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bioqumica de la vida xcvbnmqwertyuiopasdfghjklzxcv bnmqwertyuiopasdfghjklzxcvbn mqwertyuiopasdfghjklzxcvbnmq wertyuiopasdfghjklzxcvbnmqwer tyuiopasdfghjklzxcvbnmqwertyu iopasdfghjklzxcvbnmqwertyuiop asdfghjklzxcvbnmqwertyuiopasd fghjklzxcvbnmqwertyuiopasdfgh jklzxcvbnmqwertyuiopasdfghjklz xcvbnmrtyuiopasdfghjklzxcvbn mqwertyuiopasdfghjklzxcvbnmq wertyuiopasdfghjklzxcvbnmqwer tyuiopasdfghjklzxcvbnmqwertyu

1. BIOCATALIZADORES: CONCEPTO
Los catalizadores son compuestos qumicos de distinta naturaleza que facilitan y aceleran las reacciones qumicas porque disminuyen la cantidad de energa de activacin que se necesita para que estas ocurran. Las reacciones qumicas son procesos en los que se produce la transformacin de unas sustancias iniciales o reactivos en otras sustancias finales o productos. A+B-------------C+D Este paso no se realiza directamente sino que se realiza a travs de una etapa intermedia, denominada etapa de transicin o estado activado. Este es un estado que dura muy poco tiempo, inestable y altamente energtico en el que, los reactivos se activan debilitndose alguno de sus enlaces, favoreciendo su ruptura y la formacin de otros nuevos. Para que los reactivos alcancen la etapa de transicin y la reaccin se produzca es necesario suministrarles una cierta cantidad de energa, a esta energa se la denomina energa de activacin. Esta energa se la podemos suministrar calentndolos a T elevadas, sometindolos a descargas elctricas o mediante otras fuentes de energa.

Los catalizadores no se consumen en la reaccin que catalizan, actan nicamente mediante su presencia. Por ello cuando termina la reaccin quedan libres y pueden volver a utilizarse de nuevo, por lo que se necesitan en pequeas cantidades.

dos razones:

Los catalizadores que actan en los seres vivos se denominan biocatalizadores y

son imprescindibles para que se produzcan las reacciones metablicas de forma adecuada, por 1- En los seres vivos los reactivos no pueden ser calentados a T elevadas, ni se pueden someter a fuertes descargas elctricas ya que eso destruira a las propias clulas.

2- En los seres vivos se producen una enorme cantidad de reacciones qumicas lo que hara necesario una enorme cantidad de energa para que se pudieran llevar a cabo.

Los biocatalizadores qumicamente son las enzimas, vitaminas y hormonas

aunque las que realmente intervienen como catalizadores son las ENZIMAS (molculas de naturaleza proteica). Todas las reacciones metablicas (salvo alguna excepcin) estn catalizadas por enzimas.

2. ENZIMAS
2.1. CONCEPTO Los enzimas son biocatalizadores producidos en las clulas, que catalizan, es decir facilitan y aceleran las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos, ya que disminuyen la energa de activacin que se necesita para que tengan lugar dichas reacciones, permitiendo que se produzcan a velocidades y temperaturas adecuadas. Debido a su naturaleza proteica, tienen las mismas propiedades que las protenas: - Son muy especficas, por lo que actan en una determinada reaccin sin alterar otras. - Se desnaturalizan ante cambios de pH, T, concentracin salina - Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reaccin ms de un milln de veces - Como catalizadores que son actan mediante su presencia, no se consumen en la reaccin y al finalizar esta quedan libres pudiendo utilizarse de nuevo, por eso se necesitan en pequeas cantidades. - Las enzimas suelen realizar su accin en las clulas en las que se producen, aunque a veces pueden actuar fuera de ellas ej. enzimas digestivas. 2.2. COMPOSICION Todas las enzimas son protenas globulares, que tienen pesos moleculares muy elevados, por lo que su tamao es grande y mucho mayor que el de la molcula sobre la que acta a la que se denomina sustrato. Son solubles en agua y se difunden fcilmente en los lquidos orgnicos. Excepcionalmente existen algunas molculas de ARN, denominadas ribozimas que tambin tienen funcin cataltica

Segn su composicin molecular las enzimas pueden ser de dos tipos:

1)

Enzimas que son protenas simples u holoprotenas. Estn formadas

nicamente por una o varias cadenas de aminocidos. Son poco frecuentes, un ejemplo lo constituye la ribonucleasa que cataliza la hidrlisis del ARN.

