Propiedades fisicoquímicas

(Briz, 2017)
Composición
ELECTRONEGATIVIDAD
Enlace covalente>Fuerzas de Vander Waals>Puentes de hidrógeno
CALOR ESPECÍFICO Y REGULACIÓN DE LA
TEMPERATURA
 Dra.Olivia Briz Tena
Alberts B et al., (2002).
AMINOÁCIDOS
ESTEROISÓMEROS
 CLASIFICACIÓN

Alberts B et al., (2002).

CLASIFICACIÓN
CLASIFICACIÓN
CLASIFICACIÓN
IMPORTANCIA

Fenilalanina hidroxilasa

FENILCETONURIA

CATECOLAMINAS (EPINEFRINA,
NOREPINEFRINA, DOPAMINA), MELANINA
TITULACIÓN DE UN AMINOÁCIDO
PUNTO ISOELÉCTRICO
PUNTO ISOELÉCTRICO
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
 Dra.Olivia Briz Tena
Alberts B et al., (2002).
 DEFINICIÓN
 Son biomoléculas formadas básicamente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden
además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.
 PÉPTIDOS
 Es cuando los grupos amino y carboxilo de los
aminoácidos se combinan para formar un polipéptido.

 OLIGOPÉPTIDO: Moléculas con 2 a 20 residuos.

 POLIPÉPTIDO: De 20 a 50 residuos.

 PROTEÍNA: Más de 50 residuos.

FUNCIONES DE PROTEÍNAS
FUNCIONES
FUNCIONES
FUNCIONES
CLASIFICACIÓN EN BASE A SU
SOLUBILIDAD
ENLACE PEPTÍDICO
ENLACE PEPTÍDICO
UNIONES ENTRE AMINOÁCIDOS
 NIVELES ESTRUCTURALES DE UNA PROTEÍNA
ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere al orden de los aminoácidos
en la cadena polipeptídica. La fuerza estabilizadora de esa estructura
es el enlace covalente (peptídico).
-Se incluye la secuencia de aminoácidos, la localización de los
puentes disulfuro (cistina).
ESTRUCTURA SECUNDARIA.- Es la disposición de
la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los
aminoácidos, a medida que van siendo enlazados
adquieren una disposición espacial estable
 MAYOR ESTABILIDAD

Proteínas fibrosas como la QUERATINA del pelo y la piel, la

fibroína de la seda.
 ESTRUCTURA TERCIARIA.- Tienden adoptar forma esférica,
globular. Se trata de un arreglo tridimensional que forma diversos
repliegues específicos.
ESTRUCTURA TERCIARIA

Informa sobre la
disposición de la
estructura secundaria de
un polipéptido al plegarse
sobre sí misma
originando una
conformación globular.

DOS TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA:

1) FIBROSA: Son alargadas e insolubles en agua.
2) GLOBULAR: Son esféricas y solubles en agua.
ESTRUCTURA CUATERNARIA.- Informa de la unión, mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteíco. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero ( 2 hexoquinasa y
4 hemoglobina).

Hemoglobina: Formada por cuatro subunidades proteicas

y cuatro grupos prostéticos hemo, en los que se encuentran
los átomos de hierro.
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Dra.Olivia Briz Tena
DEFINICIÓN