AMINO-

ACIDOS
EDUARDO MAYORGA
Danny Balanta, Alejandro Guerrero C , Javier Medina Dominguez
L.G Wade y Janice Smith

2022
Los aminoácidos contienen dos grupos funcionales:
-un grupo amino (-NH2) y
-un grupo carboxilo (-COO H) en su estructura.
-un grupo R el cual puede variar segun el aminoácido en el carbono alfa.

Al tener 4 grupos sobre un mismo carbono, son quirales

La glicina es el aminoácido mas sencillo siendo el único aquiral

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4 / 89
 R= H,
ALIFATICOS
CH3-,
ISOPROPIL,

-2-METIL-PROPIL, Gly G
n-BUTIL-2 ,
N- propil pirrol-2 CARBOXILICO Ala A
Val V
Leu
L
Ile
I
P
Pro

5
 AROMATICOS

FYW
Phe- Tyr- Trp
Indol Ala
Benzopirrol Ala

6
 ACIDOS Y DERIVADOS (AMIDA)
4
5

Asp Glu
DiNo EQ 911

Asn Gln
7
 CONTIENEN GRUPO ALCOHOL Y TIO
Ser- Thr

Metil hidroxi Ala

HO -Ala

Cys-Met

Tiol Ala
Metiltiometil Ala
 BÁSICOS 6

KRH
Lys Arg His

6c C6n3 C6N2
1N c6N1 GUANIDINA
final AZA-Urea ureido Imidazol C3,N2- Ala
Imino c=N

9
En cuanto a acidez y basicidad, se pueden presentar en dos formas
diferentes: básico (COO-) y acido (NH3+)

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El punto isoeléctrico (PI) es aquel se define como el pH en el cual
el número de cargas positivas se iguala al número de cargas
negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula

• EL PI para los amino acidos esta alrededor de 6, siendo el pH

en donde los aminoacidos existen como una molecula neutra.
Cuando se dan las dos cargas se conoce como zwitterion o
hibrido
• El pKa del grupo amino es usualmente 9-11
• El pKa de grupo carboxilo está alrededor de 2-3 12 / 89
Gráfica de pH para visualizar el punto isoeléctrico (PI) en glicina

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De los 20 aminoácidos, solamente 9 se consideran esenciales puesto
que el cuerpo humano no los sintetiza y deben conseguirse en la
alimentación: G
A
Histidina (His) V
Isoleucina (Ile)
Leucina (Leu) L
Lisina (Lys)
Metionina (Met) I
Fenillalanina (Phe)
Treonina (Thr)
Triptofano (Trp)
Valina (Val) P

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 Aminoácidos raros: aquellos que no se clasifican en el grupo de los
20 y tienden a ser NO esenciales.
Taurina: se aisló por primera vez del
semen y la bilis del toro en 1827, hoy en
dia se utiliza de forma sintetica y se
adiciona a las bebidas energetizantes,
en suplementos para ganar masa
muscular y en alimento para perros
/gatos.

Carnitina: La carnitina es una amina cuaternaria sintetizada en el

hígado, los riñones y el cerebro a partir de dos aminoácidos
esenciales, la lisina y la metionina. Es un transportador de los ácidos
grasos (lípidos) a la mitocondria, encargada de la producción de la
energía de la célula, pero también es el lugar donde estos ácidos
grasos son convertidos en energía. Suplementos dietarios

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Los aminoácidos presentan propiedades inusuales:
 Altos puntos de fusion (mayores a 200°C)
 Alta solubilidad en agua, insoluble en solventes orgánicos
 Grandes momentos dipolares, comparados con los ácidos o las
aminas en solitario
 Son menos ácidos que los ácidos carboxílicos y menos básicos
que las aminas.
 Se suelen abreviar al momento de referirse a ellos.
Ej: Metionina (Met ó M)
 Codifican la sintesis de péptidos gracias al ARNm en el proceso
de transcripción
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 En cuanto a estereoquímica, al igual que en carbohidratos,
presentan quiralidad siendo de tipo D o de tipo L

• En Carbohidratos: se presentan naturalmente los isómeros D

(grupo OH a la derecha en proyección Fischer)

• Los aminoacidos: se presentan naturalmente en configuración

L( grupo amino está a la izquierda en una proyección Fischer)
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 En el enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano. Esto impone cierta
restricciones a la forma de la cadena polipeptídica
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Plano del enlace

peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal
 Los péptidos
 Son las moléculas formadas por aminoácidos
 Dipeptido: formado por dos aminoácidos
 Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
 Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
 Polipéptido: péptido compuesto por más de diez aminoácidos.
La insulina y el glucagón son hormonas producidas por el páncreas que controlan el
nivel de la glucosa en la sangre. La insulina es proteína y el glucagón es péptido
 Proteína: péptido constituido por más de 50 aminoácidos. Algunas proteínas
contienen otro tipo de moléculas.
Se clasifican en:
 Holoproteínas: formadas sólo por aminoácidos.

 Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otras moléculas

Aminoácidos:
preparación
Aminación reductiva: imita al proceso biológico. Se da en presencia
de un alfa cetoacido con amoniaco, con posterior reducción en
presencia de H2/Pd. Se obtiene la mezcla racémica D,L que debe
separarse por resolución de enantiomeros

Ejemplo:

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Sintesis desde alfa haloacidos:
Inicia con la reacción Hell Volhard Zelinsky en donde se adiciona un
bromo al carbono alfa del acido carboxílico, después el bromo es
reemplazado por la adicion de exceso de amoniaco (SN2). Se
obtiene la mezcla racémica D,L que denbe separarse por
resolucion de enantiomeros

Ejemplo:

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Sintesis de Gabriel de aminoácidos:

 Inicia con un ester malónico, el cual en medio básico se convierte en un

enolato que ataca a un haluro de alquilo primario, despues por hidrolisis
se destruyen los grupos ester y se separa el grupo ftalimido, liberando el
aminoácido.

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Sintesis de Strecker: se presenta por primer vez en 1850. Un
aldehído reacciona con amoniaco dando una imina, que es atacada
por un ion cianuro dando un alfa amino nitrilo, el cual se puede
protonar en medio acido para dar un ácido carboxílico, completando
la síntesis. Ejemplo para obtener alanina racémica.

¿Cómo obtener isoleucina?

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Mecanismo Sintesis de Strecker:

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Biosintesis: inicia con la aminación reductiva de acidos alfa
cetoglutaricos, y utilizan al ion amonio y la enzima NADH como el
agente reductor. El producto catalizado enzimáticamente es el L-
aminoácido puro. Ejemplo síntesis de acido glutámico

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Transaminación: es otra forma de biosíntesis. Utiliza el acido L
glutámico como fuente o plantilla para crear otros aminoácidos. La
enzima transaminasa es la encargada de catalizar el proceso
moviendo el grupo amino de una molécula a otra

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Aminoácidos:
reacciones
Esterificación: requiere de un exceso de alcohol y catálisis en
medio acido. Los ésteres son usados como protección. La hidrolisis
acida regenera el acido después de hacer síntesis para desproteger.

Aciláción: el grupo amino se convierte en una amida por acción del

cloruro de acido, típicamente se usa cloroformato de bencilo por que
mas adelante puede removerse con facilidad en caso de proteger.

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Reaccion con Ninhidrina:
 Usada a manera de identificación de aminoácidos separados por cromatografía o
electroforesis.
 Se forman manchas de color purpura cuando reaccionan con los aminoácidos.

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