2) Enzimas que son protenas conjugadas o heteroprotenas. Estas son la mayora, en este caso se denominan holoenzimas. En ellas se diferencia:

o Parte proteica, denominada APOENZIMA, que proporciona la estructura

espacial para especfica para que se unan los sustratos.

o Parte no proteica denominada:

- GRUPO PROSTTICO: Si se une de forma covalente al apoenzima (unin permantne). Ej, grupo hemo de la hemooxidasa. - COFACTOR, es la parte que lleva a cabo la catlisis propiamente dicha. Puede ser de distinta naturaleza: -Cationes metlicos como: Fe++, Mg2+, Cu2+ etc. Ej la citocromo oxidasa que tiene como cofactor un tomo de hierro y uno de cobre. -Molculas orgnicas complejas, en este caso se denominan COENZIMAS si se unen dbilmente y de forma temporal al apoenzima, por ejemplo el NAD +, FAD, etc, Muchos coenzimas son Vitaminas, de ah la importancia de muchas vitaminas de participar en procesos metablicos . Tanto la apoenzima como el cofactor son inactivas por si mismas, han de estar unidas para que la enzima (holoenzima) sea activa. El apoenzima determina la especificidad de la reaccin, es decir determina el sustrato sobre el que puede actuar, mientras que el cofactor presenta los grupos que permiten la transformacin del sustrato. Un mismo cofactor puede ser constituyente de diferentes holoenzimas.

Estructura de un enzima:
Podemos distinguir un Centro Activo en la Apoenzima, al que se unirn el Sustrato y el Cofactor y un Centro Regulador, al que se unirn tras molculas encargadas de modular la actividad enzimtica.

3. MECANISMO DE LA ACCION ENZIMATICA

En toda reaccin enzimtica se distinguen varias fases: 1- FORMACIN DEL COMPLEJO ENZIMA SUSTRADO (ES). El sustrato (reactivos) se fija especficamente al enzima. La unin entre el enzima y el sustrato se debe a enlaces dbiles (puentes de hidrgeno, atracciones electrostticas etc), que se rompen fcilmente una vez que el enzima ha realizado su accin. Esta unin es muy especfica, de modo que para cada tipo de sustrato y de reaccin se necesita un enzima concreto. Esta especificidad se debe a la estructura proporcionada por la apoenzima, ya que la unin se produce en una zona de sta denominado centro activo. El CENTRO ACTIVO es una pequea regin de la superficie del enzima que tiene forma de hueco o repliegue, y cuya estructura tridimensional se adapta perfectamente a la estructura complementaria del sustrato. Este centro activo esta formado por los aminocidos de unin cuyos radicales ( R ) se unen al Sustrato y debilitan los enlaces que lo mantienen unido provocando cambios energticos que permiten alcanzar el estado de transicin. Esta unin es reversible, puesto que despus el complejo E-S se disocia. 2- UNIN DEL COFACTOR AL COMPLEJO (ES) Y CATLISIS Una vez que el enzima se une al sustrato mediante los aminocidos de unin, se une a ste complejo el Cofactor que es el responsable de llevar a cabo la catlisis. Cuando el enzima es una holoprotena (no hay cofactor) son los los aminocidos catalticos del centro activo los que producen la ruptura de enlaces y la formacin de otros nuevos, transformando el sustrato en producto. 3- LIBERACIN DE LOS PRODUCTOS: Una vez producida la accin enzimtica, el complejo enzima-sustrato se desintegra quedando libre por un lado el enzima, el cual podr volver a ser utilizado de nuevo y, por otro lado el sustrato pero ya convertido en producto.

Esquema mecanismo enzimtico

4. ESPECIFICIDAD ENZIMATICA
Una de las caractersticas ms importantes de los enzimas es su alta especificidad sobre la reaccin que catalizan. Cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo del enzima.

