TALLER

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

INTEGRANTES
Prueba albulina:
La albúmina es una proteína producida por el hígado. La albúmina ayuda a mantener el líquido dentro del torrente
sanguíneo sin que se filtre a otros tejidos. También transporta varias sustancias por el cuerpo, por ejemplo,
hormonas, vitaminas y enzimas. Los niveles de albúmina bajos podrían indicar un problema del hígado o los
riñones.
La prueba de albúmina en la sangre es un tipo de prueba de funcionamiento del hígado. Estas pruebas son análisis
de sangre que miden diferentes enzimas y proteínas en el hígado, entre ellas la albúmina. La prueba de albúmina
también puede ser parte de un perfil metabólico completo, que mide varias sustancias en la sangre, por ejemplo,
electrolitos, glucosa y proteínas como la albúmina.

Prueba Biuret:
Es un método general para la determinación de proteínas o péptidos. Ya que sirve para reconocer las uniones
peptídicas. La positividad de manifiesta por la aparición de una coloración violeta. La formación de un complejo
de coordinación entre los cationes cúpricos en medio alcalino con las uniones peptídicas.
Prueba Sakaguchi:
Es la prueba para identificar arginina y se usa para identificar proteínas ya que casi todas las
proteínas poseen ese aminoácido. El desarrollo de un color rojo marca la reacción positiva y se debe
a la presencia del grupo guanidina, que caracteriza la arginina.

Prueba Xantoproteica:
Es una reacción que reconoce los aminoácidos que poseen el grupo bencénico( tirosina, fenilalanina,
triptófano). Las proteínas que tienen en su composición estos aminoácidos también darán la
reacción. La positividad se reconoce por la aparición de un color amarillo o verde debido a la
formación de nitrocompuesto
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria
y cuaternaria), quedando la cadena poli peptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en
disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la
neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la
agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno
llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada.

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura
primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de organización estructural
desaparecen en la estructura desnaturalizada.
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en
muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la
información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración.

El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama

renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y
purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en
el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida
total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza
iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible
precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

la polaridad del disolvente

la fuerza iónica
el pH
la temperatura
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o
la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica,
provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las
proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los
detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

IONICO: Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o hidrocloruro de
guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o
las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la
precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede
eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en
la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden
desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original.

PH: Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las
proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los
aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que
estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en
su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que
pudiera dificultar la formación de agregados.
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se
desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asímismo, un aumento de la
temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma
que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y
precipitación de la proteína desnaturalizada.

CONCLUSION: La alteración de una proteína que modifique su conformación nativa se le

considera desnaturalización, lo cual lleva a una alteración o desaparición de sus funciones. Se
produce cuando esta pierde su estructura segundaria, terciaria y cuaternaria, conservándose la
primaria(covalente).
La proteína altamente ordenada se reduce a un polímero formado por aminoácidos, la existencia de
enlaces disulfuro aumentan su resistencia a la desnaturalización.

Aquellos agentes capaces de romper o alterar enlaces pueden desnaturalizar, uno muy común es el
calor con aplicación en el laboratorio de bioquímica, fisicos(radiaciones, tensoactividad, altas
presiones) químicas(acidos, alcalasis, urea, detergente).
La estructura tridimensional de las proteínas por enlaces disulfuro, se desnaturalizan por
mercaptoetanol o el ditiotreitol.

Su consecuencia es la perdida drástica de solubilidad, otras como viscosidad, velocidad de difusión y

facilidad de cristalización.
Esta en ocasiones es reversible cuando se elimina el agente agresivo. En estos casos es irreversible.
La reversibilidad de la desnaturalización depende del grado de ruptura generado en los enlaces. Tales casos, si
las condiciones se restablecen, la proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que es llamado renaturalizacion. Esto es fácil de entender cuando se cocina un alimento
ya que algunas de sus proteínas se desnaturalizan.

UN EJEMPLO de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos. Que son en gran parte
abulinas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y liquida; pero al cocinarce se torna opaca y
blanca, formando una masa solida intercomunicada. Las proteínas que se encuentran en la clara de huevo se
encuentran enrrolladas adoptanmdo una forma esférica. Al freir o cocer el huevo, el calor hace que las cadenas
de proteína se deserrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras. Este cambio de estructura da a
la clara de huevo la consistencia y color que se observa en el huevo cocinado.

OTRO EJEMPLO es la nata, que se produce por el calentamiento de la latoalbumina de la leche. La proteína
de la leche se llama caseína y se desnaturaliza cuando el ph de la leche se modifica. La caseína se desnaturaliza
cuando agregas a un vaso de leche suficiente jugo de limón para modificar el ph de la leche. Es comúnmente se
conoce como cortado de la leche.
 DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS EN EL ORGANISMO
HUMANO
La desnaturalización de la proteína es un proceso en el cuál se modifica la estructura tridimensional de la
proteína, lo que suele comportar la pérdida de su función.
Podemos distinguir dos tipos de desnaturalización proteica que pueden tener lugar en nuestro organismo:
• Desnaturalización reversible: La proteína puede recuperar su estructura y función al restablecerse las
condiciones normales.
• Desnaturalización irreversible: La proteína no puede recuperar su estructura y tampoco su
funcionalidad.
La desnaturalización proteica puede estar causada por diversos factores:
• Cambios en el pH
• Aumento de la temperatura corporal
• Calor
• Cambios en la concentración de iones
EJEMPLO: En el ser humano una de las causas más comunes de la
desnaturalización de las proteínas es la fiebre, cuando ésta alcanza
una temperatura superior a los 39 grados centígrados, ya que por debajo de
esta temperatura la hipertermia no supone ningún riesgo para las estructuras
de nuestro organismo.

