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Aminoacidos y Proteinas
Aminoacidos y Proteinas
PÉPTIDOS Y
PROTEINAS
UNIVERSIDAD CATÓLICA DE SALTA
FAC. DE CS AGRARIAS Y VETERINARIAS
AÑO 2008
2
COOH
H 2N C H
3
CLASIFICACIÓN DE
LOS AMINOÁCIDOS
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ALIFÁTICOS
NO POLARES
AROMÁTICOS
5
NO POLARES ALIFÁTICOS
O O O
H CH3 CH CH3
O O O
H2N CH C OH H2N CH C OH C OH
CH2 CH CH3
HN
CH CH3 CH2
CH3 CH3
LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA
Leu Ile Pro
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NO POLARES AROMÁTICOS
O
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2
CH2
CH2
HN
FENILALANINA
Phe OH
TRIPTOFANO
TIROSINA Trp
Tyr
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POLARES SIN CARGA
O O O
H2N CH C OH H2N CH C OH H 2N CH C OH
CH2 CH OH CH2
OH CH3 SH
SERINA TREONINA CISTEÍNA
Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2 CH2
CH2
CH2 CH2
C O
METIONINA ASPARRAGINA
S C O
Met NH2 Asn
GLUTAMINA
CH3 NH2 Gln
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BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)
O O O O
O
CH2 CH2
C O CH2
N
CH2 CH2
OH C O
NH
CH2 NH
ACIDO GLUTÁMICO
OH
NH2 Glu
C NH HISTIDINA ÁCIDO ASPÁRTICO
Hys
NH2
Asp
LISINA
Lis ARGININA
Arg
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AMINOÁCIDOS
ESCENCIALES
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Aminoácidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.
Deben ser administrados en la dieta.
Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
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AMINOÁCIDOS
POCO USUALES
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O O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
C OH H2N CH C OH
CH2 CH2
CH2
CH2 CH2
HC COOH
HN CH2 CH2
C O
HC OH CH
OH
NH2 HN CH3
HO
NH
NH3
selenocisteina CO
ornitina NH2
citrulina
•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno.
•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)
•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la
sangre.
•Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.
•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de 13
PROPIEDADES DE
LOS AMINOÁCIDOS
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PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK2
-NH2 + H+
-NH3+
BASE
pK1 pK
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ZWITTERIÓN
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Punto isoeléctrico
A pH ácido: prevalece la especie con carga +
A pH básico: prevalece la especie con carga –
Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga
neta del aminoácido es cero.
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ELECTROFORESIS
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Propiedades químicas
Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
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PUENTES DI SULFURO
Formación de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)
O O O O
C OH C OH C OH C OH
CISTINA
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OTRAS PROPIEDADES
QUÍMICAS
Reacción con ácido nítrico: identificación de
aa aromáticos.
Reacción con ninhidrina: compuestos
coloreados
Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4-
dinitro benceno): forma 2,4 dinitro
fenilderivados de color amarillo a rojo.
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PÉPTIDOS
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Polímeros de
aminoácidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
Dipéptido: 2 aa
Tripéptido: 3 aa Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
Tetrapéptido: 4 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena
Pentapéptido: 5 aa
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NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al C-
terminal, usando la terminación il, excepto
para el último aa.
Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
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PEPTIDOS
EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la
contracción del útero.
GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
ANTIBIÓTICOS
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PROTEINAS
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DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000
daltons, indispensables para la procesos vitales
de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S
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SIMPLES
Por su naturaleza CONJUGADAS
química
FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS
Por la forma que adopta GLOBULAR
ENZIMAS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
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PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto
isoeléctrico.
SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad
Alta [ ]: disminuye la solubilidad
Efecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.
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ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNAS
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Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interacciónes entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HÉLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.
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HELICE ALFA
Los grupos R de los aa
se orientan hacia el
exterior.
Se forman puentes de H
entre el C=O de un aa y
el NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
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HOJA PLEGADA BETA
Los grupos R se
orientan hacia arriba y
abajo alternativamente.
Se establecen puentes H
entre C=O y NH- de aa
que se encuentran en
segmentos diferentes de
la cadena.
Ej. Fibroína (seda)
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispoción en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran en
sitios alejados de la cadena.
Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina
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ESTRUCTURA TERCIARIA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociación
de varias cadenas con
estructuras terciarias.
Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.
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Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,
careciendo de importancia biológica”
Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales
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MIOGLOBINA
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Es una proteína conjugada
(hemoproteína) formada
por:
Fracción proteica: globina
Fracción no proteica (grupo
prostético)
Porción orgánica: grupo
HEM
Porción inorgánica: átomo
de Fe+2.
Función: transporte de O2
en el músculo
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HEMOGLOBINA
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Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
2 cadenas y2 cadenas adulto
2 cadenas y 2 cadenas (feto)
Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.
Formas:
Oxihemoglobina
Carboxihemoglobina
Metahemoglobina: Fe+3
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INMUNOGLOBULINAS
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PROTEINAS DEL PLASMA
ALBUMINA: transporta ac. grasos.
FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la
coagulación.
GLOBULINAS: 1, 2, 1, 2 y
IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig
G, Ig D.
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L: cadenas livianas
H: cadenas pesadas
Existen 5 tipos:
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Fc: con actividad biológica,
define la clase de cadena pesada.
Fab: unión al Ag.
Dominios ctes: (oscuros)
CH
CL
Dominios variables: (claros)
Responsables de la unión al Ag.
VH: definen los 5 tipos de cadenas H.
VL
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FIN
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