En 1894, Emil Fischer propuso la hiptesis de la llave y la cerradura para explicar la especificidad enzimtica. Segn esta hiptesis la especificidad entre la enzima y el sustrato es como la que existe entre una llave y su cerradura, se pensaba que el centro activo tena una forma tridimensional determinada y el sustrato sera complementario a l y encajara perfectamente.
En 1958 Daniel Koshland propuso la hiptesis del ajuste inducido o de la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad. Dice que la especificidad radica en los aminocidos de unin del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces dbiles con el sustrato. Realizada la fijacin el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de tal

manera que el centro activo quede correctamente situado. Esta teora afirma que no hay una adaptacin predeterminada como ocurre en el modelo de la llave-cerradura, sino una adaptacin inducida por los aminocidos de unin. La especificidad se establece a dos niveles:

A) Especificidad de accin: Es decir un enzima solo puede realizar un determinado tipo de

reaccin: hidrlisis, xido-reduccin, etc.

B) Especificidad de sustrato: Esto significa que cada enzima slo puede actuar sobre un
sustrato, o sobre un reducido nmero de sustratos. Esta especificidad puede ser: Absoluta. El enzima acta sobre un nico sustrato. Ej. ureasa acta sobre la urea y la desdobla en CO2 y NH3. De grupo. El enzima acta sobre un grupo de sustratos que presentan un determinado tipo de enlace. Ej las descarboxilasas eliminan un grupo CO2 de los aminocidos. Estereoqumica. La enzima acta sobre un estereoismero y no sobre el otro. Ej. la aspartasa acta sobre el L-asprtico y no sobre la forma D.

5-CINTICA ENZIMTICA:
La cintica enzimtica estudia la catalizadas por enzimas. Si representsemos mediante una grfica como vara la velocidad de la reaccin enzimtica (velocidad con la que aparece el producto por unidad de tiempo) en funcin de la concentracin de sustrato, para una concentracin de enzima constante, obtendramos: velocidad de las reacciones qumicas que son

Como observamos, en toda reaccin catalizada por un enzima, si se mantiene constante la concentracin del E, la velocidad de la reaccin aumenta exponencialmente al incrementarse la concentracin del sustrato, ya que al existir ms molculas de sustrato es ms probable el encuentro con el enzima y la formacin del complejo E-S. Este aumento de velocidad es rpido para concentraciones bajas de sustrato y, a medida que este aumenta, se va haciendo ms lento hasta que la concentracin del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la concentracin del mismo, no aumenta la velocidad de la reaccin. Esto es debido a que el enzima est saturada por el sustrato; es decir, todas las molculas del enzima estn unidas al sustrato formando el complejo E-S. Cuando ocurre esto, se dice que la reaccin ha alcanzado la velocidad mxima. En esta reaccin qumica la etapa limitante, es decir la ms lenta, corresponde a la formacin del complejo E-S. Como hemos visto esta unin es reversible y por lo tanto existe una constante de equilibrio Ke para esta etapa.

Ke= [E]+[S] / [ES] Sabemos que cuando la velocidad de reaccin es la mitad de la mxima, entonces el nmero de enzimas libres es igual al de ocupadas. [E]=[ES] Si sustituimos en la ecuacin anterior, entonces Ke = [S] (para esta situacin)

La constante as obtenida se denomina de Michaelis-Memte o KM . Se puede definir como la concentracin de sustrato necesario para que la velocidad de la reaccin sea la mitad de la velocidad mxima. Se mide en unidades de concentracin y es especfica para cada enzima. La KM nos indica la afinidad de un enzima por su sustrato: Si KM es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentracin de sustrato elevada para alcanzar la mitad de la velocidad mxima. Si KM es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentracin de sustrato baja para alcanzar la mitad de la velocidad mxima

En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variacin de la velocidad de una reaccin enzimtica en funcin de la concentracin del sustrato y propusieron la siguiente ecuacin, que es vlida para concentraciones de sustrato no saturante. [S] V = Vmax . Km + [S] Donde: V es la velocidad de la reaccin para una determinada concentracin de sustrato. Vmax es la velocidad mxima de la reaccin. [S] es la concentracin del sustrato. Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es caracterstica de cada enzima. Si tomamos valores inversos en ambos miembros de la ecuacin: (1)

Obtenemos otra ecuacin que, representada grficamente, corresponde a una lnea recta con una pendiente de KM/Vmax y una ordenada en el origen igual a 1/Vmax. Esta representacin grfica, denominada de Lineweaver-Burk, resulta muy til para el estudio cintico de las enzimas.

