hasta que sobre ellas actan otras
enzimas o iones.
HCl
Pepsingeno
pepsina
Isoenzimas o isozimas enzimas con una funcin muy semejante (casi igual) con
variantes moleculares (distintas en las secuencias de aminocidos), presentando
diferente velocidad de reaccin.
1.2.- ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Segn su estructura, dos tipos de enzimas:
- Enzimas estrictamente proteicas holoprotenas
- Holoenzimas = apoenzima + cofactor
fraccin polipeptdica

fraccin no polipeptdica

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Cofactor

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Activadores
Inorgnicos

iones metlicos
(oligoelementos)
Zn (carboxipeptidasas)
Mgz+ (quinasas)
K+ (piruvato quinosa)

Orgnicos
Grupos prostticos (grupo hemo en citocromos)
Coenzimas (molculas que actan asociadas a enzimas:
ATP, NAD, vitaminas)
Oligoelementos y vitaminas imprescindibles

cofactores de
enzimas

- Cadena polipeptdica de una enzima tres tipos de aminocidos

aminocidos estructurales sin funcin dinmica
aminocidos de fijacin establecen enlaces dbiles con el sustrato
centro de fijacin de la enzima
aminocidos catalizadores se unen al sustrato por enlaces covalente
centro cataltico de la enzima
- Centro activo = centro de fijacin + centro cataltico (se hallan
contiguos)
1.3.- COENZIMAS
Caractersticas:

- No tienen naturaleza proteica. Bajo peso molecular

- No responsble de la especificidad de la reaccin enzimtica
- No responsable del tipo de reaccin.

Actuan de distintas formas:

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No se fijan a la enzima, actan conjuntamente en la transformacin del sustrato.

Sirven como sitio adicional de fijacin del sustrato.
Se fijan a la apoenzima forman parte del centro activo
coenzima + apoenzima = holoenzima
- Coenzima alterarse durante la reaccin enzimtica. Una vez terminada
regenerarse rpidamente
vuelven a ser funcionales
- Coenzima no especfica de un slo tipo de apoenzima
cada una con una funcionalidad especfica (apoenzima)
- Coenzimas

NAD (nicotinamida adenn dinucletido)

enzimas
NADP (fosfato de NAD)
deshidrogenadas
FMN (flavn-mononucletido)
(NAD NADH2)
FAD (falvn- adenn-dinucletido)
H2
Coenzimas A (grupos acilo)
( -CO CH3)
ATP (adenosn-trifosfato)

los transfiere
transfiere grupos fosfato

1.4.- REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Actividad enzimtica depende de:

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- Temperatura

Temperatura ptima: -actividad enzimtica mxima

- aumenta la temperatura, se
Sustrato
Producto
desnaturaliza la enzima
Enzima
Energa (calor)

- pH

Energa cintica (da movilidad de estas molculas)

Enzima tiene dos valores lmites de pH entre los cuales son

efectivos pH ptimo (mxima eficacia)

- pH ptimo condicionado por tipo

enzima

sustrato

- Sustrato

pH influye en el grado de
ionicacin de los radicales
que componen el centro
activo de la enzima y del
sustrato

aumenta la concentracin de sustrato, para una enzima constante

aumenta la velocidad de reaccin
restablecer equilibrio qumico entre los sustratos y productos
aumentan las molculas de sustrato, aumenta la probabilidad de
encuentro sustrato-producto
concentracin de sustrato excesiva

velocidad de reaccin no
aumenta
:
saturacin de una enzima (se halla en el complejo E S)
S

V = Vmx.
S + Km constante de Michaelis-Menten
Km = S donde la velocidad de la reaccin es Vmx
- Activadores

iones favorecen unin enzimas-sustrato

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fosforilosa
ADP
+

ATP
Mg

2+

H3PO4

- Inhibidores (I)

disminuye la actividad y eficacia de una enzima o impide

completamente la actuacin de la misma

Inhibicin
- Irreversible

el inhibidor se fija constantemente al centro activo de la

enzima
altera su estructura
inutilizarla

- Reversible

no se inutiliza el centro activo, se impide temporalmente su

normal funcionamiento

- Competitiva

- No competitiva

Inhibidor semejante al sustrato

Inhibicin compite con sustrato, en la fijacin al
centro activo de la enzima
(enzima no actan hasta que el inhibidor se libera)
Inhibidores actan sobre el complejo E S
hacindolo fijo o se unen a la enzima,
impidiendo el acceso del sustrato al centro
activo

1.5.- ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Aminocidos de fijacin de la enzima se disponen en el espacio para poder establecer
enlaces con los radicales de la molcula del sustrato solo actividad enzimticas si
radicales de aminocidos de fijacin coinciden especialmente con radicales del
sustrato y permiten su unin.
Especificidad
- Absoluta enzima slo reconoce un tipo de sustrato
(D-fructosa-6-fosfotransferasa
D-fructosa, no L-fructosa

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- De grupo enzima reconoce un grupo de molculas semejantes

-glucosidasa
-glcidos
- De clase actuacin de la enzima no depende del tipo de molcula, sino del
enlace fosfatasas
grupo fosfato de cualquier molcula
1.6.- ENZIMAS ALOSTRICAS: Varios protmeros
Protmero centro regulador (acoplaar un activador o un inhibidor)
Activador
centro cataltico o activo +
modulador

ligando
conformacin protmero vara
funcional el centro cataltico
moduladores activadores
enzima (T)
(Inhibido) alostricos o
moduladores +
no afinidad por el sustrato

(R)
Estado activo

Dos conformaciones

s afinidad por el sustrato

Transmisin alostrica: transmisin de la variacin de conformacin

de un protmero a los dems.

