Proteínas Tema 3

Tema 3 Proteínas

PROTEÍNAS

 Polímeros de aminoácidos.
 Formadas principalmente por 20
aminoácidos estándar.
 Gran diversidad.
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La diversidad de las proteínas

Peso molecular Nº Residuos Nº Cadenas

Citocromo c (humano) 13.000 104 1

Quimotripsina 21.600 241 3

(pancreas bovino)
Hemoglobina (humana) 64.500 574 4

Apolipoproteína B 513.000 4.536 1

(humana)
Glutamina sintetasa 619.000 5.628 12
(E. Coli)
Titina (humana) 2.993.000 26.926 1
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La diversidad de las proteínas

Funciones
Catalítica: Enzimas.
Mensajeros y receptores: Hormonas y sus
receptores
Defensa: Anticuerpos
Transporte: Proteínas transportadoras,
canales.
Motora: Miosinas del músculo, dineínas
Estructural: Proteínas del citoesqueleto.
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Estructura general de los aminoácidos


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Esteroisomería de los aminoácidos

L-Alanina D-Alanina
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Alifáticos, no polares

Glicina Alanina Prolina Valina

Leucina Isoleucina Metionina

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Polares, sin carga

Serina Treonina Cisteína

Asparragina Glutamina
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Aromáticos

Fenilalanina Tirosina Triptófano

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Cargados positivamente

Lisina Arginina Histidina

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Cargados negativamente

Aspartato Glutamato
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Propiedades ópticas de los aminoácidos

Triptófano
Absorbancia

Tirosina

Longitud de onda (nm)

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Propiedades ópticas de los

aminoácidos
Intensidad de
Intensidad de
la luz
la luz
incidente
transmitida
I0 (i0)
I (i)

Lámpara Monocromador (L) Detector

Cubeta de la
A= I0 - I = l c muestra de
concentración c
(A= i0 - i = L c)
LEY DE BEER-LAMBERT
Biología. Grado de Química. Curso 2010-2011
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Propiedades químicas de los

aminoácidos

Cisteína

Cistina

Cisteína
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Propiedades ácido-base de los

aminoácidos

Forma Forma
no iónica zwitteriónica
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El enlace peptídico
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Péptidos
Metionina (Met) Leucina (Leu)

Acido aspártico Tirosina

(Asp) (Tyr)

Esqueleto polipeptídico Cadenas

laterales

Extremo Extremo
amino o N- carboxilo o C-
terminal terminal

Enlaces Enlace
peptídicos peptídico
Figure 4-2 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
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Péptidos con actividad biológica

Oxitocina- Contracciones en el parto, 9aá

Encefalinas- percepción del dolor, 5aá

Gramicidina S- antibiótico, 10aa circular

Aspartamo- edulcorante
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Secuencia de aminoácidos de una proteína

Estructura primaria
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NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

Conformación Estructura
tridimensional de un tridimensional de
polímero en su una proteína
estado plegado compuesta por
nativo. varias cadenas
polipéptidicas.
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El enlace peptídico

H H
C N C N+
C C C C
-
O O
Tema 3 Proteínas

El enlace peptídico

Extremo
carboxilo

Extremo
amino
Figure 4-4 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Tema 3 Proteínas

Carbono
Extremo amino Hidrógeno
Oxígeno
Nitrógeno
Estructura Grupo R
secundaria
Hélice  residuos

Extremo carboxilo
Figure 4-11 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
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Estructura
secundaria Asp100

Hélice 
La interacciones entre
las cadenas laterales
de los aminoácidos
también contribuyen a Arg103
estabilizar la hélice .
Figure 4-12 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Figure 4-13 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Tema 3 Proteínas

Estructura secundaria
Lámina 
Antiparalela

Vista superior

Vista lateral
Tema 3 Proteínas
Estructura secundaria
Lámina 
Paralela

Vista superior

Vista lateral
Figure 4-10d–f Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Figure 4-14 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Tema 3 Proteínas
Estructura secundaria
Giros 
Glicina

Tipo I Tipo II
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RELACION ESTRUCTURA-FUNCIÓN

 La función de las proteínas depende de su

estructura.
 La estructura tridimensional de las proteínas
no es rígida ni estática.
 A menudo las proteínas experimentan
cambios de conformación para desempeñar
su función.
Figure 4-16 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Figure 4-17 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Figure 4-9 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Figure 4-29 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Tema 3 Proteínas

Clasificación de proteínas según su

composición

Simples: Constituidas únicamente por cadenas

polipeptídicas.