Representacin de Lineweaver-Burk

6. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformacin del sustrato en producto. La actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que destacan los siguientes: 6.1-CONCENTRACION DEL SUSTRATO Como hemos visto la velocidad de la reaccin aumenta a medida que aumentamos la [S] hasta un determinado valor, para el cual los centros activos estn saturados. 6.2-TEMPERATURA: La T influye en la actividad enzimtica. En general por cada 10C que aumente la temperatura la velocidad de la reaccin aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (T ptima) donde la actividad es mxima. Esto se debe a que al aumentar la T aumenta el movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el S y el E. Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimtica debido a que la enzima se desnaturaliza. Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37C. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para regular la T corporal, se ven obligados a hibernar en la estacin fra pues la actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas es muy baja. 6.3-pH : El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el pH influye en la ionizacin de los grupos funcionales de los aminocidos que forman la protena enzimtica. Cada

enzima realiza su accin dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad enzimtica ser mxima. Por debajo del pH mnimo o por encima del pH mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayora de las enzimas el pH ptimo esta prximo a la neutralidad, aunque hay excepciones.

6.4-INHIBIDORES: Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones, molculas orgnicas y a veces el propio producto final de la reaccin. ste ltimo caso se conoce como inhibicin feed-back o retroinhibicin. En este caso es el producto el que acta como regulador del metabolismo, cuando se ha producido la cantidad de producto necesario, se disminuye la actividad del enzima.

La inhibicin puede ser:

Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimtica, bien porque se une de forma permanente con grupos funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibicin que realizan se la denomina envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El in cianuro acta sobre la citocromo oxidasa (enzima respiratorio).

Inhibicin reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces dbiles (no covalentes) e impide el normal funcionamiento de la misma, pero no la inutiliza permanentemente. Segn el lugar de unin al enzima encontramos:

Competitiva: El inhibidor es similar (en cuanto a su forma espacial) al sustrato y se puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. El grado de inhibicin depender de la proporcin de Sustrato e Inhibidor existente. Si se aumenta la [S] la accin de inhibicin suele anularse aumentando la concentracin del sustrato. A este tipo de inhibidor se le llama anlogos metablicos.

No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2 formas: -Sobre el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro activo y modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el -Sobre el complejo E-S formacin de los productos. unindose a l y sustrato. dificultando su desintegracin y por lo tanto la

6.5- ACTIVADORES Los activadores permiten que ciertas enzimas que permanecan inactivas puedan llevar a cabo su accin cataltica, es decir, que se reactiven. Generalmente el mecanismo consiste en que el Centro activo recupera su estructura cuando el activador se une en el lugar de regulacin, pudiendo unirse el S. Actan como activadores algunos cationes como Mg+2, Ca+2, molculas orgnicas e incluso el propio sustrato. En ocasiones el enzima permanece inactiva hasta que aparece la cantidad de sustrato necesario.

