QUIMICA DE LOS ALIMENTOS

LAS PROTEÍNAS
Objetivo: Comprender, identificar y
distinguir las proteínas esenciales y no
esenciales de los seres vivos y su
importancia en la salud y
supervivencia.

Importancia. Las proteínas son

sustancias de gran importancia
biológica que constituyen los seres
vivos cumpliendo diversas funciones.
 Entre las más importantes:
Forman la mayor parte del tejido
estructural.
Como enzimas, catalizan las reacciones
bioquímicas.
Como hormonas, regulan los procesos
metabólicos.
Cómo anticuerpos anulan los efectos de las
sustancias que puedan atacar al organismo.
 Funciones de las proteínas:

Función defensiva.- Crean anticuerpos y regulan factores contra toxinas

bacterianas de venenos de serpientes o del botulismo; generan funciones
defensivas como las mucinas que protegen las mucosas y tienen efecto
germicida; el fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos
de sangre para evitar hemorragias; las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos ante posibles antígenos.

Función reguladora: Como la hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas,

jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones
químicas que suceden en el organismo; la ciclina necesaria para regular la
división celular y expresión de ciertos genes.

Función es enzimática: Actúan como biocatalizadores acelerando las

reacciones químicas del metabolismo; funcionan como amortiguadores,
manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio
osmótico y/o función homeostáticade las proteínas.
 Funciones de las proteínas:
Función contráctil de los músculos.- A través de la miosina y actina facilitan el
movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables
de la contracción muscular.

Función de resistencia o función estructural.- Forman tejidos de sostén y

relleno que confieren elasticidad y resistencia aórganos y tejidos como el
colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo
elástico; este tipo de proteínas forman la estructura del organismo y regulan la
expresión genética.

Función energética.- Aportan hasta 4 kcal. de energía por gramo, entre estas
tenemos la lactoalbúmina de la leche o la ovoalbúmina de la clara de huevo, la
hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos
últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

Función de transporte: Como la hemoglobina y la mioglobina, proteínas

transportadoras del oxígeno en la sangre de los organismos vertebrados y en
los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de
proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la
hemocianina..
Además son moléculas
específicas, característica que
determina la identidad biológica
de los distintos organismos, a
través de la transcripción del
ADN. De manera que se puede
decir que cada ser vivo "es
como es" por las proteínas que
tiene.
Desde el punto de vista químico, las proteinas son
sustancias constituidas principalmente por

C, H, O, y N.

También pueden tener

azufre y fósforo.
Son macromoléculas, de
alta masa molar
molecular, cuyas unidades
de construcción son los
a- aminoácidos Estructura de un - aminoácido
Los a – aminoácidos se
caracterizan por tener un
carboxilo
grupo carboxilo, y un
grupo amino en el carbono COOH
adyacente al grupo amino
carboxilo (carbono a). H2N
Todos los aminoácidos
difieren en el radical
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Aminoácidos esenciales: Son los que no puede

sintetizar un organismo, por lo tanto deben ser
ingeridos directamente en la dieta.

Aminoácidos no esenciales: El organismo puede

sintetizarlos a partir de otros aminoácidos u otras
biomoléculas.
Algunos aminoácidos pueden ser esenciales para
los niños y no para el hombre adulto, o ser
esenciales para algunas especies y no para otras.
Aminoácidos esenciales para el ser humano

Esenciales No esenciales
Histidina Arginina
Isoleucina Glicina
Leucina Alanina
Lisina Ácido aspártico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Cistina
Treonina Ácido glutámico
Triptofano Hidroxiprolina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
Muchas de las propiedades que presentan
las proteinas se derivan de las propiedades
ácido base de los aminoácidos.
Estos son sustancias anfóteras, es decir que
pueden comportarse como ácidos o como
bases, ya que el grupo carboxilo tiene
carácter ácido y el amino carácter básico
 EN MEDIO ÁCIDO:
H
H+
+

Ión doble Catión

(zwitterión)

El ión doble aceptá un hidrogenión (protón) que neutraliza

la carga negativa del grupo carboxilo, y la especie se
convierte en un catión. En solución acuosa, sometido a un
campo eléctrico, esta forma catiónica migrará hacia el
cátodo (electrodo negativo).
 EN MEDIO BÁSICO:

H
+
+ OH- + H2O

Ión doble
(zwitterión)
anión

El aminoácido actúa como un ácido de Bronsted,

cediendo un hidrogenión (protón) al oxhidrilo, para dar
lugar a la forma aniónica. Esta, en solución acuosa,
sometida a un campo eléctrico, migrará hacia el ánodo
(eletrodo positivo).
 PUNTO ISOELÉCTRICO

Es el valor de pH para el cuál el aminoácido no

migra hacia el cátodo ni hacia el ánodo, por
encontrarse en la forma de ión doble, en equilibrio
con la forma neutra del aminoácido

H
H
Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión
que recibe el nombre de enlace peptídico. Este enlace
resulta de la formación de un grupo amida entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-
amino de otro.

