Aminoácidos y proteínas

Aminoácidos

Centro quiral o asimetrico

 Aminoácidos

Molécula
Quiral

Molécula
No
Quiral
Aminoácidos
Aminoácidos
Aminoácidos
Aminoácidos
Aminoácidos
Aminoácidos
Aminoácidos
 Grupos reactivos de algunos aminoácidos

Guanidinio (Arg) Indol (Trp) Imidazol (His)

 CARACTERISTICA AMINOACIDOS

1.Polar/hidrofilico N, Q, S, T, K, R, H, D, E, C, Y
2.Apolar/hidrofobico (G), A, V, L, I, P, F, W, M
3.Azufrados C, M
4.Ácidos D, E
5.Básicos K, R, H
6.Ionizable D, E, H, K, R, C, Y
7.Aromáticos F, W, Y
8.Alifáticos G, A, V, L, I, P, K, D, E, C, M, N, Q, R, H, S, T
9.Forma puentes disulfuro C
10.Cíclico P
11.-NH3 K
12.Imidazol H
13.Guanidino R
14.Indol W
 Ionización de aminoácidos

COOH COO- COO-

R-C-H R-C-H R-C-H
NH3 + NH3+ NH2
aa+ aa+- aa-
cationico zwitteri anionico
on
Ionización de aminoácidos
 Punto isoeléctrico
Aminoácido no ionizable Aminoácido ionizable
 Ionización de aminoácidos
H

pKCOOH=1.8 pKCOOH=6.0 pKCOOH=9.3

pH=0
pH=14
 Ionización de aminoácidos
H

pKCOOH=1.8 pKCOOH=6.0 pKCOOH=9.3

Para pH próximo a los pK
los a.a tienen capacidad
de tamponamiento
Para pH =pI el 100% del
a.a está en forma de ion
dipolar (zwitterion)
 +1
+2
NH3+ –CH– COOH OH -
NH 3 + –CH– COO- + H2O

8,95 (CH2)4 2,18 (CH2)4

+
+
NH3 NH3

10,53
OH-

-1 OH-
0
NH 2 –CH– COO- + H2O NH 2 –CH– COO -
+ H2O
(CH2)4 (CH2)4
Zwiterion
+ NH2 + NH3

PI= 8,45+10,53 = 9,74

2
Péptidos y Proteínas
Figure 3-23 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Dipéptido
Figure 3-3a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Figure 3-1 (part 1 of 2) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Figure 3-1 (part 2 of 2) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Oligopéptido < 10 aa
Polipéptido 10-100
Proteína aa
> 100 aa
 ¿Qué tipo de interacciones pueden
generarse en los péptidos y proteínas?
 Interacciones entre aminoácidos
Glutámico

Valin
a
Lisina

Valina
Alanina
Figure 3-4 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
 Ser, Tre, Tyr

Ser, Tre, Tyr con

Asp, Glu
Interacciones entre aminoácidos
Estructura de Proteínas
Estructura primaria
Estructura secundaria
 Estructura secundaria
• Hélices alfa:
- Forma helicoidal
-Interacción entre aa 1 y aa 4
- Máxima estabilidad de la hélice es
determinada por puentes de
hidrógeno entre el grupo carbonilo y
el amino
- Radicales se proyectan hacia el exterior
de la estructura en espiral
 Estructura secundaria
Hélices alfa:
Desestabilizada por presencia de grupos con carga del mismo signo
 Estructura secundaria
Hojas beta:
Dos o más cadenas polipeptídicas paralelas o antiparalelas
Estructura secundaria
 Estructura terciaria
• Además del plegamiento de la proteína, existe un
superplegamiento
que origina una estructura compacta
• Enlaces que estabilizan esta estructura:
- Atracción electrostática de tipo salino entre un grupo carboxilato
(COO-) y un grupo amino (NH3+)
- Puentes de hidrógeno entre grupos carboxilato o los grupos
carbonilo de las uniones peptídicas
- Interacciones de cadenas polares (F, A, I)
- Fuerzas de Van der Waals
- Puentes disulfuro
- Proteínas fibrosas: de forma alargada
- Proteínas globulares de forma esferoidal
 Estructura cuaternaria
• Asociación reversible de dos o más cadenas
polipeptídicas que no están unidas por enlace covalente
• Oligoméricas
Estructura de Proteínas
 Clasificación de las proteínas

