Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
Receptores Relacinados Con Tirosina Quinasa: Camp PKA Ampc Catalíticas Creb
Receptores Relacinados Con Tirosina Quinasa: Camp PKA Ampc Catalíticas Creb
Quinasas MAP[editar]
La estimulacin de los receptares tirosina quinasas generan auto fosforilacin
generando as, sitios de unin a protenas SH2, esta protena con este dominio
SH2 se llama GRb2 que tambin tiene un factor intercambiador
de nucletidos llamada SOS, as todo el complejo de esta protena al asociarse al
receptor activado por el factor de crecimiento, hace que SOS se asocie a la
membrana plasmtica e interaccione con Ras (es una protena con actividad
parecida a las protenas G, su diferencia reside en que ella activa otra va de
sealizacin y adems sus tamao constituye a la de una subunidad alfa) pequea
protena de unin de GTP, Ras que interacta con la protena
serna/treonna quinasa Raf, esta a su vez fosforila a MEK que tiene a su vez una
Va de sealizacin JAK/STAT
Va JAK/STAT[editar]
La va de sealizacin JAK/STAT involucra tres elementos: 1.- Receptor de
ligando, la mayora son receptores de citoquinas, de ah la funcin de esta va en
la respuesta inmunolgica. 2.- Protenas JAK asociadas al receptor en el interior de
la clula y 3.- Protenas STAT (Signal Transducer and Activator of Transcription),
cuya funcin es la de actuar como factores de transcripcin una vez activadas por
fosforilacin.
Las protenas JAK poseen actividad tirosina-quinasa, es decir, fosforilan residuos
de tirosina. En la va JAK/STAT la llegada del ligando y su interaccin con el
dominio extracitoplasmtico del receptor genera la fosforilacin de ste por parte
de las protenas JAK a nivel intracelular creando as sitios de unin para SH2.
Estos sitios para SH2 permiten la llegada y unin de protenas STAT a los residuos
de fosfotirosina del receptor, cuando esto ocurre las protenas JAK vuelven a
activar su funcin tirosina-quinasa y fosforilan a STAT. Como consecuencia de
esto, las protenas STAT se disocian del receptor y se unen formando un dmero
(dimerizacin) el cual posteriormente se mueve hacia el ncleo celular en donde se
une al ADN y acta promoviendo la transcripcin de genes relacionados con la
sealizacin del ligando.
Los ligandos de la via JAK/STAT en la mayora de los casos pertenecen a la familia
de las citoquinas, estos incluyen molculas de Interfern o Interleucina. Otro tipo
de ligando que acta mediante esta va de sealizacin son los factores de
crecimiento.
La importancia de la va de sealizacin JAK/STAT radica en su estrecha relacin
con mecanismos del sistema inmune como la inflamacin. Se ha visto que
inhibidores de las protenas JAK pueden tener efecto positivo en algunas
enfermedades autoinmunes como la Artritis reumatoide.
Fosfolpidos y Ca2+[editar]
Otra va de sealizacin celular es la va de los segundos mensajeros, como son
los derivados de los fosfolpidos de membrana uno de los ms conocidos es
el PIP2 (fosfatidil inositol 4,5 bifosfato) es un componente de la membrana
plasmtica y se localiza en la cara interna de esta.
La va de sealizacin intracelular derivada de segundos mensajeros comienza
cuando una protena G activa a lafosfolipasa C (PLC) (activada su isoforma PLCB por una protena G y otra PLC-Y tiene dominios SH2 y por lo tanto se asocia a
protenas tirosina quinasa) esta hidroliza a PIP2 en (DAG) diacilglicerol y en
(IP3) inositol-1,4,5-trisfosfato. DAG activa protenas serna treonna pertenecientes
a la familia de las protenas quinasas C. Mientras que IP3 acta mediante canales
inicos del reservorio de calcio como es el (RE) retculo endoplasmtico lo que
libera el Ca2+, el Ca2+ es regulado por la calmodulina, armando un complejo entre
los dos. La calmodulina/Ca2+ son importantes porque se necesitan para que se
activen quinanas CaM. Estas regulan la liberacin de neurotransmisores, tambin
fosforila a <<<CREB>> (factor de trascripcin nuclear).
Por otro lado, PIP2 puede ser alterado por PI3 quinasa lo que lo convierte en PIP3,
este tienen dianas como protena serina/treonina quinasa denominada AKT, PIP3
se une a AKT con dominio PH, tambin a PDKs se une a otro PIP3 entonces PDKs
fosforila a AKT.
Esta va de sealizacin intracelular de segundos mensajes es muy importante en
muchos procesos neurolgicos, inmunes y endocrinos.
En el citoesqueleto[editar]
En el citoesqueleto receptores como RHo activan a la protena serna/treonna
quinasa denomina quinasa de Rho, estas incrementa la fosforilacin de la cadena
ligera miosina II as esto provoca que los filamentos de actina y miosina se
ensamblen, resultando formacin de fibras de estrs y adhesiones focales,
tambin esta enzima como tambin Rac fosforila a LIM quinasa y esta fosforila
a colifina creando polimerizacin y despolimerizacin de los filamentos de actina.
Integrinas[editar]
Al igual que los miembros de la superfamilia de los receptores de citoquinas
las integrinas tienen segmentos citoplasmticos cortos que no tienen actividad
enzimtica por los que estas se asocian a una protena quinasa llamada FAK, es
ecreciones respiratorias