Hemoglobina

Es una hemoproteina que se encuentra en los glóbulos rojos de la sangre.

Esta proteína tetramerica (es decir que tiene 4 cadenas polipeptidicas) tiene 4
subunidades que son 2 cadenas alfa y dos cadenas beta .
 SINTESIS
Comienza en los proeritroblastos y continúan en la fase de los reticulocitos, porque un día mas
después de que abandonan la medula ósea y pasan al torrente sanguíneo siguen formando
cantidades mínimas de Hb.

1.- En primer lugar, succinil- coA , formada en el ciclo de Krebs se une a la glicina para formar una
molécula de pirrol.
 2.- 4 pirroles protoporfirina lX
4 metilos

4 pirroles
2

1 3

2 grupos de ácidos
2 vinilos
propionicos
3.- protoporfirina lX + Fe+ grupo hemo
 GRUPO HEMO

•Se sintetiza en todos los tejidos, su síntesis ocurre casi en

95% en los glóbulos rojos y en los hepatocitos.
•Es el responsable del color rojo de la sangre.

•Cuando los glóbulos rojos maduran, la síntesis tanto del

heme como la hemoglobina cesa.
•Es una molécula plana que consta de un hierro ferroso y un
anillo tetrapirrolico.

•Tanto el quinto como el sexto enlace se encuentra en un

plano perpendicular al plano del anillo de porfirina.
GRUPO HEMO
 GRUPO HEMO

La estructura primaria polipeptidica alfa tienen 141 aminoácidos y las

beta tienen 146 y difieren de la secuencia de aminoácidos.
La estructura secundaria exhibe 8 segmentos helicoidales designados
con las letras de la a A la H.
Entre ellos se encuentran 7 no helicoidales , NA, AB,CD,EF,FG,GH Y
HC.
Como del fe forma un puente covalente con la histidina proximal(F8) y
el O2 se une de forma covalente con el heme y la histidina distal (E7) el
grupo hemo queda suspendido en una hendidura no polar entre los
helicoides E y F.
4.- hemo+ polipeptido cadena de hemoglobina (α o
β ).

146
141 aminoácido
aminoácido
5.- 2 cadenas α + 2 cadenas β hemoglobina A
 FUNCION DE LA HEMOGLOBINA

.
Es el transporte de O2 desde los pulmones hasta los tejidos de todo el
cuerpo, también transporta el dióxido de carbono que se encuentra
que se encuentra disuelto en el plasma sanguíneo.

O2+ hemoglobina=hemoglobina
CO2+ hemoglobina= carboxihemoglobina .
 CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
Se refiere al proceso
mediante el cual el
organismo descompone
el grupo hemo para la
recuperación del Hierro
mediante la enzima
hemo oxigenasa.
 CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

El primer paso que experimenta la hemoglobina en

su proceso de catabolismo es la separación de la
globina que es desnaturalizada a sus aminoácidos
constituyentes.
 CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

El hemo es liberado en el citoplasma de la célula

reticuloendotelial donde es degradado en un primer
paso que requiere oxígeno molecular y NADPH.
 CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

La enzima que cataliza este proceso es la hemo-

oxigenasa .
En esta reacción la enzima produce monóxido de
carbono a partir del carbono del puente que une los
dos anillos de pirrol que contiene el grupo vinilo
(CH=CH2), siendo la única fuente endógena de este
gas.
 CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

De esta manera, la medida del CO en el aire espirado

es una indicación de la cantidad de hemo que está
siendo degradada por un individuo.
 CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

Se requieren 3 moléculas de O2 para cada anillo de

hemo degradado.

 El producto de oxidación es la biliverdina que,

posteriormente es reducida a bilirrubina por la
bilirrubin-reductasa
 CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

El Hierro, la bilirrubina y el monóxido de carbono

constituyen los productos finales del catabolismo de
la hemoglobina.
El sistema hem oxigenasa es el responsable de la
degradación de la hemoglobina
BIBLIOGRAFIA:
Tratado de Fisiología Médica
Guyton
Pag.450- 455
Editorial Panamericana
¡¡¡GRACIAS POR SU
ATENCION!!!