• Según su conformación
Fibrosas (largas cadenas) y globulares (forma esférica)

• Según su composición química

Simples y conjugadas

• Según su función
 Proteínas fibrosas
• Estructurales, proveen soporte, forma y protección
• Cadenas polipeptídicas ordenadas paralelas a lo largo de un eje
• Insolubles en agua
- Alta concentración de aminoácidos hidrófobos
• Resistentes a la tracción
Queratina
Colágeno
 Proteínas fibrosas
Queratina (-hélice)
- Cabello, uñas
- Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Cys
- Puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, puentes
disulfuro
 Queratina
• Proteína fibrosa
• Insoluble en agua

• pI de la queratina = 4,1
• pH champú = 5-7
• pH>12 = desnaturalización proteica

http://www.rcsb.org/pdb/explore/jmol.do?structureId=3TNU&bionumber=1
 Colágeno

 Proteína más abundante en vertebrados.

Aprox 30 % de la proteína total del cuerpo.

 Principal constituyente del tejido conjuntivo.

 Proporciona fuerza y resistencia estructural.

 Matriz orgánica de los huesos.

 Dentina es el 90 % de la matriz orgánica

Tomado de Mathews 3ª edición

 Proteínas fibrosas

Colágeno (-hélice modificada)

- Tejido conectivo, tendones, cartílagos
- Gly-X-Pro, Gly-X-HidroxiPro (X= Lys, HidroxiLys, His)

Tomado de Mathews 3ª edición

 Estructura del colágeno

Hélice simple levógira.

Tiene 3,3 residuos /vuelta

Superhélice dextrógira por

enrollamiento de 3 hélices
(tropocolágeno)

Tomado de Mathews 3ª edición

 33 % 21 % 11 %

Repetición del tripéptido (Gly-X-Pro ó Gly-X-4-hidroxiprolina)

La glicina en el centro de la triple hélice.

Hidroxiprolina y hidroxilisina en el exterior.

Tropocolágeno se estabiliza por puentes de

hidrógeno entre las tres cadenas que lo forman y
enlaces covalentes entre residuos de Lis

Estabilizan la estructura del colágeno: Interacciones

covalentes entre las unidades de tropocolágeno
que involucran Lisina, hidroxiprolina e histidina.

Tomado de Mathews 3ª edición

La mutación del gen de un solo residuo de
glicina del colágeno puede dar
consecuencias negativas importantes como
la osteogenesis imperfecta (enfermedad del
tejido conjuntivo con presencia de colágeno
tipo I defectuoso)
 Proteínas globulares
• Funcionales, proteínas regulatorias
• Cadenas plegadas compactas, adoptan formas esféricas o
globulares
• Solubles en agua (residuos hidrófobos en su interior)
• Responsables del trabajo químico de la célula: síntesis,
transporte, metabolismo
• Proteínas de transporte (hemoglobina)
Hormonas
Enzimas
 Clasificación de las proteínas

• Según su conformación
Fibrosas y globulares

• Según su composición química

Simples y conjugadas

• Según su función
 Según su composición química

• Simples: Su hidrólisis genera solamente

aminoácidos.
Insulina, colágeno (globulares y fibrosas)

• Conjugadas: su hidrólisis genera aminoácidos y

otras
moléculas no proteicas, grupos prostéticos (globulares)
 Proteínas conjugadas

Nombre Grupo no protéico Ejemplo

(prostético)
Nucleoproteínas Ácidos nucléicos ribosomas

Lipoproteínas Lípidos quilomicrones

Fosfoproteínas Grupos fosfato enzimas
Metaloproteínas Metales Unión a Fe
Glucoproteínas Monosacáridos inmunoglobulinas
Hemoproteínas Hemo (protoporfirina) Hemoglobina
 Clasificación de las proteínas

• Según su conformación
Fibrosas y globulares

• Según su composición química

Simples y conjugadas

• Según su función
 Clasificación según su función

Catálisis Catalizan reacciones,

hexoquinasa
Almacenamiento Mioglobina

Transporte de moléculas Lipoproteínas, hemoglobina

específicas
Protección Anticuerpos

Estructurales Colágeno

Reguladoras Hormonas

Contráctiles Actina