Proteínas

C.D. Esp E.P. Verónica Saray Guzmán Sandoval

Dra. Nadia Mabel Pérez Vielma
Concepto

Son polímeros que

presentan amplia
variedad estructural y
función biológica. Componentes: Enlace: Nomenclatura:

Aminoácidos
Peptídico abreviaturas
(a.a.)
Importancia
Moléculas más abundantes en células (50%)
Dirigen la síntesis de las moléculas
biológicas, regulan la expresión del
mensaje genético y el metabolismo.
 Importancia

 Organizan los procesos vitales a todos

los niveles
 La identidad de un individuo esta
dada por sus proteínas.
 Las características como la estatura,
cabello y piel se expresan por las
proteínas determinadas por los genes.
 Funciones

 Desempeñan múltiples funciones:

 Enzimas
 Anticuerpos
 Hormonas
 Transporte
 Estructura
 Reserva
 Toxinas
 Venenos
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Aminoácidos:
Estructura Química
Unidades básicas de las proteínas
Enlaces peptidicos .
Estereoisomería
de Aminoácidos
Existen apróximadamente 150 aminoácidos, solo 20
forman parte de las proteínas.
Serie “L”: En la mayoría de los seres vivos,
incluyendo al humano.
Serie “D”: Solo en algunas bacterias e insectos.
Clasificación de Aminoácidos
-Por su polaridad

Polaridad del grupo R:

No polares Polares

Sin carga Con carga: ácidos

y básicos
Aminoácidos No
Polares
Aminoácidos
Polares
Clasificación de Aminoácidos
-Por sus necesidades nutricionales
• Valina Leucina
Esenciales : NO • Isoluecina Finilananina
los sintetiza el • Triptofano Metionina
• Teonina Lsina
humano (dieta) • Histidina Arginina

No Esenciales : • Alanina Asparagina

los sintetiza el • Aspartato Cisteína
organismo, • Glicina Glutamato
• Serina Glutamina
apartir de los • Tirosina Prolina
esenciales
Clasificación de Aminoácidos
-Por ausencia en proteínas
No forman
parte de las
proteínas.

Alrededor de
150

Se encuentran en forma libre o

combinada en las células, nunca en
las proteínas.

Ejemplos: -Alanina:
precursor del ácido pantoténico.
Citrulina y ornitina, intermediarios del ciclo de la urea.
GABA, neurotransmisor del sistema nervioso.
 Péptidos

 Son compuestos de dos o más aminoácidos unidos por el enlace peptídico.

Gly Val

Gly Val Arg

Gly Val Arg

Péptidos

Nombre No. de aminoácidos

Dipéptido 2
Tripéptido 3
Pentapéptido 5
Octapéptido 8
Oligopéptido 3-10
Polipéptido Más de 10
Proteína Más de 50
Enlace Peptídico

Aminoácido (1) Aminoácido (2)

Enlace peptídico

Agua
Dipéptido
Estructura

 Estructura: Relación tridimensional entre los

átomos que componen a la proteína.

 La función o actividad biológica de una proteína está

determinada por su estructura
Niveles de Estructuración

Grado de Nivel Estructural Posibilidades Enlaces

Organización

Secuencia Estructura Primaria Casi Ilimitadas Peptídicos

Estructura  Hélice Puentes de

secundaria Hoja  plegada hidrógeno
Conformación
Estructura terciaria Fibrosa Puentes disulfuro
Fuerzas
Globular electrostaticas
Puentes de H
Proteínas: Niveles de Estructuración

Grado de Nivel Estructural Posibilidades Enlaces

Organización

Estructura Monómeros
Cuaternaria
No Covalentes
Asociación
Estructura Quinaria Muy variadas
 Proteínas:
Niveles de Estructuración 1
 Estructura Primaria:
Determinada por número, tipo y
orden (secuencia) de aminoácidos
en la proteína.
La secuencia define a la proteína.
Influye en su función