Actan en sistemas enzimticos

producto de la reaccin enzimtica en el centro
regulador

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1) Enzima alostrica
(I)

(R)
activador
(sustrato)

Inhibicin feed-back: S

E1

P1

E2

P2

E3

P3

1.7.- NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

* Nombre

sustrato + nombre coenzima + funcin

(-asa)
(si hay)
(malonato coenzima A-transferasa)
(sacarasa, maltasa)
(tripsina, pepsina antigua denominacin)

Clase
- OXIDORREDUCTASAS

Funcin

Subclases

-Reaccin xido-reduccin

- Actan sobre C =O

(cadena respiratoria)

(oxidasas)

- Actan sobre NAD+

NADP+(deshidrogenasas)
(coenzina, NAD,NADP,FAD)

- TRANSFERASAS

- Transfiere radicales de
un sustrato a otro

- Grupo de 1 C
- Grupo aldehido o
cetnico

- HIDROLASAS

- Hidrlisis
(rompe enlaces)

-Enlaces glucosdicos
- Enlaces peptdicos
(esterosos, peptidosos...)

- LIASAS

- Adicin a dobles enlaces

- Adicin a

C=C

- Adicin a

C=C

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(desaminosas quitan
NH2)

- ISOMERASAS

- Reaccin de isomerizacin

- LIGASAS O SINTETASAS - Formacin de enlaces

- Racemasas
-Enlaces C-O
-Enlaces C-N
-Enlaces C C

- HIDROLASAS
(hidrolticas)

- Carbohidrasas (monosacridos)
- Lipasas (lpidos glicerina+ cidos grasos)
- Proteasas (enlace peptdico)

- DESMOLASAS
(cadena respiratoria)

- Oxidorreductasas
- Descarboxilasas (ciclo de Krebs, separan CO2 de cidos
orgnicos)
- Desaminasas (separan NH2 de aminocidos)
- Transferasas
- Isomerasas, hidratasas.....

II.- VITAMINAS
Compuestos orgnicos sencillos imprescindibles para la vida (pequeas cantidades)
PROVITAMINAS molculas que el metabolismo animal (a partir de los
alimentos) transforma posteriormente en vitaminas (salvo la vitamina C que en la
mayora de los animales menos en el hombre se sintetiza a partir de la glucosa).
VITAMINAS
Coenzimas o componentes de coenzima
- Transtornos:
- Avitaminosis carencia de una vitamina
- Hipovitaminosis carencia parcial
- Hipervitaminosis exceso de vitamina
- Sustancias lbiles se alteran con facilidad
resisten mal los cambios de temperatura
- Dos grupos
- Liposolubles
- Molculas lipdicas
- Vitaminas A,D,E,K

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- Hidrosolubles
- Solubles en H2O, mviles
- Exceso no provoca trastornos
- Vitamina C, del complejo B ( o tiramina)
B2 o riboflavina, PP o niacina, B6 o cido flico, B12 o
cobalamina, H o biotina, W o cido pantotnico.

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VITAMINAS COMO COENZIMAS

VITAMINA

COENZIMA DEL REACCIN QUE FUENTE

QUE
FORMA CATALIZA
PARTE
NAD+, NADP+
Deshidrogenacin Leche, carne
o
hongos

B3:
Nicotinamida
niacina
(antipelagra)
B2:
FMN, FAD
Riboflaavina
B5:
Coenzima A
Acido pantotnico
B1: Tiamina

TPP,
Pirofosfato
tiamina

B8 o Vit H:
Biotina

Biotina

B6: Piridoxina

Fosfato
piridoxina

B9: Acido flico

cido
flico:
esencial en clulas
de
crecimiento
rpido

B12:Cianocobalam
ina

Vitamina
C: Acido ascrbico
Acido ascrbico

de

de

DEFICIT
y Pelagra

Deshidrogenacin En casi todos los

alimentos
Transporte
de En
alimentos
restos acilo
animales
y
vegetales de hoja
verde
Descarboxilacin Bacterias
Levaduras
Vegetales
Abundante
en
envolturas
de
cereales
Carboxilacin.
Vegetales y flora
Formacin
de bacteriana
glucgeno.
Sntesis de cidos
grasos.
Transaminacin
Hojas verdes
Levaduras
Hgado
Transporte
de Vegetales verdes.
grupos
Huevos.
monocarbonados Leche.etc.

Dermatitis
Fotofobia
Dermatitis
Anemia
Retraso en
crecimiento
Beriberi

el

Beriberi

Irritabilidad
Anemia

Anemia
Deteccin
crecimiento
nios
Formacin
de Bacterias
del Anemia
glbulos rojos y tracto digestivo.
perniciosa.
metabolismo de
aminocidos
y
cidos nucleicos.
Absorcin
de Ctricos.
Escorbuto.
Fe.Reacciones de Vegetales y Leche
hidroxilacin.
de vaca.
Formacin
de
colgeno.
Reacciones
inmunolgicas.

del
en