Creatincinasa CK

Enzima citoplasmática y mitocondrial que cataliza la formación de ATP

por lo que efectúa contracción muscular.
Sus fuentes tisulares son: Músculo esquelético, cerebro recto vejiga,
estomago, útero, intestino delgado, colon, próstata y riñón.
En menor proporción hígado, placenta y tejido tiroideo.
La creatincinasa presenta 3 isoenzimas generadas al ser dimeros de las
cadenas M y B; así se forman la CK-MB, CK-BB y CK-MM, siendo la
especifica del miocardio la CK-MB.

CK-1 (BB) Cerebro y sistema nerviosa central

CK-2 (MB) Tejido muscular cardiaco
CK-3 (MM) Músculo esquelético y cardiaco
CK-mito es señal de daño extenso en tejido con liberación mitocondrial.
CK Almacena enlaces de energía y se encuentra en el músculo, se eleva
después de 15 horas el infarto agudo al miocardio, la actividad máxima se
observa a las 24 horas y regresa a la normalidad a los 3 días.
• Los incrementos de CK-MB ocurren a 4- horas
de haber iniciado el infarto, pero el diagnostico
definitivo de la mayoría de los pacientes
requiere tomar una segunda muestra 10 o 12
horas mas tarde. La sensibilidad oscila entre
87% y 100 %, mientras la especificidad varía
entre 66 % y 88 %.
Isoformas de creatincinasa
• Se han identificado isoformas de las
isoenzimas MB y MM. Estas vienen a ser CK-
MM1, CK-MM2,CKMM3, CK-MB1, CK-
MB2. Ciertas isoformas se liberan
rápidamente, tan temprano como 1 hora
después del infarto.
 AFECCIONES CLINICAS QUE PROVOCAN LA
ELEVACION DE LA FRACCION DE CK-MB

• Traumatismos cardiacos • Quemaduras eléctricas y

• Miocarditis térmicas
• Insuficiencia cardiaca • Hipertermia e
congestiva moderada hipotermia
• Traumatismos • Intervención quirúrgica
cardiaca (reemplazo
de válvulas).
 Deshidrogenada láctica

Cataliza la conversión reversible de

lactato a piruvato y se encuentra en
todas las células del cuerpo y
presente mayor cantidad en el
cerebro; eritrocitos, riñón, hígado,
pulmón, ganglios, miocardio,
plaquetas y músculo esquelético.
 LD
• Es una enzima de la cual se conocen 5 isoenzimas,
numeradas por su rapidez de migración
electroforética , cada cadena puede ser de dos tipos
cardiacas H y muscular M.En el miocardio la más
abundante es la DHL1.
LD-1 (HHHH)
Eritrocitos y corazón
LD-2 (HHHM)
LD-3 (HHMM)
LD-4 (HMMM) Hígado y músculo esquelético
LD-5 (MMMM)
LD-x formada por 4 subunidades X
 La LD se eleva artificialmente debido a hemólisis, se
observa un incremento total en infarto al miocardio y
afecciones hematológicas como anemia megaloblastica y
leucemia. Incremento moderado en hepatitis, infarto
pulmonar, afecciones musculares.
 Deshidrogenasa láctica
• Se emplea para mejorar la precisión
diagnostica de la CK-MB.(isoenzimas LD y
LD total).
• LD se eleva de 8 a 12 horas después del inicio del dolor, la
elevación dura de 6 a 7 días. Su act. Máxima de 18 a 24 horas.
• La inversión del patrón de isoenzimas LD en
la que el valor LD-1 excede el valor LD-2 es
una prueba especifica para infarto agudo al
miocardio.
• Los marcadores que aparecen después, como
las troponinas y la CK-MB son mas
específicos, pero su sensibilidad es baja como
detectores tempranos (menos de 6 horas)
después de iniciado el cuadro, por lo cual si
una medición es negativa, deberá repetirse de
8 a 12 horas mas tarde.
• En un episodio de angina inestable, la
elevación de CK-MB o troponina indica una
lesión miocárdica y un mal pronóstico, siendo
la troponina más sensible en estos casos, por lo
que es el marcador de primera elección.
 Valoración critica:
• Este tema es importante y se puede concluir
que la determinación de las principales
enzimas que están presentes en un infarto son
de gran ayuda tanto para el medico como para
el clínico por que nos permiten ahorrar tiempo
y trabajo; brindándonos mayor exactitud,
además son importantes ya que posterior al
episodio de infarto se pueden utilizar para
llevar el control del paciente..