Conjugadas:Constituidas por cadenas polipeptídicas y un

grupo prostético. Por ejemplo:
Hemoglobina cuyo grupo prostético es un
grupo hemo.
Tema 3 Proteínas

Clasificación de proteínas según su

estructura

Proteínas fibrosas: Confieren fuerza, resistencia y

elasticidad (queratinas, colágeno, fibroína de la seda)

Proteínas globulares: Realizan otro tipo de

funciones (catálisis, transporte etc). Ejemplos: mioglobina,
hemoglobina, lisozima).
Tema 3 Proteínas

Proteínas fibrosas
Estructuras secundarias y propiedades de las proteínas fibrosas
Estructura Características Ejemplos

Hélice , entrecruzada por Estructuras duras e insolubles de diferente -queratina del pelo,plumas y uñas
puentes disulfuro dureza y flexibilidad
Conformación  Filamentos flexibles Fibroína de la seda
Gran resistencia mecánica, poca Colágeno de los tendones, matriz
Triple hélice del colágeno
deformabilidad ósea
Tema 3 Proteínas

Proteínas fibrosas: -keratina

Hélice  de la queratina

Superhélice de
dos cadenas

Protofilamento

Protofibrilla
Tema 3 Proteínas

Proteínas fibrosas: -keratina

Sección transversal
de un pelo

Células

Filamento
intermedio

Protofibrilla
Protofilamento

Superhélice
(2 cadenas)
Hélice 
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Proteínas fibrosas: Colágeno

35% Gly
11% Ala
21% Pro y 4-Hyp (4-hidroxiprolina)

Generalmente la secuencia es

Cabezas de las Estriaciones -(Gly-X-Y)n-

moléculas de colágeno

X= Pro
Y= Hyp

Sección de la
molécula de
colágeno
Tema 3 Proteínas

Proteínas fibrosas: Colágeno

Tema 3 Proteínas

Proteínas fibrosas: Fibroína

Cadena lateral de Ala Cadena lateral de Gly

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Estructura de proteínas globulares

 La proporción de las diferentes estructuras secundarias
es característica para cada proteína.

Proporción aproximada de -hélice y hoja- en algunas proteínas

Resíduos (%)
Proteína (nº resíduos) Hélice  Hoja 

Quimotripsina (247) 14 45
Carboxipeptidasa (307) 38 17
Citocromo c (104) 39 0
Lisozima (129) 40 12
Mioglobina (153) 78 0
Tema 3 Proteínas

Estructura de proteínas globulares

 Estructura compacta: núcleo hidrofóbico-superficie polar.
Tema 3 Proteínas

Estructura terciaria
Proteínas globulares

Citocromo c Lisozima Ribonucleasa

Tema 3 Proteínas

Estructura de proteínas globulares

Dominios: distintas unidades globulares
pertenecientes a la misma proteína.
Tema 3 Proteínas

Estructura terciaria
Estabilización

enlace iónico puente de hidrógeno

fuerzas de van der Waals

entre átomos en contacto
Tema 3 Proteínas

Desnaturalización y plegamiento
de proteínas

Ribonucleasa A
Porcentaje de proteína

Porcentaje de proteína
desnaturalizada

desnaturalizada
Ribonucleasa A

Apomio-
globina

Temperatura (°C) [GdnHCl], M

Tema 3 Proteínas

Desnaturalización y plegamiento de
proteínas
El experimento de Anfinsen

8 M urea y-
mercaptoetanol

8 M urea
Diálisis
Ribonucleasa nativa Ribonucleasa reducida desnaturalizada

-mercaptoetanol
(trazas)

Ribonucleasa nativa
Ribonucleasa desordenada
Tema 3 Proteínas

Estructura y función de mioglobina y

hemoglobina
Mioglobina:
: Hemoproteína
1 subunidad
Almacena oxígeno
Hemoglobina:
Hemoproteína
4 subunidades (estructura
cuaternaria)
Transporta oxígeno