•Enlace: peptídico
Proteínas:
Niveles de Estructuración

Val His Leu Tre Phe Glu Glu …

Hemoglobina Normal (A):HbA

Val His Leu Tre Phe Val Glu …

Hemoglobina Anormal (s): Hbs

 Proteínas:
Niveles de Estructuración

 Anemia falciforme (6º aminoácido sustituido por

valina)
 Provoca un cambio en la conformación de la
hemoglobina que repercute en su función con efecto
pleiotrópico.
 Proteínas:
Niveles de Estructuración
 Encorvamiento de los eritrocitos
 Efecto pleiotrópico de la anemia falciforme:
 Medula ósea hiperactiva.
 Debilidad física.
 Insuficiencia cardíaca.
 Insuficiencia renal.
 Reumatismo
 Neumonía
 Fibrosis del bazo.
 Proteínas:
Niveles de Estructuración 2
Estructura Secundaria:
 Forma que adquiere la cadena en
el espacio.
 Es decir, la conformación
tridimensional de la cadena de
aminoácidos.
 Proteínas:
Niveles de Estructuración

Estructuras secundarias más importantes:

 -hélice
 Hoja -plegada

Estabilización por puentes de hidrógeno.

Proteínas:
Niveles de Estructuración
- Hélice

•La cadena polipeptídica se enrolla

en forma de una hélice.
•Se presenta en proteínas globulares
Proteínas:
Niveles de Estructuración

Carácterísticas de la -hélice:
 Cada vuelta se compone de 4 unidades de
aminoácido.
 Los grupos R se proyectan hacia el exterior de
la hélice.
 Número mínimo de aminoácidos=20
 Estabilización por puentes de hidrógeno.
 Proteínas:
Niveles de Estructuración
Hoja -plegada:

 “Tira, lámina o sábana plegada”

 Ordenamiento laminar en el que
los puentes de hidrógeno ocurren
entre cadenas polipeptídicas
diferentes.
 Proteínas:
Niveles de Estructuración

Características de la Hoja -plegada:

 Las cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas.
 Los grupos R se proyectan hacia fuera de la hoja
plegada.
 Se encuentran en proteínas fibrosas rígidas.
Proteínas:
Niveles de Estructuración

Características de la Hoja -plegada:

a) Antiparalelas
Las cadenas de polipéptidos vecinas se desarrollan en direcciones opuestas.

C N

N C
Proteínas:
Niveles de Estructuración

Características de la Hoja -plegada:

b) Paralelas
Las cadenas de polipéptidos vecinas se desarrolloan en la misma dirección.

C C

N N
Proteínas:
Niveles de Estructuración
 Proteínas:
Niveles de Estructuración
 Puentes de hidrogeno
 Acido base
 Puente disulfuro
 No polar (aromatica)
 No polar (alifatica)
 Proteínas:
Niveles de Estructuración 3
Estructura Terciaria:
 Determinada por los dobleces o super
enrrollamientos de la estructura 2a.
 Adquiere la conformación más
estable para la proteína.
 Proteínas:
Niveles de Estructuración
 La estructura 3a es una estructura tridimensional,
presenta tramos de -hélice y tramos de hoja -
plegada.
 Se estabiliza con los enlaces: S-S, ión dipolo, puentes
de hidrógeno, no polar
Proteínas:
Niveles de Estructuración
Estructura 3a a base de hojas -plegadas:
 Los grupos R se proyectan a ambos lados de
la hoja.
 Determinan que varias láminas plegadas se
asocien una sobre otra.
 Los grupos R se proyectan hacia fuera de la
hélice, determinando su plegamiento
Proteínas:
Niveles de Estructuración
4
Estructura Cuaternaria:

 Se refiere a la disposición de
subunidades de proteínas para
formar complejos.
 Proteínas:
Niveles de Estructuración

Estructura Cuaternaria:
 Se estabiliza por enlaces:
 S-S
 Ión dipolo
 Puentes de hidrógeno.
 Fuerzas de Van der Waals.
 Interacciones electrostáticas.
 Interacciones hidrofóbicas entre grupos R.
 Proteínas:
Niveles de Estructuración
Asociaciones Supramoleculares:
También estructura quinaria.
 Se constituye cuando varias estructuras
cuaternarias se asocian entre sí mediante:
 Interacciones electrostáticas
 Puentes disulfuro
 Raros enlaces covalentes
Tiene una funcion
Proteínas:
Niveles de Estructuración

Asociaciones Supramoleculares:
 Constituyen estructuras como ribosomas, cromosomas, virus, membranas celulares.