La desnaturalización de la proteína: un proceso necesario

No podemos obviar que lo que se conoce como la desnaturalización de la
proteína es un proceso totalmente necesario, pues nos permite ingerir
múltiples alimentos de forma segura, por ejemplo, el huevo de gallina
contiene una proteína llamada avidina que actúa como antinutriente, pero
gracias a la desnaturalización proteica esta sustancia queda inactiva y el
huevo puede ser ingerido sin ningún riesgo para nuestra salud, lo mismo
sucede con otros alimentos.
 ¡TENER EN CUENTA!
• En primer lugar, debemos tener en cuenta que nosotros cuando consumimos proteínas, no
lo hacemos por la función biológica que tenía dicha proteína en el organismo al que
perteneciese (ya sea vegetal o animal), sino que queremos los aminoácidos que las forman
para que nuestro organismo cree con ellos las proteínas que nosotros necesitemos, es decir,
con la secuencia y estructura que precisemos según la función que necesitemos darle a esas
proteínas.
• En segundo lugar, no hay que olvidar que nuestro cuerpo durante la digestión no absorbe
las proteínas tal cual son, sino que las desnaturaliza mediante una hidrólisis enzimática y
las descompone en pequeños pépticos y en aminoácidos libres, para que las células
epiteliales del intestino los absorban.
• Es decir, que la proteína mantenga su estructura nativa o que la haya perdido (es decir, que
esté desnaturalizada), en principio, es algo que no nos beneficia, ni nos afecta, pues
igualmente es algo que nosotros (nuestro sistema digestivo más concretamente) ya iba a
realizar para poder valernos de ella.
• De hecho, la desnaturalización es algo que muchísimas veces provocamos antes incluso de
que las consumamos y empiece el proceso de digestión.
Funciones importantes de la proteína en nuestro organismo:
HEMOGLOBINA(transporte): proteínas globulares, presentes en los globulos rojos, que fijan el
oxigeno en los pulmones y los transporta por la sangre hacia los tejidos; al volver a los pulmones desde
los capilares, actúan como transporte de CO2 y de iones de hidrogeno.

INMUNOGLOBULINAS( protectora): cuando se introduce al organismo una sustancia extraña como

una proteína, un polisacárido o un acido nucleico, las células plasmáticas derivadas de linfocitos B,
producen anticuerpos. Ejemplo: albumina

FIBRINOGENO(coagulación): es responsable de la formación de coágulos de sangre. Cuando se

produce una herida se desencadena la transformación del fibrinógeno en fibrina gracias a la actividad
trombina, su ausencia produce hemorragia de heridas o mucosas como la encías, por la incapacidad de
formar un trombo.
 PROTEINURIA
• La proteinuria está definida por la presencia de proteínas en la orina. En los adultos se
refiere a una excreción urinaria de estas superior a 150 mg en 24 horas. Se ha utilizado
como un marcador de lesión renal, constituyéndose en uno de los datos más
importantes para el nefrólogo. Sin embargo, patologías tan comunes como la
hipertensión arterial y la Diabetes Mellitas frecuentemente manifiestan sus afecciones
renales con la presencia de proteinuria, convirtiéndose ahora en un marcador de
enfermedades sistémicas y no solo renales. Normalmente, un individuo filtra 5000 mg
de proteínas cada día, de los cuales 4950 mg son reabsorbidos en el túbulo proximal
del riñón, de manera que la cantidad excretada es poca.
 PATOLOGÍAS ASOCIADAS A LA
PROTEINURIA
• HIPERTENSIÓN ARTERIAL: Es una enfermedad crónica
caracterizada por un incremento continuo de las cifras de la presión
sanguínea por arriba de los límites sobre los cuales aumenta el riesgo
cardiovascular.
• DIABETES: Es una enfermedad en la que los niveles de glucosa
(azúcar) de la sangre están muy altos.
• ENFERMEDAD RENAL CRÓNICA: La enfermedad renal crónica
significa que los riñones están dañados y no pueden filtrar la sangre
como deberían. Este daño puede ocasionar que los desechos se acumulen
en el cuerpo y causen otros problemas que podrían perjudicar la salud.
 ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN EL METABOLISMO DE LAS
PROTEINAS

• Las proteínas ingeridas en la dieta constituyen para el organismo humano la fuente de la mayoría de los
aminoácidos. Estas proteínas llamadas exógenas son degradadas en el aparato digestivo mediante a acción de
una serie de enzimas proteolíticas, proteasas y peptidasas, que las degradan hasta sus aminoácidos
constituyentes, para que sean absorbidos por el intestino, y a través del torrente circulatorio lleguen a todas
las células del organismo.