+ +

Enlace
Peptídico
El conjunto de dos aminoácidos unidos por un enlace
peptídico recibe el nombre de dipéptido, si se trata de
tres aminoácidos unidos por enlaces peptídicos,
tripéptido, y así sucesivamente. 

Se les llama oligopéptidos cuando están formados

por la unión de menos de 10 aminoácidos, y
polipéptidos cuando son hasta 50.
Por encima de 50 se habla de proteinas, aunque a
veces se les llama proteinas aunque tengan menos,
dependiendo de su importancia biológica.
En los péptidos existe un extremo N terminal (que
tiene el grupo amino libre) y un C terminal (que tiene el
grupo carboxilo libre).
Por convenio, el extremo amino se considera como el
comienzo de la cadena peptídica.
 La oxitocina fue el primer péptido del que se
determinó la secuencia de aminácidos que lo
forman y se sintetizó. La oxitocina es un
nonapéptido.

Desde el punto de vista biológico, es

una hormona que tiene como función
estimular la contracción del músculo
liso del útero durante el parto, así
como promover el flujo de leche de las
glándulas mamarias.
El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos
de Carbono, Oxígeno y Nitrógeno comparten
electrones, lo que hace que aparezcan dos formas
resonantes y que el enlace entre el Carbono y el
Nitrógeno tenga un carácter parcial de doble
enlace.
La disposición en el espacio de los cuatro átomos de
la unidad peptídica y los dos átomos de carbono alfa
es tal que se sitúan en un mismo plano (plano
peptídico), con distancias y ángulos fijos. Sólo hay
libertad de rotación alrededor de los carbonos alfa.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
La actividad biológica de una proteína depende en gran
medida de la disposición espacial de su cadena
polipeptídica, es decir de su forma.
A la forma en que se disponen en el espacio las proteinas
se les llama estructuras. Esta organización se divide en
cuatro niveles de estructura:

Estructura Primaria: Se refiere a la secuencia de

aminoácidos que forman la proteina, tal como el
ejemplo que vimos con la oxitocina.
 Estructura Secundaria
Organización en el espacio de la cadena
polipeptídica  estabilizada por enlaces por puentes
de hidrógeno entre los elementos C=O y NH de los
enlaces peptídicos .
Hay varios tipos de estructura secundaría. Los más
frecuentes son :
 Alfa helice
 Hoja plegada o estructura beta.
 Helice del colágeno
 Giro Beta
 Estructura en alfa hélice

Los planos de los sucesivos

enlaces peptídicos se
disponen formando una hélice
dextrógira. Hay 3.6
aminoácidos por cada vuelta,
y cada vuelta tiene 5.4
ángstrom.  Esta estructura fue
propuesta por Linus Pauling
en 1951.
 Hoja plegada o estructura beta

En esta disposición los aminoácidos no forman una

hélice sino una cadena en forma de zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de
la seda o fibroína.
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Se refiere a los plegamientos que tiene la cadena

proteica, por encima de lo estructura secundaria,
que determinan la forma tridimensional total de la
proteína.
Estos plegamientos se originan por interacciones
particulares entre los grupos R de los aminácidos
que los forman, por ejemplo el puente disulfuro que
se origina por interacción entre los azufres de los
grupos R de la cisteina, o los puentes de hidrógeno.
La estructura terciaria es la que determina que
algunas proteinas se enroyen sobre si mismas,
adquiriendo una estructura esferoide (proteinas
globulares) apropiada para el transporte a través del
organismo, o tengan una estructura alargada
(proteinas fibrosas) en algunas proteinas
estructurales, como las que forman el cabello o la
seda.
Cuando te realizas un nuevo peinado, como la
permanente o un laciado, el peluquero actúa sobre la
estructura terciaria de las proteinas del cabello:
1°. Utiliza un agente químico reductor para romper los
puentes disulfuro.
2°. Moldea el cabello de la forma deseada
3°. Utiliza un agente oxidante para formar los nuevos
puentes disulguro que mantengan la estructura
deseada.
Secuencia de procesos en un peinado:
 Estructura cuaternaria:
Solo la tienen las proteinas formadas por varias cadenas.
Se refiere a la interacción entre las distintas cadenas que
forman la proteina.

La hemoglobina es una proteína con estructura

cuaternaria.
Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas
(alfa1, beta1, alfa2 y beta2), unidas entre sí de
forma no covalente.
Cada cadena contiene un grupo
hemo.
La molécula de oxígeno se une
al Fe2+ del hemo en los
pulmones, donde el oxígeno es
abundante, y se libera en los Grupo Hemo
tejidos que necesitan el oxígeno
para su metabolismo.
Las proteinas que, como la
hemoglobina, tienen un grupo
no proteico se les llama
proteinas conjugadas.
La relación entre las distintas
estructuras de las proteinas se
podrían comparar con un cable
de teléfono. El propio cable
constituye la estructura
primaria. La estructuras
secundaria estaría dada por la
espiral que forma el cable, y la
estructura terciaria sería como
se dobla el cable sobre si
mismo.
Relación entre las distintas estructruras
utilizando “lupas” sucesivas: