Hidrogenasa

La hidrogenasa es una enzima que cataliza la oxidacin

reversible de Hidrgeno molecular (H2 ) y que juega un
papel central en el metabolismo microbiano. La mayora de estas enzimas se encuentran en arqueas y bacterias
pero algunas se encuentran presentes en organismos
eucariontes. La oxidacin reversible de H2 procede de la
siguiente forma:
(1) H2 + A 2H+ + A
(2) 2H+ + D H2 + D
La oxidacin (1) de Dihidrgeno est acoplado con la reduccin de especies aceptoras de electrones mientras que
la reduccin (2) de los protones se relaciona con la oxidacin de especies electrn-donadoras. Estas enzimas son
afectadas por la presencia de Oxgeno molecular. La presencia de O2 interere en la accin redox de la enzima.[1]
Algunos ejemplos de estas enzimas son: Coenzima F420
hidrogenasa, Citocromo C3 hidrogenasa, Ferredoxina hidrogenasa.

Estructura cristalina de la hidrogenasa [NiFe]

porte de electrones. El Nquel se coordina va grupos tioles de residuos de Cistena, de los cuales dos estn ligados con Hierro. Este tipo de enzimas se utiliza principalmente para la reaccin de oxidacin del Hidrgeno. Se ha
encontrado que las hidrogenasas [NiFe] tienen un mejor
rendimiento en la reaccin redox del H2 pero se ve ms
afectado por la presencia de Oxgeno. [3]

Clasicacin estructural

1.2 Hidrogenasa [FeFe]

Diagrama de los sitios activos de las enzimas hidrogenasas [NiFe], [FeFe] y [Fe]

Las hidrogenasas pertenecen al grupo de las

oxidoreductasas EC 1, subclase EC 1.12. Se consideran metaloenzimasya que contienen metales de
transicin en el sitio activo. Basndose en los tipos
de metales que componen al sitio activo, las hidrogenasas se clasican en tres clases logenticas no
relacionadas: Hidrogenasas[NiFe], Hidrogenasas[FeFe]
e Hidrogenasas[Fe].[2]

1.1

Estructura cristalina de la hidrogenasa [FeFe]

Hidrogenasa [NiFe]

Son las hidrogenasas que contienen un centro conformado por dos tomos de hierro. El nmero de subunidades pequeas cambia dependiendo del organismo pero la
subunidad grande siempre contiene al sitio activo bimetlico y un mnimo de cuatro clusters de Fe-S. Este tipo
de enzimas se utiliza para la reaccin de reduccin de

El mdulo bsico de la [NiFe] hidrogenasa consiste en

dos subunidades. Una subunidad grande que contiene el
sitio activo de Ni-Fe y una subunidad pequea que contiene tres clusters de Fe-S, usado como sistema de trans1

los protones. A diferencia de las hidrogenasas [NiFe] estas hidrogenasas son ms estables en presencia de O2 sin
embargo son menos ecientes en el proceso redox.[4]

1.3

Hidrogenasa [Fe]

ENLACES EXTERNOS

Species. The Journal of Biological Chemistry 284 (1): pp.

465-477. doi:10.1074/jbc.M803676200.
[4] Fontecilla-Camps, J.C., Volbeda, A., Cavazza, C., Nicolet Y. (2007). Structure/function relationships of [NiFe]and [FeFe]-hydrogenases. Chem Rev 107 (10): pp. 4273
4303. doi:10.1021/cr050195z. PMID 17850165.
[5] Fontecilla-Camps, J.C., Volbeda, A., Cavazza, C., Nicolet Y. (2007). Structure/function relationships of [NiFe]and [FeFe]-hydrogenases. Chem Rev 107 (10): pp. 4273
4303. doi:10.1021/cr050195z. PMID 17850165.
[6] Armstrong, Fraser; Belsey, N. Cracknell, J. Goldet, G.
Parkin, A. Reisner, E. Vincent, K. Wait, A. (2009). Dynamic electrochemical investigations of hydrogen oxidation and production by enzymes and implications for future technology. Chemical Society Reviews 38: pp. 36-51.
doi:10.1039/b801144n.

4 Enlaces externos
Estructura cristalina de la hidrogenasa [Fe]

Tambin conocidas como hidrogenasas libres de Fe, ya

que carecen de los clusters Fe-S en su estructura. Su sitio
activo tiene un cofactor sensible a la luz con un tomo de
hierro (II) de bajo spin con dos ligandos de tipo CO. stas
enzimas se relacionan a la oxidacin de H2 .[5]

Aplicaciones

Debido al creciente inters por utilizar el Hidrgeno como combustible se busca investigar diversas formas de
producirlo. Una de las opciones que se investigan actualmente para este n es el uso de hidrogenasas, a esto se
le conoce como sntesis biolgica de Hidrgeno. El uso
de enzimas para la obtencin de H2 supera al uso de catalizadores actuales ya que stas podran ser modicadas
para su uso en diferentes medios (agua contaminada con
H2 S por ejemplo) y su produccin a gran escala ofrece
ventajas econmicas. [6]

Referencias

[1] Vignais, PM; Billoud, B. Meyer, J. (Agosto 2001). Classication and phylogeny of hydrogenases.. FEMS Microbiol Review 25 (4): pp. 455-501. PMID 11524134.
[2] Fontecilla-Camps, J.C., Volbeda, A., Cavazza, C., Nicolet Y. (2007). Structure/function relationships of [NiFe]and [FeFe]-hydrogenases. Chem Rev 107 (10): pp. 4273
4303. doi:10.1021/cr050195z. PMID 17850165.
[3] Ludwig, Marcus; Cracknell,J. Vincent, K. Armstrong, F.
Lenz, O. (Enero 2009). Oxygen-tolerant H2 Oxidation
by Membrane-bound [NiFe] Hydrogenases of Ralstonia

2B0J - PDB Structure of the Apoenzyme of the

Iron-sulphur cluster-free hydrogenase from Methanothermococcus jannaschii (en ingls)
1HFE - PDB structure of [FeFe]-hydrogenase from
Desulfovibrio desulfuricans (en ingls)
1C4A - PDB structure of [FeFe]-hydrogenase from
Clostridium pasteurianum (en ingls)
1UBR - PDB structure of [NiFe]-hydrogenase from
Desulfovibrio vulgaris (en ingls)
1CC1 - PDB structure of [NiFeSe]-hydrogenase
from Desulfomicrobium baculatum (en ingls)
Animation - Mechanism of [NiFe]-hydrogenase (en
ingls)

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5.1

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Hidrogenasa Fuente: http://es.wikipedia.org/wiki/Hidrogenasa?oldid=74186292 Colaboradores: FAR, J3D3, Ruidecid, Wikielwikingo,

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5.2

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5.3

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