6. ENZIMAS ALOSTRICAS Son enzimas que presentan dos conformaciones diferentes, estables e interconvertibles: una es la forma activa que tiene una gran afinidad por el sustrato y la otra es la forma inactiva que presenta baja afinidad por el sustrato. Estas enzimas poseen adems del centro activo, otro centro llamado centro regulador o alostrico donde se puede unir un modulador o regulador alostrico que, puede ser un activador o un inhibidor de la enzima. Si el centro regulador esta vaco la enzima acta a velocidad normal; si est ocupado por el regulador se producen cambios en la conformacin y dependiendo de que sea activador o inhibidor adoptara una forma ms o menos activa. El paso de la forma inactiva a la forma activa se produce al fijarse en el centro regulador un activador alostrico o modulador positivo. El paso de la forma activa a la forma inactiva se produce al fijarse en el centro regulador un inhibidor alostrico o modulador negativo. Estas enzimas estn formadas por varias subunidades, por lo que tienen estructura cuaternaria. Presentan efecto cooperativo entre la subunidades, es decir que si se activa o inhibe una de ellas provoca el mismo efecto en las dems. En las enzimas alostricas la cintica de las reacciones es diferente a la de las dems enzimas, la grfica de la velocidad frente al sustrato es una curva sigmoidea en lugar de hiperblica como ocurre en las dems enzimas. Los enzimas alostricos desempean un papel muy importante en la regulacin de las reacciones metablicas, suelen actuar en puntos estratgicos de las rutas metablicas como son: la primera reaccin de una ruta metablica o los puntos de ramificacin de una ruta metablica. El propio sustrato de la primera reaccin es el que acta como activador alostrico, al unirse con el enzima produce el cambio que da lugar a la conformacin activa. Tambin el producto final de la ruta metablica puede actuar como inhibidor alostrico, produciendo la aparicin de la conformacin inactiva. Este proceso se denomina retroinhibicin. Este proceso supone un ahorro energtico para el organismo, ya que el exceso de producto final inhibe su propia sntesis en una etapa temprana de la misma.

7. NOMENCLATURA Y CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

La forma de nombrar a los enzimas ha cambiado a lo largo de la historia, al principio se las nombr sin seguir normas. Ej. pepsina, ptialina etc. Estos nombres an hoy da se siguen utilizando. En la actualidad muchas se las nombra con el nombre del sustrato acabado en asa. Ej. Maltasa, sacarasa etc. Aunque la forma ms correcta es la siguiente: 1) Se nombra el sustrato sobre el que acta. 2) A continuacin el nombre de la coenzima, si la hay. 3) Por ltimo la funcin que realiza acabado en asa. Ej. Lactato nicotidn deshidrogenasa. Generalmente el nombre del coenzima no se escribe, nos quedara Lactato deshidrogenasa. A los enzimas se las ha dividido en 6 grupos segn el tipo reaccin que catalizan. A cada uno de estos grupos se les designa con el nombre de la reaccin acabado en asa. Clase I Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxido-reduccin o redox. Normalmente las reacciones de oxidacin van siempre acopladas a las de reduccin, pues cuando un compuesto se oxida otro se reduce. La oxidacin-reduccin se puede producir de 3 formas: Oxidacin 1- Ganancia de oxgeno 2- Perdida de hidrgeno 3- Perdida de electrnes Reduccin 1- Perdida de oxgeno. 2- Ganancia de hidrgenos 3- Ganancia de electrnes + B A oxidado + oxidado

A H2 reducido A2+ reducido

+ B H2 reducido B2+ reducido

B3+ A3+ + oxidado

oxidado

Clase II Transferasas: Catalizan reacciones en las que se transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro. A-X + B A + B-X

Clase III Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrlisis, es decir la ruptura de enlaces con la intervencin del agua. A este grupo pertenecen las enzimas digestivas. A-B + H2O A-OH + B-H. Clase IV Liasas: Catalizan la adicin y separacin de grupos funcionales sin la intervencin de agua, mediante la eliminacin o la formacin de dobles enlaces. A-B A=B + X | X Clase V Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerizacin, que producen reordenaciones de los tomos dentro de la molcula. A-B A-B | X | X

Clase VI Ligasas o sintetasas: Catalizan la unin de dos molculas para sintetizar una mayor. Obtienen la energa necesaria para crear el enlace de la hidrlisis del ATP.

A + B + ATPA-B + ADP+P

8. COENZIMAS: CONCEPTO
Las coenzimas son compuestos orgnicos que se unen mediante enlaces dbiles y de forma temporal al apoenzima (inactivo) y forman el holoenzima activo. Las coenzimas son portadores de diferentes grupos qumicos, actuando en las reacciones enzimticas como dadores o receptores de dichos grupos. Se alteran durante la reaccin enzimtica, pero, una vez acabada se regeneran de nuevo volviendo a ser funcionales. Las coenzimas no suelen ser especficos de un solo tipo de apoenzima. Algunos coenzimas son nucletidos o derivados de nucletidos y de complejos vitamnicos. 8.1. TIPOS DE COENZIMAS Aunque existen muchos tipos de coenzimas los 2 grupos ms importantes son:

1) Coenzimas que intervienen en las reacciones de xidorreduccin. Actan transfiriendo H+ y e- de unos sustratos a otros. Aqu se incluyen: Piridn-nucletidos. Tienen en su composicin vitamina P-P (nicotinamida). En este grupo se incluye: -NAD (nicotinamida-adenina-dinucletido o nicotn - adenn dinucletido) -NADP(nicotinamida-adenina-dinucletido-fosfato o nicotn-adenn-dinucletido fosfato). Flavin-nucletidos: Tienen incluyen: -FMN (flavn - mono nucletido) y FAD (flavn - adenn dinucletido). 2) Coenzimas que intervienen en reacciones de transferencia de grupos qumicos. Los ms importantes son: Nucletidos trifosfatos. El ms importante de todos es el adenosn trifosfato (ATP) hay otros como CTP, UTP, etc. Estos coenzimas transfieren grupos fosfato, adems son importantes por la gran cantidad de energa que acumulan en los enlaces que unen a las molculas de fosfrico, esta energa se libera cuando estos enlaces se rompen. Coenzima A (CoA-SH). Interviene en la transferencia de grupos acetil de unos sustratos a otros. Contiene en su composicin cido pantotnico o vitamina B5. en su composicin riboflavina o vitamina B2. Aqu se

9. VITAMINAS. Importancia biolgica

El termino vitamina significa "aminas necesarias para la vida" fue utilizado por primera vez en 1912 por el bioqumico Funk, debido a que la primera que se describi la B1 tenia un grupo amino, hoy se sigue utilizando aunque se sabe que no todas tienen grupo amino. Son compuestos orgnicos de composicin variada, que son indispensables en cantidades muy pequeas (mg o g diarios) para el correcto funcionamiento del organismo. Muchas vitaminas o derivados de las mismas tienen funcin coenzimtica. Su carencia , impide que se lleven a cabo reacciones del metabolismo de gran importancia. Son sintetizadas por vegetales y microorganismos pero no por los animales salvo algunas excepciones (aves sintetizan vitamina C), por ello tenemos que tomarlas obligatoriamente en la dieta bien como tales vitaminas o en forma de provitaminas (sustancias precursoras que en el organismo se transforman en vitaminas). Se destruyen fcilmente por el calor, la luz, las variaciones de pH, el almacenamiento prolongado, etc.

Tanto su dficit como su exceso originan trastornos metablicos ms o menos graves para el organismo. Estas alteraciones pueden ser de tres tipos: Avitaminosis: Se produce por la ausencia total de una vitamina. Hipovitaminosis: Se origina por el dficit de alguna vitamina. Estas dos alteraciones dan lugar a las llamadas enfermedades carenciales, que pueden resultar mortales. Hipervitaminosis: Se produce cuando hay exceso de alguna vitamina, en el caso de las vitaminas liposolubles A y D puede resultar txico por su dificultad para ser eliminadas.

Nombre y clasificacin Antes se las nombraba mediante letras maysculas A, B, C etc y tambin por la enfermedad que origina su deficiencia ej. antiescorbtica. Hoy, aunque todava se utilizan estos nombres, se las designa por el nombre del compuesto qumico que las constituye. Atendiendo a su solubilidad se las divide en dos grupos: Vitaminas liposolubles: Son de carcter lipdico y por lo tanto no son solubles en agua y s lo son en disolventes orgnicos. Alguna como la A y D si se toman en exceso pueden resultar toxicas, puesto que al no disolverse en agua no se eliminan por la orina. No actan como coenzimas. Aqu se incluyen: el retinol (A), el calciferol (D), la filoquinona (K) y el tocoferol (E). Vitaminas hidrosolubles: Son de naturaleza polar y por lo tanto solubles en agua, su exceso no resulta toxico ya que se eliminan por la orina. Actan como coenzimas o forman parte de ellos. Aqu se incluyen: el cido ascrbico (C ) y el complejo vitamnico B que comprende varias la tiamina (B1), la riboflavina (B2), la niacina (B3), el cido pantotnico (B5), la piridoxina (B6), la biotina (B8), el cido flico (B9) y la cianocobalamina (B12).